Proteinas-e-aminoacidos/ Nutrição/ Veterinária/ UFPEL/ 2021.

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Nutrição Animal
Proteínas e Aminoácidos
Nutrição Animal
Proteínas e Aminoácidos
Prof. Eduardo Gonçalves Xavier, Ph.D.
Universidade Federal de Pelotas
Prof. Eduardo Gonçalves Xavier, Ph.D.
Universidade Federal de Pelotas
Glândulas Presentes na BocaGlândulas Presentes na Boca
Trato Gastrointestinal do SuínoTrato Gastrointestinal do Suíno Trato Gastrointestinal do SuínoTrato Gastrointestinal do Suíno
Trato Gastrointestinal do SuínoTrato Gastrointestinal do Suíno Trato Gastrointestinal do SuínoTrato Gastrointestinal do Suíno
Suíno adulto
ID: 16 a 21 m
Duodeno: 4-5%
Jejuno: 88-91%
Ileo: 4-5%
Suíno jovem
Mesma proporção
±30 cm
2
Trato Gastrointestinal do SuínoTrato Gastrointestinal do Suíno
±30 cm
Suíno adulto
IG: 3,5-6 m
Ceco: 7-8%
Colon: 80%
Trato Gastrointestinal Suínos x AvesTrato Gastrointestinal Suínos x Aves
SISTEMA DIGESTÓRIO
Trato GastrointestinalTrato Gastrointestinal
Capacidade AlimentarCapacidade Alimentar
Capacidade Alimentar (litros)
Espécie Estômago I.D. I.G.
Bovino 252,5 66,0 37,9
Equino 18,0 63,8 129,6
Suíno 8,0 9,2 10,2
Fonte: Alimentos e Alimentação (1993)
Capacidade Alimentar (litros)
Espécie Estômago I.D. I.G.
Bovino 252,5 66,0 37,9
Equino 18,0 63,8 129,6
Suíno 8,0 9,2 10,2
Fonte: Alimentos e Alimentação (1993)
Conceitos básicosConceitos básicos
IntroduçãoIntrodução
3
Nutriente
 Qualquer elemento químico ou componente da dieta que
suporta o crescimento, a reprodução, a lactação ou a 
manutenção dos processos vitais
Nutriente
 Qualquer elemento químico ou componente da dieta que
suporta o crescimento, a reprodução, a lactação ou a 
manutenção dos processos vitais
IntroduçãoIntrodução
Classes de nutrientes
1. Água
2. Proteínas e aminoácidos
3. Carboidratos (hidratos de carbono)
4. Lipídios (gorduras)
5. Vitaminas
6. Elementos inorgânicos (minerais)
Classes de nutrientes
1. Água
2. Proteínas e aminoácidos
3. Carboidratos (hidratos de carbono)
4. Lipídios (gorduras)
5. Vitaminas
6. Elementos inorgânicos (minerais)
IntroduçãoIntrodução
Conceitos clássicos
 Alimento: material comestível que provém nutrientes
 Dieta: mistura de alimentos visando fornecer nutrientes para 
um animal
 Ração: fornecimento diário de alimento
Conceitos clássicos
 Alimento: material comestível que provém nutrientes
 Dieta: mistura de alimentos visando fornecer nutrientes para 
um animal
 Ração: fornecimento diário de alimento
IntroduçãoIntrodução
ProteínaProteína
IntroduçãoIntrodução
ConceitoConceito
 Proteína vem do grego “proteios”, que significa 
“primeiro” ou “de importância primária”
 São polímeros complexos de aminoácidos, unidos 
entre si por ligações peptídicas
 Se diferenciam pela sequência com que os 
aminoácidos encontram-se unidos
 A precisão da sequência de aminoácidos é de extrema 
importância para que as proteínas possam exercer 
suas diferentes funções biológicas
 Proteína vem do grego “proteios”, que significa 
“primeiro” ou “de importância primária”
 São polímeros complexos de aminoácidos, unidos 
entre si por ligações peptídicas
 Se diferenciam pela sequência com que os 
aminoácidos encontram-se unidos
 A precisão da sequência de aminoácidos é de extrema 
importância para que as proteínas possam exercer 
suas diferentes funções biológicas
ConceitoConceito
 Constituintes orgânicos essenciais de organismos 
vivos
 Correspondem a classe de nutrientes em maior 
concentração nos tecidos musculares dos animais
 Constituintes orgânicos essenciais de organismos 
vivos
 Correspondem a classe de nutrientes em maior 
concentração nos tecidos musculares dos animais
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ConceitoConceito
 Substâncias orgânicas que têm ligado ao carbono alfa 
de sua molécula:
 um grupo amina (NH3+)
 um grupo carboxila (COO-)
 um hidrogênio (H) e 
 um radical “R”, que varia entre eles (exceto a 
glicina, que tem dois hidrogênios ligados ao 
carbono alfa)
 Substâncias orgânicas que têm ligado ao carbono alfa 
de sua molécula:
 um grupo amina (NH3+)
 um grupo carboxila (COO-)
 um hidrogênio (H) e 
 um radical “R”, que varia entre eles (exceto a 
glicina, que tem dois hidrogênios ligados ao 
carbono alfa)
ConceitoConceito
 Substâncias orgânicas que têm ligado ao carbono alfa 
de sua molécula um grupo amina (NH3+), um grupo 
carboxila (COO-), um hidrogênio (H) e um radical “R”, 
que varia entre eles (exceto a glicina, que tem dois 
hidrogênios ligados ao carbono alfa)
COO-
NH3+ C H
R
 Substâncias orgânicas que têm ligado ao carbono alfa 
de sua molécula um grupo amina (NH3+), um grupo 
carboxila (COO-), um hidrogênio (H) e um radical “R”, 
que varia entre eles (exceto a glicina, que tem dois 
hidrogênios ligados ao carbono alfa)
COO-
NH3+ C H
R
ImportânciaImportância
 Todas as células sintetizam proteínas para parte ou 
para todo o seu ciclo de vida
 Sem a síntese protéica a vida não existiria
 Com exceção dos animais cuja microflora intestinal é 
capaz de sintetizar proteína a partir de fontes 
nitrogenadas não protéicas,
 Proteína ou seus aminoácidos constituintes devem ser 
fornecidos na dieta para que haja o crescimento 
normal e outras funções produtivas 
 Todas as células sintetizam proteínas para parte ou 
para todo o seu ciclo de vida
 Sem a síntese protéica a vida não existiria
 Com exceção dos animais cuja microflora intestinal é 
capaz de sintetizar proteína a partir de fontes 
nitrogenadas não protéicas,
 Proteína ou seus aminoácidos constituintes devem ser 
fornecidos na dieta para que haja o crescimento 
normal e outras funções produtivas 
ImportânciaImportância
 Todas as células contém proteína
 Há um rápido turnover em alguns tecidos, como as 
células epiteliais do trato intestinal
 A concentração protéica exigida na dieta é maior para 
animais em crescimento e declina gradualmente 
conforme o animal atinge a maturidade
 Gestação e lactação aumentam a exigência protéica
 Aumenta a perda protéica nos produtos da 
concepção e no leite
 Aumenta a taxa metabólica
 Todas as células contém proteína
 Há um rápido turnover em alguns tecidos, como as 
células epiteliais do trato intestinal
