Aula 10 Proteínas II

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Profa Mariana Lacerda 
Proteínas II 
Proteínas 
O que é uma Proteína? 
Proteínas são macromoléculas constituídas 
por aminoácidos, seus blocos formadores 
A união de aminoácidos forma peptídeos e 
proteínas 
Todas as proteínas são construídas com 20 aminoácidos 
 
Todos os aminoácidos apresentam uma estrutura comum 
 
Aminoácidos 
um grupo amina (-NH2) 
um grupo carboxila (-COOH) 
um átomo de hidrogênio 
uma cadeia lateral variável (R) 
Os diferentes aminoácidos 
 Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da cadeia 
lateral (R) 
 Todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, possuem o 
carbono α ligado a quatro grupos diferentes: 
 Um grupo carboxila, 
 Um grupo amina 
 Um átomo de hidrogênio 
 Um grupo R 
 
 
 Um átomo de carbono ligado a quatro grupos diferentes é 
considerado assimétrico e chamado de centro quiral. 
 
 
 
Aminoácidos 
 Aminoácidos possuem 2 
possíveis estereoisômeros 
(moléculas com as mesmas 
ligações químicas, mas com 
≠ configurações), D ou L 
 Os aminoácidos presentes 
nas proteínas são 
estereoisômeros L 
 Glicina não tem isomeria 
óptica 
 
AMINOÁCIDOS 
Os diferentes aminoácidos 
 A cadeia R pode ou não ter afinidade pela água 
 As propriedades da cadeia R são importantes para a 
conformação das proteínas e para sua função 
Os diferentes aminoácidos 
 Os aminoácidos são classificados de acordo com a 
polaridade do grupo R 
aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) 
 
 aminoácidos polares (grupo R hidrofílico) 
Aminoácidos apolares 
Apresentam grupos químicos de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos 
modificados, exceto a glicina (que possui um átomo de hidrogênio como 
cadeia lateral). São hidrofóbicos 
Essa cadeia lateral não apresenta a capacidade de receber ou doar prótons, ou de 
participar em ligações iônicas ou formação de ligações de hidrogênio 
Grupo R apolares e alifáticos 
 Interações hidrofóbicas 
 Gly  Estrutura mais 
simples 
 Met  Possui átomo de 
enxofre - tioéter 
 Pro  Iminoácido, menor 
flexibilidade estrutural 
• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos (insolúveis em 
água) 
• Ala, Val, Leu, Iso  tendem a se aglomerar entre si nas 
proteínas 
Grupo R aromáticos 
 São relativamente apolares hidrofóbicos 
 Tirosina pode formar ligações de hidrogênio 
Aminoácidos polares neutros 
 
Apresentam grupos químicos que tendem a formar ligações de hidrogênio 
Grupos R polares, não carregados 
 Solubilidade intermediária em água 
 Possuem grupos funcionais capaz de formar ligações de 
hidrogênio com a água 
 Serina e treonina 
 Grupos hidroxila 
 Asparagina e glutamina 
 Grupo amida 
 Cisteína 
 Grupo sulfidril 
 Ligações dissulfeto 
Aminoácidos polares com carga positiva 
(Básicos) 
São aceptores de prótons. Em pH fisiológico as cadeias laterais encontram-se 
completamente ionizadas, com carga positiva. 
Característica básica 
 (presença do grupo amina) 
Grupos R carregados Positivamente 
(básicos) 
 Aminoácidos hidrofílicos 
 Carga positiva 
 Lisina, segundo grupo amina 
 Arginina, grupo guanidina 
 Histidina, grupo aromático 
imidazol 
 
Aminoácidos polares com carga negativa 
(Ácidos) 
São doadores de prótons. Contém grupo carboxila carregado negativamente 
(COO-) em pH neutro 
Característica ácida 
(presença do grupo carboxila) 
Grupos R carregados negativamente 
(ácidos) 
 
