RESUMO BIOLOGIA CELULAR

Prévia do material em texto

RESUMO BIOLOGIA CELULAR
Alberts e Kierz
Introdução:
Os vírus são parasitas obrigatórios, na verdade, são parasitas moleculares, pois induzem as células hospedeiras a produzirem novas moléculas. São específicas para cada reino, ou seja, os vírus que atacam as células animas não atacam as vegetais. São formados basicamente por uma porção periférica a base de proteína e uma informação genética, que é um filamento de RNA ou de DNA.
As rickéttsias e clamídias são procariotos incompletos que não possuem capacidade de duplicação própria. Sendo então parasitas intracelulares obrigatórios. Contêm DNA e RNA ao mesmo tempo. Diferente do vírus, possuem parte da maquinaria para reproduzir, mas necessitam de suplementação fornecida pelas céls parasitadas. Provavelmente, as céls incompletas são céls degeneradas.
PROCARIONTES
Não possuem muitas membranas, a única presente é a membrana plasmática. Geralmente por fora da membrana encontra-se uma parede rígida, constituída por proteínas e glicosaminoglicanas. No citoplasma existe ribossomos, a única organela dos procariontes. Nestes encontramos duas ou mais cromossomos circulares ocupando uma região denominada Nucleóide. Os cromossomos dos procariotos não são associados as proteínas histonas e não sofrem condensação, e não há um citoesqueleto. Em alguns casos pode haver invaginações da membrana formando mesossomos. E a forma das céls é mantida por uma parede extracelular.
EUCARIONTES
Os eucariontes apresentam duas partes distintas, o citoplasma e o núcleo. O citoplasma é envolto pela membrana plasmática e o núcleo pelo envoltório nuclear. Uma característica dessas céls é a riqueza de membranas – endomembranas- que permite aumentar a eficiência da céls e o tamanho, ao separar as atividades. O citossol apresenta água, íons, aminoácidos, precursores de ácidos nucléicos, enzimas, miofibrilas, microtúbulos etc.
ORIGEM E EVOLUÇÃO DAS CÉLULAS
O processo evolutivo considerado que deu origem a vida atual começou há cerca de 4 bilhões de anos atrás. Acredita-se que os primeiros seres vivos eram anaeróbios e heterótrofos. E os primeiros eucariontes formados surgiram de céls procariontes heterótrofos, anaeróbios com o sistema de produção de proteínas funcionando e que teria perdido a parede celular. Nessa formação acredita-se principalmente na teoria da Endossimbiose, em que mitocôndia e cloroplasto foram bactérias incorporadas por outras céls e que não foram nem fagocitadas e nem destruídas. A membrana interna dessas organelas são próprias da bactérias e a membrana externa é fruto da membrana das céls que a incorporaram. Ao longo do tempo, houve transferência de parte do genoma de cloroplastos e mitocôndrias para os núcleos celulares. E provavelmente, a endossimbiose das mitocôndrias ocorreu primeiro.
MEMBRANA PLASMÁTICA
ESTRUTURA DA MEMBRANA:
A membrana plasmática não pode ser vista no microscópio óptico, é atravessada por canais e bombas altamente seletivos formados por proteínas e ainda por proteínas que são sensíveis a mudanças no ambiente. A membrana plasmática tem capacidade altíssima de regeneração, se perfuradas logo ressela.Todas as membranas são constituídas por uma bicamada lipídica que funciona como uma barreira de permeabilidade. 
Os lipídios que formam a membrana possuem uma cabeça hidrofílica e uma ou duas caudas hidrofóbicas, tornando-se anfipáticas. Os lipídios mais abundantes são os fosfolipidios que possuem uma cabeça hidrofílica ligado às caudas hidrofóbicas por intermédio de um grupo fosfato. E o tipo mais comum de fosfolipídio é a FOSFATIDILCOLINA, em que a Colina é a molécula hidrofílica. Ainda existe os esteróides; colesterol, de uma cadeia hidrofóbica; e os glicolipídios, açúcares como hidrofílicos.
As caudas hidrofóbicas tendem a fugir da água, por isso essas agregam-se da maneira que o menor número possível fiquem em contato com a água, diminuindo assim o gasto energético. Por isso a bicamada lipídica é energeticamente favorável, porque assim as caudas hidrofóbicas estão protegidas da água. As bordas livres da bicamada são altamente eliminadas, se houver uma ruptura muito grande pode haver separação e rearranjo em duas.
A bicamada fosfolipídica comporta-se como um fluido bidimensional e possui como característica a flexibilidade. Essa flexibilidade da membrana permite três movimentos: Flip-flop, movimentação de um fosfolipídio de uma monocamada para outra, a Rotação e a Difusão lateral. Se a temperatura é diminuída, há uma queda na taxa de movimento dos lipídios e a membrana torna-se menos fluída.
A fluidez da bicamada depende da composição e da natureza dos hidrocarbonetos que formam a cauda. As caudas de hidrocarbonetos variam de 14 a 24 átomos (18 – 20 mais comum), e quanto menor a cadeia, menor a interaçãos entre as caudas de hidrocarbonetos e maior a fluidez da membrana. Além disso, quanto mais próxima as caudas e mais regular, mais viscosa e menos fluída é a bicamada. Isso ocorre com a insaturação. Geralmente uma das caudas dos fosfolipídios é insaturada. Essa insaturação cria uma dobra ou curvatura na estrutura da cadeia carbônica, fazendo com que esta não seja linear e que não haja um empacotamento entre as caudas do fosfolipídio. Portanto, a insaturação presente em uma cadeia aumenta a fluidez da bicamada lipídica.
O colesterol, presente em céls animais, está presente entre os fosfolipídios de uma mesma camada. Ele preenche espaços e enrijece a bicamada, tornando-a menos fluída e permeável.
*Margarina – óleo vegetal, insaturado e líquido.
*Manteiga – óleo animal, saturado e sólido.
A bicamada é assimétrica, tendo uma monocamada diferente da outra. A assimetria ocorre desde a síntese. Parte externa da membrana pode ter pedaços transferido para a parte interna por ação da enzima Flipase. Praticamente toda a síntese da membrana ocorre no Retículo Endoplasmático e é transferido para seu local específico através de vesículas. 
Os glicolipídios estão localizados somente na parte não citosólica da membrana (externa) e o açúcar, que é adicionado no Re ou Complexo de Golgi, está voltado para o lado externo. 
O fosfolipídio do inositol, está presente em pequenas quantidades na membrana e desempenha um papel na transmissão de sinais da superfície celular para os componentes intracelulares.
