Aula 4 Fundamentos de Bioquímica

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Fundamentos de 
Bioquímica - ARA0009
Profa. Dra Claudia Maria Campinha dos Santos
Aula 4
Fundamentos de Bioquímica - ARA0009
2 . Biomoléculas I 
Aminoácidos codificados pelo DNA
Código Genético
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2 . Biomoléculas I 
Aminoácidos não codificados pelo DNA
Existem alguns aminoácidos que não se destinam à incorporação em proteínas, e que
possuem funcionalidades importantes :
▪ SEROTONINA, derivado do triptofano, importante neurotransmissor.
▪ ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO (GABA), derivado do ácido glutâmico, é um
neurotransmissor.
▪ HISTAMINA (derivado de histidina) envolvida na resposta alérgica.
▪ ADRENALINA (derivada de tirosina) um hormônio.
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
Aminoácidos são monômeros das proteínas.
ligam-se por ligações peptídicas = reação de
condensação entre: –OH do grupo carboxila
de um aminoácido –H do grupo amina do
outro aminoácido ( liberação de uma
molécula de água)
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
Estrutura das proteínas
▪ Primária: Linear, aminoácidos mantidos pelas ligações peptídicas
▪ Secundária: Estrutura helicoidal
▪ Terciária: Enovelamento da estrutura helicoidal
▪ Quaternária: Agregação de duas ou mais cadeias polipeptídicas enoveladas
Estrutura 
Primária
Estrutura 
Secundária
Estrutura 
Terciária
Estrutura 
Quaternária
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
Estrutura das proteínas
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
ESTRUTURA PRIMÁRIA
É a sequência de aminoácidos que constitui a cadeia polipeptídica, mantida por ligações
peptídicas.
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Conformação em Alfa-Hélice:
▪ O esqueleto polipeptídico se molda em uma
conformação helicoidal no sentido horário;
▪ Cada volta da hélice inclui 3,6 resíduos de
aminoácidos;
▪ O hidrogênio do carbono alfa fica para dentro da
hélice, enquanto as cadeia laterais ficam para o lado
de fora;
▪ A presença de grupos grandes, eletricamente
carregados ou polares desestabilizam a estrutura da
alfa-hélice.
Interações do tipo ligação de Hidrogênio entre os grupos C=O e o N-H da ligação peptídica. 
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Conformação em folha beta-pregueada:
▪ Esqueleto polipeptídico quase completamente estendido, com os grupos R se
alternando para cima e para baixo ao longo do esqueleto estendido;
▪ Podem estar organizadas lado a lado formando uma estrutura denominada folha beta-
pregueada;
▪ Dois tipos: paralelas (mesma orientação das terminações nas cadeias) e antiparalelas
(orientações opostas das terminações nas cadeias).
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA
▪ É o arranjo tridimensional da cadeia peptídica estabilizado por interações entre grupos
de aminoácidos distantes.
▪ Além das regiões em alfa-hélice e folhas beta-pregueadas, há regiões amorfas
denominadas alças ou dobras.
▪ Mantida por interações fracas, como ligações de hidrogênio, ligações iônicas e
interações hidrofóbicas e /ou ligações dissulfeto entre resíduos distantes na própria
molécula.
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
É a associação entre as cadeias polipeptídicas (subunidades) que constituem a
proteína ativa.
▪ Interações entre grupos laterais de cadeias diferentes;
▪ Possuem as mesmas interações que na estrutura terciária (ligações de H, ligações
iônicas, interações hidrofóbicas e ligações dissulfeto);
▪ Apresentam diversos eixos de simetria cristalina.
Forças usadas para a manutenção da estrutura
tridimensional das proteínas - conformação
Estrutura quaternária arranjo tridimensional
de diferentes cadeias polipeptídicas.
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
Classificação segundo estruturas terciária e quaternária: fibrosas e globulares.
▪ Globulares: interações como as da estrutura terciária permitem que a cadeia enrole-se
em torno de si mesma, gerando uma estrutura compacta e de aspecto esférico.
- Geralmente solúveis em água: os grupos hidrofóbicos ficam interior e os hidrofílicos no
exterior, formando pontes de H com moléculas de água;
Ex: mioglobina, hemoglobina.
Proteínas Fibrosas
▪ Proteínas filamentosas com a cadeia distendida ao longo de um eixo.
▪ Função estrutural e de sustentação.
▪ Insolúveis em água.
Ex: Colágeno e Queratina→ helicoidal.
Fibroína (seda) Folha β antiparalela →Presente em insetos e aranhas.
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2 . Biomoléculas I 
2.2 Proteínas. 
Exemplos de proteínas e suas funções
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2.2 Proteínas. 
Funções das Proteínas
a) Função Estrutural → As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes do
corpo humano.
▪ Colágeno: Proteína mais abundante da pele, cartilagem e órgãos. Proporciona
resistência e elasticidade a essas estruturas.
▪ Elastina: Proteína elástica presente em órgãos como pulmões, parede de vasos
sanguíneos e ligamentos.
▪ Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas.
Evita a dessecação, o que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
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2.2 Proteínas. 
Funções das Proteínas
b) Função Hormonal → Vários hormônios são proteínas.
▪ Insulina e glucagon (controle da glicemia)
c) Função Respiratória
▪ Hemoglobina e Mioglobina são pigmentos presente nas hemácias que
transportam oxigênio para que as células possam realizar a respiração celular.
Hemoglobina Heme
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2.2 Proteínas. 
d) Função Contrátil
▪ Actina e Miosina são proteínas presentes nas células musculares, onde são
responsáveis pelo mecanismo de contração muscular.
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2.2 Proteínas. 
e) Função Carreadora
▪ Existem várias proteínas na membrana plasmática das células, responsáveis pelo
transporte de substâncias para o interior e exterior da célula.
f) Função Imunológica
▪ As moléculas de defesa do sistema imune são proteínas denominadas anticorpos
ou imunoglobulinas.
g) Função Catalítica
▪ As enzimas, moléculas que aceleram reações químicas no interior das células, são
todas proteínas.
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2.2 Proteínas. 
As proteínas podem desnaturar. Isto acontece quando, por ação de substâncias químicas
ou do calor as proteínas sofrem alteração das estruturas secundária e terciária ou a
quebra das ligações não covalentes da estrutura quaternária.
NÃO AFETA ESTRUTURA PRIMÁRIA
As proteínas perdem a sua conformação e, consequentemente, a sua funcionalidade. A
desnaturação pode ser: reversível ou irreversível.
Desnaturação Proteica
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2.2 Proteínas. 
Desnaturação Proteica
▪ Se dá pela modificação da forma tridimensional da proteína.
▪ A proteína modificada não exerce sua função.
Fatores:
▪ Temperaturas elevadas
▪ Mudanças de pH
▪ Detergentes químicos
▪ Solventes orgânicos
Bons Estudos!
Até a próxima aula!
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