PROTEÍNAS bioquímica aplicada 3p

Prévia do material em texto

Universidade Estácio de Sá
Disciplina: Bioquímica Aplicada
Professora: Luciana Moreno
Nome: Jéssica Silva Salve
Matrícula: 201903289963
Trabalho: introdução teórica sobre a classe de compostos bioquímicos PROTEÍNAS.
Devem constar no trabalho teórico todas as informações listadas abaixo acerca desta classe de compostos. O trabalho teórico deve ser referenciado, favor usarem bibliografias confiáveis.
· Definir o que são proteínas. 
· Classificar os tipos de proteínas e as interações intermoleculares que as mesmas apresentam.
· Falar como são formadas as proteínas e sua importância no organismo.
· Falar acerca da solubilidade das proteínas.
· Escolher 03 proteínas e fazer uma pesquisa sobre suas características e sua utilização biológica e qual sua importância no organismo.
· Explicar todo processo de desnaturação e renaturação proteica.
· Explicar a reação de uma proteína genérica com o reagente biureto.
· Relacionar as proteínas ao ciclo da ureia (metabolismo de proteínas) 
PROTEÍNAS
· O QUE SÃO PROTEÍNAS?
A base de todo tecido vivo são as proteínas. 
As proteínas são substâncias formadas por um conjunto de aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas.
Existem 20 tipos de aminoácidos, que se combinam de diversas formas para formar as diferentes proteínas. Cada proteína é formada por uma ou mais cadeias polipeptídicas (cadeia longa de aminoácidos).
· TIPOS DE PROTEÍNAS E INTERAÇÕES INTERMOLECULARES QUE AS MESMAS APRESENTAM.
Dependendo da sua função das proteínas no organismo, classificamo-las em dois grandes grupos:
Proteínas Dinâmicas: Esse tipo de proteína realiza função como defesa do organismo, transporte de substâncias, catálise de reações, controle do metabolismo;
Proteínas Estruturais: Como o próprio nome indica, sua função principal é a estruturação das células e dos tecidos no corpo humano. O colágeno e a elastina são exemplos desse tipo de proteína.
O processo de dobrar proteínas em suas estruturas terciárias é espontâneo e envolve ligações e a força intermolecular para fazer o estábulo da estrutura. Tipos das interações intermoleculares das proteínas:
Ligações de bissulfeto: As ligações de bissulfeto se formam entre dois átomos (SH) do enxofre, que são encontrados no lado-corrente do custeie do ácido aminado. Quando dois cysteines são trazidos na grande proximidade da estrutura terciária, uma enzima chamou dos “formulários das isômeras do bissulfeto proteína” uma ligação de bissulfeto entre os dois grupos SH. Devido à natureza da ligação de bissulfeto, pode-se considerar parte da estrutura preliminar das proteínas, o polipeptídio.
Ligações eletrostáticas e Van der Waals Força: Alguns ácidos aminados têm uma lado-corrente cobrada, que seja positivo ou negativo. Negativamente-as lado-correntes cobradas são atraídas a positivamente - lado-correntes cobradas, ao ser repelido por outras negativamente - lado-correntes cobradas. Quando duas correntes cobradas opostas vêm juntas, formam o que chamamos de “uma ponte sal”.
As forças de Van der Waals são igualmente similares às ligações eletrostáticas. A formação de forças de Van der Waals depende da forma do lado-corrente; se os átomos dentro do lado-correntes dos ácidos aminados vizinhos cabidos bem, as forças de Van der Waals são formadas.
Ligações de hidrogênio: As ligações de hidrogênio se formam entre dois átomos e um átomo de hidrogênio. Os átomos tais como o oxigênio, podem ser limitados ao hidrogênio, e dando o hidrogênio (h) no OH agrupe uma carga positiva ligeira devido ao oxigênio (O) atraindo elétrons. Quando o grupo do OH vem através de outro átomo com uma carga ligeira negativa, tal como o oxigênio, o hidrogênio do grupo do OH alcança para fora ao átomo de oxigênio e forma uma ligação. Isto é conhecido como uma ligação de hidrogênio, e ocorre entre os ácidos aminados que têm uma lado-corrente polar.
