aula 02 parte 2

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SDE0024 – BIOQUIMICA 
Aula 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica 
Classificação das Proteínas: 
1) Proteínas Simples: 
Formadas somente pelo encadeamento de aminoácidos. 
Ex: globulinas, albuminas. 
 
2) Proteínas Complexas: 
Formadas por aminoácidos mais um radical não-proteico (prostético). 
Ex: cromoproteínas (hemoglobina); glicoproteínas; fosfoproteínas; 
nucleoproteínas; lipoproteínas. 
 
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Estrutura das proteínas 
• Apresentam 4 níveis de organização. 
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Primária – é a sequência de aminoácidos (aa) 
• Nos indica: 
Tipo de aa. 
Número de aa. 
Ordem dos aa que participam de uma proteína. 
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Primária 
• Representa a combinação dos aa em uma sequência por meio de 
ligações peptídicas. 
• Havendo uma extremidade aminoterminal e outra carboxi terminal. 
• Essa sequência é determinada geneticamente. 
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Primária 
A sequência de aminoácidos é útil: 
• para elucidar o mecanismo de ação da proteína; 
• certas alterações na sequência de aa podem produzir funções 
anormais e doenças. Ex: anemia falciforme 
 
 
OBS: diferentes insulinas (porco e boi) podem ser utilizadas no tratamento 
do diabetes humano devido a suas similaridades na sequência. 
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Secundária - é o arranjo espacial dos átomos na cadeia polipeptídica. 
• Caracterizada por interações dentro da fita, entre aa da mesma 
cadeia, fazendo com que a estrutura se dobre. 
Arranjos resultantes de ligações pontes de hidrogênio. 
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Secundária 
• Existem dois tipos principais de arranjos secundários: a -hélice e 
b - folha. 
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Secundária 
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Secundária 
As cadeias podem ser paralelas 
(B) ou antiparalelas (A) 
 
O tamanho dos grupos R é 
limitante para a proximidade 
das folhas β 
 
Voltas β: 
São os elementos conectores que unem 
estruturas sucessivas de hélices α e 
folhas β 
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Secundária 
• Um polipeptídeo ou proteína pode conter as duas formas. 
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Secundária 
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Terciária - é o arranjo tridimensional de todos os átomos, conformação das 
cadeias laterais, posição dos grupos prostéticos, e o arranjo das a-hélices e b-
pregueadas com relação uma as outras. 
• Consiste no empacotamento de várias regiões da estrutura 
secundária, resultando em formas como barril. 
• Ocorre entre os R. 
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Terciária 
• Ligações dissulfeto: formadas pela oxidação de dois grupos tiol 
(SH) formando a ligação S - S. 
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Pontes de dissulfeto 
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Pontes de dissulfeto 
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Pontes de dissulfeto 
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Quaternária - – está presente em proteínas que possuem mais de uma cadeia 
polipeptídica (subunidades), é a interação espacial entre as subunidades. 
• Presente quando há mais de uma cadeia polipeptídica. 
• Ocorre entre diferentes cadeias e não numa mesma cadeia. 
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Quaternária 
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Estrutura espacial 
O enovelamento de proteínas (arranjo espacial) que resulta nas estruturas 
secundária, terciária e quaternária é obtido através de ligações fracas (forças não-
covalentes): 
 
• ligações de hidrogênio; 
• forças de interação hidrofóbica; 
• forças de Van der Waals 
• interação eletrostática. 
 
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Estrutura espacial 
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Resumindo 
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Funções das proteínas 
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Catálise enzimática 
• Catalisadores biológicos que aceleram a velocidade das reações. 
 VELOCIDADE 
 
 ENERGIA DE ATIVAÇÃO 
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Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons 
• Proteínas transportadoras: 
• Transporte de O2: 
• Hemoglobina: eritrócitos 
• Mioglobina: células do mm 
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Anemia falciforme 
• Hemoglobina sofre mutação: na estrutura b - folha ( Glutamato – Glu 
é substituído pela Valina – Val). 
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Anemia falciforme 
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Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons 
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Movimentos coordenados 
• Macroscópico: contração mm. 
• Microscópico: propulsão do 
esperma pelos flagelos (tubulina). 
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Apoio mecânico 
Colágeno: responsável pela alta tensão dando resistência a pele e articulações. 
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Proteção imunológica 
• Imunoglobulinas 
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Geração e transmissão de impulsos nervosos 
• Proteínas receptoras 
1) Fotoreceptoras : rodopsina 
- Proteína presente nas células bastonetes da visão, sensível a luz 
(fotoisomerização). 
11 cis retinal 11 trans retinal 
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Geração e transmissão de impulsos nervosos 
• Proteínas receptoras 
2) Receptores de pequenas moléculas: acetilcolina 
- Substância responsável pela transmissão de impulsos nervosos nas sinapses. 
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Controle do crescimento e diferenciação 
• Bactérias: proteínas repressoras. 
• Organismos multicelulares: fatores de crescimento. 
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 Funções x estrutura proteica 
ALBUMINA HEMOGLOBINA 
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Cada proteína tem uma função química e uma estrutura específica. 
 
Cada proteína tem uma estrutura tridimensional única. 
 
Cada proteína tem um pequeno número de formas estruturalmente 
estáveis. A estabilidade das proteínas é determinada principalmente 
por interações não- covalentes. 
 
As proteínas possuem alguns padrões estruturais comuns. Ex. 
Insulina em várias espécies. 
 Funções x estrutura proteica 
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Desnaturação 
• Alteração ou destruição da estrutura espacial das proteínas, mantendo 
somente a estrutura primária.Quando uma proteína é sintetizada na célula, sua estrutura primária dobra-se 
espontaneamente, originando as estruturas secundária, terciária e quaternária. A 
proteína assume então, sua conformação NATIVA. 
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Desnaturação 
• FATORES: 
• Temperatura. 
• pH. 
• Ação de solventes orgânicos. 
• Agentes oxidantes e redutores. 
• Agitação intensa. 
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Exemplos de desnaturação 
• Ao pingar gotas de limão no leite: 
o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na 
forma de coalho. 
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Exemplos de desnaturação 
• Ao cozinhar um ovo: 
 o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína 
albumina e água. 
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Importante! 
• A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo! 
• 1ª preocupação é baixar a febre, depois descobrir a causa. 
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Importante! 
Cada proteína possui seu 
pH ótimo. 
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Consequências da desnaturação 
• Diminuição de solubilidade. 
• Perda da atividade biológica. 
• Alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação. 
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Em alguns casos, a proteína pode se renaturar, voltando à conformação nativa. 
 
A renaturação in vitro é mais lenta que in vivo, isso ocorre devido à 
presença na célula de determinadas proteínas “Chaperoninas”, que 
assessoram a proteína durante a montagem. 
 
Desnaturação x Renaturação 
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Precipitação das proteínas 
• É uma técnica para concentrar ou separar proteínas de uma solução. 
Ex: pela adição de reagentes que alterem a sua solubilidade. 
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Referências 
• Campbell,M.K. Bioquímica, 3 ª ed,2000. 
(MATERIAL DIDÁTICO) 
• Lehninger, A. Princípios de Bioquímica, 
5ª ed, 2011. 
AVANCE PARA FINALIZAR 
A APRESENTAÇÃO.