 A concentração protéica exigida na dieta é maior para 
animais em crescimento e declina gradualmente 
conforme o animal atinge a maturidade
 Gestação e lactação aumentam a exigência protéica
 Aumenta a perda protéica nos produtos da 
concepção e no leite
 Aumenta a taxa metabólica
ImportânciaImportância
 Proteínas variam bastante:
 Composição química
 Propriedades físicas
 Tamanho
 Forma
 Solubilidade
 Funções biológicas
 Proteínas variam bastante:
 Composição química
 Propriedades físicas
 Tamanho
 Forma
 Solubilidade
 Funções biológicas
ImportânciaImportância
 Todas as proteínas são compostas por unidades 
simples: aminoácidos
 Mais de 200 aminoácidos ocorrem naturalmente
 Somente ao redor de 20 são comumente encontrados 
nas maioria das proteínas
 Em torno de 10 são exigidos na dieta dos animais 
porque a sua síntese não é adequada para suprir as 
necessidades metabólicas 
 Todas as proteínas são compostas por unidades 
simples: aminoácidos
 Mais de 200 aminoácidos ocorrem naturalmente
 Somente ao redor de 20 são comumente encontrados 
nas maioria das proteínas
 Em torno de 10 são exigidos na dieta dos animais 
porque a sua síntese não é adequada para suprir as 
necessidades metabólicas 
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ImportânciaImportância
 A estrutura básica do aminoácido é ilustrada pela glicina, o 
aminoácido mais simples de todos:
NH2 O
H – C – C
H OH (Grupo carboxila)
 A estrutura básica do aminoácido é ilustrada pela glicina, o 
aminoácido mais simples de todos:
NH2 O
H – C – C
H OH (Grupo carboxila)
ImportânciaImportância
 A estrutura básica do aminoácido é ilustrada pela glicina, o 
aminoácido mais simples de todos:
NH2 O Grupo amino (ou alfa amino)
H – C – C
H OH (Grupo carboxila)
 A estruturabásica do aminoácido é ilustrada pela glicina, o 
aminoácido mais simples de todos:
NH2 O Grupo amino (ou alfa amino)
H – C – C
H OH (Grupo carboxila)
ClassificaçãoClassificação
Classificação (proteínas)Classificação (proteínas)
 Proteínas simples
 Proteínas conjugadas
 Proteínas simples
 Proteínas conjugadas
Classificação (proteínas)Classificação (proteínas)
 Proteínas simples
Aquelas que, após hidrólise, liberam somente 
aminoácidos ou seus derivados. 
Ex:
Albuminas (plasma sanguíneo, ovo e leite)
Globulinas (sangue)
Glutelinas (formadora de glúten – proteína 
encontrada em cereais)
 Proteínas simples
Aquelas que, após hidrólise, liberam somente 
aminoácidos ou seus derivados. 
Ex:
Albuminas (plasma sanguíneo, ovo e leite)
Globulinas (sangue)
Glutelinas (formadora de glúten – proteína 
encontrada em cereais)
Classificação (proteínas)Classificação (proteínas)
 Proteínas conjugadas
Aquelas em que radicais não protéicos estão 
associados a proteínas simples.
 Nucleoproteínas: AAs + ácido nucléico. 
Ex: desoxirribonucleoproteínas celulares.
 Glicoproteínas: AAs + hidrato de carbono. 
Ex: mucina.
 Lipoproteínas: AAs + lipídios. Ex: caseína. 
 Cromoproteínas: AAs + grupo prostético corado. 
Ex: hemoglobina. 
 Proteínas conjugadas
Aquelas em que radicais não protéicos estão 
associados a proteínas simples.
 Nucleoproteínas: AAs + ácido nucléico. 
Ex: desoxirribonucleoproteínas celulares.
 Glicoproteínas: AAs + hidrato de carbono. 
Ex: mucina.
 Lipoproteínas: AAs + lipídios. Ex: caseína. 
 Cromoproteínas: AAs + grupo prostético corado. 
Ex: hemoglobina. 
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Classificação nutricionalClassificação nutricional
 Aminoácidos essenciais
 Não são sintetizados no organismo em velocidade 
suficiente para atender as necessidades de máximo 
desempenho animal
 Precisam ser adicionados à dieta
 Aminoácidos essenciais
 Não são sintetizados no organismo em velocidade 
suficiente para atender as necessidades de máximo 
desempenho animal
 Precisam ser adicionados à dieta
Classificação nutricionalClassificação nutricional
 Aminoácidos essenciais
 Alguns são essenciais apenas na fase inicial de 
vida de suínos e aves
 Arginina é essencial para leitões, que conseguem 
sintetizar apenas 60% das suas necessidades
 No suíno adulto ocorre toda a síntese de arginina 
necessária ao atendimento das exigências
 Cães adultos e gatos também necessitam da 
presença de arginina em suas dietas
 Aminoácidos essenciais
 Alguns são essenciais apenas na fase inicial de 
vida de suínos e aves
 Arginina é essencial para leitões, que conseguem 
sintetizar apenas 60% das suas necessidades
 No suíno adulto ocorre toda a síntese de arginina 
necessária ao atendimento das exigências
 Cães adultos e gatos também necessitam da 
presença de arginina em suas dietas
Classificação nutricionalClassificação nutricional
 Aminoácidos essenciais
 Pintos necessitam de glicina ou serina e prolina na 
fase inicial, além dos outros dez AAs
 Aminoácidos essenciais
 Pintos necessitam de glicina ou serina e prolina na 
fase inicial, além dos outros dez AAs
Classificação nutricionalClassificação nutricional
 Aminoácidos não essenciais
 Aminoácidos geralmente não necessários na dieta 
devido a sua adequada síntese no organismo a 
partir de outros aminoácidos ou de outros 
nutrientes presentes na mesma
 Se faltarem na dieta não afetam o desempenho 
animal
 No entanto, são essenciais na síntese protéica 
orgânica
 Aminoácidos não essenciais
 Aminoácidos geralmente não necessários na dieta 
devido a sua adequada síntese no organismo a 
partir de outros aminoácidos ou de outros 
nutrientes presentes na mesma
 Se faltarem na dieta não afetam o desempenho 
animal
 No entanto, são essenciais na síntese protéica 
orgânica
Classificação nutricionalClassificação nutricional
 Aminoácidos não essenciais
 Todos os aminoácidos, inclusive os não essenciais 
dieteticamente, são metabolicamente essenciais
 As enzimas glutamato desidrogenase, glutamina 
sintetase e transaminases são as mais importantes 
na biossíntese dos AAs não essenciais
 Aminoácidos não essenciais
 Todos os aminoácidos, inclusive os não essenciais 
dieteticamente, são metabolicamente essenciais
 As enzimas glutamato desidrogenase, glutamina 
sintetase e transaminases são as mais importantes 
na biossíntese dos AAs não essenciais
Classificação nutricionalClassificação nutricional
