PROTEINAS

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05/04/2016 
1 
Proteínas 
Introdução 
• Alimentação: ingestão de alimentos fontes de proteínas. 
• Degradação de proteínas  aminoácidos. 
• Síntese proteica. 
• Degradação oxidativa: ingestão ultrapassa as necessidades para síntese 
proteica  excedente catabolizado (aminoácidos não armazenados). 
• Jejum prolongado ou diabetes mellitus não controlada: carboidratos 
indisponíveis ou utilizados  proteínas celulares fontes de energia. 
TIRAPEGUI, J. Nutrição: fundamentos de aspectos atuais. 2 ed. São Paulo: Atheneu, 2006. 
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Diferenças entre CHO, LIP e PTN 
CARBOIDRATOS = 
CnH2nOn 
 LIPÍDIOS = C, H e O 
(N, P, OUTROS) 
PROTEÍNAS = 
-NH2 e -COOH 
DEVLIN, 2007; CAMPBELL, 2006-2007; MARZZOCO, 2011. 
Ciclo do Nitrogênio 
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Fontes de Proteínas 
Endógenas: derivadas da 
degradação das proteínas 
celulares do próprio 
organismo. 
Exógenas: proteínas dos 
alimentos ingeridos. 
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Digestão e Absorção 
enteroquinase 
TIRAPEGUI, J. Nutrição: fundamentos de aspectos atuais. 2 ed. São Paulo: Atheneu, 2006. 
ENZIMA PRODUÇÃO ATUAÇÃO SUBSTRATO 
Pepsina Estômago Estômago Tyr, Phe, Leu, Glu, Gln 
Tripsina Pâncreas Lúmen ID Lis, Arg 
Quimiotripsina Pâncreas Lúmen ID Tyr, Phe, Trp 
Carboxipeptidase A Pâncreas Lúmen ID 
AA aromáticos, 
alifáticos e neutros 
Carboxipeptidase B Pâncreas Lúmen ID AA básicos 
Elastase Pâncreas Lúmen ID AA alifáticos e neutros 
Enteroquinase 
Duodeno e Jejuno 
(mucosa) 
Lúmen ID Tripsinogênio e outras 
Aminopeptidase Borda em escova (ID) Borda em escova (ID) 
Resíduos de amino 
terminais 
Dipeptidase Borda em escova (ID) Borda em escova (ID) 
Dipeptil 
aminopeptidase 
Borda em escova (ID) Borda em escova (ID) 
Prolidase Enterócito Enterócito Pequenos peptídeos 
Dipeptidase Enterócito Enterócito Pequenos peptídeos 
Tripeptidase Enterócito Enterócito Pequenos peptídeos 
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Absorção 
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Circulação 
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Síntese de Proteínas: 
enzimas, lipoproteínas, 
albumina. 
Gliconeogênese. 
Ciclo da Uréia 
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Valor Biológico 
• Quantidade de proteína digerida e 
absorvida (taxa de absorção). 
• Ovo: fonte de proteína natural melhor 
digerível - 94%  “100”. 
• Todas outras proteínas graduadas de 
acordo com a proteína do ovo. 
• Valor biológico = escala de graduação. 
Determina a porcentagem de uma 
determinada fonte nutricional usada pelo 
corpo. 
PIRES et al. Qualidade nutricional de proteínas. Ciênc. Tecnol. Aliment., Campinas, 26(1): 179-187, 
jan.-mar. 2006. FAO: Alimentation et nutrition: AMINO-ACID CONTENT OF FOODS AND BIOLOGICAL 
DATA ON PROTEINS. 1981. 
Fonte de proteína Graduação 
Ovo (inteiro) 100 
Leite de vaca 91 
Clara de ovo (albumina) 88 
Peixe 83 
Bife magro 80 
Frango 79 
Arroz 59 
Feijão 49 
Whey Protein Isolado 110 -159 
Whey Protein Concentrado 104 
Caseína 77 
Proteína da Soja 74 
Excreção Nitrogenada 
Uremia: 10 a 
40 mg/dl 
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Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
• Aminoácidos: estrutura básica 
das proteínas. 