PASSAGEM NA BICAMA LIPÍDICA:
O interior hidrofóbico cria uma barreira à passagem da maioria das moléculas hidrofílicas.Quanto menor a molécula e mais solúvel em óleo, mais rapidamente ela se difundirá pela membrana. Assim sendo, há transporte pela membrana de:
- Moléculas apolares pequenas, como O2 e CO2
- Moléculas polares pequenas e não carregadas, como água e etanol
-Alguns açúcares e aminoácidos por simples difusão lentas.
JUNÇÕES DE MEMBRANA:
Servem como adesão, para bloquear a entrada de partículas entre as células (Desmossomos), e une um técido a outro (Hemidesmossomos). Podem ser de Oclusão: proteínas ocludinas; Adesão: proteínas caderinas; Desmossomos: proteínas caderinas e proteínas; Comunicação: proteínas conexinas, permitem a passagem de íons para o impulso no coração.
PROTEÍNAS DE MEMBRANA:
Em animais corresponde a 50% da massa da membrana, mas há cerca de 50 vezes mais de lipídios na constituição. As proteínas de membrana podem exercer várias funções como: ancorar a membrana a macromoléculas, receptores para sinais químicos e enzimas etc.
As proteínas podem ser transmembrana, têm regiões hidrofóbicas e hidrofílicas e estendem-se através de toda a bicamada; podem estar totalmente fora da bicamada e ligada a esta por grupos lipídicos covalentemente ligados; e ainda ligada a outras proteínas da membrana.
Proteína transmembrana: As partes de uma proteína transmembrânica são conectadas por segmentos especiallizados de cadeia polipeptídica. Esses segmentos são compostos principalmente de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas. Entretanto, as ligações peptídicas são hidrofílicas, formando um esqueleto polipeptídico hidrofílico. A grande maioria das proteínas transmembranas são alfa hélices, em que ascadeias laterais contatam as caudas lipídicas hidrofóbicas. Interiormente essas proteínas fazem pontes de hidrogênio, e possuem um lado hidrofílico para a região medial, possibilitando a passagem de componentes hidrofílicos. Algumas transmembranas cruza a camada como uma folha beta pragueada, formando um barril Beta. Esse exemplo ocorre com as porinas, através da membrana das mitocôndrias.
As proteínas de membrana atuam parte em ambiente gorduroso e parte em ambiente aquoso. Para extraí-las primeiramente necessita-se romper as associações hidrofóbicas com o uso de detergentes (o detergente liga-se à região hidrofóbica das proteínas transmembrana, separando proteína de lipídio, e solubiliza o fosfolipídio). Depois por meio de eletroforese em gel de Poliacrilamida o complexo proteína-detergente pode ser separada um dos outros e do complexo lipídio-detergente.
Raras proteínas são conhecidas, um caso é da bacteriorrodopsina, uma proteína da membrana de uma arquiobactéria Halobacterium halobium. Ela está associada com o transporte de H+ para fora da bactéria. O bombeamento requer energia, esta provêm da luz e é obtida por uma molécula denominada retinal. Esta é pequena e está associada a uma das sete Alfa hélices que compõe a proteína transportadora.
CÓRTEX CELULAR E GLICOCÁLIX:
A maioria das membranas é reforçada e suportada por proteínas transmembranas. A forma da célula e as propriedades mecânicas são determinadas por uma malha fibrosa denominada córtex celular, ligada à superfície citosólica. Um exemplo é o córtex dos eritrócitos humanos, resultado da proteína espectrina. Esta é ligada a proteínas transmembranas específicas por meio de proteínas de ligação intracelular. 
 Muitos dos lipídios do lado não citosólico têm açúcares ligados covalentemente, assim ocorre com as proteínas. Portanto temos glicolipídios, glicoproteínas (oligossacarídeos) e proteoglicano (polissacarídeos). Essas estruturas formam o glicocálix, que têm função de proteger a superficie contra choques mecânicos e químicos, adsorverem a água (conferinfo um aspecto liso), reconhecimento célula-célula e adesão.
FIXAÇÃO DAS PROTEÍNAS: 
Muitas proteínas podem se mover pela camada lipídica, mas as céls têm modos de confinar proteínas a áreas fixas na membrana plasmática, definindo os domínios de membrana. As maneiras que as proteínas podem ser fixadas são: 
- Proteínas ligadas a estruturas fixas fora da célula, matriz extracelular.
- Ancorar as proteínas a estruturas relativamente imóveis dentro da célula, córtex celular.
- Criação de barreiras que restringem componentes da membrana a um domínio de membrana.
PROTEÍNAS CARREADORAS ou PERMEASES
Sofrem mudanças na sua conformação para transportar, transporta pequenas moléculas orgânicas e íons orgânicos e são altamente seletivas (frequentemente carregam um tipo de molécula e permite passagem somente a esta). As proteínas carreadoras multipasso são aquelas que têm cadeias polipeptídicas que atravessam a bicamada lipídica múltiplas vezes.
As proteínas transportadoras são capazes de mover um soluto contra seu gradiente de concentração, realizando trabalho. Esse movimento é denominado transporte ativo e é realizado por certas proteínas carreadoras que conseguem acoplar alguma fonte de energia.
Transporte Passivo
Exemplo ocorre com a proteína carreadora de glicose, que consiste em uma cadeia protéica que cruza a membrana no mínimo 12 vezes. Ela pode assumir duas conformações, expondo o sítio ativo para o exterior da célula ou expondo o sítio para o interior da célula. Isso provoca o fluxo de glicose em ambas direções, sendo dependente do gradiente de concentração de glicose. Os sítios ativos só se ligam ao D-glicose.
Diferente das moléculas sem carga, como a glicose que depende somente do gradiente de concentração, as moléculas carregadas têm uma força adicional em ação, que definem uma voltagem na membrana. Essa voltagem é chamada de potencial de membrana e influencia no transporte. Geralmente a parte citosólica está negativo, o que tende a entrada de solutos positivos e a repulsão de solutos negativos. A força resultante sobre os solutos é a soma da força do gradiente de concentração com a força de voltagem, que definem o gradiente eletroquímico. Este será alto quando as duas forças atuam na mesma direção, como ocorre com o Sódio.
	Transporte Ativo
As céls fazem transporte ativo por três modos: Transportadores acoplados, transporte para cima de um soluto e para baixo de outro; Bombas impulsionadas por ATP, transporte de um soluto à hidrólise de ATP; Bombas impulsionadas por luz, ocorre mais em bactérias.