 Aminoácidos não essenciais
 Gatos têm alta exigência de aminoácidos 
sulfurados
 É a única espécie que exige taurina
 Taurina é um AA não presente na proteína, mas 
ocorre como AA livre na dieta
 Gatos alimentados com dieta deficiente em taurina 
(e com baixo nível de AAs sulfurados) desenvolvem 
degeneração da retina
 Aminoácidos não essenciais
 Gatos têm alta exigência de aminoácidos 
sulfurados
 É a única espécie que exige taurina
 Taurina é um AA não presente na proteína, mas 
ocorre como AA livre na dieta
 Gatos alimentados com dieta deficiente em taurina 
(e com baixo nível de AAs sulfurados) desenvolvem 
degeneração da retina
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Classificação nutricionalClassificação nutricional
 Aminoácidos essenciais 
1. Arginina
2. Histidina 
3. Isoleucina
4. Leucina
5. Lisina
6. Metionina (pode ser substituída parcialmente pela 
cistina)
7. Fenilalanina (pode ser subst. parc. pela tirosina)
8. Treonina
9. Triptofano
10. Valina
 Aminoácidos essenciais 
1. Arginina
2. Histidina 
3. Isoleucina
4. Leucina
5. Lisina
6. Metionina (pode ser substituída parcialmente pela 
cistina)
7. Fenilalanina (pode ser subst. parc. pela tirosina)
8. Treonina
9. Triptofano
10. Valina Rose (1948)
Classificação nutricionalClassificação nutricional
 Aminoácidos não essenciais
1. Alanina
2. Ácido aspártico 
3. Cistina (semi-essencial; fornece parte da exigência 
da metionina)
4. Ácido glutâmico
5. Glicina
6. Hidroxi prolina
7. Prolina (dieteticamente essencial para poedeiras)
8. Serina
9. Tirosina (semi-essencial; fornece parte da 
exigência da fenilalanina)
 Aminoácidos não essenciais
1. Alanina
2. Ácido aspártico 
3. Cistina (semi-essencial; fornece parte da exigência 
da metionina)
4. Ácido glutâmico
5. Glicina
6. Hidroxi prolina
7. Prolina (dieteticamente essencial para poedeiras)
8. Serina
9. Tirosina (semi-essencial; fornece parte da 
exigência da fenilalanina) Rose (1948)
Classificação nutricionalClassificação nutricional
Bertechini (2006)
Aminoácidos essenciais Aminoácidos 
não essencias
Leitões Suínos/Aves Pintos
Lisina Lisina Lisina Glicina*
Metionina Metionina Metionina Serina
Triptofano Triptofano Triptofano Alanina
Valina Valina Valina Ácido aspártico
Histidina Histidina Histidina Ácido glutâmico
Fenilalanina Fenilalanina Fenilalanina Cistina**
Leucina Leucina Leucina Prolina
Isoleucina Isoleucina Isoleucina OH prolina
Treonina Treonina Treonina Tirosina***
Arginina Glicina ou Asparagina
Serina Glutamina
Prolina
*Parcialmente sintetizado (60%); **Pode atender até metade das exigências de 
metionina; ***Pode atender até 30% das exigências de fenilalanina
ClassificaçãoClassificação
 Aminoácidos limitantes nas dietas
 São aqueles que estão presentes naturalmente na 
dieta em uma concentração menor do que a exigida 
para o máximo crescimento
 Um ou mais aminoácidos podem estar limitantes 
em uma dieta ao mesmo tempo, porém em uma 
determinada ordem de limitação
 Aminoácidos limitantes nas dietas
 São aqueles que estão presentes naturalmente na 
dieta em uma concentração menor do que a exigida 
para o máximo crescimento
 Um ou mais aminoácidos podem estar limitantes 
em uma dieta ao mesmo tempo, porém em uma 
determinada ordem de limitação
Bertechini (2006)
ClassificaçãoClassificação
Aminoácidos limitantes para aves e suínos*Aminoácidos limitantes para aves e suínos*
Bertechini (2006)
Aminoácidos Aves Suínos
Primeiro limitante Metionina Lisina
Segundo limitante Lisina Metionina
Terceirolimitante Treonina/Triptofano Treonina/Triptofano
*Dietas a base de milho e farelo de soja
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
8
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Alifáticos
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Alifáticos
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Alifáticos
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Alifáticos
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Alifáticos
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Alifáticos
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Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Heterocíclicos
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Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Heterocíclicos
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
Estrutura química dos aminoácidosEstrutura química dos aminoácidos
Pond et al. (1995)
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Estrutura das proteínasEstrutura das proteínas
 Sequência de aminoácidos de uma proteína e a relação 
química que ocorre entre as proteínas, permite a 
diferenciação de quatro estruturas:
 Primária
 Secundária
 Terciária
 Quaternária
 Sequência de aminoácidos de uma proteína e a relação 
química que ocorre entre as proteínas, permite a 
diferenciação de quatro estruturas:
 Primária
 Secundária
 Terciária
 Quaternária
Estrutura das proteínasEstrutura das proteínas
 Ponto de vista nutricional
 É importante que sejam entendidas as diferentes 
estruturas
 Em algumas circunstâncias, quanto mais rígidas as 
ligações que mantém a tridimensionalidade da 
proteína, mais difícil a ação das enzimas proteolíticas
 Como consequência: mais baixa a digestibilidade da 
proteína em questão
 Ponto de vista nutricional
 É importante que sejam entendidas as diferentes 
estruturas
 Em algumas circunstâncias, quanto mais rígidas as 
ligações que mantém a tridimensionalidade da 
proteína, mais difícil a ação das enzimas proteolíticas
 Como consequência: mais baixa a digestibilidade da 
proteína em questão
FunçõesFunções
FunçõesFunções
 Desempenham diferentes funções no organismo
 Estrutural (Plástica)
 Formação e manutenção dos tecidos orgânicos
 Componentes de membranas celulares
 Presentes no músculo
 Presentes na pele, pelos e cascos
 Desempenham diferentes funções no organismo
 Estrutural (Plástica)
 Formação e manutenção dos tecidos orgânicos
 Componentes de membranas celulares
 Presentes no músculo
 Presentes na pele, pelos e cascos
FunçõesFunções
 Formação de hormônios e enzimas
 Fonte secundária de energia
 Durante deficiência energética, AAs podem ser 
desaminados e o esqueleto carbônico pode entrar 