• Proteínas: moléculas formadas a 
partir da ligação peptídica entre 
20 aminoácidos. 
• Estrutura química dos 
aminoácidos: grupo amino (+NH3) 
e grupo carboxila (-COO). 
TIRAPEGUI, J. Nutrição: fundamentos de aspectos atuais. 2 ed. São Paulo: Atheneu, 2006. 
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Com cadeia alifática 
Com segundo 
grupo carboxílico Com grupos 
nitrogenados 
adicionais 
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Com grupo tioéter 
Com grupo aromático 
Com anéis 
heterocíclicos 
nitrogenados 
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Não essenciais Condicionalmente essenciais Essenciais 
Alanina Arginina Fenilalanina 
Asparagina Glutamina Isoleucina 
Aspartato 
(ácido aspártico) 
Glicina Leucina 
Glutamato 
(ácido glutâmico) 
Prolina Lisina 
Tirosina Metionina 
Cisteína Treonina 
Cistina Triptofano 
Histidina Valina 
Serina 
Taurina 
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Aminoácidos , Peptídeos e Proteínas 
• Cadeia peptídica: dois a milhares de aminoácidos – dipeptídios, tripeptídios, 
oligopeptídios (até 30 aminoácidos), polipeptídios. 
• Moléculas formada a partir da ligação peptídica entre os 20 aminoácidos. 
• As estruturas tridimensionais das proteínas determinam suas funções. 
 
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Ligação Peptídica 
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Ligação Peptídica 
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Cadeia Polipeptídica 
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Estrutura 
primária 
Estrutura 
secundária 
Estrutura 
terciária 
Estrutura 
quaternária 
Conformação das Proteínas 
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• Complexo aparato para síntese proteica: ribossomos, ácidos ribonucleicos e 
várias proteínas e enzimas. 
• Requer todos os aminoácidos constituintes. 
• O organismo pode sintetizar alguns dos aminoácidos essenciais, mas não em 
quantidade suficiente para suas necessidades metabólicas. 
• Os aminoácidos não são armazenados. 
Biossíntese das Proteínas 
DEVLIN, 2007; CAMPBELL, 2006-2007; MARZZOCO, 2011. 
Biologia Molecular 
ALBERTS, B. Biologia Molecular da Célula, 4 ed. 2002. 
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Diferenças entre DNA e RNA 
DNA RNA 
Açúcar Desoxiribose Ribose 
Filamento Duplo Simples 
Função Informação Genética Síntese Proteica 
Bases Nitrogenadas 
Pirimidinas: 
Citosina e Timina 
Purinas: 
Adenina e Guanina 
Pirimidinas: 
Citosina e Uracila 
Purinas: 
Adenina e Guanina 
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Replicação, Transcrição e Tradução 
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Tipos de RNA 
ALBERTS, B. Biologia Molecular da Célula, 4 ed. 2002. 
Síntese Proteica 
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ALBERTS, B. Biologia Molecular da Célula, 4 ed. 2002. 
Estrutura 
primária 
Estrutura 
secundária 
Estrutura 
terciária 
Estrutura 
quartenária 
Estrutura dasProteínas 
• Organização espacial resultante dos tipos de aminoácidos e de como estão 
dispostos uns em relação aos outros. 
• Interação entre as cadeias laterais - enrolamento da cadeia polipeptídica. 
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Estrutura das Proteínas 
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Estrutura Primária 
• Estrutura primaria: sequência de aminoácidos ao longo da cadeia 
polipeptídica – determinada geneticamente. 
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Estrutura Secundária 
• Estrutura secundária: pontes de hidrogênio entre N e O. α-hélice ou folha β 
pregueada. Estrutura flexível e elástica. 
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Estrutura Terciária 
• Estrutura terciária: dobramento final da cadeia polipeptídica – pontes de 
hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações iônicas ou salinas. 
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Estrutura Quaternária 
• Estrutura quaternária: estrutura entre duas ou mais cadeias polipeptídicas 
(subunidades) – dímeros, trímeros e tetrâmeros. 
DEVLIN, 2007; CAMPBELL, 2006-2007; MARZZOCO, 2011. 