Bomba Na+ - K+ ATPase
A bomba de Na+ hidrolisa ATP a ADP para transportar Na+ para fora da célula, sendo portanto uma ATPase. Como acopla o transporte para fora de Na+ ao transporte de K+ para dentro, é chamada de Na+ - K+ ATPase. Essa ATPase é responsável por cerca de 30% do consumo total de ATP. Trabalha incessantemente para expelir Na+ e permite a saída de 3 moléculas de Sódio e a entrada de 2 moléculas de Potássio. Em condições normais há mais Potássio dentro da célula e o interior possui um potencial elétrico negativo em comparação ao exterior (isso ocorre devido as proteínas canais de fuga do K+). Esse mecanismo ocorre em ciclo. O Na+ liga-se a proteína ativando a ATPase, o ATP é quebrado e o grupo fosfato é transferido para a própria bomba, mudando a conformação desta e fazendo com que haja a liberação do Na+ no lado exterior da célula. Assim, um sítio é exposto e o K+ se ligará a ele, a ligação fará com que ocorra a remoção do fosfato e a bomba volte à forma original, descarregando o K+ dentro da célula.
A bomba de Na+ e K+ é crucial para o equilíbrio osmótico. Devido a osmose a a falta de uma parede celular, se uma célula ficar em contato com água destilada irá inchar até estourar. Como o líquido intersticial do corpo têm concentrações, um desastre osmótico deve ser evitado. Constantemente há entrada de solutos para dentro da célula, e por isso as células devem bombear solutos indesejáveis para fora. Esse trabalho é realizado pela Bomba que também impede a entrada de Cl-, que se entrar em excesso pode junto com o Na+ abrir canais iônicos e pertubar o equilíbrio osmótico.
Gradiente de Na+ para captar nutrientes ativamente
O Sódio pode ser usado para impulsionar o transporte ativo de uma segunda molécula. O movimento “para baixo” do primeiro soluto a favor do seu gradiente fornece energia para impulsionar “para cima” o segundo soluto. As proteínas que fazem isso são as transportadoras acopladas. Se o transportador move ambos os solutos para um mesmo lado é do tipo Simporte. Se move em direções oposto, é do tipo Antiporte. E se transfere apenas um tipo de soluto é Uniporte (são de transporte passivo geralmente).
Em céls animais, as simportes usam o influxo de Na+ para impulsionar a importação de outros solutos. Isso ocorre no intestino, nas céls epiteliais, em que é possível encontrar proteínas uniporte passivos de glicose e proteínas simporte de glicose-Na+, capta glilcose ativamente mesmo quando a concentração de glicose é mais alta dentro da célula do que no intestino.
O trocador de Na+- H+ é um antiporte usado para bombear H+ para fora da célula e assim controlar o pH do citosol.
Bombas de Ca++
O cálcio também é mantido baixo no citosol e sua presença pode alterar as atividades de algumas moléculas. O influxo de Ca++ geralmente é um sinal de secreção de moléculas sinalizadoras ou contração muscular. Quanto menor a concentração de cálcio no citosol, mais sensível a célula será a entrada deste. A bomba de Ca++ é uma ATPase que é fosforilada e desfosforilada em ciclos, assemelhando à de Na+ - K+.
Gradientes de H+ para impulsionar transporte
Encontrado na membrana de lisossomos, é uma ATPase que importa H+ para dentro do vacúolo, deixando este ácido.
Bomba de K+ e H+
K+ entra na célula e H+ sai. Este H+ que sai combinará com o Cl- presente no estômago e formará o HCl.
Proteínas carreadoras ABC ou ATP Blinding Cassete
Estas proteínas têm funçãode retirar subt tóxicas da célula. Acontece que às vezes quando uma célula é exposta a alguma droga, essa proteína retira esta. Assim, faz com que o corpo crie uma resistência a antibióticos, muitos dos quais usados para tratamento de câncer.
PROTEÍNAS CANAIS
As proteínas canais formam “poros aquosos” com portões de controle que permitem o movimento passivo de pequenas moléculas hidrossolúveis. Poucas proteínas canal formam poros grandes: exemplo são as porinas (através da membrana externa das mitocôndrias).
Essas proteínas possuem a seletividade iônica, que permite a passagem de alguns íons inorgânicos. A seletividade depende do diâmetro e da forma do canal iônico principalmente (proteínas estreitas evitam íons grandes e proteínas com carga podem repelir ou atrair). Devido ao tamanho e estreitamento as proteínas canais acompanham graficamente o crescimento da concentração de íons até um certo limite, onde se estabiliza.
Os canais iônicos geralmente têm portões e comutam entre estado abeto e fechado por mudança de conformação. Também são mais eficientes que a proteína carreadora, permitindo que os íons possam se difundir rapidamente a favor de seu gradiente.
Graças ao transporte ativo, é mantido uma diferença iônica entre os dois lados da membrana plasmática. Quando os portões das proteínas canais se abrem, há uma inversão da voltadem da membrana – potencial de membrana. Este é a base de toda a atividade elétrica das células.
Há mais de uma centena de tipos de canais iônicos, que diferem entre si pela seletividade iônica e pelo controle que influencia a abertura e o fechamento dos portões. Esse controle pode ser por: Portão controlado por voltagem; Portão controlado por ligante, como ocorre com o aceptor acetilcolina; Canal ativado por estiramento, controlado por uma força mecânica que abre o canal (exemplo, céls ciliadas auditivias). Os canais iônicos por voltagem têm domínios protéicos denominados de sensores de voltagem, que permitem que haja mudança na conformação do canal somente se um certo potencial for atingido.
 
Para compreendermos como um potencial é gerado e mantido, devemos considerar os movimentos de íons. As cargas negativas no citosol são equilibradas pela concentração de K+ dentro da célula. Este Potássio é mantido pela Bomba de Na+ - K+. Se um canal vazante de K+ for aberto, este tenderá a sair da célula, o que deixaria o potencial desiquilibrado. Mas devido ao desequilíbrio que poderia ocorrer, a membrana estabelece um gradiente eletroquímico para o Potássio igual a zero. Portanto, em um Potencial de Repouso não há fluxo de íons negativos e positivos. Em células animais, o Potencial de Repouso varia entre -20mV a -200mV.
Portanto, os canais iônicos são mais do que importantes na determinação do Potencial de Membrana. Discutido isso, podemos partir para a sinalização celular:
SINALIZAÇÃO CELULAR
Os neurônios têm função de receber, conduzir e transmitir sinais. São compostos de corpo celular, axônio longo e vários dendritos. Os sinais são frutos de uma mudança no potencial de membrana, e para serem transmitidos são propagados. A onda propagada pela mudança no potencial é conhecida como potencial de ação ou impulso nervoso, e tem uma velocidade de até 100 metros por segundo.
