Resumo Bases Biológicas tampões e proteínas

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Resumo Bases Biológicas-PH e Tampão
1- Assinale V ou F:
(V) Quanto maior a concentração de H+ em solução, maior a sua acidez; logo, menor o seu pH.
(V) De acordo com o Conceito de Bronsted-Lowry, ácidos são doadores de prótons.
(F ) Quanto maior o valor de ka menos ionizado é o ácido (maior acidez).é ao contrário:Quanto maior o valor de ka mais ionizado é o ácido (maior acidez).
(F) Quanto menor o pKa, mais fraco é o ácido. Resposta: Quanto menor o valor de pKa
maior a acidez do ácido.
(V ) Bases recebem prótons.
Em relação aos tampões, responda:
O que são? Como funcionam?
Os tampões são misturas de ácidos fracos com suas bases conjugadas que atuam evitando variações de pH quando da adição de H+ ou OH-.A manutenção do pH é importante para a conformação de proteínas e a atividade de enzimas.
Dê 2 exemplos de tampões biológicos.
Bicarbonato (H2CO3+ NaHCO3)
Fosfato (H2PO-4 + NaHPO4 )
Quais os principais órgãos que regulam o pH do sistema tampão H2CO3 / HCO3 -?
Os pulmões e rins são os principais órgãos que regulam o pH do sistema tampão H2CO3 / HCO3.
Resumo Bases Biológicas-Proteínas
Em relação às proteínas responda:
Defina-as em relação a sua estrutura química.
São macromoléculas essenciais para o organismo formadas por uma sequência de aminoácidos arranjados de maneira tridimensionalum grupo amino e um grupo carboxílico.
Explique porque são tão importantes para os seres vivos. Cite exemplos de
proteínas e suas respectivas funções.
As proteínas têm papel fundamental em praticamente todos os processos biológicos. Devido a sua diversidade, as proteínas podem assumir muitas configurações moleculares e desta forma ter participação em variados processos em células e tecidos.
Algumas funções:
Estrutural. Ex: Colágeno, queratina
Imunológica. Ex: Anticorpos
Catalítica. Ex: Enzimas
Hormonal. Ex: Insulina, glucagon
Transportadora. Ex: Hemoglobina, mioglobina
Esquematize a estrutura geral dos aminoácidos
Estrutura (grupo amino, grupo carboxílico e uma cadeia lateral- grupo R- variável).
Por que os aminoácidos são anfóteros?
pois podem ter tanto comportamento ácido como básico
Dê 1 exemplo de aminoácido essencial e de não essencial
Aminoácidos essenciais - São obtidos a partir da alimentação.
Aminoácidos não essenciais - São obtidos a partir dos
essenciais.
Essenciais: 
•Isoleucina
•Leucina
Não-essenciais:
•Alanina
•Asparagina
Em que consistem a fenilcetonúria (PKU) e o albinismo? Explique
Fenilcetonúria (PKU): Causada pela deficiência da enzimafenilalanina-hidroxilase. Prevalência (1:11.000). Nos fenilcetonúricos grandes quantidades de fenilpiruvato (e
de compostos dele derivados) são excretados na urina.A fenilcetonúria ocasiona retardamento mental e pigmentação deficiente da pele e do cabelo, devido à síntese inadequada de melanina. Teste do pezinho - dosagem de fenilalanina no sangue (nos 7
a 10 dias de vida). Dieta com níveis mínimos de fenilalanina. O aspartame deve ser evitado!Albinismo: Defeito no metabolismo da tirosina (ausência da tirosinase) que leva à deficiência na produção de melanina. Ausência de pigmento (pele, cabelo, cílios, sobrancelha, íris), fotofobia, facilidade de sofrer queimaduras ao sol. É uma doença mais rara que a PKU.
Por que fenilcetonúricos devem evitar o aspartame?
 Produtos que contenham esse composto devem ser evitados pelos fenilcetonúricos, vistos que estes não metabolizam fenilalanina (presente na fórmula do aspartame)
O que são estrutura primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas?
Estrutura primária: Sequência linear de aminoácidos
Estrutura secundária: Arranjo regular e repetitivo no espaço de aminoácidos que estão localizados próximos uns aos outros na seqüência linear. EX: α-hélice e folha ß pregueada. Estabilizada por pontes de hidrogênio.Estrutura terciária: Arranjo tridimensional da cadeiapolipeptídica. Estabilizada por: Pontes de hidrogênio,pontesdissulfeto, interações hidrofóbicas, atrações eletrostáticas e forças de Van der Waals .
O que é desnaturação protéica? Cite 3 agentes desnaturantes.
►Desnaturação: A Desnaturação de uma proteína ocorre quando essas conformações espaciais são alteradas ou destruídas, mantendo somente a estrutura primária, formada pela sequência de aminoácidos ligados entre si. Perda da estrutura tridimensional da proteína com conseqüente perda da atividade biológica.
EX: Clara do ovo fervida.Agentes desnaturantes: extremos de pH, extremos de
temperatura, metais pesados (chumbo, mercúrio) e solventes orgânicos (uréia, cloreto de guanidina)
O que é renaturação protéica? É um fenômeno usual?
 o processo de renaturação ocorre após uma proteína ter sido denaturada por temperatura, ph, substâncias denaturantes como a uréia etc. Já a Renaturação é o processo inverso da desnaturação.
Qual o papel dos chaperones?
– proteínas que facilitam o“folding” correto das proteínas. Patologias como: doença de Parkinson, doença de Alzheimer e encefalopatias espongiformes, têm origem num processo incorreto de folding do qual resultam proteínas defeituosas, que têm uma
grande afinidade entre si e se agregam para formar fibras.
Obs:
Alterações na conformação da proteína geram modificações da atividade biológica.
Proteínas fibrosas - Apresentam forma alongada e são insolúveis. Ex: Queratina, colágeno.Proteínas globulares - Apresentam forma esférica e são solúveis. Ex: Anticorpos, hormônios, hemoglobina, albumina sérica.
Proteínas simples - Formadas por aminoácidos.
Proteínas conjugadas - Formadas por aminoácidos + grupo prostético.
►Grupo prostético: Porção da proteína que não é formada por aminoácidos.
Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas...
Ligação peptídica- Formada pela perda de uma molécula de H20 (desidratação).