Classificação das Proteínas 
• Quanto à composição: 
– Proteínas simples 
– Proteínas conjugadas 
• Quanto à função: 
– Proteínas estruturais 
– Proteínas reguladoras 
– Proteínas de defesa 
• Quanto à forma: 
– Proteínas fibrosas 
– Proteínas Globulares 
• Quanto ao valor nutricional: 
– Proteínas completas 
– Proteínas parcialmente incompletas 
– Proteínas totalmente incompletas 
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• Quanto a composição: 
• Simples: apenas aminoácidos. Classificadas solubilidade e coagulação. 
• Albuminas: solúveis em água e soluções diluídas de sal. 
• Globulinas: insolúveis em água, solúveis em soluções de sal: 
ovoglobulina, lactoglobulina e soroglobulina. 
• Glutelinas: insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou 
bases: glutenina (trigo). 
• Escleroproteínas: suporte ou proteção. Insolúveis em água, soluções de 
sais e soluções de bases. Ex.: queratina (cabelos, cascos, unhas e chifres), 
fibroína (seda), elastina (tendões). 
Proteínas Simples 
DEVLIN, 2007; CAMPBELL, 2006-2007; MARZZOCO, 2011. 
Proteínas Conjugadas 
• Quanto a composição: 
• Conjugadas: aminoácidos e grupos protéticos (radical não peptídico). 
Classe Grupo Prostético Exemplo 
Lipoproteínas Lipídios LDL-colesterol 
Glicoproteínas Carboidratos Imunoglobulina G 
Fosfoproteínas Grupos fosfato Caseína 
Hemoproteínas Heme (porfirina + Fe) Hemoglobina 
Flavoproteínas Nucleotídeo de flavina Succinato desidrogenase 
Metaloproteínas Ferro Ferritina 
Zinco Álcool desidrogenase 
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• Quanto a função: 
• Estruturais: 
• Componentes do citoesqueleto e estruturas de sustentação: 
• Colágeno: cartilagens, pele, ossos e dentes. 
• Queratina: cabelos, pelos e unhas. 
Estruturais 
DEVLIN, 2007; CAMPBELL, 2006-2007; MARZZOCO, 2011. 
• Quanto a função: 
• Reguladoras: enzimas. 
• Catalisadoras biológicos: aumentam a velocidade de uma reação 
(1014 vezes mais rápida) por meio da diminuição da energia livre 
de ativação. 
• Todas as enzimas são proteínas, exceto ribozimas. 
• Zimogênios: precursores inativos de enzimas: tripsinogênio. 
• Fatores que afetam a velocidade das reações enzimáticas: 
temperatura, concentração de substratos, concentração de 
enzimas e pH. 
 
Reguladoras 
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Enzimas 
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• Reações químicas. 
Regulação da Atividade Enzimática 
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• Quanto a função: 
• Reguladoras: hormônios. 
• Moléculas mensageiras secretadas pelas células e transportadas 
pelo sangue até atingir os tecidos alvo. 
• Controle global do metabolismo: ação hormonal (insulina). 
• Segundo os grupos químicos podem ser classificados: 
• Aminas: epinefrinas. 
• Esteroides: testosterona. 
• Proteicos: insulina. 
Reguladores 
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prolactina 
gonadotrófico 
somatotrófico 
adrenocorticotrófico tireotrófico 
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• Quanto a função: 
• Proteínas de defesa: imunoglobulinas e interferon. 
• Imunoglobulinas (Ig) = glicoproteínas. 
• Produzidas pelos plasmócitos em resposta a um imunógeno 
(antígeno). 
• Imunoglobulinas com função 
de anticorpo: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. 
 
Imunoglobulinas 
DEVLIN, 2007; CAMPBELL, 2006-2007; MARZZOCO, 2011. 
• Quanto a função: 
• Transporte de moléculas: 
hemoglobina transporta oxigênio. 
• Grupo heme: porfirina + ferro. 
Classificação das Proteínas: Funções 
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• Quanto a função: 
• Contração muscular. 
Proteínas Contrácteis 
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• Quanto ao valor nutricional: 
– Completas: todos os aminoácidos essenciais em quantidades 
adequadas ao crescimento e manutenção da saúde humana. 