O potencial de ação é disparado por uma súbita despolarização para um valor menos negativo. Isso ocorre com a abertura dos canais de Na+ pela ação de um estímulo. Assim há entrada de Sódio para o interior da célula e uma mudança de -60mV para +40mV na membrana. Como essa voltagem é quase próxima do valor para que o Sódio se equilibre, os canais de Na+ têm um mecanismo automático para que seus canais tomem uma conformação inativa. Assim, permanecem desativado até que o estado normal de repouso da membrana seja atingido – que ocorre com a atuação de canais de K+ controlados por voltagem, que permitem a passagem de Potássio para fora da célula. A despolarização é forte o suficiente para provocar despolarização vizinha, propagando então uma onda.
 
 
Os sinais são transmitidos em locais denominados sinapses, como não há contato entre as células, há um espaço entre elas denominadas de fenda sináptica. Para que o impulso nervoso seja transmitido há uma mudança do sinal elétrico para sinal químico nessa região. O sinal químico ocorre sob forma de neurotransmissores, estes são estocados em vesículas sinápticas e são liberados quando há atuação de íons Ca++, ou seja, quando os canais de Ca++ controlados por voltagem se abrem os íons entram na célula e ativam as vesículas a serem liberadas por exocitose. Após a liberação de neurotransmissores e a captação destes pelas células-alvos, há mudança do sinal químico para o elétrico. O neurotransmissor então é removido ou por decomposição ou por recaptação. Os receptores de neurotransmissor podem ser de resposta rápida – canais iônicos controlados por neurotransmissor. Essse exemplo ocorre com a acetilcolina e com o receptor de acetilcolina.
A resposta produzida por um neurotransmissor pode ser excitatório – as céls alvos disparam um potencial de ação- ou inibitória – impedem um potencial de ação. Os principais receptores de neurotransmissor excitatório (acetilcolina e glutamato) são canais de Na+ e Ca++, e de neurotransmissores inibitórios (glicina e ácido aminobutírico – GABA) são canais de Cl-. Assim, muitas drogas atuam nos canais iônicos controlados pelos neurotransmissores, caso do Prozac que bloqueia a recaptação da serotonina (permanecendo por mais tempo a sensação de prazer) e do Valium e Temazepam que se ligam aos canais de Cl- e os tornam mais fáceis de serem abertos.
Resumo:
Canal vazante de K+ - Manutenção do potencial de repouso
Canais de Na+ controlados por voltagem – Geração de potenciais de ação
Canais de K+ controlados por voltagem – Retorno da membrana ao potencial de voltagem de repouso
Canal de Ca++ controlados por voltagem – Estimulação de liberação de neurotransmissores
Receptor de acetilcolina – Sinalização excitatória
Receptor de GABA – Sinalização inibitória
Canal de cátions ativado por estiramento – Detecção de vibrações sonoras.
SISTEMA DE ENDOMEMBRANAS E TRANSPORTE
As organelas delimitadas por membrana são: Núcleo- dupla membrana denominada envoltório nuclear - ; Retículo Endoplasmático- síntese de proteínas e lipídios- ; Aparelho de Golgi- recebe proteínas e lipídios do RE e modifica-os- ; Endossomos; Lisossomos- sacos de enzimas digestivas- ; Peroxissomos- desintoxicação- ; Mitocôndrias e Cloroplastos- síntese de ATP.
O Aparelho de Golgi, as mitocôndrias e os cloroplastos são mantidos fixos na célula devido ao citoesqueleto, especialmente pelo microtúbulos. E o sistema de endomembranas ocupa praticamente metade do volume da célula eucariótica.
Acredita-se que houve dois tipos de evolução: 1. Membranas nucleares, aparelho de golgi, RE, endossomos e lisossomos formaram a partir da invaginação da membrana plasmática; 2. Mitocôndrias e cloroplastos surgiram a partir da teoria da Endossimbiose, discutida no início da apresentação.
As organelas estão constantemente recebendo novas proteínas. Na mitocôndria, cloroplasto, peroxissomo e núcleo isso ocorre com a transmissão direta do citosol. E no aparelho de golgi, RE, lisossomos e endossomo, proteínas e lipídios são entregues indiretamente pelo RE.
A síntese de proteínas inicia-se no ribossomo, e seu destinho depende da sequência de aminoácidos que pode conter um sinal de distribuição, que direciona a proteína para uma organela. O sinal de distribuição possui sequência de 15 a 60 aminoácidos. Essa sequência sinal geralmente é removida logo depois de cumprir seu papel. Há três rotas de proteínas: 1. As proteínas entram do citosol para o núcleo pelos poros nucleares; 2. As proteínas entram do citosol para o RE, mitocôndrias, cloroplastos ou peroxissomos por translocadores protéicos localizados na membrana; 3. As proteínas que se movem do RE adiante conduzidas por vesículas de transporte. 
O envelope nuclearé formado por duas membranas e contêm poros. A lâmina nuclear é uma malha encontrada na parte interna que dá uma estrutura rígida de suporte para o envoltório. Os poros nucleares são as estruturas por onde passam todas as estruturas que transitam entre núcleo e citoplasma, são formados por cerca de 100 proteínas diferentes (cada poro). Macromoléculas só podem passar pelos canais se carregarem um sinal de distribuição apropriado – sinal de localização nuclear. Os receptores de importação nuclear se ligam ao sinal e ajudam a direcionar as macromoléculas ao poro por interações com a malha de fibrilas da lâmina. As macromoléculas são transportadas de forma ativa, e para isso utilizam a energia da hidrólise do GTP. Esse tipo de importação para o núcleo não desmonta a estrutura das proteínas que são transportadas.
Já as proteínas que são translocada para mitocôndrias e cloroplastos, apresentam uma sequência sinal na região aminoterminal e desdobram à proteína a medida que esta é transportada. A conformação desta ao final do processo, é reconstituída com ajuda de proteínas chaperonas.
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO
Mais extenso sistema de membranas, responsável pelas proteínas que serão destinadas ao aparelho de Golgi, endossomos, lisossomos, membrana plasmática. Dois tipos de proteínas são transportadas do citosol para o RE: 1. Proteínas hidrossolúveis completamente translocadas; 2. Proteínas transmembranas. Para que haja a importação dessas proteínas para o lúmem do RE, quando começa a síntese protéica no ribossomo, uma sequência sinal inicial indica que a síntese deve ocorrer junto o RE. Assim uma partícula de reconhecimento de sinal (PRS) se liga à sequência sinal e leva a estrutura toda para se ligar ao receptor de PRS localizado na membrana do RE. Após haver a ligação com e membrana, o PRS se desliga da estrutura e recomeça a síntese protéica (PRS têm ação inibitória) através de um canal de translocação, que é aberta pela própria sequência sinal. Durante a translocação, esta sequência pode ser clivada por uma peptidase. E por fim, a proteína é liberada no lúmem do RE.
