ATIVIDADE SOBRE ENZIMAS

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BIOQUÍMICA	HANNA MORAIS
Exercício sobre enzimas 
01. Por que as enzimas são consideradas catalisadores biológicos e qual sua importância no metabolismo celular? 
02. Como as enzimas diminuem a energia de ativação? 
03. Como se caracteriza o chamado estado de transição? 
04. Cite e caracterize os tipos de inibição enzimática 
05. Como ocorre a regulação das enzimas alostéricas? 
06. Explique a relação entre a velocidade de reação e a concentração de substrato 
07. Explique as interferências do pH e da temperatura na atividade de uma enzima
08. Tomando como base seus conhecimentos sobre a estrutura das enzimas e a cinética enzimática, assinale a alternativa CORRETA.
a) O estado de transição é um momento molecular transitório em que eventos como a quebra de ligação, a formação de ligação ou o desenvolvimento de carga ocorrem para formar o produto.
b) A velocidade da reação enzimática pode aumentar pela elevação da temperatura e/ou da pressão, o que aumenta o número de moléculas com energia suficiente para suplantar a barreira energética. 
c) Todas as enzimas conhecidas são proteínas. Muitas necessitam de coenzimas ou cofatores não proteicos para exercerem a atividade catalítica. 
d) Um inibidor suicida compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima. À medida que o inibidor ocupa o sítio ativo, ele impede que o substrato se ligue à enzima. 
e) A função das enzimas e dos outros catalisadores é aumentar a energia de ativação, ΔG‡, da reação, aumentando, assim, a velocidade das reações. O equilíbrio da reação não é afetado pela enzima. 
9. Sobre as enzimas julgue os itens
I- a estrutura e a forma do centro ativo são uma decorrência da estrutura tridimensional da enzima e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na proteína;
II- Para várias enzimas, a velocidade inicial, Vo, varia hiperbolicamente com a concentração do substrato para uma concentração fixa de enzima. V
III- Visto que a região catalítica consegue se moldar aos substratos, estes podem se aproximar do sítio ativo em qualquer configuração espacial para que a enzima converta-os em produtos.
IV- Entre os mecanismos de regulação enzimática podemos citar: controle genético, regulação por modificação covalente e regulação alostérica. V
V- A adição de inibidores irreversíveis diminui a Vmax sem alterar o Km das enzimas 
Estão corretos:
a- Todas
b- I, IV e V
c- IV e V
d- I, II, IV e V
e- II, III, IV 
10. Assinale a alternativa que NÂO caracteriza a ação das enzimas.
a) Aumentam a velocidade das reações químicas.
b) Não se misturam aos produtos formados, isto é, não são consumidas na reação.
c) Aumentam a energia de ativação das reações químicas.
d) São produzidas de acordo com a informação contida no DNA.
e) Atuam como catalisadores orgânicos nas reações.
RESPOSTAS
QUESTÃO 1 
R: Enzimas são consideradas catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade das reações químicas que ocorrem nos organismos, contribuindo bastante para o metabolismo, já que, sem elas, as reações seriam extremamente lentas, o que dificultaria diversas funções da célula, como a obtenção de energia para o desempenho das atividades do organismo. Sendo, portanto, indispensáveis. 
QUESTÃO 2 
R: Algumas enzimas aceleram as as reações químicas ao reunir dois substratos na direção certa, outras criam um ambiente dentro do sítio ativo que é favorável à reação, tornando ele mais ácido ou mais polar, por exemplo. Outras enzimas podem ainda diminuir a energia de ativação dobrando moléculas do substrato de forma a facilitar a ruptura das ligações. E ainda tem que as enzimas que diminuem a energia de ativação ao participar da reação química, formando ligações covalentes temporárias. 
QUESTÃO 3
R: É ponto em que há a mesma probabilidade da reação prosseguir ocorrendo ou se decompor novamente nos reagentes, correspondendo a um intermediário de alta energia. 
QUESTÃO 4
R: A inibição enzimática pode ser reversível, quando é feita por interações não covalentes, ou irreversível, quando são feitas por interações covalentes, que modificam a enzima, inativando-as. As inibições reversíveis podem ser competitivas (quando o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima), não-competitivas (quando o inibidor não compete com o substrato, podendo esse ainda se ligar à enzima, porém a ativação não ocorre) e incompetitivas (quando o inibidor se liga apenas ao complexo enzima-substrato para ativá-lo). 
QUESTÃO 5
R: As enzimas alostéricas são reguladas por moléculas chamadas de efetores, que se ligam de forma não-covalente a outro sítio que não o catalítico, podendo alterar a afinidade da enzima pelo seu substrato ou modificar a atividade catalítica máxima da enzima ou ambos, podendo ativar ou inibir. 
QUESTÃO 6 
R: A velocidade de uma reação catalisada por enzima aumenta conforme a concentração do substrato, até uma velocidade máxima ser atingida, que se refere à saturação pelo substrato de todos os sítios de ligação disponíveis. É uma relação que pode ser expressa por meio de uma curva hiperbólica.
QUESTÃO 7
R: Cada enzima tem um pH ótimo que seria aquele no qual a atividade enzimática é máxima, valores extremos de pH em relação a esse ideal podem desnaturar as enzimas. As enzimas tem sua atividade aumentada com o aumento da temperatura até atingir uma dada temperatura ótima ou temperatura máxima, cuja ultrapassem pode levar a desnaturação das enzimas e, em consequência, a diminuição da velocidade da reação. 
QUESTÃO 8 
R: Letra B
QUESTÃO 9 
R: Letra D
QUESTÃO 10 
R: Letra C