Interações hidrofóbicas: Alguns ácidos aminados têm as lado-correntes que são hidrofóbicas, ou repelem a água. Estes ácidos aminados com lado-correntes hidrofóbicos são encontrados frequentemente no interior das proteínas, e devido à natureza hidrofóbica destes ácidos aminados que interagem um com o outro pelo que são chamadas “interações hidrofóbicas”.
· COMO AS PROTEÍNAS SÃO FORMADAS E QUAL A SUA IMPORTÂNCIA NO ORGANISMO?
Como dito antes, as proteínas são formadas por aminoácidos. Alguns aminoácidos são produzidos pelo nosso corpo, eles são chamados de aminoácidos naturais. Existem também os aminoácidos que não são produzidos pelo nosso corpo e são adquiridos por nós através da ingestão de alimentos, os chamamos de aminoácidos essenciais.
Os aminoácidos essenciais são encontrados em proteínas de origem animal (ovos, leite, queijo, carne...). Alimentos que contêm todos os aminoácidos essenciais são chamados de completos, e, os alimentos que não possuem todos os aminoácidos essenciais são os incompletos (que é o caso de legumes e algumas sementes).
As proteínas são feitas de correntes do ácido aminado, ou de polipeptídios. Os ácidos aminados têm uma espinha dorsal básica feita de um amino grupo e de um grupo carboxila, e diferem em suas lado-correntes. Estas correntes do polipeptídio dos ácidos aminados podem ser dadas forma como as hélices ou as folhas, que vêm junto formar uma estrutura 3D. A estrutura 3D das proteínas é referida como sua “estrutura terciária”.
As proteínas têm um papel muito importante em nosso organismo, elas fornecem materiais tanto para a construção como para a manutenção de todos os nossos órgãos e tecidos.
São de extrema importância para o nosso organismo por sua função reparadora e construtora. Elas também participam da formação de hormônios, anticorpos e enzimas. 
Quando ingerimos as proteínas, elas são quebradas durante a digestão, e depois, absorvidas pelas nossas células, que novamente as quebram, e transformam-se em aminoácidos. Estes aminoácidos serão utilizados pelo nosso corpo onde forem mais necessários.
Por exemplo, se a pele de uma pessoa estiver em desequilíbrio pela falta de aminoácidos, os alimentos ricos em proteínas com a ingestão devida de água ajudarão na sua recuperação. Isso vale não somente para a pele, mas para todo o corpo, pois, como vimos, os aminoácidos são construtores e reparadores.
· SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
A solubilidade de uma proteína varia muito e depende da distribuição e da proporção dos grupos polares (hidrofílicos) e dos apolares (hidrofóbicos) na molécula. Dessa forma, muitas proteínas são solúveis em água ou soluções salinas. Desde que a proteína possua muitos grupos carregados positivamente e negativamente provenientes das cadeias laterais dos aminoácidos, as moléculas irão interagir umas com as outras, com pequenos íons de cargas opostas e com água. 
Dessa forma, ocorrem interações proteína-água, proteína-proteína e proteína-pequenos íons. Quando a interação proteína-proteína é grande e a interação proteína-água é pequena, a proteína tenderá a ser insolúvel. Quando a interação proteína-água é alta, a proteína tenderá a ser solúvel. Qualquer condição que aumente a interação proteína-proteína, ou decresça a interação proteína-água, decrescerá a solubilidade e vice-versa. 
A desnaturação em geral, decresce a solubilidade das proteínas. As proteínas possuem uma estrutura tridimensional bem definida que está relacionada com suas propriedades físicas e biológicas. Desnaturação é quando ocorre a modificação na estrutura tridimensional nativa de uma proteína, com a consequente alteração de suas propriedades. A desnaturação envolve alterações nas estruturas secundária, terciária e quaternária. Alguns agentes desnaturantes de proteínas são: calor, álcalis, ácidos, solventes orgânicos, soluções concentradas de ureia e guanidina, sais de metais pesados, detergentes e outros.
Como consequência  da desnaturação proteica podemos observar os seguintes efeitos: perda da atividade biológica, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação, etc.