– Parcialmente completas: aminoácidos essenciais em quantidades 
adequadas a manutenção da saúde humana. 
– Incompletas: não fornecem todos os aminoácidos essenciais. 
Classificação: Valor Nutricional 
DEVLIN, 2007; CAMPBELL, 2006-2007; MARZZOCO, 2011. 
Funções de Aminoácidos 
• Neurotransmissores: 
• Fenilalanina  tirosina  catecolaminas (epinefrina ou adrenalina): 
promovem degradação do glicogênio e trigliceróis. 
• Locais de síntese: 
• Glândula adrenal: dopamina, norepinefrina, epinefrina. 
• Neurônios: dopamina e norepinefrina. 
• Triptofano  serotonina. 
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PROTEÍNAS 
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Metabolismo dos Aminoácidos 
• O excesso de aminoácidos da dieta não é armazenado nem excretado. 
• Etapas da oxidação dos aminoácidos: 
1) Transferência do grupo amina para α-cetoácido (transaminação) e 
produção de cetoácido. 
2) Perda do grupo amina (desaminação). 
3) Conversão do amônio produzido em uréia (Ciclo da Uréia). 
4) Conversão do esqueleto carbonado (cetoácido) em intermediários 
metabólicos (gliconeogênese, Ciclo de Krebs, síntese de ácidos graxos, 
colesterol e corpos cetônicos). 
5) Relação entre Ciclo da Uréia e Ciclo de Krebs. 
 
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2.1 Desaminação oxidativa 
2.2 Síntese de aminoácidos 
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Metabolismo dos Aminoácidos 
4) Conversão do esqueleto carbonado (cetoácido) em intermediários 
metabólicos (gliconeogênese, Ciclo de Krebs, síntese de ácidos graxos, 
colesterol e corpos cetônicos). 
AA GLICOGÊNICOS AA CETOGÊNICOS 
AA GLICOGÊNICOS 
E CETOGÊNICOS 
Alanina Metionina Leucina Isoleucina 
Arginina Prolina Lisina 
Aspartato Serina Fenilalanina 
Cisteína Treonina Tirosina 
Glutamato Valina Triptofano 
Glicina Histidina 
DEVLIN, 2007; CAMPBELL,2006-2007; MARZZOCO, 2011. 
1) Transaminação 
• Transferência do grupo amino de uma 
molécula para outra. 
• Catalisadas por aminotranferases. 
• Coenzima: B6. 
• Fígado: não essenciais 
• Músculos: BCAA 
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1) Transaminação 
ALT 
AST 
AST 
AST 
B6 
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2) Desaminação Oxidativa 
• Resulta da liberação do grupamento amina do aminoácido  amônia livre 
(Ciclo da Uréia) + alfa-cetoácido (Ciclo de Krebs). 
Ciclo 
Uréia 
Ciclo 
Krebs 
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• 
2.1) Degradação e Síntese de Aminoácidos 
BCAA 
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Ciclo de 
Krebs 
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Toxidade da Amônia 
CRUZAT, V. F.; PETRY, E. R.; TIRAPEGUI, J. Glutamina: Aspectos Bioquímicos, Metabólicos, Moleculares e 
Suplementação. Rev Bras Med Esporte – Vol. 15, No 5 – Set/Out, 2009. 
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Transaminação (α-cetoácido) 
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NH3 + CO2 
oxaloacetato 
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• Variações na composição do tecido muscular: idade, sexo, alimentação. 
Relativamente constante em diferentes espécies. 
• Cortes dianteiros: maior teor de gordura e proteínas do tecido conjuntivo 
 carnes mais rígidas e maior tempo de cocção. 
• Cortes traseiros: menor teor de proteínas do tecido conjuntivo. 
• Eleva a ingestão de gorduras saturadas: produção de substâncias pró-
inflamatórias, aumento nas concentrações de marcadores inflamatórios 
da função endotelial e de moléculas de adesão, aumento do risco para 
aterosclerose e outras doenças cardiovasculares. 
 
Carnes 
ORNELAS, 2007; BOTELHO et al., 2008; PHILIPPI, 2010; DOMENE, 2011. 