no metabolismo energético para produzir ATP
 Proteínas plasmáticas
 Anticorpos
 Transporte de oxigênio (hemoglobina)
 Formação de hormônios e enzimas
 Fonte secundária de energia
 Durante deficiência energética, AAs podem ser 
desaminados e o esqueleto carbônico pode entrar 
no metabolismo energético para produzir ATP
 Proteínas plasmáticas
 Anticorpos
 Transporte de oxigênio (hemoglobina)
FunçõesFunções
 Reprodução
 Formação de espermatozóides e ovos
 Estrutura coloidal
 Colágeno
 Elastina
 Proteínas miofibrilares
 Proteínas contráteis
 Queratinas
 Reprodução
 Formação de espermatozóides e ovos
 Estrutura coloidal
 Colágeno
 Elastina
 Proteínas miofibrilares
 Proteínas contráteis
 Queratinas
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Digestão de proteínasDigestão de proteínas
DigestãoDigestão
 Ocorre por processos mecânicos, químicos e 
microbiológicos sobre os alimentos ingeridos
 Digestão começa no estômago, pela ação do suco 
gástrico
 Várias enzimas envolvidas, variando em seu pH ótimo 
e especificidade por ligações peptídicas entre certos 
aminoácidos
 Ocorre por processos mecânicos, químicos e 
microbiológicos sobre os alimentos ingeridos
 Digestão começa no estômago, pela ação do suco 
gástrico
 Várias enzimas envolvidas, variando em seu pH ótimo 
e especificidade por ligações peptídicas entre certos 
aminoácidos
DigestãoDigestão
 Estômago:
 HCl
 Secretado pelas células parietais
 Não é uma enzima, mas é importante porque 
desnatura a proteína
 Abre a cadeia protéica
 Promove ruptura das ligações peptídicas
 Estômago:
 HCl
 Secretado pelas células parietais
 Não é uma enzima, mas é importante porque 
desnatura a proteína
 Abre a cadeia protéica
 Promove ruptura das ligações peptídicas
DigestãoDigestão
 Estômago:
 Pepsina
 Principal enzima proteolítica no estômago
 Endopeptidase (atua dentro da cadeia) secretada 
pelas células principais (na forma de 
pepsinogênio)
 Ativa em pH 1,5 a 2,5
 Inativa em pH 5,0 a 7,0
 Estômago:
 Pepsina
 Principal enzima proteolítica no estômago
 Endopeptidase (atua dentro da cadeia) secretada 
pelas células principais (na forma de 
pepsinogênio)
 Ativa em pH 1,5 a 2,5
 Inativa em pH 5,0 a 7,0
DigestãoDigestão
 Estômago:
 Pepsina
 Secretada na forma de pepsinogênio
 Ativado pelo HCl e então autocataliticamente 
ativada por si mesma
 Estômago:
 Pepsina
 Secretada na forma de pepsinogênio
 Ativado pelo HCl e então autocataliticamente 
ativada por si mesma
DigestãoDigestão
 Estômago:
 Pepsina
 Somente rompe ligações peptídicas que existem 
entre os seguintes aminoácidos:
 Leucina e valina
 Tirosina e leucina
 Fenilalanina e tirosina
 Estômago:
 Pepsina
 Somente rompe ligações peptídicas que existem 
entre os seguintes aminoácidos:
 Leucina e valina
 Tirosina e leucina
 Fenilalanina e tirosina
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DigestãoDigestão
 Estômago:
 Renina
 Endopeptidase, secretada pelas células principais
 pH ótimo entre 3,7 a 4,0
 Secretada como pró renina e ativada pelo HCl
 Coagula a caseína do leite, promovendo a 
floculação, reduzindo a movimentação da caseína 
pelo estômago
 Estômago:
 Renina
 Endopeptidase, secretada pelas células principais
 pH ótimo entre 3,7 a 4,0
 Secretada como pró renina e ativada pelo HCl
 Coagula a caseína do leite, promovendo a 
floculação, reduzindo a movimentação da caseína 
pelo estômago
DigestãoDigestão
 As proteínas, já em processo de digestão promovido 
pela ação do suco gástrico passam para o intestino 
delgado
 Ao chegar no intestino delgado, as proteínas e 
polipeptídeos são submetidos às secreções 
pancreática e intestinal
 A secreção pancreática tem significativa importância 
na digestão das proteínas
 As proteínas, já em processo de digestão promovido 
pela ação do suco gástrico passam para o intestino 
delgado
 Ao chegar no intestino delgado, as proteínas e 
polipeptídeos são submetidos às secreções 
pancreática e intestinal
 A secreção pancreática tem significativa importância 
na digestão das proteínas
DigestãoDigestão
 O volume de enzimas proteolíticas secretado pode ser 
bastante elevado, dependendo do tipo de alimento que 
chega ao lúmen do intestino delgado
 A secreção pancreática pode ser bastante aquosa, rica 
em íons de bicarbonato
 Isso faz com que o pH do lúmen fique próximo a 
neutralidade,condição indispensável para a ativação 
das proteases
 Proteases também são secretadas de forma inativada, 
como ocorre com o tripsinogênio
 O volume de enzimas proteolíticas secretado pode ser 
bastante elevado, dependendo do tipo de alimento que 
chega ao lúmen do intestino delgado
 A secreção pancreática pode ser bastante aquosa, rica 
em íons de bicarbonato
 Isso faz com que o pH do lúmen fique próximo a 
neutralidade, condição indispensável para a ativação 
das proteases
 Proteases também são secretadas de forma inativada, 
como ocorre com o tripsinogênio
DigestãoDigestão
 A regulação da secreção é feita principalmente pelas 
respostas cefálica ou intestinal
 A resposta cefálica é basicamente aquosa
 A intestinal é enzimática e ativada por:
 HCl do suco gástrico (secreção de secretina)
 Aminoácidos
 Peptídeos
 Gorduras dos alimentos (secreção de CCK)
 A regulação da secreção é feita principalmente pelas 
respostas cefálica ou intestinal
 A resposta cefálica é basicamente aquosa
 A intestinal é enzimática e ativada por:
 HCl do suco gástrico (secreção de secretina)
 Aminoácidos
 Peptídeos
 Gorduras dos alimentos (secreção de CCK)
DigestãoDigestão
 Secretina é a principal responsável pela secreção de 
íons
 Secreção de CCK é responsável pela secreção 
enzimática
 Secretina é a principal responsável pela secreção de 
íons
 Secreção de CCK é responsável pela secreção 
enzimática
DigestãoDigestão
 Pâncreas:
 Tripsina
 Endopeptidase
 pH ótimo entre 7,0 e 8,0
 Secretada como tripsinogênio
 Ativada pela enteropeptidase da mucosa intestinal 
e então autocataliticamente por si mesma
 Pâncreas:
 Tripsina
 Endopeptidase
 pH ótimo entre 7,0 e 8,0
 Secretada como tripsinogênio
 Ativada pela enteropeptidase da mucosa intestinal 
e então autocataliticamente por si mesma
14
DigestãoDigestão
 Pâncreas:
 Tripsina
