Aula Enzimas

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O ESTUDO DAS ENZIMAS
GENERALIDADES
 Praticamente todas as reações dentro do organismo 
dependem da ação enzimática.
Toda enzima é uma proteína, 
porém nem toda proteína é uma enzima!
 Enzimas são catalisadores biológicos, ou seja, aumentam 
a velocidade das reações químicas.
NOMENCLATURA
Podemos nomear as enzimas de uma forma simples:
Acrescentando o sufixo “ase” ao substrato da enzima.
Ex: Sacarase – enzima que converte a sacarose em 
monossacarídeos.
Lipase – enzima que degrada os lipídios.
Acrescentando o sufixo “ase” à descrição da ação da enzima.
Ex:glicogênio-fosforilase – enzima que liga um fósforo ao glicogênio
Ácido graxo sintase – enzima que participa da síntese dos AGs.
NOMENCLATURA
Podemos nomear as enzimas de forma sistemática.
As enzimas podem ser enquadradas em 6 grandes classes:
NOMENCLATURA
NOMENCLATURA
PROPRIEDADES
1) Sítios Ativos
As enzimas possuem locais específicos onde o substrato se 
liga. Esse local (fenda ou bolso) é chamado sítio ativo ou 
sítio catalítico.
Substrato
Enzima
Substrato ligado a enzima
Sítio Ativo
1) Sítios Ativos
PROPRIEDADES
Enzima: Sacarase
Sítio Ativo
Substrato: Sacarose
Presença do 
substrato e 
da enzima
Substrato se liga na 
enzima
Complexo 
Enzima-Substrato 
(ES)
Substrato é convertido 
em produto
Complexo 
Enzima-Produto 
(EP)
Produtos:
Frutose
Glicose
1) Sítios Ativos
PROPRIEDADES
Esquema de uma reação enzimática:
Substrato+Enzima Complexo ES Complexo EP Produto+Enzima 
AS ENZIMAS NÃO SÃO CONSUMIDAS DURANTE 
A REAÇÃO E PODEM SER REUTILIZADAS.
AS ENZIMAS NÃO SÃO CONSUMIDAS DURANTE 
A REAÇÃO E PODEM SER REUTILIZADAS.
2) Especificidade
PROPRIEDADES
As enzimas são altamente específicas, interagindo com um 
ou alguns poucos substratos.
M
A
LT
A
SE
MALTOSE
G
lic
o
se
G
lic
o
se
G
lic
o
se
Fr
u
to
se
SACAROSE
As enzimas são 
altamente específicas
2) Especificidade
PROPRIEDADES
3) Co-fatores
PROPRIEDADES
Algumas enzimas precisam se associar com um co-fator 
não-protéico, ou orgânico, para exercer sua função.
Co-Fatores comuns:
Íons metálicos: 
Cu2+, ZN2+,Fe2+
Exemplo de Co-fator
Fe2+ Fe
2+
OU
Moléculas orgânicas: 
Coenzimas:
NAD+, FAD+
3) Co-fatores
PROPRIEDADES
Exemplo de Co-fator
Quando uma coenzima não se separa da enzima ela é 
chamada de grupo prostético.
3) Regulação
PROPRIEDADES
A atividade das enzimas pode ser regulada, ou seja, as 
enzimas podem ser ativadas ou inibidas.
Esse controle é feito pela necessidade das células.
3) Regulação
PROPRIEDADES
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
São enzimas que possuem, além de um sítio catalítico, um 
sítio regulatório (regulador)
Sítio Catalítico 
Sítio Regulador 
As moléculas que 
regulam a atividade 
enzimática são 
chamadas efetores ou 
moduladores.
3) Regulação
REGULAÇÃO ALOSTÉRICA
PROPRIEDADES
Substrato
Efetor Negativo
Os efetores podem 
inibir a atividade 
enzimática 
(efetores negativos)
ou aumentar a 
atividade enzimática 
(efetores positivos)Efetor Positivo
3) Regulação
REGULAÇÃO ALOSTÉRICA
PROPRIEDADES
Efetores Homotrópicos: Quando o substrato em si, atua 
como um efetor, geralmente positivo.
A ligação da molécula de substrato, no sítio 
regulador, aumenta a atividade da enzima.
3) Regulação
REGULAÇÃO ALOSTÉRICA
PROPRIEDADES
Efetores Heterotrópicos: Quando o efetor é uma molécula 
diferente do substrato.
X
Exemplo de efetor heterotrópico negativo. A 
ligação do efetor inibe a ligação com o substrato.
COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS ?
Vamos entender de duas formas:
Em termos energéticos e 
Em termos de facilitação da reação
Para uma reação química, in vivo, acontecer são necessários:
Substratos ou Reagentes Produto
Energia
BASES DA TERMODINÂMICA
BASES DA TERMODINÂMICA
Variação de Energia em uma Reação
- Devemos considerar apenas a quantidade de energia 
inicial e a final -
A C
Quantidade 
X de energia
Quantidade 
Y de energia
Variação de Energia (ΔG)
BASES DA TERMODINÂMICA
Variação de Energia em uma Reação
-O ΔG é chamado Variação de energia Livre.
- O ΔGo é chamado Variação de energia livre Padrão 
Pressão = 1 atm, Temperatura = 25oC, Concentração = 1molar.
Na bioquímica temos, ΔGo’
Pressão = 1 atm, Temperatura = 25oC, Concentração = 1molar, pH = 7.
BASES DA TERMODINÂMICA
A variação de energia nos mostra se uma reação vai, 
ou não, ocorrer espontaneamente. 
Uma reação espontânea é aquela que parte de um nível 
maior de energia e chega num nível menor.
A 
(Reagente)
C
(Produto)
E
n
e
rg
ia
 L
iv
re
 
