Bioquímica da Nutrição: Proteínas

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PROF. Esp. CLÁUDIO CHINÁGLIA 
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claudionutri@icloud.com 
www.claudiochinaglia.com.br
BIOQUÍMICA DA NUTRIÇÃO 
 
DEFINIÇÕES 
DE 
PROTEÍNA
➢ É uma complexa estrutura química que 
contém carbono, hidrogênio, oxigênio e 
nitrogênio. 
➢ O único nutriente que possui nitrogênio 
(16%) e em alguns casos o enxofre. 
➢ São macromoléculas presentes em TODAS 
AS CÉLULAS DOS ORGANISMOS VIVOS
PROTEÍNAS
O organismo humano possui entre 
10.000 e 50.000 diferentes tipos de 
proteína, porém apenas 1.000 possuem 
funções definidas. 
Proteínas são macromoléculas formadas 
essencialmente por AMINOÁCIDOS.
CLASSIFICAÇÃO 
DAS 
PROTEÍNAS
Exemplos: albuminas, globulinas, glutelinas, 
prolaminas, escleroproteínas
•SIMPLES: 
Formadas exclusivamente por 
aminoácidos e produzem apenas 
aminoácidos. 
Prolaminas são um grupo de proteínas 
de armazenamento vegetais com elevada 
quantidade de prolina e que se encontram 
nas sementes de cereais: trigo (gliadina), 
cevada (hordeína), centeio (secalina), milho 
(zeína), sorgo (kafrina) e avenina na aveia. 
Estas proteínas caracterizam-se por 
terem elevado conteúdo de glutamina e 
prolina
Qualquer tipo de proteína fibrosa (queratina, 
colágeno, elastina) que integra as estruturas 
de proteção e sustentação dos tecidos 
conectivos e do esqueleto.
Escleroproteínas
Formadas por aminoácidos e outros 
compostos (grupos prostéticos) 
Exemplos: 
➢ Glicoproteína: mucina, eritropoetina 
➢ Lipoproteína: membranas celulares 
 
Conjugadas: 
 
 
A mucina é uma família de proteínas fortemente 
glicosiladas produzidas por tecidos epiteliais
A característica-chave da mucina é sua 
capacidade de formar géis; por isso elas são 
um componente-chave para a maioria das 
secreções semelhante ao gel, exercendo 
funções de lubrificação a sinalização celular 
para a formação de barreiras químicas
LIPOPROTEÍNA 
LDL
LIPOPROTEÍNA 
VLDL
➢ Nucleoproteínas: núcleo das células 
➢ Cromoproteínas: pigmentos como a 
c l o r o f i l a , r i b o f l a v i n a ( ama re l o ) 
carotenóides, pigmentos biliares e heme 
(grupo prostético da hemoglobina e da 
mioglobina) 
➢ Fosfoproteinas: o grupo prostético é o 
ácido fosfórico, que pode estar sozinho ou 
ligado por esterificações aos grupos 
hidroxílicos da proteína. 
➢ Metaloproteínas: enzima desidrogenase 
succínica (contém ferro), ferritina.
Quanto à forma:
• FIBROSAS: queratina, fibrina, miosina, 
colágeno. 
• GLOBULARES: caseína do leite, albumina do 
ovo, globulinas das sementes.
 Fibrosas: constituídas por cadeias polipeptídicas 
dispostas paralelamente ao longo de um único 
eixo, formando longas fibras ou lâminas; são os 
elementos estruturais básicos do tecido 
conjuntivo, como o colágeno dos tendões e da 
matriz óssea, bem como a queratina dos cabelos 
e a elastina, sendo insolúveis em água e 
soluções salinas
 Globulares: formadas por cadeias polipeptídicas 
que se dobram firmemente, adquirindo formas 
esféricas ou globulares compactas; a maioria é 
solúvel em sistemas aquosos; geralmente têm uma 
função dinâmica na célula; são exemplos a maioria 
das enzimas, anticorpos, hormônios, albumina 
sérica e a hemoglobina. 
.
, 
.