 Especificidade por ligações envolvendo grupo 
carboxila da lisina e da arginina
 Inibidores da tripsina presentes na soja, em alguns 
outros grãos de oleaginosas e no colostro
 Pâncreas:
 Tripsina
 Especificidade por ligações envolvendo grupo 
carboxila da lisina e da arginina
 Inibidores da tripsina presentes na soja, em alguns 
outros grãos de oleaginosas e no colostro
DigestãoDigestão
 Pâncreas:
 Quimotripsina
 Endopeptidase
 pH ótimo: 8,0
 Secretada como quimotripsinogênio e ativada pela 
tripsina
 Pâncreas:
 Quimotripsina
 Endopeptidase
 pH ótimo: 8,0
 Secretada como quimotripsinogênio e ativada pela 
tripsina
DigestãoDigestão
 Pâncreas:
 Quimotripsina
 Especificidade por ligações dos seguintes AAs:
 Fenilalanina
 Tirosina
 Triptofano
 Leucina
 Ácido aspártico
 Ácido glutâmico
Metionina 
 Pâncreas:
 Quimotripsina
 Especificidade por ligações dos seguintes AAs:
 Fenilalanina
 Tirosina
 Triptofano
 Leucina
 Ácido aspártico
 Ácido glutâmico
Metionina 
DigestãoDigestão
 Pâncreas:
 Elastase
 Endopeptidase
 Age em todas as proteínas, não somente na 
elastina
 Especificidade por ligações de alanina e outros 
aminoácidos com pequenas cadeias laterais
 Pâncreas:
 Elastase
 Endopeptidase
 Age em todas as proteínas, não somente na 
elastina
 Especificidade por ligações de alanina e outros 
aminoácidos com pequenas cadeias laterais
DigestãoDigestão
 Pâncreas:
 Carboxipeptidase
 Exopeptidase
 pH ótimo: 7,4
 Remove o terminal carboxi (C) do peptídeo
 Secretado como procarboxipeptidase, ativado pela 
tripsina
 Pâncreas:
 Carboxipeptidase
 Exopeptidase
 pH ótimo: 7,4
 Remove o terminal carboxi (C) do peptídeo
 Secretado como procarboxipeptidase, ativado pela 
tripsina
DigestãoDigestão
 Mucosa intestinal (jejuno):
 Enteroquinase (Enteropeptidase)
 Substância mais importante da secreção intestinal
 Ativa a tripsina (tripsinogênio pancreático)
 pH ótimo: 6,0 a 9,0
 A soja crua inibe a tripsina, pela inibição da 
secreção de enteroquinase (Sturkie, 1986)
 Mucosa intestinal (jejuno):
 Enteroquinase (Enteropeptidase)
 Substância mais importante da secreção intestinal
 Ativa a tripsina (tripsinogênio pancreático)
 pH ótimo: 6,0 a 9,0
 A soja crua inibe a tripsina, pela inibição da 
secreção de enteroquinase (Sturkie, 1986)
15
DigestãoDigestão
 Mucosa intestinal (jejuno):
 Aminopeptidase
 Remove o terminal N dos aminoácidos (terminal 
oposto da ação da carboxipeptidase)
 pH ótimo: 8,0 a 9,0
 Age nas partículas maiores na superfície luminal 
das células intestinais
 Também atua intracelularmente nos dipeptídeos e 
tripeptídeos absorvidos
 Mucosa intestinal (jejuno):
 Aminopeptidase
 Remove o terminal N dos aminoácidos (terminal 
oposto da ação da carboxipeptidase)
 pH ótimo: 8,0 a 9,0
 Age nas partículas maiores na superfície luminal 
das células intestinais
 Também atua intracelularmente nos dipeptídeos e 
tripeptídeos absorvidos
DigestãoDigestão
 Proteínas da dieta nem sempre são completamente digeridas 
conforme passam pelo trato digestivo
 Alguns fatores afetam o processo digestivo:
 Idade e maturidade fisiológica do animal
 Suíno recém nascido é capaz de digerir as proteínas do 
leite
 Até que atinja várias semanas de idade não consegue 
digerir muito bem outras proteínas
 Digestibilidade da proteína do leite: 95-100%
 Digestibilidade da proteína da soja: 60-65% (2 semanas)
 Digestibilidade da proteína da soja: >80% (4 semanas)
 Proteínas da dieta nem sempre são completamente digeridas 
conforme passam pelo trato digestivo
 Alguns fatores afetam o processo digestivo:
 Idade e maturidade fisiológica do animal
 Suíno recém nascido é capaz de digerir as proteínas do 
leite
 Até que atinja várias semanas de idade não consegue 
digerir muito bem outras proteínas
 Digestibilidade da proteína do leite: 95-100%
 Digestibilidade da proteína da soja: 60-65% (2 semanas)
 Digestibilidade da proteína da soja: >80% (4 semanas)
DigestãoDigestão
 Tipo de proteína
 Proteína do leite x proteína da soja
 Quantidade de fibra
 Paredes celulares inibem fisicamente o contato 
entre as enzimas e as proteínas
 Digestibilidade da proteína na aveia e trigo: 70 a 
75%
 Digestibilidade da proteína no milho e farelo de 
soja: 85 a 90%
 Tipo de proteína
 Proteína do leite x proteína da soja
 Quantidade de fibra
 Paredes celulares inibem fisicamente o contato 
entre as enzimas e as proteínas
 Digestibilidade da proteína na aveia e trigo: 70 a 
75%
 Digestibilidade da proteína no milho e farelo de 
soja: 85 a 90%
DigestãoDigestão
 Presença de inibidores
 Pode afetar a digestibilidade da proteína
 Proteínas danificadas pelo aquecimento
 Desnaturação das proteínas
 Presença de inibidores
 Pode afetar a digestibilidade da proteína
 Proteínas danificadas pelo aquecimento
 Desnaturação das proteínas
Absorção de proteínasAbsorção de proteínas
AbsorçãoAbsorção
 A absorção intacta da proteína ocorre com recém 
nascidos durante as primeiras 12-24 h de vida
 Imunoglobulinas (colostro) não são digeridas pelos 
recém nascidos
 Possuem muito pouco HCl e o pH do estômago é 
neutro, o que previne a digestão pela pepsina
 O colostro possui um forte inibidor da tripsina
 O “fechamento” do intestino à absorção de proteínas 
intactas ocorre gradualmente durante as primeiras 24h, 
em resposta à presença do alimento no trato
 A absorção intacta da proteína ocorre com recém 
nascidos durante as primeiras 12-24 h de vida
 Imunoglobulinas (colostro) não são digeridas pelos 
recém nascidos
 Possuem muito pouco HCl e o pH do estômago é 
neutro, o que previne a digestão pela pepsina
 O colostro possui um forte inibidor da tripsina
 O “fechamento” do intestino à absorção de proteínas 
intactas ocorre gradualmente durante as primeiras 24h, 
em resposta à presença do alimento no trato
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AbsorçãoAbsorção
 Absorção de peptídeos
 Dipeptídeos e tripeptídeos são absorvidos no epitélio 
intestinal a uma velocidade maior do que AAslivres
 Ocorre hidrólise intracelular no epitélio intestinal
 Tripeptídeo > dipeptídeo > AA livre
 Absorção de peptídeos
 Dipeptídeos e tripeptídeos são absorvidos no epitélio 
intestinal a uma velocidade maior do que AAs livres