• Proteínas musculares (50 a 95% dos componentes sólidos): 
– Miofibrilares: actina (15 a 30%) e miosina (50 a 60%) – solúveis em água e em solução 
salina diluída. Alta capacidade de retenção de água e de emulsificação . 
– Substância extrativas (nucleoproteínas): purinas, ácido úrico, creatinina. 
– Sarcoplasmáticas (30 a 35% do total de proteínas): enzimas e mioglobina (tipo de fibra, 
espécie e idade do animal). 
• Proteínas do tecido conjuntivo (20%): mais insolúvel e menos digerível. 
– Tecido conjuntivo branco (tendões – 30% colágeno e 1% elastina): gelatiniza, fica macio. 
Colágeno: glicoproteína (galactose, glicose e aminoácido s - glicina, prolina e 
hidroxiprolina. 
– Tecido conjuntivo amarelo (ligamentos – 7 a 8% colágeno e 30% elastina): não gelatiniza. 
Carnes 
ORNELAS, 2007; BOTELHO et al., 2008; PHILIPPI, 2010; DOMENE, 2011 
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• Substâncias bioativas, antioxidantes endógenos: 
– Taurina: derivado de aminoácidos sulfurados; absorção de gorduras. 
– L-carnitina: produção de energia; diminui os níveis de LDL-c; suporte na 
absorção de cálcio; recuperação da fadiga. 
– Ubequinona: metabolismo oxidativo. 
– Glutationa: cisteína, glicina e glutamina; potente antioxidante. 
– Creatina: promove aumento de força e hipertrofia, retenção hídrica, 
balanço proteico, a expressão de genes/proteínas associados à 
hipertrofia. 
Carnes 
GUALANO, B. et al. Efeitos da Suplementação de Creatina Sobre Força e Hipertrofia Muscular: Atualizações. Rev 
Bras Med Esporte – Vol. 16, No 3 – Mai/Jun, 2010. 
• Proteínas: 
– Proteínas de alto valor biológico (30 a 35 mg/ml). 
– Caseínas (80 a 85%): αs1-caseína; αs2-caseína; β-caseína; к-caseína. 
Coagulação ácida ou enzimática (renina)  queijos, iogurtes, coalhadas. 
– Proteínas do soro: α-lactoalbumina, β-lactoglobulina e imunoglobulinas. 
Módulo nutricional e suplementos. Sensíveis a temperatura de 
pasteurização  comprometimento da biodisponibilidades. 
Leite 
ORNELAS, 2007; BOTELHO et al., 2008; PHILIPPI, 2010; DOMENE, 2011 
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• Efeitoergogênico: combinação de aminoácidos para melhorar a composição 
corporal - crescimento muscular. 
• Capacidade antioxidante: aumenta os níveis de Glutationa-GSH (molécula 
antioxidante; prevenção de tensão oxidativa em exercício aeróbico). 
• Imunoestimulante: imunoglobulinas e lactoferrinas. Contra microrganismos 
patogênicos e vírus (HIV e o vírus da hepatite C), proteção da mucosa gástrica 
contra agressão por agentes ulcerogênicos - proteção contra câncer de cólon. 
• Alto teor de aminoácidos ramificados (BCAA): diminuidor da fadiga central 
em exercício de longa duração. Leucina: estimula a síntese proteica. 
• Fácil digestão, alto valor biológico, eficientemente absorção. 
• Altas concentrações de BCAA e Glutamina. 
Whey Protein 
SGARBIERI, V. C. Propriedades fisiológicas-funcionais das proteínas do soro de leite. Rev. Nutr. vol.17 no.4 
Campinas Oct./Dec. 2004. 
• Processos de filtragem para remoção de gorduras, carboidratos e lactose. 
• Mais caros. 
• Tempo de absorção 10 minutos após sua ingestão. 
Whey Protein Isolado 
SGARBIERI, V. C. Propriedades fisiológicas-funcionais das proteínas do soro de leite. Rev. Nutr. vol.17 no.4 
Campinas Oct./Dec. 2004. 
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BCAA 
• Aminoácidos de cadeia ramificada (ACR): leucina, isoleucina e valina. 