Em proteínas transmembrânicas, a sequência sinal inicia a translocação, e esta é interrompido por aminoácidos hidrofóbicos que são sequência de finalização de transferência (stop transfer). Assim a proteína fica embebida na membrana do RE. Geralmente a extremidade amino fica na face luminal e a carboxila na fase citosólica. Em proteínas multipassos há proteínas denominadas start transfer e stop transfer que farão com que essas entram e saem da membrana. 
 
Muitas proteínas são convertidas em glicoproteínas no RE, isso ocorre pelo processo de glicosilação e é conduzida por enzimas, oligosacaril transferase. No RE, um oligossacarídeo com 14 açúcares é atachada as proteínas que carregam um sítio apropriado. Primeiro a sequência de sacarídeo é acoplado a um lipídio especializado, chamado dolicol, na membrana do RE e depois é transferido para o grupo amino da asparagina. Uma sequência de aminoácido (Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr) definem qual asparagina receberá o oligossacarídeo.
As proteínas que devem ficar no próprio RE possuem uma sequência na extremidade carboxiterminal de 4 aminoácidos (KDEL), o sinal de retenção no RE. E as proteínas erradas, que tiveram algum problema de configuração são retidas pelas chaperonas que também ajudam na manutenção.
As proteínas que apresentarem erro serão degadradas no citosol pelo proteossomo 26S, a ubiquitina levará a proteína até este através da transmembrana Translocador Sec61.
Quando falamos em Retículo Liso, lembramos de céls musculares onde regulam a concentração de Ca++, em céls que produzem hormônios esteróides e céls hepáticas ligadas ao processo de desintoxicação. Como síntese de lipídios, sabemos que esta ocorre somente na hemicamada externa do citosol, e que posteriormente enzimas Flipases transferem fosfolipídios para a hemicamada do lúmem. Na desintoxicação, devemos destacar a presença do citocromo P-450 na membranda do Retículo, que será responsável pela função de desintoxicar. Além disso, a membranda do REL apresenta a glicose 6-Pase, principalmente nos hepatócitos, que é responsável pela transformação de glicogênio em glicose. Como desintoxicação degrada a bilirrubina pela ação da enzima Glicuroniltransferase, cuja falta pode causar a icterícia.
COMPLEXO DE GOLGI
Formado por pilhas de 3 a 20 cisternas – dictiossomos. E possui duas faces distintas, a face Cis, voltada para o RE, e a face Trans, voltada para a membrana plasmática. Cada face é formada pela rede + a cisterna da extremidade. As funções são: Produção do acrossoma, ajuda na distribuição das proteínas, produção de insulina – cerca de 2% do pâncreas é formado por céls Ilhotas de Langerhans.
Síntese da insulina: Pró-pré-insulina -> peptidase sinal retira os aminoácidos sinais -> Pró-insulina -> Levada para fora do RE e encaminhada pelo CG, encontra a enzima protease que retira o peptídeo C -> Insulina. Zinco permite a concentração da insulina madura dentro da vesícula e cálcio ajuda na exocitose das vesículas de insulina. O sinal para produção de insulina é a própria presença de açúcar no sangue em alta concentração.
Local de sulfatação em resíduos de tirosina de proteínas como a gastrina. O doador de sulfato geralmente é o PAPS que está localizado na rede Trans Golgi. A gastrina é o principal sinal de produção do HCl no estômago.
As vesículas geralmente são revestidas, vesículas revestidas. Depois que o brotamento é completado, o revestimento é perdido. Essa capa dá forma à membrana e ajuda a captar as moléculas que serão transpotadas. Geralmente a capa é formada pela proteína clatrina e essas vesículas formam tanto na rota endocítica como secretora. A clatrina quando forma a invaginação origina a fossa revestida de clatrina. Uma proteína ligada a GTP denominada dinamina se liga a fossa, e usa a energia para constrigir o anel e destacar a vesícula da membrana. A adaptina se ligam às membranas da vesícula e ajudam a selecionar as moléculas, assim como as COP1 e COP2. A COP1 está relacionado ao transporte do RE para o CG e a COP2 do CG para a membrana plasmática. A clatrina se liga a adaptina ou COP que está ligada a membrana.
 
Acredita-se que cada vesícula e sua cél alvo possui um conjunto de SNARE que interagem complementando uma a outra. Assim, cada vesícula será destinada corretamente ao seu local necessário. A SNARE também ajuda na fusão das membranas assim como a RAB (GTPase).
Rotas secretoras : Pode possuir uma rota de exocitose regulada, onde células estocadas em vesículas secretórias são liberadas da célula por exocitose quando a célula é sinalizada a secretar.
Rotas endocíticas: Pinocitose – engloba céls pequenas e líquido (colesterol+proteína), como é indiscriminatória e aprisiona qualquer molécula, apresenta receptores formando a endocitose mediada por receptor. Isso ocorre com a captação de colesterol. Após a formação da invaginação temos o endossomo, que passa pelo estado primário e depois secundário (5 a 15 minutos depois) antes de se ligarem ao lisossomo. Fagocitose – engloba céls grandes, como bactérias. Há fomação do fagossomo antes de se ligar ao lisossomo – actina ajuda na internalização do citoesqueleto.
LISOSSOMOS
São sacos membranosos que contêm cerca de 70 enzimas hidrolíticas, entre elas: nucleases, proteases, glicosidases, lipases, fosfatases, sultafases e fosfolipases. A formação dos lisossomos inicia-se no RE, onde nesta e na rede Cis Golgi as enzimas digestivas especializadas são presas por grupos fosforilados de manose 6 fosfato (fosforilação das enzimas). Quando as enzimas chegam a rede Trans Golgi são reconhecidas por repcetores de manose 6 fosfato e assim são destinadas a vesículas de lisossomos.
Os lisossomos possuem seu interior ácido, geralmente em pH próximo de 5. Para isso, sua membrana possui bombas de H+ ATP, como nos endossomos, que bombeiam prótons H+ para o interior.Devido essa acidez a parte interna da membrana possui glicoproteínas (muco) protegendo da degradação. Essa organela de digestão pode se ligar a um endossomo, a um fagossomo ou a um autofagossomo (partícula para digerir uma organela própria da célula).