 Ocorre hidrólise intracelular no epitélio intestinal
 Tripeptídeo > dipeptídeo > AA livre
AbsorçãoAbsorção
 Absorção de aminoácidos
 A forma “L” do aminoácido é ativamente absorvida
 A forma “D” não
 Existem várias referências na literatura que 
demonstram que os L e D aminoácidos são absorvidos 
ativamente em aves (Penz, 2000)
 Absorção de aminoácidos
 A forma “L” do aminoácido é ativamente absorvida
 A forma “D” não
 Existem várias referências na literatura que 
demonstram que os L e D aminoácidos são absorvidos 
ativamente em aves (Penz, 2000)
AbsorçãoAbsorção
 Taxa de absorção relativa de aminoácidos L e D Taxa de absorção relativa de aminoácidos L e D
L:D
Histidina 6,8
Fenilalanina 5,4
Ácido glutâmico 4,9
Lisina 3,8
Valina 3,1
Ácido aspártico 2,7
Isoleucina 2,2
Alanina 2,2
Metionina 1,6
Média 3,5
Cromwell (2001)
Absorção de aminoácidosAbsorção de aminoácidos
 D-aminoácidos são absorvidos mais lentamente que os 
L-aminoácidos
 D-aminoácidos podem inibir ou ativar a absorção dos 
L-aminoácidos
 Aminoácidos que competem pelo mesmo sistema de 
transporte podem competir entre si na eficiência de 
absorção
 Peptídeos aparentemente não comprometem a 
absorção dos aminoácidos livres
 D-aminoácidos são absorvidos mais lentamente que os 
L-aminoácidos
 D-aminoácidos podem inibir ou ativar a absorção dos 
L-aminoácidos
 Aminoácidos que competem pelo mesmo sistema de 
transporte podem competir entre si na eficiência de 
absorção
 Peptídeos aparentemente não comprometem a 
absorção dos aminoácidos livres
Absorção de aminoácidosAbsorção de aminoácidos
 Metionina é o aminoácido mais rapidamente absorvido
 Tende a interferir com a maioria dos outros 
aminoácidos, provavelmente pelo mecanismo 
carreador
 A taxa de absorção dos AAs é difícil de estudar
 AAs são rapidamente removidos do sangue para os 
tecidos
 Nível plasmático de AA não é bom indicador da sua 
taxa de absorção
 Metionina é o aminoácido mais rapidamente absorvido
 Tende a interferir com a maioria dos outros 
aminoácidos, provavelmente pelo mecanismo 
carreador
 A taxa de absorção dos AAs é difícil de estudar
 AAs são rapidamente removidos do sangue para os 
tecidos
 Nível plasmático de AA não é bom indicador da sua 
taxa de absorção
Absorção de aminoácidosAbsorção de aminoácidos
 Fatores que promovem aumento na velocidade de 
absorção:
 Avanço na idade
 Restrição alimentar
 Altos níveis protéicos das dietas
 Fatores que promovem aumento na velocidade de 
absorção:
 Avanço na idade
 Restrição alimentar
 Altos níveis protéicos das dietas
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Absorção de aminoácidosAbsorção de aminoácidos
 A intensidade de absorção de aminoácidos depende:
 Da sua passagem pela borda em escova (brush 
border)
 Da sua saída do interior das células epiteliais do 
intestino
 A intensidade de absorção de aminoácidos depende:
 Da sua passagem pela borda em escova (brush 
border)
 Da sua saída do interior das células epiteliais do 
intestino
Absorção de aminoácidosAbsorção de aminoácidos
 O transporte dos aminoácidos através da membrana 
em escova pode ser coordenado por:
 Número de transportadores disponíveis
 Afinidade do substrato com os transportadores
 Concentração dos aminoácidos fora e dentro das 
células da mucosa intestinal
 O transporte dos aminoácidos através da membrana 
em escova pode ser coordenado por:
 Número de transportadores disponíveis
 Afinidade do substrato com os transportadores
 Concentração dos aminoácidos fora e dentro das 
células da mucosa intestinal
Absorção de aminoácidosAbsorção de aminoácidos
 A absorção de peptídeos tem uma importante 
participação no processo de utilização dos 
aminoácidos pelos animais
 Essa forma de absorção favorece o processo
 Os peptídeos são absorvidos por um mecanismo não 
competitivo aos dos aminoácidos
 Dipeptídeos e tripeptídeos competem entre si para 
absorção
 A absorção de peptídeos tem uma importante 
participação no processo de utilização dos 
aminoácidos pelos animais
 Essa forma de absorção favorece o processo
 Os peptídeos são absorvidos por um mecanismo não 
competitivo aos dos aminoácidos
 Dipeptídeos e tripeptídeos competem entre si para 
absorção
Metabolismo de AminoácidosMetabolismo de Aminoácidos
MetabolismoMetabolismo
 O destino dos aminoácidos após a absorção pode ser 
dividido em:
 Anabolismo (síntese)
 Catabolismo (degradação)
 Ambos processos ocorrem simultaneamente nos 
tecidos animais
 O destino dos aminoácidos após a absorção pode ser 
dividido em:
 Anabolismo (síntese)
 Catabolismo (degradação)
 Ambos processos ocorrem simultaneamente nos 
tecidos animais
MetabolismoMetabolismo
 A conversão da proteína dietética para proteína 
tecidual (ou proteína do leite, ou proteína do ovo) 
envolve os seguintes passos:
Proteína dietética intacta
Hidrólise no trato gastrointestinal (catabolismo)
Aminoácidos no lúmen intestinal
Absorção no trato gastrointestinal
Aminoácidos no sangue
Síntese nos tecidos (anabolismo)
Proteínas intactas nos tecidos
 A conversão da proteína dietética para proteína 
tecidual (ou proteína do leite, ou proteína do ovo) 
envolve os seguintes passos:
Proteína dietética intacta
Hidrólise no trato gastrointestinal (catabolismo)
Aminoácidos no lúmen intestinal
Absorção no trato gastrointestinal
Aminoácidos no sangue
Síntese nos tecidos (anabolismo)
Proteínas intactas nos tecidos
18
MetabolismoMetabolismo
 O destino dos aminoácidos após a absorção pode ser 
dividido em:
 Anabolismo
 Síntese protéica
 Síntese de enzimas, hormônios, peptídeos e outros 
metabólitos
 Síntese de AAs não essenciais
 Catabolismo
 Desaminação ou transaminação
 Uso do esqueleto carbônico para energia
 Síntese de ureia
 O destino dos aminoácidos após a absorção pode ser 
dividido em:
 Anabolismo
 Síntese protéica
 Síntese de enzimas, hormônios, peptídeos e outros 
metabólitos
 Síntese de AAs não essenciais
 Catabolismo
 Desaminação ou transaminação
 Uso do esqueleto carbônico para energia
 Síntese de ureia
Síntese de ProteínasSíntese de Proteínas
 A proteína consiste de 22 aminoácidos
 Devem estar disponíveis simultaneamente e em 
quantidades adequadas para que a síntese protéica 
ocorra