 Aminoácidos ácidos 
 Carga negativa 
 Possuem segundo grupo 
ácido carboxílico 
Os aminoácidos podem agir como ácidos e como bases 
Doador de prótons Receptor de prótons 
Completamente protonado, pode liberar o próton da carboxila, depois pode 
liberar o próton da amina ficando completamente desprotonado 
Qualquer aminoácido, independente do seu grupo R, é uma espécie diprótica 
O CARATER ANFÓTERO DOS AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos são ANFÓTEROS, pois em solução aquosa, 
comportam-se como ácido e como base, formando íons dipolares 
 
 O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando 
próton, adquirindo carga negativa 
 O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa aceitando 
próton, adquirindo carga positiva 
O CARATER ANFÓTERO DOS AMINOÁCIDOS 
 Este comportamento depende do pH do meio aquoso em que o 
aminoácido se encontra 
 Em meio ácido, os aminoácidos tendem a capturar hidrogênios, 
comportando-se como base e adquirindo carga positiva - ionizam 
em seus radicais amina 
 Em meio básico, os aminoácidos tendem a doar hidrogênios, 
comportando-se como ácidos e adquirindo carga negativa - 
ionizam-se em seus radicais carboxila 
Os aminoácidos livres vão ter curvas de titulação características 
pI: ponto isoelétrico 
pH no qual a carga líquida 
da molécula é zero 
Para a glicina que não 
possui grupo R ionizáveis, o 
ponto isoelétrico é a média 
aritmética dos dois valores 
de pKa 
 pI = (pK1 + pK2)/2 
 pI = (2,34 + 9,60)/2 = 5,97 
Existem aminoácidos que tem grupamento R que também são 
carregados 
Existem aminoácidos que tem grupamento R que também são 
carregados 
 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO 
AO DESTINO NO METABOLISMO ANIMAL 
 Glucogênicos - podem ser transformados em glicose 
alanina, arginina, metionina, cisteina, cistina, histidina, treonina, 
valina 
 
 Glucocetogênicos - podem ser transformados em glicose ou 
em corpos cetônicos 
fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina 
 
 Cetogênicos - podem ser transformados em corpos cetônicos 
leucina 
Algumas proteínas consistem em apenas uma única cadeia polipeptídica, 
e outras podem ser proteínas multissubunidade 
 
Proteínas multissubunidade 
 São aquelas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica 
mantidas por ligações não covalentes 
 
 As cadeias polipeptídicas individuais em uma proteína 
multissubunidade podem ser idênticas ou diferentes 
 
 Oligomérica - Quando apresenta ao menos duas subunidades 
idênticas. 
 Ex. Hemoglobina - duas cadeias α idênticas e duas cadeias β 
idênticas 
 As subunidades idênticas são denominadas Protômero. 
 
 
 
As sequências de aminoácidos fornecem importantes 
informações bioquímicas 
 O conhecimento da sequência de aminoácidos em uma proteína 
pode oferecer ideias sobre sua estrutura tridimensional e função, 
localização celular e evolução 
 
 
 A análise das informações disponíveis nos muitos e sempre 
crescentes bancos de dados biológicos, incluindo as sequências de 
genes e proteínas e as estruturas de macromoléculas, deram 
origem ao novo campo da bioinformática 
 
 A função de cada proteína depende de sua estrutura tridimensional, 
que, por sua vez, é determinada em grande parte por sua estrutura 
primária 
 
 Em um nível diferente de investigação, as sequências de proteínas 
estão começando a demonstrar como as proteínas evoluíram e, em 
última instância, como a vida evoluiu neste planeta 
 
 Com o advento de projetos de genoma investigando organismos de 
bactérias a seres humanos, o número de sequências disponíveis 
está crescendo a uma velocidade enorme. 
 
 Essa informação pode ser utilizada para traçar a história biológica 
 Sequências proteicas são uma fonte rica de informação sobre a 
estrutura e a função da proteína, bem como sobre a evolução da 
vida na Terra 
 
 
 
 Métodos sofisticados estão sendo desenvolvidos para rastrear a 
evolução, analisando as lentas mudanças resultantes nas 
sequências de aminoácidos de proteínas homólogas