A diminuição da solubilidade pode ser explicada pela exposição de radicais hidrofóbicos e outrosque prejudicam a interação proteína-água e favoreçam a interação proteína-proteína.
· MIOGLOBINA
É uma proteína que está presente no músculo cardíaco e outros músculos do corpo, fornecendo o oxigênio necessário para a contração muscular.
A mioglobina normalmente não está presente no sangue, ela só é liberada quando ocorre uma lesão em algum músculo após uma lesão esportiva, por exemplo, ou durante um infarto, em que os níveis dessa proteína começam a aumentar no sangue 1 a 3 horas após o infarto, atinge o pico entre 6 e 7 horas e volta ao normal após 24 horas.
Ela é responsável por se ligar ao oxigênio e o armazenar até que haja necessidade. Durante a realização de atividade física, por exemplo, o oxigênio armazenado pela mioglobina é liberado para gerar energia. No entanto, na presença de qualquer situação que comprometa os músculos, pode haver liberação de mioglobina e de outras proteínas na circulação.
A mioglobina está presente em todos os músculos estriados do corpo, e também é utilizada como marcador de lesão cardíaca.
Os níveis muito elevados de mioglobina podem provocar lesões nos rins, prejudicando o seu funcionamento.
· QUERATINA
É uma proteína fibrosa e suas características é a conformação rígida, impermeabilidade à água e elasticidade. Tem origem animal e é encontrada na epiderme dos vertebrados e em alguns anexos epidérmicos, como pelo, cascos, penas, unhas e escamas. É produzida nas células chamadas de queratinócitos, que são as mais abundantes da epiderme humana.
A queratina apresenta uma grande quantidade de resíduos de cisteína, que é responsável por 7% a 20% do total dos aminoácidos presentes na queratina. 
Encontramos na queratina a formação de pontes dissulfeto, que são responsáveis por sua característica rígida.
A queratina apresenta forma tridimensional de α-hélice (apenas em mamíferos) e folhas-β-pregueadas (apenas em répteis e aves).
Tem função de: proteção aos organismos, ajuda na captura de presas e na proteção contra predadores.
· HEMOGLOOBINA
A hemoglobina é uma proteína encontrada no interior dos eritrócitos ou hemácias do sangue, e de estrutura quaternária. É composto por quatro cadeias de globina (parte proteica) e um grupo heme (grupo prostético) ligado a cada uma delas.
É ela que dá a cor vermelha às hemácias (células vermelhas do sangue, formadas pelas hemoglobinas e globulinas).
Sua função principal é transportar o oxigênio dos pulmões para todos os tecidos do corpo. Ao mesmo tempo, também transporta parte do dióxido de carbono dos tecidos para os pulmões.
A hemoglobina alta pode indicar: Desidratação, Enfisema pulmonar ou Tumor nos rins. Já ela baixa pode ser sinal de: Anemia, Linfoma, Hipotireoidismo, Hemorragia ou Insuficiência renal. Já a hemoglobina na urina (chamamos de hemoglobinúria) é detectada através do exame de urina, e está relacionada a problemas nos rins, como infecções, câncer ou pielonefrite.
· DESNATURAÇÂO E RENATURAÇÂO DAS PROTEÍNAS
A desnaturação é um processo em que as moléculas biológicas perdem suas funções, devido a alguma mudança no meio, seja em altas temperaturas, variações de PH, entre outras. Ela é comum com as proteínas.
Existem bactérias hemofílicas e arque bactérias, que produzem proteínas altamente resistentes a elevadas temperaturas. Mas de forma geral, proteínas não suportam uma grande variação de temperatura no meio em que estão ativas. Cada uma delas suporta um limite de calor específico, que quando ultrapassado sofrerá mudanças em sua estrutura. Os dobramentos sofrem alterações e a mudança em um pedaço da proteína, leva a mudança em toda sua conformação.
PHs extremos podem alterar a carga, levando ao rompimento das ligações de hidrogênio e consequentemente à mudança estrutural da proteína. Cada proteína trabalha em um PH específico. Exemplo: a pepsina é uma proteína que têm função de enzima. Sua atividade é ótima em PH 2, no estômago, catalisando a reação de hidrólise das moléculas de proteínas ingeridas na alimentação. Ou seja, neste mesmo PH uma proteína está em atividade, enquanto outras sofrem desnaturação e hidrólise no estômago.