• Essenciais: não sintetizados no organismo. 
• Regulação de processos anabólicos envolvendo a proteína, modulando a 
síntese e a degradação 
• Leucina: estimular a síntese proteica. 
• Ativa o processo de tradução. 
• Aumenta a quantidade de proteínas 
ribossomais e fatores de elongação. 
PEDROSA, R. G. et al. Dieta rica em proteína na redução do peso corporal. Rev. Nutr., Campinas, 22(1):105-111, 
jan./fev., 2009. 
• Substituição ao Whey Protein para indivíduos com APLV e vegetarianos. 
 
Proteínas do Arroz 
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• Clara: solução aquosa de diversas proteínas. 
• Avidina (0,05%): glicoproteína; avidina-biotina  complexo não absorvido. 
• Lisozima (3,5%): enzima; lise de bactérias (inibe o crescimento bacteriano 
em ovos crus com casca). 
• Ovomucina (3,5%): glicossulfoproteína. 
• Conalbumina (ovotransferrina, 12%): une-se ao ferro e inibe o crescimento 
de bactérias dependentes de ferro. 
• Ovoalbumina (54%): fosfoglicoproteína - lisina e triptofano; desnatura-se 
por agitação – formação de espumas; contém enxofre reativo. 
• Ovomucóide (11%): inibidora de tripsina. 
Ovos 
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• Gema: 34% de gordura, 16% de proteína, 50% de água. 
• Fosfovitina: une-se ao ferro e inibe o crescimento de bactérias 
dependentes de ferro. 
• Livetina. 
• Lipoproteína. 
• Lipovitelina. 
• Colina: nutriente funcional – sistema nervoso. 
• Carotenóides: coloração da gema – alimentação da galinha. 
• Lecitina: fosfolipídios; agente emulsificante; membranas celulares; 
transporte de lipídios no sangue. 
Ovos 
ORNELAS, 2007; BOTELHO et al., 2008; PHILIPPI, 2010; DOMENE, 2011 
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• Grãos contidos em vagens: feijões, soja, ervilha, fava, grão-de-bico, 
lentilha, tremoço, amendoim, guandu, alfarroba. 
• Composição e valor nutricional: 50% de carboidrato (amido); proteínas 
(23%); celulose (2 a 5%). Soja: 38% de proteínas. 
• Mistura arroz (deficiente em lisina) e feijão (deficiente em metionina) – 
alguns autores (3:1), outros (2:1). 
 
Leguminosas 
ORNELAS, 2007; BOTELHO et al., 2008; PHILIPPI, 2010; DOMENE, 2011 
Soja e Isoflavonas 
• Isoflavonas: controle de câncer, diabetes mellitus, osteoporose e doenças 
cardiovasculares. 
• Preveni perda óssea pós-menopausa e a osteoporose. 
• Propriedades agonistas-antagonistas dos estrógenos. 
E. A. ESTEVES; J. B. R. MONTEIRO. EFEITOS BENÉFICOS DAS ISOFLAVONAS DE SOJA EM DOENCAS CRÔNICAS. Rev. 
Nutr., Campinas, 14(1): 43-52, jan./abr., 2001. 
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• Principais proteínas do trigo 
• Albumina: 4 a 10% 
• Globulina: 6 a 10% 
• Gliadina: 35% 
• Glutenina: 35% 
• Glúten 
• Trigo (gliadina), aveia (avenina), cevada (hordeína) e centeio (secalina). 
• Trigo: proporção adequada à formação de glúten. 
• Complexo elástico – hidratação e sova da massa. 
• Elasticidade, retenção de ar, maior volume, resistência, textura. 
GLÚTEN 
Cereais 
ORNELAS, 2007; BOTELHO et al., 2008; PHILIPPI, 2010; DOMENE, 2011 
Cogumelos 
• Composição e valor nutricional dos cogumelos: água (80 a 90%), alto teor de 
proteínas (aminoácidos essenciais) e baixo valor calórico (30kcal/100g), 
vitaminas (C, tiamina, riboflavina, niacina e biotina), sais minerais (sódio, 
potássio e fósforo). 
 
 
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