, 
Globulares
Fibrosas 
• Proteínas abundantes no corpo humano; 
• Colágeno encontrado na pele, tecido 
conjuntivo, córnea, paredes dos vasos 
capilares 
• Queratina encontrada na pele e cabelos
COLÁGENO E QUERATINA
FONTES DE PROTEÍNAS
• 1 copo de leite (200ml) = 8 gramas 
• 1 filé de peito de frango (80g) = 20 gramas 
• 1 fatia de pão = 3 gramas 
• ½ xícara de vegetais = 2 gramas 
• ½ xícara de feijão = 7 gramas 
• 100g de lagosta = 22 gramas 
• 100g de soja = 38 gramas
Fontes Valor Biológico
Ovos 100
Carne Bovina 100
Peixes 87
Leite de vaca 85
Leite materno 100
Soja 67
Batata 67
Pão Integral 30
VALOR BIOLÓGICO DAS PROTEÍNAS 
Medido em escala arbitrária considerando a albumina 
do ovo com escore 100
PROTEÍNAS
Estruturais
Motoras
Hormonais
Enzimas
Transporte Anticorpos
Nucleoproteínas
Reserva
de Membrana
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
✓ Função estrutural: formam os componentes vitais de 
cada célula, como as proteínas do músculo contrátil 
como actina e miosina; 
✓ Função de transporte: transportam várias substâncias: 
hemoglobina, a lbumina do soro, miog lobina, 
lipoproteínas;
✓ Função de enzima: para REGULAR processos 
fisiológicos diferentes: ribonuclease, tripsina, lipase, 
amilase; 
✓ Função de movimento: fornece movimento quando as 
proteínas estruturais do músculo usam energia para 
contração.
✓Função hormonal: insulina, GH, corticotrofina, 
serotonina; 
✓Função imunológica: anticorpos, fibrinogênio, 
toxina botulínica; 
✓Função de equilíbrio de líquido: manutenção ideal 
de líquidos nos tecidos corporais, em especial no 
sangue: albumina; 
✓Função energética: cada grama de proteína 
corresponde ao fornecimento de 4Kcal;
DIGESTÃO DE PROTEÍNAS
Locais: 
• estômago 
• intestino
 Síntese das enzimas: 
• estômago 
• pâncreas
TRIPSINOGÊNIO
QUIMIOTRIPSINOGÊNIO
PROCARBOXIPEPTIDASE
QUIMIOTRIPSINA
CARBOXIPEPTIDASE
TRIPSINA
Digestão de proteínas
 Intestino Delgado Superior 
 Células endócrinas
Colecistoquinina 
CCK
Secretina
Secreção das 
enzimas pancreáticas
Secreção do 
bicarbonato
Secreção da 
Enteropeptidase
↓ motilidade 
estomacal
ABSORÇÃO 
Ocorre no enterócito [epitélio intestinal]; 
Transporte ativo acoplado ao transporte de 
sódio; 
Tripeptídeos, dipeptídeos e aminoácidos 
livres são absorvidos, e os aminoácidos 
serão levados ao fígado através da veia 
hepatoportal.
A velocidade de transporte de AA de 
uma solução de di ou tripeptídeos é 
mais rápida e mais eficiente do que a 
de uma solução equivalente de AA 
livres. Assim, a quantidade total de 
cada AA que é absorvido sob a forma 
de di e tripeptídeos, é 
consideravelmente maior que a 
quantidade absorvida sob a forma de 
AA livre; 
Em quantidades equivalentes 
de di e tripeptídeos e 
misturas de AA livres, os di 
e tripeptídeos apresentam 
velocidade de absorção mais 
rápida (10 vezes maior)
SISTEMA HEPATOPORTAL
DESTINO DOS Aa QUANDO 
ALCANÇAM O FÍGADO:
– Utilizados para síntese das proteínas do próprio 
organismo e de outras substâncias de natureza 
protéica; 
– Aproveitados na síntese de outros aminoácidos; 
– Conversão para glicose (Aa glicogênicos); 
– Conversão para gorduras (Aa cetogênicos)
DESTINO DOS Aa QUANDO 