 A proteína consiste de 22 aminoácidos
 Devem estar disponíveis simultaneamente e em 
quantidades adequadas para que a síntese protéica 
ocorra
 A síntese protéica é:
 Rápida
 Em um suíno de 50kg, 1019 
(10.000.000.000.000.000.000) aminoácidos são 
incorporados por segundo na proteína corporal
 Específica
 Existe uma sequência prescrita de aminoácidos 
em cada tipo de proteína
 Extensiva
Mais de 10.000 tipos de proteína em uma célula 
típica
 A síntese protéica é:
 Rápida
 Em um suíno de 50kg, 1019 
(10.000.000.000.000.000.000) aminoácidos são 
incorporados por segundo na proteína corporal
 Específica
 Existe uma sequência prescrita de aminoácidos 
em cada tipo de proteína
 Extensiva
Mais de 10.000 tipos de proteína em uma célula 
típica
Síntese de ProteínasSíntese de Proteínas
 A síntese protéica é:
 Contínua durante a vida
 Contínua quebra e reciclagem da proteína corporal
 Aminoácidos entram no pool e podem ser 
reutilizados para síntese protéica
 Aproximadamente 6% dos AAs são perdidos 
quando são reciclados
 A síntese protéica é:
 Contínua durante a vida
 Contínua quebra e reciclagem da proteína corporal
 Aminoácidos entram no pool e podem ser 
reutilizados para síntese protéica
 Aproximadamente 6% dos AAs são perdidos 
quando são reciclados
Síntese de ProteínasSíntese de Proteínas
MetabolismoMetabolismo
 Apesar de todas as diferentes funções das proteínas:
 Anticorpos
 Hormônios
 Fatores de crescimentode peptídeos
 Enzimas
 Proteínas estruturais
 Há um aspecto em comum:
 Funcionam através da ligação seletiva a moléculas 
receptoras nas membranas celulares
 Apesar de todas as diferentes funções das proteínas:
 Anticorpos
 Hormônios
 Fatores de crescimento de peptídeos
 Enzimas
 Proteínas estruturais
 Há um aspecto em comum:
 Funcionam através da ligação seletiva a moléculas 
receptoras nas membranas celulares
MetabolismoMetabolismo
 Duas importantes reações metabólicas que envolvem 
os aminoácidos:
 Desaminação
 Transaminação
 Fornecem os meios para:
1. Oxidação do excesso de AAs para energia
2. Síntese de AAs não essenciais
3. Fornece glucose dos depósitos de proteína 
corporal em animais em jejum ou quando a 
energia da dieta é insuficiente (gluconeogênese)
 Duas importantes reações metabólicas que envolvem 
os aminoácidos:
 Desaminação
 Transaminação
 Fornecem os meios para:
1. Oxidação do excesso de AAs para energia
2. Síntese de AAs não essenciais
3. Fornece glucose dos depósitos de proteína 
corporal em animais em jejum ou quando a 
energia da dieta é insuficiente (gluconeogênese)
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MetabolismoMetabolismo
 Desaminação
 Envolve a remoção do grupamento amino do 
esqueleto carbônico do aminoácido e a sua 
entrada no ciclo da uréia:
 Desaminação
 Envolve a remoção do grupamento amino do 
esqueleto carbônico do aminoácido e a sua 
entrada no ciclo da uréia:
MetabolismoMetabolismo
 Transaminação
 Envolve a transferência de um grupamento amino 
de um aminoácido para o esqueleto carbônico de 
um ceto ácido:
 Transaminação
 Envolve a transferência de um grupamento amino 
de um aminoácido para o esqueleto carbônico de 
um ceto ácido:
MetabolismoMetabolismo
 Transaminação
 Aminoácidos disponíveis para a síntese protéica a 
nível de tecido provém:
 Da absorção no trato gastrointestinal
 Da síntese que ocorre nos tecidos animais 
através da transaminação
 Transaminação
 Aminoácidos disponíveis para a síntese protéica a 
nível de tecido provém:
 Da absorção no trato gastrointestinal
 Da síntese que ocorre nos tecidos animais 
através da transaminação
MetabolismoMetabolismo
 Gatos têm exigência de taurina na dieta para a 
prevenção da degeneração retinal central felina 
(degeneração da retina)
 Proteína consiste da forma L dos aminoácidos
 Na maioria das vezes, a forma L é a única utilizada para 
a síntese protéica. Há duas exceções:
 D e DL-metionina são equivalentes a L-metionina
 D triptofano também pode ser utilizado. DL-
triptofano tem 80-100% da atividade do L-
triptofano. D-triptofano tem 60-100% da atividade 
do L-triptofano
 Gatos têm exigência de taurina na dieta para a 
prevenção da degeneração retinal central felina 
(degeneração da retina)
 Proteína consiste da forma L dos aminoácidos
 Na maioria das vezes, a forma L é a única utilizada para 
a síntese protéica. Há duas exceções:
 D e DL-metionina são equivalentes a L-metionina
 D triptofano também pode ser utilizado. DL-
triptofano tem 80-100% da atividade do L-
triptofano. D-triptofano tem 60-100% da atividade 
do L-triptofano
Funções dos AminoácidosFunções dos Aminoácidos
Funções dos AminoácidosFunções dos Aminoácidos
 Metionina: AA sulfurado, doador de grupos metílicos e 
que origina cistina
 Lisina: AA referência no conceito de proteína ideal 
(não transamina)
 Triptofano: precursor da niacina (vitamina do 
complexo B) e serotonina (neurotransmissor) 
 Treonina: AA com maior concentração na mucosa 
intestinal, não transamina
 Histidina: têm ação vasodilatadora
 Metionina: AA sulfurado, doador de grupos metílicos e 
que origina cistina
 Lisina: AA referência no conceito de proteína ideal 
(não transamina)
 Triptofano: precursor da niacina (vitamina do 
complexo B) e serotonina (neurotransmissor) 
 Treonina: AA com maior concentração na mucosa 
intestinal, não transamina
 Histidina: têm ação vasodilatadora
20
Funções dos AminoácidosFunções dos Aminoácidos
 Arginina: componente do ciclo da ureia
 Leucina: sua desaminação origina a formação de 
ácidos graxos de cadeia ramificada e com número 
ímpar de C no tecido adiposo e gordura do leite de 
ruminantes
 Isoleucina: estimula a produção dos AAs alanina e 
glutamina 
 Glicina: faz parte do metabolismo do ácido úrico, 
componente dos sais biliares
 Arginina: componente do ciclo da ureia
 Leucina: sua desaminação origina a formação de 
ácidos graxos de cadeia ramificada e com número 
ímpar de C no tecido adiposo e gordura do leite de 
ruminantes
 Isoleucina: estimula a produção dos AAs alanina e 
glutamina 
 Glicina: faz parte do metabolismo do ácido úrico, 
componente dos sais biliares
Proteína idealProteína ideal
Proteína idealProteína ideal
