Controle da sintese proteica

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UNIVERSIDADE FEDERAL FLUMINENSE/ INFES 
LICENCIATURA EM CIENCIAS NATURAIS
MEIRIELE MARIA MENDES
Controle de qualidade da síntese proteica
Santo Antônio De Pádua 2018
Meiriele Maria Mendes
Controle de qualidade da síntese proteica
Trabalho apresentado à instituição Universidade Federal Fluminense-UFF, do curso Licenciatura em Ciências Naturais sobre orientação da Professora Dra. Nicole Brand Ederli.
Santo Antônio de Pádua
2018
Controle de qualidade da síntese proteica
No decorrer da evolução, as células englobaram mecanismos eficientes, afim de, evitar que erros na transmissão de informação genética passem para outras células no momento de replicação, na transcrição e na tradução, mesmo assim ainda podem acontecer erros. Para atingir a configuração correta às proteínas precisão de ajuda de outras proteínas que são chamadas chaperonas-proteínas auxiliares-, que são responsáveis de assessorar o enovelamento proteico, no caso de falhas nesse processo, elas também são incumbidas de conduzi esta proteína defeituosa para a destruição.
Já as hsp70 são proteínas auxiliares menores, sua função é ajudar o enovelamento e impedir varias proteínas mal formadas, além de ajudar proteínas que estão sendo sintetizadas em ribossomos livres ou que foram transferidas do translocon.
Existe também outro grupo de proteínas auxiliares que são as hps60 que operam sempre sobre proteína imperfeita. A falha desta fica exposta como uma sequencia de aminoácidos hidrofóbicos, que são identificados, logo, as hsp60 se ligam as proteínas mal formadas que são presas dentro da concavidade da própria chaperona para que a ATP hidrolisada consiga modificar o enovelamento da proteína. 
Quando não e possível à correção da proteína, elas são encaminhadas para o proteassoma, que são um arranjo de enzimas, que são responsáveis de degradar proteínas incorretas e também as corretas quando em excesso para que não ocupem espaço. Para que seja realizada a degradação da proteína ela receberá outra pequena proteína chamada Ubiquitina para que o proteassoma identifique-as e assim então possam ser destruídas.
As calnexina e a calreticulina são chaperonas lectinas, já que reconhecem um açúcar especifico: uma glicose na ponta de uma arvore. Elas agarram a proteína mal formada e tentam a todo custo conserta-la, quando não conseguem, elas são mandadas para a degradação que ocorre no citoplasma da célula. Mas antes disso essa proteína e desenovelada e então transportada pelo translocon. Ao chegar ao citoplasma terão a porção glicídica cortada por uma enzima chamada glicanase, serão etiquetadas pela ubiquitina e então degenerada pelo proteassoma.