Corpo residual: formada quando não há digestão completa dentro de um lisossomo secundário, geralmente relacionada ao envelhecimento da célula.
Doeças:
Acúmulo de glicosaminoglicano: má formação
Mucopolissacaridose tipo 4: falta da enzima n-acetil galactosamina 6 sulfatase, lisossomo incapaz de decompor queratan sulfato.
 Glicogenólise do tipo 2 ou Doença de Pompe: falta da enzima alfa-glicosidase ácida que faz degradação do glicogênio. Causando fraqueza muscular progressiva.
Doença de Gaucher: falha na enzima glicocerobrosidase que degradam glicocerobrosídeo (lipídio), este acumula no fígado e baço que incham. Se afetar a Medula Ossea Amarela resulta na fraqueza do ossos.
Doença de Tay Sachs: falta de hexosaminidase, causando neurodegeneração. Pois não cataboliza gangliosídeo GMZ.
Pneumocoliose: partículas inorgânicas são inaladas e atingem os pulmões. Como os lisossomos não possuem enzimas para degradação, as organelas romperão devido as cristas que começarão a ser formados e as enzimas do lisossomos são liberados no citosol. A gota também ocorre com a captura de materias nao digeridos – cristais de urato.
PEROXISSOMOS
São organelas com uma membrana celular e que possui altas concentrações de enzimas, das quais podemos encontrar a Catalase e Enzimas oxidativas (transferem átomos de H2 de um composto para o O2): Urato-oxidase, D-aminoácido-oxidase e Oxidação de ácidos graxos. Estão presentes em todas as céls animais. Pode tanto retirar H2 de uma substância por meio do O2 para produzir Peróxido do Hidrogênio, como pode fazer o inverso, quebrando este peróxido por meio da enzima Catalase. O peróxido é usado principalmente para oxidar álcool, ácido fórmico e etc nas céls, evitando a toxicação destas (em excesso, peróxido faz mal, por isso há a enzima catalase). Assim, os peroxissomos estão em maior quantidade em céls hepáticas e estão envolvidos com a desintoxicação.
Também catalisam a degradação dos ácidos graxos em acetil CoA, que pode entrar nas mitocôndrias e participar do ciclo de Krebs.
Três aminoácidos presentes na carboxiterminal de uma proteína sinalizam que esta deve ser do peroxissomo, então é importada do citosol para o lúmen da organela.
MITOCÔNDRIAS
A principal função da mitocôndria é fornecer energia através da respiração celular. Isso ocorre com a reação sintetizada de : Glicose ou Ácido Graxo + Oxigênio -> Gás carbônico + Água.
A estrutura é formada por uma membrana externa e uma membrana interna, uma matriz mitocondrial e um espaço intermembrana. A membrana externa é constituída de várias proteínas transmembranas, entre elas, as porinas, que permitem a passagem de moléculas de 5.000 daltons ou menos. A membrana interna também possui proteínas transmembranas, mas estas permitem passagem de moléculas menores que da membrana externa. Assim no espaço entre as membranas há moléculas que não estão presente na matriz mitocondrial. Além disso a membrana interna é pragueda formando cristas, onde estão localizadas as enzimas da cadeia respiratória. A matriz mitocondrial possui principalmente enzimas que metabolizam glicose e ácido graxo em Acetil Coenzima-A (acetil CoA) e que oxidam CoA no ciclo do ácido cítrico. Essa organela é ligada a microtúbulos, os quais fixam e movimentam-a.
Possui tempo de vida de 10 dias e se autoduplicam por fissão.
A respiração celular pode usar como moléculas orgânicas tanto glicose quanto ácido graxo. E é dividida em três passos:
Glicólise (Ocorre no citoplasma):
A glicólise consiste numa cadeia de 10 enzimas que quebra a glicose até chegar em 2 piruvatos. Após isso estes irão para a matriz mitocondrial, onde passarão pelo ciclo de Krebs ou Descarboxilação oxidativa. Nesta etapa há um saldo de 2 ATP (7.000 cal).
Ciclo de Krebs ou Descarboxilação oxidativa:
Nesta etapa, enzimas da matriz transformarão os piruvatos em Acetil CoA. Esta reage com o Oxalacetato para produzir o ácido cítrico de seis carbonos, depois ocorre 7 reações e durante isso dois átomos de carbonos são removidos na forma de CO2 e o oxalacetato é regenerado. Por fim, os produtos finais são CO2 e elétrons de alta energia, os quais passam para o NADH e FADH2 que transportam-os para a cadeia respiratória.
Cadeia Respiratória:
A cadeia respiratória é composta por três complexos enzimáticos composto por citocromos, centro de ferro-enxofre, ubiquinona ou coenzima Q, átomos de cobre e flavina . Essas proteínas somam ao todo cerca de 40 que intermediam os elétrons do NADH e FADH2 até o Oxigênio. A sequência das ações são: Primeiro o NADH e o FADH2 chegam carregando os elétrons e os prótons em sua estrutura (NADH transporta dois elétrons). Os elétrons são passados para o primeiro complexo enzimático, este complexo retira o H+ do NADH, restaurando a molécula de NAD+ que poderá ser usado novamente como transportador de elétrons e manda o H+ (por bombas de H+) para o espaço intermembrana. Depois os elétrons passam para o segundo complexo enzimático, que tem maior afinidade que o primeiro, e em seguida para o terceiro complexo. Por fim, o oxigênio será o recebedor final desses elétrons e ainda se ligará aos H+, que voltarão a matriz pelas ATP sintetase, para formar moléculas de água. A volta dos H+ acontece porque com o aumento desses íons no espaço intermembrana diminui o pH deste e gera um gradiente de voltagem. Esses dois fatores juntos formam o gradiente eletroquímico de prótons, que possui sentido a favor da entrada de prótons para a matriz. Quando ocorre esta entrada pela ATP Sintase, esta usa o refluxo de H+ para converter ADP+Pi em ATP, formando assim a energia.
PS: Os complexos enzimáticos são , em sequência, Complexo NADH desidrogenase, Complexo Citrocromo b-c e Complexo Citocromo c-oxidase. E esses complexos formam proteínas bombas de H+.
O Dna mitocondrial tem cerca de 16 genes
CITOESQUELETO:
Funções: Suporte e resistência para a célula, manter o formato celular, modificar o formato celular, controlar o movimento celular, controle do movimento das organelas, segregação dos cromossomos, permitir a interação célula-célula, movimentos que levam a locomoção.
Citoesqueleto = Citomusculatura.