 Dieta com proteína ideal é aquela que possui AAs nas 
proporções exatas das exigências dos animais
 Lisina é o AA referência
 Ampla literatura a respeito
 Fácil análise
 Não transamina
 Animais têm elevada exigência metabólica
 AA mais limitante para suínos
 Segundo AA mais crítico para aves
 Dieta com proteína ideal é aquela que possui AAs nas 
proporções exatas das exigências dos animais
 Lisina é o AA referência
 Ampla literatura a respeito
 Fácil análise
 Não transamina
 Animais têm elevada exigência metabólica
 AA mais limitante para suínos
 Segundo AA mais crítico para aves
Proteína idealProteína ideal
 Formulação de dietas com base na proteína ideal 
permite melhor controle da poluição do ambiente por 
não haver excesso ou deficiência de AAs
 Formulação de dietas com base na proteína ideal 
permite melhor controle da poluição do ambiente por 
não haver excesso ou deficiência de AAs
Valor biológicoValor biológico
Valor biológicoValor biológico
 Umas das maneiras de avaliar a qualidade da proteína
 Eficiência relativa com que a proteína de um 
determinado alimento satisfaz as necessidades 
protéicas de um animal
 Valor biológico corresponde à fração da proteína do 
alimento digerida e retida no organismo
 Umas das maneiras de avaliar a qualidade da proteína
 Eficiência relativa com que a proteína de um 
determinado alimento satisfaz as necessidades 
protéicas de um animal
 Valor biológico corresponde à fração da proteína do 
alimento digerida e retida no organismo
21
Fatores que afetam a exigência de 
proteínas
Fatores que afetam a exigência de 
proteínas
 Sexo: machos e fêmeas possuem diferentes exigências
 Idade: à medida que a idade dos animais avança, 
diminuem as exigências protéicas
 Função fisiológica: exigência para o aumento de 
proteína no tecido é maior do que para mantença
 Temperatura ambiental
 Sexo: machos e fêmeas possuem diferentes exigências
 Idade: à medida que a idade dos animais avança, 
diminuem as exigências protéicas
 Função fisiológica: exigência para o aumento de 
proteína no tecido é maior do que para mantença
 Temperatura ambiental
 Onívoros não ruminantes (suínos, aves e humanos) 
exigem aminoácidos específicos (essenciais)
 Não ruminantes herbívoros (cavalos e coelhos) são 
capazes de utilizar N não protéico para a síntese de 
aminoácidos microbianos no trato gastrointestinal
 Ruminantes adultos (bovinos e ovinos) podem 
depender inteiramente do N não protéico da dieta em 
função de sua flora microbiana ruminal
 Onívoros não ruminantes (suínos, aves e humanos) 
exigem aminoácidos específicos (essenciais)
 Não ruminantes herbívoros (cavalos e coelhos) são 
capazes de utilizar N não protéico para a síntese de 
aminoácidos microbianos no trato gastrointestinal
 Ruminantes adultos (bovinos e ovinos) podem 
depender inteiramente do N não protéico da dieta em 
função de sua flora microbiana ruminal
Fatores que afetam a exigência de 
proteínas
Fatores que afetam a exigência de 
proteínas
Deficiência de proteínasDeficiência de proteínas
 Sintomas de deficiência protéica incluem:
 Anorexia
 Perda de peso
 Queda na produção
 Reduzida eficiência da utilização de alimento
 Reduzida concentraçãoprotéica no soro
 Anemia
 Acúmulo de gordura no fígado
 Sintomas de deficiência protéica incluem:
 Anorexia
 Perda de peso
 Queda na produção
 Reduzida eficiência da utilização de alimento
 Reduzida concentração protéica no soro
 Anemia
 Acúmulo de gordura no fígado
 Sintomas de deficiência protéica incluem:
 Redução na taxa de crescimento
 Redução da produção de leite
 Redução da síntese de enzimas e hormônios
 Infertilidade
 Fetos pequenos
 Sintomas de deficiência protéica incluem:
 Redução na taxa de crescimento
 Redução da produção de leite
 Redução da síntese de enzimas e hormônios
 Infertilidade
 Fetos pequenos
Deficiência de proteínasDeficiência de proteínas
C – Suíno jovem consumindo dieta deficiente em lisina e triptofano
B – Suíno da mesma leitegada, consumindo dieta similar, porém 
com todos os aminoácidos
Deficiência de proteínasDeficiência de proteínas
Excesso de proteínaExcesso de proteína
22
Excesso de proteínaExcesso de proteína
 1. Desaminação
 Aproveitando o resíduo carbonado para produzir 
energia (calor ou formação de gordura)
 Descartando a fração nitrogenada através dos rins 
- ureia ou ácido úrico (aves)
 Processo pouco eficiente
 Perde-se a fração nitrogenada via urinária
 Processo gera incremento de calor 
 1. Desaminação
 Aproveitando o resíduo carbonado para produzir 
energia (calor ou formação de gordura)
 Descartando a fração nitrogenada através dos rins 
- ureia ou ácido úrico (aves)
 Processo pouco eficiente
 Perde-se a fração nitrogenada via urinária
 Processo gera incremento de calor 
Excesso de proteínaExcesso de proteína
 2. AAs são absorvidos por transporte ativo e 
competem entre si pelos locais e mecanismos de 
absorção
 2. AAs são absorvidos por transporte ativo e 
competem entre si pelos locais e mecanismos de 
absorção
Excesso de proteínaExcesso de proteína
 3. Nos processos de desaminação e excreção do 
resíduo nitrogenado pela via urinária são acionados o 
fígado e os rins, respectivamente
 Os órgãos ficam sobrecarregados
 3. Nos processos de desaminação e excreção do 
resíduo nitrogenado pela via urinária são acionados o 
fígado e os rins, respectivamente
 Os órgãos ficam sobrecarregados
Excesso de proteínaExcesso de proteína
 4. Aspecto econômico
 Em geral os alimentos ricos em proteínas são 
caros
 Fornecimento de excesso de proteína aumenta o 
custo da dieta e não melhora o desempenho do 
animal
 4. Aspecto econômico
 Em geral os alimentos ricos em proteínas são 
caros
 Fornecimento de excesso de proteína aumenta o 
custo da dieta e não melhora o desempenho do 
animal
Excesso de proteínaExcesso de proteína
 5. Impacto ambiental
 O excesso de proteína aumenta a excreção de 
nitrogênio, principalmente através da urina
 O N, juntamente com o P, é um dos principais 
poluentes do solo e de cursos de água
 5. Impacto ambiental
 O excesso de proteína aumenta a excreção de 
nitrogênio, principalmente através da urina
 O N, juntamente com o P, é um dos principais 
poluentes do solo e de cursos de água