(Δ
G
)
Progresso da Reação
E
n
e
rg
ia
A C
BASES DA TERMODINÂMICA
As reações podem ser:
ΔG +
A C
ΔG -
BASES DA TERMODINÂMICA
As reações podem ser:
Endergônicas (ΔG +) – Não espontâneas, isto é, para 
ocorrer necessita-se aplicar energia
Exergônicas (ΔG -) – Espontâneas, isto é, quanto ocorrem 
liberam energia. 
Uma mesma reação pode precisar de ou liberar energia, 
depende de fatores como a concentração das moléculas.
A C
BASES DA TERMODINÂMICA
Na bioquímica as reações são reversíveis.
ΔG -
ΔG +
BASES DA TERMODINÂMICA
Saber o sentido da reação não nos diz nada a respeito da 
velocidade da reação
A variação de Energia Livre NÃO está 
relacionada com a velocidade de uma reação!!
O PAPEL DAS ENZIMAS NA VELOCIDADE DA REAÇÃO
A
CE
n
e
rg
ia
 L
iv
re
 
(Δ
G
)
Progresso da Reação
Para uma reação ocorrer é 
necessário ultrapassar uma 
“barreira” de energia, 
energia de ativação.
energia de 
ativação.
O PAPEL DAS ENZIMAS NA VELOCIDADE DA REAÇÃO
A
CE
n
e
rg
ia
 L
iv
re
 
(Δ
G
)
Progresso da Reação
Durante a conversão do 
reagente A no produto C, 
ocorre a formação de um 
intermediário T*. Este é 
chamado estado de transição
A CT*
T*estado de transição 
O PAPEL DAS ENZIMAS NA VELOCIDADE DA REAÇÃO
A
CE
n
e
rg
ia
 L
iv
re
 
(Δ
G
)
Progresso da Reação
Nesse caso, a 
quantidade energia 
de ativação para 
alcançar o estado de 
transição é ALTA, e 
por isso, LENTA.
T*
Reação não catalisada!
O PAPEL DAS ENZIMAS NA VELOCIDADE DA REAÇÃO
A
CE
n
e
rg
ia
 L
iv
re
 
