Exemplos e Funções Gerais da Proteína

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Exemplos e Funções Gerais da Proteína 
De maneira geral quando pensamos em proteínas pensamos na sua principal função: estrutural. Elas participam das 
estruturas celulares como, por exemplo, as queratinas (proteínas fibrosas) que participam no tecido epitelial 
queratinizado dando proteção à pele. Também podemos ver essa função na membrana plasmática. Entretanto 
existem diversas outras funções associadas a demais proteínas. 
Proteínas Nutrientes e Reserva 
Muitas proteínas são nutrientes na alimentação e também reserva nutricional. 
Exemplos: As proteínas que compõe as células ovo. Na clara do ovo da galinha a proteína ovoalbumina tem função 
nutricional para o embrião que pode surgir. O leite, que também é altamente nutritivo, é composto por glicídios e 
proteínas (dentre essas proteínas a principal é a caseína). 
Outra proteína nutrição que nós temos circulando no nosso sangue é a albumina. A albumina humana possui entre 
suas diversas funções a função nutricional, transportar nutrientes. 
Proteínas Transportadoras 
Como seu nome já diz são proteínas que realizam o transporte de substancias. Por exemplo, a hemoglobina que Ela 
possui uma grande função transportadora em diversos organismos transportando prótons, oxigênio e dióxido de 
carbono. 
No sangue também temos outras proteínas transportadoras que transportam ferro, cobre, microelementos 
essenciais para nossa nutrição. 
As lipoproteínas também transportam lipídios como o colesterol. São essas proteínas que podem aparecer no 
exame de sangue como HDL, LDL, VLDL e quilomicrons. A função das lipoproteínas é transportar frações lipídicas 
importantes no nosso organismo. 
Quilomicrons transportam triglicerídeos que são importantes formas de energia para o organismo, são a nossa 
fonte de energia de lipídios. Esses triglicerídeos são transportados no sangue normalmente associados a essas 
grandes moléculas. 
Também temos as lipoproteínas HDL, LDL e VLDL que transportam colesterol elas tem esses nomes variados 
porque elas têm densidades variadas. 
− As VLDL (very low density lipoprotein) são lipoproteínas de grande tamanho, porém menores do que os 
quilomícrons. 
− As LDL (low density lipoprotein), que são as lipoproteínas de baixa densidade, transportam o colesterol do 
fígado para os tecidos. Por mais que sejam conhecidas como colesterol ruim não quer dizer que seja 
prejudicial, inclusive sua função é essencial para o metabolismo. 
− As lipoproteínas HDL (high density lipoprotein) são partículas pequenas, que as pessoas chamam de 
colesterol bom porque é uma forma de transporte de colesterol dos tecidos para o fígado para que lá 
ocorra uma degradação e seja excretado. Uma forma de metabolização desse colesterol. 
Proteínas Contráteis 
São proteínas que estão envolvidas com contratilidade celular e muscular. 
Actina, miosina são os maiores exemplos nesse aspecto. As tubulinas, que compõem os canais essenciais de 
transporte no meio intracelular, ajudam na contratilidade celular sendo assim um grande exemplo de proteína 
contrátil. 
A mais famosa célula contrátil é a célula muscular que tem essa grande função contrátil: actina, miosina, desmina, 
isodesmina são proteínas contrateis essenciais para contração muscular. 
Proteínas Estruturais e de Proteção 
São aquelas que possuem a função de promover a sustentação estrutural aos tecidos do organismo. O colágeno é 
