Revisão 1° prova de Bioquímica

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Alunos: Nicole Nogueira de Vasconcellos mat: 2006180426
 Simone Aparecida C. C. da Costa mat: 2006180440
 Vanderlei Correa mat: 2006190607 
Classificação dos aminoácidos quanto à cadeia lateral: 
Aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas - cadeias alifáticas 
Existem quatro aminoácidos nesta classe. Suas cadeias laterais consistem de grupamentos não polares do tipo metil ou metileno. Estes aminoácidos são usualmente localizados no interior da proteína devido a sua natureza hidrofóbica. Como pode ser observado, todas estas cadeias laterais, exceto a da alanina, são bifurcadas. No caso da Val e da Ile abifurcação é próxima a cadeia principal e pode, portanto, restringir a conformação da cadeia peptídica por impedimento estérico. No diagrama abaixo os átomos vermelhos e azuis estão presentes, respectivamente, nos grupamentos amino e carboxílico ligados ao carbono alfa. 
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Aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas - cadeias aromáticas
Dos três aminoácidos pertencentes a esta classe, apenas a fenilalanina é inteiramente não polar. O grupamento fenólico da cadeia lateral da tirosina possui uma hidroxila substituinte e o triptofano possui um átomo de nitrogênio no anel indol. Estes resíduos são quase sempre encontrados mergulhados no interior hidrofóbico das proteínas, pelo fato de serem de natureza predominantemente não polar. Contudo, os átomos polares da tirosina e do triptofano permitem que pontes de hidrogênio sejam feitas com outros resíduos ou mesmo com moléculas de solvente.
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Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas
Existem alguns aminoácidos que possuem uma cadeia alifática pequena contendo grupos polares que não podem ser ionizar prontamente. Serina e treonina possuem grupamentos hidroxila em suas cadeias laterais e, como estes grupamentos polares estão próximos a cadeia principal eles podem formar ponte de hidrogênio com ela, influenciando na conformação local do polipeptídeo. De fato, resíduos como a serina e asparagina são conhecidos por adotarem conformações que a maioria dos outros aminoácidos não podem adotar. O aminoácidos asparagina e glutamina possuem grupamentos amida em suas cadeias laterais que são usualmente ligadas por ponte de hidrogênio em qualquer lugar que elas ocorram no interior de uma proteína.
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Aminoácidos com cadeias laterais polares carregadas - ácidas
Dois aminoácidos, aspartato e glutamato, possuem grupamentos carboxílicos em suas cadeias laterais e são, portanto, negativamente carregados em pH fisiológico (ao redor de pH 7,0). A forte natureza polar destes resíduos implica em que eles são freqüentemente encontrados na superfície de proteínas globulares onde eles podem interagir favoravelmente com as moléculas do solvente. Estes resíduos podem também realizar interações eletrostáticas com aminoácidos carregados positivamente. Aspartato e glutamato também podem assumir papel catalítico no sítio ativo de enzimas e são conhecidos por sua propriedade de ligação com íons metálicos
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Aminoácidos com cadeias laterais polares carregadas - básicas
Dos aminoácidos com cadeias laterais básicas, a histidina possui o mais baixo pKa (por volta de 6) e é, portanto, neutro no pH fisiológico. Este aminoácido ocorre muito freqüentemente em centros ativos de enzimas, devido ao fato dele poder funcionar eficientemente em catálise ácido-base. Ela também pode aturar como ligadora de metal em numerosas famílias de proteínas. Lisina e arginina são mais fortemente básicas e são positivamente carregadas em torno do pH fisiológico. Elas são geralmente solvatadas, mas ocasionalmente podem ser encontradas no interior de proteínas onde elas são usualmente envolvidas em interações eletrostáticas com grupamentos negativamente carregados, tais como Asp ou Glu. Lisina e arginina desempenham importantes papéis em proteínas ligadoras de anions, como as histonas, pelo fato de elas poderem interagir eletrostaticamente com moléculas de carga negativa - neste caso específico, como o DNA.
	
	 
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Proteínas quanto à função biológica:
A s proteínas são a expressão da informação genética contida no DNA, a dupla hélice formada pela seqüência de nucleotídeos. Da mesma maneira que o funcionamento do DNA (replicação, transcrição e tradução) depende de uma série de enzimas, que são proteínas. Assim o DNA para se desenrolar, replicar, e formar duas novas moléculas, precisa da ação de várias enzimas como as DNA-polimerases, a DNA-helicase e a DNA-ligase. Durante a formação do RNA e até a tradução, que vai levar a formação da cadeia polipeptídica (estrutura primária das proteínas) também atuam enzimas. Na transcrição atua a RNA-polimerase; na fase pós-transcrição, quando do RNA são eliminados os íntrons, temos a atuação de enzimas nucleásicas. Durante a tradução atuam transferases que fazem a ligação entre o RNAt e os aminoácidos específicos para cada trinca de nucleotídeos do RNAm. Concluindo, então, podemos dizer que todo o mecanismo de transferência da informação genética em proteínas, depende totalmente da ação das próprias proteínas.