(Δ
G
)
Progresso da Reação
Nesse caso, a 
quantidade energia 
de ativação para 
alcançar o estado de 
transição é BAIXA, e 
por isso, RÁPIDA.
T*
Reação catalisada!
T*
O PAPEL DAS ENZIMAS NA VELOCIDADE DA REAÇÃO
Uma enzima aumenta a velocidade de uma reação pois 
oferece um “atalho” para a reação ocorrer.
As ENZIMAS atuam REDUZINDO a 
ENERGIA DE ATIVAÇÃO de uma reação, 
SEM ALTERAR ΔG FINAL.
MAS COMO AS ENZIMAS FAZEM ISSO?
O PAPEL DO SÍTIO ATIVO
O sítio ativo não é apenas uma local passivo de ligação com 
o substrato, mas sim uma “máquina” molecular complexa.
O sítio ativo diminui a energia de ativação de uma forma 
bem simples, a saber:
O PAPEL DO SÍTIO ATIVO
1) O sítio ativo forma uma estrutura complementar ao 
estado de transição do reagente.
O PAPEL DO SÍTIO ATIVO
1) O sítio ativo forma uma estrutura complementar ao 
estado de transição do reagente.
Sem enzima
Substrato
(bastão de metal)
Estado de Transição
(bastão dobrado)
Produtos
(pedaços de bastão )
Enzima complementar ao substrato
Imãs
Enzima complementar ao estado de transição
A energia criada pelos imãs e o 
bastão “pagam” a energia de 
ativação.
O PAPEL DO SÍTIO ATIVO
1) O sítio ativo forma uma estruturacomplementar ao 
estado de transição do reagente.
Isto quer dizer que: As enzimas oferecem um local ideal 
para os substratos se ligarem e reagirem.
2) O sítio ativo fornece grupos catalíticos que aumentam a 
probabilidade de se formar o estado de transição.
• Catálise Ácido-Base Geral – formam íons diversos que reagem
• Catálise Ácido-Base Específica – formam íons derivados da água
• Catálise Covalente – formam-se ligação estáveis.
FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
Velocidade de uma reação:
Número de moléculas de substrato convertidas em 
moléculas de produto por unidade de tempo.
Pode ser expresso em nmol/min ou µmol/min.
FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
1- Concentração de substrato.
A velocidade aumenta conforme aumenta a 
concentração de substrato, até atingir um platô.
2- Temperatura.
Temperatura ótima
V máxima
FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
3- pH.
Estômago
Intestino
Boca
Local de ação
pH ótimoV máxima
FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
TEMPERATURAS E pHs EXTREMOS PODEM 
DESNATURAR UMA PROTEÍNA, PORTANTO, IMPEDIR 
POR COMPLETO A AÇÃO ENZIMÁTICA.
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
1) O que são enzimas? 
2) Defina enzimas alostéricas. O que é regulador homotrópico e 
heterotrópico?
3) Explique uma reação endergônica e uma reação exergônica.
4) Como as enzimas aceleram as reações químicas?
5) Quais fatores interferem na velocidade das reações?
6) Uma pessoa com febre alta pode se queixar de mal estar, 
fadiga e perda de apetite. Levando em consideração a 
atividade enzimática, como pode-se explicar esses sintomas?
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
1) O que são enzimas? 
R: Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores 
biológicos, ou seja, aumentam as velocidades das reações 
químicas. 
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
2) Defina enzimas alostéricas. 
O que é regulação homotrópica e heterotrópica?
R: Enzimas alostéricas são aquelas que além do sítio catalítico, 
possuem um sítio regulador. Quando a molécula efetora é o 
próprio substrato da enzima, é dito regulação homotrópica. 
Se a molécula efetora for diferente do substrato tem-se uma 
regulação heterotrópica.
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
3) Explique uma reação endergônica e uma reação 
exergônica.
R: Uma reação Endergônica é a que necessita de energia para 
acontecer, portanto não ocorre espontaneamente. O valor do 
ΔG nessas reações é positivo.
Uma reação Exergônica é aquela que libera energia ao 
ocorrer, portanto ocorre espontaneamente. O valor do ΔG 
nessas reações é negativo. 
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
4) Como as enzimas aceleram as reações químicas?
R: As enzimas aceleram as reações pois diminuem a energia de 
ativação necessária para a reação ocorrer.
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
5) Quais fatores interferem na velocidade das reações?
R: Os principais fatores que interferem na atividade enzimática 
são: Concentração de substrato, temperatura e pH.
O QUE VOCÊ DEVE SABER !
6) Uma pessoa com febre alta pode se queixar de mal estar, 
fadiga e perda de apetite. Levando em consideração a 
atividade enzimática, como pode-se explicar esses 
sintomas?
R: As enzimas funcionam dentro de um limite ótimo de
temperatura. Aumento ou diminuição desse valor ótimo,
diminui a velocidade das reações enzimáticas, podendo
prejudicar os processos dependentes das enzimas, como a
digestão, por exemplo.
W.
.. YZ
V
e
lo
ci
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e
 d
a 
re
aç
ão
pH