a principal proteína do tecido conjuntivo e, do ponto de vista quantitativo, é a mais difundida nos tecidos animais. 
Queratina tem uma grande função estrutural de defesa: os fâneros são as projeções das nossas células epiteliais 
que dão uma proteção extra ao organismo, como os fios de cabelo e as unhas. 
A elastina é a principal proteína estrutural das fibras elásticas, tendões e ligamentos. A elastina tem a função de ser 
muito resistente, mais ainda que o colágeno. É capaz de suportar grandes trações. 
Proteínas reguladoras (hormônios) 
Funcionam em atividades regulatórias (hormônios). A função primordial básica dos hormônios é a função 
sinalizadora e comunicativa entre os tecidos. Organismos unicelulares não precisam de hormônios, hormônios são 
absolutamente necessários em organismos mais complexos. Quando um corpo se forma esse corpo precisa se 
comunicar, enviar sinais de um local distante para a “central de informação”. As outras funções são importantes, 
mas acabam se tornando secundários diante dessa. 
A insulina é um hormônio produzido pelas células beta do pâncreas, e tem como função metabolizar a glicose 
(açúcar no sangue) para produção de energia. Já o glucagon é um hormônio produzido pelas células alfa do 
pâncreas que tem um efeito oposto ao da insulina, ou seja, aumenta o açúcar no sangue. 
Outros exemplos: Estrogênio, androgênios, progesterona, estradiol, cortisol, somatotropina, todos os hormônios 
do eixo hipófise hipotálamo (que são aqueles hormônios inicialmente acionados para começar a estimular outros 
hormônios nas células alvos nos órgãos alvos). 
São centenas de hormônios e muitos deles têm estrutura proteica, porém nem todos como é o caso da adrenalina 
que é hormônio, mas não é proteína. 
Proteínas de defesa 
Atuam na defesa do nosso organismo. Proteínas do sistema imunológico, por exemplo, as chamadas 
imunoglobulinas. Outros exemplos são também as ig’s chamadas também de anticorpos (IgA, IgE, IgM, IgG e IgD). 
Outras proteínas que também são de defesa, mas tem uma função diferenciada dos anticorpos: fibrinogênio e 
trombina. Essas proteínas tem função de coagulação é a defesa no sentido de formar uma rede de fibrina a partir 
dessa proteína fibrinogênio a fim de formar um tampão no local do corte. Nem sempre esse sistema de hemostasia 
serve apenas para proteger de cortes, esse sistema ele acontece constitutivamente na nossa circulação. Há a 
formação e a dissolução dos coágulos, dos troncos, das redes de proteção do sistema de coagulação. 
Função catalítica (enzimas) 
Estas proteínas possuem a função de acelerar e facilitar reações químicas que ocorrem no interior das células. As 
enzimas, por exemplo, são proteínas catalizadoras. As enzimas são catalisadores biológicos com alta especificidade. 
É o grupo mais variado de proteínas. Praticamente todas as reações do organismo são catalisadas por enzimas. 
Elas são essenciais para a manutenção da vida por acelerarem as reações químicas reduzindo a energia de 
ativação já que algumas reações químicas são absurdamente lentas e não existiriam sem esse catalisador. Para que 
um substrato se transforme em produto em uma reação química é preciso atingir um estado de ativação, um 
estado de transição é preciso adicionar energia a esse sistema reacional para que essa molécula substrato inicial se 
transforme em produto essa diferença de energia necessária para transformar substrato em produto é 
denominada energia de ativação. 
Energia de ativação: é a quantidade de energia necessária para substrato se transforme 
em produto. 
 