Proteínas quanto à forma:
As proteínas podem ser divididas em duas classes principais de acordo com sua composição: proteínas simples e proteínas conjugadas. As proteínas simples são compostas apenas por aminoácidos; elas não apresentam nenhum outro composto orgânico ou inorgânico. As proteínas conjugadas, como o nome indica, são formadas além de aminoácidos, por uma outra porção, orgânica ou inorgânica, a qual recebe o nome de grupo prostético. Assim podemos ter nucleoproteínas (ácidos nucleicos como grupo prostético), glicoproteínas (lipídeos como grupo prostético), fosfoproteínas, metaloproteínas e glicoproteínas.
Os pesos moleculares das proteínas podem variar de 5 mil até 1 milhão mais ou menos. Isto pode depender do tamanho da cadeia polipeptídica, ou do fato da proteína ser formada por uma ou mais cadeias.
Proteína Peso molecular Número de cadeias
Insulina (bovina) 5.700 2
Lisozima (clara do ovo) 13.900 1
Mioglobina 16.900 1
b -Lactoglobulina 35.000 2
Hemoglobina 64.500 4
Tripofano-sintetase 159.000 4
Glicogênio-fosforilase 370.000 4
Glutamina-sintetase 592.000 12
Vírus do mosaico do fumo 40.000.000 2130 
A Desnaturação das Proteínas
Grande parte das proteínas mantém a sua atividade biológica dentro de um limite estreito de temperatura e pH. Desta maneira, proteínas globulares quando expostas a valores extremos de pH ou de temperatura (acima de 60oC), sofrem o que chamamos de desnaturação, que consiste no desenovelamento da estrutura terciária, ou quaternária, dobrada e retorcida na forma globular. Com esse desenovelamento as proteínas perdem a sua funcionalidade biológica; no caso das enzimas, estas não mais funcionarão como catalisadoras de reações químicas. Neste processo, entretanto, a estrutura primária das proteínas fica preservada. O processo de desnaturação ou desenovelamento das proteínas não é irreversível, pelo menos para muitos casos onde foi observada uma renaturação, após a desnaturação, em tubo de ensaio.
Diferença entre Mioglobina e Hemoglobina:
A hemoglobina (frequentemente abreviada como Hb) é a proteína que contém ferro e transporta oxigênio através dos glóbulos vermelhos (eritrócitos) pelo organismo.
A hemoglobina é um tetrâmero composto de dois tipos de cadeias de globina. Cada uma dessas cadeias contém cerca de 141 aminoácidos. Existem quatro grupos heme por proteína; estes possuem um íon de ferro no seu centro, que liga a molécula de O2. É uma proteína alostérica, pois a ligação e a liberação do oxigênio é regulada por mudanças na estrutura provocadas pela própria ligação do oxigénio ao grupo hemo.
A distribuição é feita através da interação da hemoglobina com o oxigênio do ar (que pode ser inspirado ou absorvido, como na respiração cutânea). Devido a isto, forma-se o complexo oxi-hemoglobina, representado pela notação HbO2.Chegando às células do organismo, o oxigênio é liberado e o sangue arterial (vermelho) transforma-se em venoso (vermelho arroxeado). A hemoglobina livre pode ser reutilizada no transporte do oxigênio. A hemoglobina distribui o oxigênio para as todas as partes do corpo irrigadas por vasos sanguíneos.
A hemoglobina pode ser encontrada dispersa no sangue (em grupos animais simples) ou em várias células especializadas (as hemácias de animais mais complexos).
O aumento de glóbulos vermelhos no sangue (eritrocitose) geralmente se dá por uma adaptação fisiológica do organismo em locais de altitude elevada. Uma vez que o aumento de glóbulos vermelhos favorece o transporte de oxigênio pelo sangue, seu uso melhora a performance de atletas, principalmente em esportes que necessitem muita resistência. Quando os atletas realizam treino em locais de alta altitude, a pequena concentração de oxigênio estimula a produção natural de EPO (Eritropoietina, hormônio que aumenta o número de GV e da capacidade muscular)e ao retornar às baixas altitudes, seu corpo está mais preparado e sua resistência está maior.
A mioglobina é uma proteína de baixo peso molecular, encontrada nas musculaturas esquelética e cardíaca. É uma proteína ligadora de oxigênio, atuando como reserva de oxigênio, o que facilita a sua movimentação dentro das células musculares. Uma lesão celular da musculatura esquelética ou cardíaca leva à liberação de mioglobina para a circulação sangüínea.
Nos pacientes com infarto agudo do miocárdio (IAM), podemos encontrar níveis de mioglobina elevados já nas primeiras horas após infarto, com pico entre 6 e 9 horas, retomando aos níveis normais em 24 a 48 horas após o infarto. A elevação da mioglobina é extremamente precoce quando comparada a outras enzimas cardíacas, devido ao seu baixo peso molecular, que permite um rápido deslocamento para a circulação. Essa mesma característica responde por sua curta permanência em níveis alterados, já que é rapidamente filtrada e eliminada pelos rins.
A dosagem de mioglobina é apontada como um marcador de rastreamento no diagnóstico precoce do IAM, por sua rápida elevação após a lesão miocárdica. Entretanto, como já mencionado, valores elevados de mioglobina podem ser encontrados também nas lesões da musculatura esquelética, não tendo portanto uma especificidade para lesões cardíacas. Por sua característica de rápida eliminação renal, resultados alterados obtidos em pacientes com patologias renais devem ser interpretados com cautela, pois podem ser causados pela diminuição da eliminação renal.