Constituintes: Filamentos intermediários, microtúbulos e filamentos de actina
FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS:
São fibras duras e resistentes presentes na maioria das céls animais. Em algumas céls encontramos abaixo do envelope nuclear a lâmina nuclear (rede composta por filamentos intermediários). São importantes para céls que sofrem tensão mecânica, estabelecem a posição de organelas e constitui junções de membranas. 
Os monômeros são moléculas fibrosas que apresentam uma cabeça aminoterminal e uma cauda carboxiterminal e um domínio bastão. O domínio bastão consiste em uma sequência de 7 aminoácidos em uma região de alfa hélice. Assim permite a formação de dímeros torcidas entre duas alfa hélices. Dois dímeros então formarão um tetrâmero, os tetrâmeros alinhados formam protofilamentos, que juntos formam as protofibrilas que por fim formam os filamentos intermediários (diamêtro de 10nm).
Diferente dos microtúbulos e dos filamentos de actina são estruturas não polarizadas. . Um mecanismo de controle da montagem dos filamentos (polarização) envolve a fosforilação. Como exemplo a fosforilação das subunidades da lâmina nuclear resulta na desorganização dos filamentos intermediários na mitose.
Podem ter 6 compostos químicos como base: 
- Laminofilamentos: Forma a lâmina nuclear, fornece resistência e forma ao Envoltório nuclear. Está na parte interna da membrana e é ausente na região de poros. Os laminofilamentos possuem a região de domínio bastão grande, têm sinal para que sejam transportadas do citosol para o núcleo e se estrutura e desestrutura rapidamente pela desfosforilação e fosforilação respectivamente.
- Filamentos de queratina:seu monômero recebe o nome de Citoqueratina. Possui 20 tipos de queratinas diferentes separadas em queratinas tipo I (ácidas) e queratinas tipo II (neutras/básicas). Está presente em unha, pêlo, mucosas, glândulas. As diferentes partes da pele possui um tipo de queratina característico. Exemplo: Estrato basal, queratina K4 e K5; e estrato superficial, queratina K1 e K10. Podem estar conectadas aos desmossomos.
- Filamentos de vimentina: a proteína ligadora é a plactina e é comum nas céls embrionárias, nos fibroblastos, céls endoteliais e sanguíneas.
- Filamentos de desmina: a proteína ligadora é a sinamina e está presente nas céls musculares.
- Filamentos gliais: presentes em céls de Schwann e forma os filamentos gliais dos astrócitos. 
- Neurofilamentos: Estendem-se ao longo dos axônios e possui três proteínas: NF-L (low); NF-M (medium) e NF-H(high).
MICROTÚBULOS:
Estão relacionados ao MT mitótico (fuso mitótico), MT citoplasmático (céls em intérfase – movimentos de organelas) e MT centriolares (centríolos e corpúsculos basais). 
São constituídos por moléculas de tubulinas, que é um heterodímero constituída de uma cadeia de polipeptídeo Alfa e uma cadeia de polipeptídeo Beta. Um microtúbulo consiste em uma estrutura cilíndrica em que os heterodímeros (ao todo 13) estão empacotadas ao redor de um núcleo, e possui um diamêtro de cerca de 25 nm. É uma estrutura polar como já dito antes, com uma extremidade mais e uma extremidade menos.
Os microtúbulos crescem a partir do centrossoma (centro organizador do microtúbulo) e a extremidade “menos” geralmente está situado nela, quando isso ocorre, esta extremidade está estabilizada. 
As fases de um microtúbulo consiste em fase de latência, seguida de rápida alongação até atingir um platô. A fase de latência ocorre porque a nucleação (início da formação do microtúbulo) é mais difícil de ocorrer do que o alongamento. O platô é atingido quando há equilíbrio entre a velocidade de polimerização e despolimerização.
A vida média de um microtúbulo é de 10 minutos e este possui uma instabilidade dinâmica. Essa instabilidade ocorre porque a polimerização e despolimerização estão ligadas à hidrólise do GTP. A tubulina possui GTP associado, quando há rápido crescimento (extremidade mais) não há tempo para que esta proteína energética seja hidrolisado. Como o GTP confere uma consistência a linealidade das ligações entre as tubulinas, não haverá despolimerização e será formado um capuz ou quepe de GTP. Acontece que às vezes esse GTP pode sofrer uma hidrólise (que não está mais na região do quepe), isso resultará numa retração do microtúbulo.
Os microtúbulos sofrem rápidos crescimentos como rápidos encolhimentos, para retardar a dissociação podemos encontrar proteínas que estabilizam a extremidade mais. Além disso, modificações químicas também podem ajudar na estabilização.
Uma modificação interessante nos microtúbulos são as obtidas pelas ligações de proteínas a estes. As proteínas associadas aos microtúbulos (MAPs) aumentam a velocidade de inicialização de polimerização, têm a capacidade de ligar várias tubulinas simultanemante e estabilizam os microtúbulos por inibirem a liberação das tubulinas pelas extremidades.
No citoplasma há proteínas motoras dependentes dos microtúbulos que movimentam organelas dentro da células, essas são as cinesina e dineínas e os receptores são a cinectina (para extremidade mais) e dinactina (para a extremidade menos). Essas proteínas são constituídas de uma cabeça com atividade ATPásica que se liga aos microtúbulos e caudas que se ligam aos componentes celulares específicos.
- Cílios e Flagelos: As funções dos cílios são movimentar fluidos sobre a superfície celular, deslocar céls isoladas (como o óvulo pelo oviduto) e dos flagelos é impulsionar movimentos. Enquanto os cílios têm um padrão ondulatório de batimento, como um chicote, os flagelos se movimentam em ondas sinuosas. Os movimentos de cílios e flagelos estão associados a um axonema que é composto por microtúbulos e proteínas. Os microtúbulos estão associados em 9 pares periféricos em anel ao redor de um par de microtúbulos. Cada membro do par central está completo, e os pares ao redor (periféricos) possui um microtúbulo completo e o outro associado a ele incompleto. As dineínas ciliares são as principais proteínas associadas aos cílios e flagelos, elas ligam os microtúbulos entre si e dão a mobilidade entre esses. Assim permitem a movimentação dos cílios e flagelos. Essas duas estruturas possuem corpúsculos basais que têm a mesma constituição dos centríolos.
- Centríolos: Tem uma estrutura de 9 trincas de microtúbulos (A,B,C) formando um anel e possui 0,2microm de diâmetro e 0,5microm de comprimento. São encontrado aos pares formando 90 graus um do outro (perpendiculares). Na multiplicação os dois centríolos se separam e cada um dará origem a um centríolo filho, portanto um par sempre será composto por um centríolo pai e um centríolo filho. Esses dois não são exatamente iguais, podem ter até funções diferentes.