O processo da transformação não é alterado, apenas o tempo da reação. Há também diminuição do gasto 
energético já que diminui a energia necessária para entrar no estado de transição. 
Características importantes: 
Normalmente a molécula da enzima é uma proteína complexa (com vários 
aminoácidos e cadeias) muito maior do que o substrato. 
A natureza do substrato é variável. 
É preciso existir afinidade entre a enzima e o 
substrato. Essa afinidade se dá no 
centro/sitio ativo/catalítico que é uma 
região da proteína enzima que se liga ao 
substrato. A afinidade varia: algumas 
enzimas são muito mais afins a determinados substratos. Existem enzimas que 
podem atuar em diversos substratos com diferentes afinidades. 
 
 
Classificação Internacional das Enzimas 
Classe nº Nome da classe Tipo de reação catalisada 
1 Oxidorredutases Transferência de elétrons (íons hídrico ou átomosde H) 
2 Transferases Reações de transferência de grupos 
3 Hidrolases Reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais para a água) 
4 Liases Clivagem de C - C, C - O, C - N ou outras ligações por eliminação, rompimento de 
ligações duplas ou anéis, ou adição de grupos a ligações duplas 
5 Isomerases Transferência de grupos dentro de uma mesma molécula produzindo formas 
isoméricas 
6 Ligases Formação de ligações C¬C, C¬S, C¬O e C¬N por reações de condensação acopladas 
à hidrólise de ATP ou cofatores similares 
As enzimas foram classificadas de acordo com o tipo de reação catalisada. A maioria das enzimas catalisa a 
transferência de elétrons, átomos ou grupos funcionais. Assim, elas são classificadas, recebem nomes e números de 
código de acordo com a reação de transferência, o grupo doador e o grupo receptor. 
Essas classes definem que tipo de reação química vai ocorrer na reação enzimática. 
Por exemplo: oxirredução (oxidação e redução). Oxidação é liberação de elétrons e redução é ganho de elétrons. Se 
ocorrer transferência de elétrons entre as moléculas do substrato se trata então, de uma enzima oxiderredutase 
funcionando. 
Hidrolases: uma molécula que tem seis carbonos e possui uma ligação Ester se adicionar água naquela ligação ela 
se quebra e se transforma em duas moléculas com três carbonos quando ocorre esse tipo de reação na qual a água 
entra pra quebrar a ligação nós temos a reação de uma hidrolase. O sistema digestório envolve muitas atividade 
hidrolítica porque são rupturas de ligações químicas por adição de água 
A proteólise dada por proteases (enzimas que quebram ligações peptídicas entre os aminoácidos das proteínas) se 
faz altamente presente no processo digestório digerindo alimentos ricos em proteínas (carne, por exemplo). As 
proteínas começam a ser digeridas no estomago por uma proteína chamada pepsina (que vai realizar a hidrolise 
das proteínas da carne e seus aminoácidos) e depois esse “resto” continua no processo digestório até chegar ao 
nível do suco pancreático, do duodeno e ali existe a ação de tripsina, quimotripsina e outras proteases. 
 O termo isomerases já e bastante autoexplicativo: transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar 
isômeros. Diferente de transferases que dependem da existência de duas moléculas, as isomerases só precisam de 
uma já que ocorrem dentro da mesma molécula as transferências. 
Por exemplo: uma hidroxila que está no carbono um é transferida 
para o carbono dois da mesma molécula, formando um isômero. 
As ligases fazem as ligações químicas dentro da mesma molécula ou 
entre moléculas. Promovem as ligações C-C, C-S, C-O e C-N. 
A natureza estrutural das enzimas é proteica (constituídas de 
aminoácidos são cadeias grandes), mas muitas delas precisam de 
microelementos na sua estrutura para o bom funcionamento. 
Exemplos: cálcio, cloro, ferro, zinco, magnésio, manganês, potássio, 
níquel, molibdênio, selênio são chamados microelementos 
essenciais. 
São elementos químicos orgânicos essenciais ao funcionamento das 
enzimas. 
 
Fe2+ ou Fe3+ Citocromo oxidase 
Catalase 
Peroxidase 
Cu2+ Citocromo oxidase 
Zn2+ Anidrase carbônica 
Álcool desidrogenase 
Mg2+ Hexoquinase 
Glicose-6-fosfatase 
Piruvato quinase 
Mn2+ Arginase 
Ribonucleotídeo 
redutase 
K+ Piruvato quinase 
Ni2+ Urease 
Mo Dinitrogenase 
Se Glutationa peroxidase 
Não sintetizamos esses elementos, logo precisamos incluir na nossa alimentação esses microelementos essenciais. 
E se apresentarmos deficiências desses elementos ocorre alterações na homeostasia e essas alterações no nosso 
equilíbrio podem causar doenças pela falta de enzimas funcionando na sua total capacidade. 
Se não tivermos ferro, por exemplo, a anemia surge. Com a anemia produzimos uma hemoglobina sem ferro ou até 
mesmo ocorre a não produção da hemoglobina. Dessa forma existe uma dificuldade do organismo em transportar 
oxigênio reduzindo a atividade metabólica aeróbica gerando o cansaço, a fraqueza e em seu extremo até a morte. 
Cálcio é importante para formação e composição óssea, porém existem diversas enzimas intracelulares que 
dependem de cálcio para estarem. O cálcio é essencial também para o sistema de coagulação, sem cálcio não existe 
hemostasia. 
Coenzimas 
As coenzimas são moléculas que associadas à função enzimática. Nas reações enzimáticas, as enzimas que estarão 
funcionando dependem de uma estrutura que não é enzimática (não é proteica) que nós denominamos grupo 
prostético. Essas coenzimas de natureza não proteica serão essenciais para que a enzima desempenhe sua função, 
elas terão que estar juntas. É uma função parecida com a do cofator enzimático sendo que o cofator enzimático é 
um microelemento essencial é um elemento químico inorgânico já a coenzima possui uma natureza orgânica. O 
que tem de interessante na coenzima é que ela é derivada das vitaminas. 
Exemplo: vitaminas do complexo B (tiamina, riboflavina, niacina, ácido pantotênico, piridoxina, biotina, ácido fólico 
e cianocobalamina), vitamina C, vitaminas A D E e K também funcionarão como cofatores importantes. 
 
Ciclo de Krebs: NAD e FAD são coenzimas. 
 
Ácido fólico é precursor da coenzima tetra-hidrofolato que tem a função de transportar unidades monocarbonicas 
para formar moléculas maiores e é muitas vezes receitados suplementos desse ácido para grávidas.