Solventes orgânicos como o etanol e a acetona, ureia e detergentes agem no núcleo das proteínas globulares, desestabilizando a parte hidrofóbica.
Renaturação é quando a proteína volta ao seu estado original e recupera sua atividade biológica. Um exemplo típico é a enzima ribonuclease.
· REAÇÃO DA PROTEÍNA GENÉRICA COM O REAGENTE BIURETO
Chamamos de Biureto o complexo (união de macromoléculas ou átomos a um íon) formado pela interação entre moléculas de proteínas e um íon livre de cobre (Cu+2) na presença de uma base forte, que age como catalisador da interação.
A reação do Biureto é detectar a presença de ligações peptídicas, dando positiva para proteínas e peptídeos com três ou mais resíduos de aminoácidos (eles atingem uma coloração violeta quando submetidos a uma solução diluída de sulfato de cobre em meio alcalino). A reação é também positiva para substâncias que contêm 2 carboxilas (-CONH2) ligadas diretamente ou através de um único átomo de carbono ou nitrogênio.
· AS PROTEÍNAS E O CICLO DA URÉIA
No organismo, os aminoácidos são utilizados para síntese de proteínas, sínteses de outros compostos nitrogenados e de estruturas celulares. Devido a esta necessidade, seu excesso é degradado.
A degradação de proteínas leva ao subproduto, que são os aminoácidos, assim como a síntese proteica depende de aminoácidos para formar o produto final. As proteínas são sintetizadas tanto a partir de proteínas ingeridas pela alimentação, como por meio da biossíntese.
Aproximadamente 75% dos aminoácidos vindos da quebra de proteínas ingeridas pela alimentação são utilizados na síntese de novas proteínas. Os outros 25% são degradados. A ingestão de quantidades exageradas de proteínas acarreta em excesso de aminoácidos que não são armazenados, mas degradados.
Os aminoácidos formados a partir da degradação das proteínas ou provenientes da alimentação podem ser utilizados para a biossíntese de novas proteínas. No jejum prolongado as proteínas são degradadas em seus aminoácidos constituintes para a formação da glicose através da gliconeogênese. A primeira etapa geralmente é a remoção do grupo α-amino. Quando esses grupos aminos não são reutilizados para a síntese de novas proteínas ou novos aminoácidos, eles são transformados em amônia (NH4+).
No ciclo da ureia, a amônia vai ser convertida em ureia (substância não tóxica e excretável). Este ciclo foi descoberto em 1932, por Hans Krebs.
Curiosidade: Um prato com arroz e feijão possui todos os aminoácidos essenciais para os humanos.
Quando fritamos ou cozinhamos um ovo. Aquela clara que passa de transparente a branca, nada mais é que a proteína albumina que desnatura pela alta temperatura.
REFERÊNCIAS:
https://brasilescola.uol.com.br/o-que-e/biologia/o-que-e-proteina.htm
https://escolakids.uol.com.br/ciencias/o-que-sao-proteinas.htm
https://www.todamateria.com.br/proteinas/
https://www.news-medical.net/life-sciences/Intermolecular-Forces-in-Tertiary-Protein-Structure-(Portuguese).aspx
https://www.todabiologia.com/saude/proteinas.htm
https://www.infoescola.com/bioquimica/desnaturacao-e-precipitacao-de-proteinas/
https://www.tuasaude.com/mioglobina/
https://brasilescola.uol.com.br/o-que-e/biologia/o-que-e-queratina.htm
https://www.todamateria.com.br/hemoglobina/
https://www.infoescola.com/bioquimica/desnaturacao/
https://brainly.com.br/tarefa/15934814	
https://educador.brasilescola.uol.com.br/estrategias-ensino/teste-biureto-sala-aula.htm
https://www.passeidireto.com/pergunta/76788069/explicar-a-reacao-de-uma-proteina-generica-com-o-reagente-biureto
https://www.passeidireto.com/arquivo/4750713/degradacao-das-proteinas-e-ciclo-da-ureia