ALCANÇAM O FÍGADO:
Desaminados (separados do grupamento NH2) a fim 
de: 
➢ Fornecer radicais necessários à síntese dos 
aminoácidos não essenciais; 
➢ Sintetizar glicogênio (glicogênese) 
➢ Produção energética; 
➢ Podem ser armazenados do fígado (parcela 
pequena)
Proteínas 
endógenas
AMINOÁCIDOS
Grupo 
Amino
Cadeia 
 Carbonada
Uréia
Compostos 
 nitrogenados 
não-protéicos
Proteínas 
da dieta
AMINOÁCIDOS
 LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
1. Fenilalanina1. Fenilalanina
2. Triptofano2. Triptofano
3. Valina3. Valina
4. Leucina4. Leucina
5. Isoleucina5. Isoleucina
6. Metionina6. Metionina
7. Treonina7. Treonina
8. Lisina8. Lisina
1. Glicina1. Glicina
2. Prolina2. Prolina
3. Tirosina3. Tirosina
4. Serina4. Serina
5. Ciste5. Cisteíínana
6. Taurina6. Taurina
7. Arginina7. Arginina
8. Histidina8. Histidina
9. Glutamina9. Glutamina
1. Alanina1. Alanina
2. Glutamato2. Glutamato
3. Aspartato3. Aspartato
4. Asparagina4. Asparagina
INDISPENSAVEIS
Condicionalmente
INDISPENSAVEIS
NÃO INDISPENSAVEIS
1. Fenilalanina1. Fenilalanina
2. Triptofano2. Triptofano
3. Valina3. Valina
4. Leucina4. Leucina
5. Isoleucina5. Isoleucina
6. Metionina6. Metionina
7. Treonina7. Treonina
8. Lisina8. Lisina
1. Glicina1. Glicina
2. Prolina2. Prolina
3. Tirosina3. Tirosina
4. Serina4. Serina
5. Ciste5. Cisteíínana
6. Taurina6. Taurina
7. Arginina7. Arginina
8. Histidina8. Histidina
9. Glutamina9. Glutamina
1. Alanina1. Alanina
2. Glutamato2. Glutamato
3. Aspartato3. Aspartato
4. Asparagina4. AsparaginaINDISPENSAVEIS
Condicionalmente
INDISPENSAVEIS
NÃO INDISPENSAVEIS
AMINOÁCIDOS NÃO 
ESSENCIAIS
BIOSSÍNTESE DOS AMINOÁCIDOS 
NÃO ESSENCIAIS
ALANINA ASPARTATO
ASPARAGINA
GLUTAMATO
CONDICIONALMENTE 
ESSENCIAIS
GLY 
PRO 
TYR 
SER 
CYS 
TAU 
ARG 
HIS 
GLN 
ARGININA
GLUTAMINA
AMINOÁCIDOS 
DE 
CADEIA 
RAMIFICADA
AMINOÁCIDOS DE 
CADEIA 
RAMIFICADA
VALINA, ISOLEUCINA OU LEUCINA
VALINA, ISOLEUCINA OU 
LEUCINA
GLUTAMINA
ALFACETOGLUTARATO
CICLO DE 
KREBS
AMINOÁCIDOS 
ESSENCIAIS
AMINOÁCIDOS NÃO 
PROTEOGÊNICOS 
-- BETA-ALANINA 
-- CITRULINA 
- - ORNITINA
BETA ALANINA
SELENOCISTEÍNA
ORNITINA PIROLINA 5 CARBOXILATO
TAURINA 
CISTEÍNA 
METIONINA 
HOMOCISTEÍNA
FUNÇÃO ANTIOXIDANTE 
DESENVOLVIMENTO DO SISTEMA 
NERVOSO E VISUAL 
MODULA A HOMEOSTASE DO 
CÁLCIO, COM AÇÃO NO MÚSCULO 
FAVORECENDO A CONTRAÇÃO
TAURINA
TAURINA
HOMOCISTEÍNA
VIT B12
METIONINA
TETRA HIDRO FOLATO
5 METIL TH FOLATO
FOLATO DA DIETA
CISTEÍNA
VIT B6
VIT B6
5,10 METIL TH FOLATO
QUANTIDADE DE 
AMINOÁCIDOS NO 
PLASMA E NO 
MUSCULO
ISO 
VAL
ISO 
VAL
MÚSCULO
LEU
AMINOÁCIDOS 
GLICOGÊNICOS E 
CETOGÊNICOS
REAÇÕES QUE 
ENVOLVEM 
AMINOÁCIDOS
REAÇÕES DE 
DESCARBOXILAÇÃO
TRIPTOFANO
VITAMINA 
B6
PROTEÍNAS DA DIETA
SEROTONINA
SUPLEMENTAÇÃO DE 5-HTP E DEPRESSÃO
VITAMINA B6
VITAMINA 
B6
VITAMINA C
COBRE
PROTEÍNAS 
DA DIETA
VITAMINA B6
CÉREBRO
SANGUE
TRIPTOFANO 
TIROSINA 
GLUTAMINA 
COMPOSTO 
NITROGENADO
AMINOÁCIDOS 
ENVOLVIDOS
GLUTATIONA
CISTEÍNA, GLICINA E 
GLUTAMATO
CARNITINA LISINA E METIONINA
CREATINA
ARGININA, GLICINA E 
METIONINA
CARNOSINA HISTIDINA E BETA 
ALANINA
COLINA SERINA
CARNITINA LISINA
CARNITINA
S-ADENOSIL-
METIONINA
CARNITINA
CREATINA
CREATINA
GLUTATIONA PEROXIDASE