FILAMENTOS DE ACTINA OU MICROFILAMENTOS:
Filamentos de actina são extremamente pequenos, são fios de 8nm de espessura. Corresponde a 5% das proteínas celulares, sendo em maior abundância do citoesqueleto, podendo chegar a 20% em céls musculares. A actina consiste em 357 aminoácidos associado a um ATP. Formam o núcleo das microvilosidades e estão relacionadas aos movimentos celulares. Nos mamíferos há 6 tipos diferentes de actina que estão inclusos em três classe: alfa actina, beta actina e gama actina.
A polimerização da actina é semelhante a tubulina, a diferença é que está associada a hidrólise de ATP e necessita de íons K+ e Mg++. Mas também possui uma extremidade mais e uma extremidade menos. A hidrólise do ATP enfraquece as ligações e promove a despolimerização das actinas. O treadmilling ocorre quando a quantidade de actina depositadas na extremidade mais é igual a quantidade perdida na extremidade menos, não havendo mudança no comprimento do microfilamento. Também há formação de um quepe ou capuz na extremidade mais.
A actina F (ela possui a extremidade mais e a extremidade menos) é uma forma polimerizada da actina G, esta possui o sítio de ligação a ATP, e quando ligada a ATP pode se ligar a actina F. Assim na extremidade "mais", está ocorrendo a entrada de actina G ligada a ATP, o que promove o aumento do polímero de actina F, e na extremidade "menos" está ocorrendo a saída de actina ligada a ADP, diminuindo o polímero F.
PS: actina G é ligada a ATP, quando ela se liga ao polímero resulta na hidrólise de ATP mundando seu nome para actina F, que está associada a ADP.
Pequenas proteínas podem ajudar a controlar a polimerização da actina, essas são a timosina que inibe a polimerização e a profilina que acelera a troca de ATP pelo ADP, assim permitindo a despolimerização mais rápido.
Uma densa rede de microfilamentos ou filamentos de actina podem se estender e formar um prolongamento denominado lamelipódios. As céls ainda formam protusões muito finas e duras, as microespículas que possuem a extremidade mais voltada para a periferia da célula. E é na borda anterior (pois é onde está a extremidade mais) que temos a iniciação da polimerização de novos filamentos nessas projeções. Em muitos casos essas mudanças do córtex celular são respostas a estímulos externos, quando a membrana plasmática encontra algum obstáculo. 
Gelsolina: Pode formar um capuz de gelsolina, que sinalizará que não precisa de deposição de actina ali onde se instala. A gelsolina quando ativada pelo Ca++, corta um filamento de actina e forma um quepe na nova extremidade mais, destruindo a rede de filamentos.
Microvilosidades: São projeções digitiformes abundantes em céls epiteliais que aumentam ate 20 vezes a absorção celular. Cada microvilosidade possui de 20 a 30 microfilamentos em paralelo, que se estendem do ápice até o córtex celular (onde se liga a teia terminal). A extremidade mais está voltada para o ápice e várias proteínas de ligação ligam os microfilamentos entresi (vilina e fimbrila) e à membrana plasmática (miosina e calmodulina). A vilina é principal responsável pela formação de longas microvilosidades.
NÚCLEO
O núcleo é composto por: envoltório nuclear, cromatina e nucléolo. O envoltório consiste em duas membranas, em que a membrana interna se associa com uma lâmina nuclear formada por laminofilamentos A, B e C. A membrana nuclear externa é contínua ao RE e pode conter ribossomos aderido a ela. O envoltório nuclear contem ainda poros, estruturas formadas por 100 proteínas que permitem passagem e divida em um cilindro central, um anel octagonal externo e um anel octagonal interno. Os poros permitem passagem de moléculas de médio porte, mas se houver a sequência Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val qualquer molécula pode passar. A importação e a exportação é controlada pela Ran, uma GTPase. 
O transporte ocorre da seguinte maneira: A Ran no núcleo passa de Ran-GDP para Ran-GTP devido a RCC1. Assim ela se liga a exportina-Crm1 e a proteína destinada a exportação (SEN), e vai para a o citoplasma. No citoplasma ocorre a hidrólise da GTP (ação da Ran-GBP1) e origina a Ran-GDP que então solta a exportina e a SEN, assim a Ran-GDP se liga a importina alga e beta e a proteína destinada ao núcleo (SLN).
A cromatina é definida como partículas nucleossoma, cada nucleossoma é composta por um octâmero de histonas enoveladas por duas voltas de DNA. O octâmero de histonas contêm duas moléculas caracterizadas como H2A, H2B, H3 e H4, e a histona H1 forma ligações cruzadas. O Dna possui ligação fosfodiéster entre fosfato e pentose e pontes de hidrogênio entre as bases nitrogenadas, além de ser formada por duas fitas antiparalelas. Possui região de eucromatina, fita ativa, e heterocromatina, fita inativa. 
DNA-> Nucleossomas(11nm) -> Nucleossomas compactados (30nm)-> rede de 300nm-> cromatina(700nm)-> cromossomo(1.400nm).
A transcrição: Primeiro resulta no transcrito primário que possui regiões de íntros e éxons. Esse transcrito passa pelo splincing e as regiões de íntros são retirados pelas enzimas snRNP U1 e snRNP U2. Assim é formado o transcrito secundário, útil e pronto para a tradução.
Nucléolo: local de síntese do RNAr e montagem das subunidades dos ribossomos. Abriga também proteínas fibrilarina e proteína r (nucleolina), necessárias para o pré-Rnar. É constituído por três regiões: Centro fibrilar, onde está a cromatina e o Rna polimerase I; componente fibrilar denso, onde está o Rnar nascente e a fibrilaria e proteína r; componente granular; onde são fabricadas as subunidades (Rnar 18S e Rnar 28S). A cromatina do nucléolo possui genes de Rnar espaçadas ao longo da cromatina. Mais de 100 Rna polimerase fazem ao mesmo tempo a transcrição desses genes, formando então a fibrila. Cada fibrila é uma molécula de ribonucleoproteína precursora de Rnar (45S). Esta é destacado e clivado em Rnar dos tipos 28S, 18S, 5,8S. A subunidade menor do ribossomos será formado pela Rnar 18S mais 30 proteínas, e a subunidade maior será formado por Rnar 28S, 5,8S e 5S (importada do citoplasma) mais 45 proteínas.
Rnam: 5% do Rna existente na cél.
Rnat: 15% dos Rna, é o menor dos três tipos de Rna e é específico para cada um dos 20 aminoácidos.
Códon de iniciação= AUG e Códon de terminação: UAA, UAG, UGA.