COLINA
SERINA
GLICINA COLINA
COLINA
COLINA
METABOLISMO 
DA COLINA
COLINA
BETAÍNA
COLINA
ASPARTATO GLUTAMINA
DESOXIRIBOSE
OXIDAÇÃO 
DOS 
AMINOÁCIDOS
OXIDAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
O
C NH2H2N
Uréia
COO-
C H
R
+H3N
aminoácidos
COO-
C
R
O
α-cetoácidos
CO2 
+ 
H2O
glicose
Corpos 
cetônicos
NH4 +
amônia
AMINOTRANSFERASES (vários tecidos)
VITAMINA B6
α-cetoglutarato + aspartato→ glutamato + oxaloacetato 
AST: aspartato aminotransferase
TGO
VITAMINA B6
ALFA 
CETOGLUTARATO AMINOÁCIDO GLUTAMATO
ALFA 
CETOÁCIDO
α-cetoglutarato + alanina→ glutamato + piruvato
ALT: alanina aminotransferase
VITAMINA B6
TGP
VITAMINA B6
ALFA 
CETOGLUTARATO AMINOÁCIDO GLUTAMATO
ALFA 
CETOÁCIDO
DESAMINAÇÃO
O glutamato é transportado à 
mitocôndria hepática, onde a 
glutamato-desidrogenase libera o 
grupo amino na forma de íon amônio 
(NH4+) 
O glutamato libera seu grupo 
amino na forma de amônia 
no fígado 
 
Os grupos amino de muitos aminoácidos são 
coletados, no fígado, na forma do grupo amino 
de moléculas de L-glutamato. Esses grupos 
amino devem ser removidos do glutamato e 
preparados para excreção. Nos hepatócitos, o 
glutamato é transportado do citosol para a 
mitocôndria, onde sofre desaminação oxidativa 
ALFA CETOGLUTARATO
TRANSAMINAÇÃO E 
DESAMINAÇÃO
ENTRARÁ NO CICLO DA URÉIA
ENTRARÁ NO 
CICLO DA URÉIA
CICLO DA 
ALANINA GLICOSE
A alanina transporta a amônia 
dos músculos 
esqueléticos para o fígado 
A alanina também desempenha um 
papel especial no transporte dos 
grupos amino para o fígado em uma 
forma não tóxica, por meio de uma 
via denominada ciclo da glicose-
alanina 
A alanina funciona como 
transportadora de amônia e do 
esqueleto de carbono do piruvato 
do músculo esquelético até o 
fígado. A amônia é excretada, e 
o piruvato é utilizado para 
produzir glicose, que é devolvida 
ao músculo. 
Os danos causados pela toxicidade 
da amônia incluem perda de 
neurônios, alteração na formação 
de sinapses e deficiência geral no 
metabolismo energético celular. 
Os estágios finais da intoxicação por 
amônia em humanos são caracterizados 
por indução de um estado de coma, 
acompanhado por edema cerebral 
(aumento no conteúdo de água do 
cérebro) e aumento da pressão 
intracraniana, de modo que pesquisas e 
especulações em torno da intoxicação por 
amônia têm sido focalizadas nesse 
tecido. 
CICLO DA 
URÉIA
O carbono tem origem no gás carbônico 
1 N veio do grupo amina liberado pela 
desaminação 
1 N veio do grupo amina liberado pelo 
aspartato liberado na transaminação 
ARGININA 
CITRULINA 
 ORNITINA
LEMBRAM DESSES 
AMINOÁCIDOS?
+
INÍCIO
VAMOS VER EM 
ETAPAS ?
Qualquer que seja sua fonte, o 
NH4+ presente na mitocôndria 
hepática é utilizado imediatamente, 
juntamente com o CO2 (como HCO3) 
produzido pela respiração 
mitocondrial, para formar 
carbamoil-fosfato 
NH4
URÉIA
CICLO 
DA 
URÉIA
CITRULINA
ORNITINA CITRULINA
ASPARTATO
ARGININA
FUMARATO ARGININO-SUCCINATO
OXALOACETATO
NH4
O carbono tem origem no gás carbônico 
1 N veio do grupo amina liberado pela 
desaminação 
1 N veio do grupo amina liberado pelo 
aspartato liberado na transaminação
NH4
E A BICICLETA DE 
KREBS ?
MATRIZ 
MITOCONDRIAL