3ª Lista de Exercícios Aminoácidos, proteínas, enzimas

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Professor Alexandre Soares dos Santos DCB/UFVJM 2007 1 
Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri 
Faculdade de Ciências Biológicas e da Saúde 
Departamento de Ciências Básicas 
Disciplina: Bioquímica 
 
3ª Lista de Exercícios 
 
Aminoácidos, Proteínas, Enzimas e Coenzimas 
 
 
1 – Qual a estrutura fundamental de um aminoácido e o que os diferencia entre eles? Podemos usar 
aminoácidos para preparar uma solução tampão? Por quê? 
 
2 - Com relação à quiralidade dos amino ácidos, pode-se dizer que: 
a) Val, Leu e Ile todos têm múltiplos átomos de carbonos quirais. 
b) Ala, Ser e Thr todos têm um único carbono quiral. 
c) Glu, Lys e Arg possuem todos dois carbonos quirais. 
d) Gly não contém carbono quiral. 
e) nenhuma das anteriores. 
 
3 - A fórmula molecular da glicina é C2H5O2N. Qual seria a fórmula molecular de um peptídeo 
constituído por dez glicinas seguidas? 
a) C20H50O20N10. 
b) C20H32O11N10. 
c) C20H40O10N10. 
d) C20H30O10N10. 
 
4 - O ponto isoelétrico de um aminoácido é 
a) o pH em que o aminoácido não se encontra eletricamente carregado. 
b) o pH em que o grupo -COOH não possui carga. 
c) o pH em que o grupo –NH2 não possui carga. 
d) o pH em que todos os grupos ionizáveis se encontram protonados. 
 
5 - O ponto isoelétrico do glutamato é 3,25. A pH 7,0 
e) o grupo carboxílico encontra-se protonado. 
f) o aminoácido tem carga negativa. 
g) o grupo amina não possui carga. 
h) a carga elétrica do aminoácido é nula. 
6 - Considerando-se os aminoácidos alanina, aspartato e lisina: 
a) Desenhe a curva de titulação dos aminoácidos. 
b) Que formas iônicas desses aminoácidos podem existir em pH 1, pH 3, pH 7, pH10 e pH 12? 
c) Ponto isolelétrico é o pH onde a carga líquida de uma molécula é nula, ou seja, o número de 
cargas positiva é igual ao número de cargas negativas. Calcule o pI do aminoácido. 
 
7 - Associe as descrições abaixo com o aminoácido correspondente. 
I. Possui a menor cadeia lateral, nas proteínas provoca o menor impedimento estérico. 
II. O grupo R contém enxofre e é neutro em todos os pHs. 
III. Apresenta grupo R pequeno e polar contendo uma hidroxila. Este aminoácido é importante no 
sítio ativo de algumas enzimas. 
IV. O único aminoácido que possui um α-amino grupo substituído. Influencia o dobramento da 
proteína forçando uma curvatura na cadeia. 
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V. O único aminoácido que possui um grupo R ionizável com pKa próximo de 7. É um grupo 
importante no sítio ativo de algumas enzimas. 
VI. Forma ligações cruzadas de dissulfeto (pontes de dissulfeto) entre cadeias polipeptídicas, o pKa 
do seu grupo funcional é cerca de 8. 
VII. Quando seu grupo R polar não carregado é hidrolisado, este aminoácido converte-se em outro 
que possui uma carga negativa em seu grupo R quando em pH ao redor de 7. 
VIII. O grupo R tem pKa próximo de 12, consequentemente encontra-se carregado positivamente 
em todos os pHs fisiológicos. Sua carga positiva é importante em algumas proteínas para a ligação 
com grupos fosfatos negativamente carregados. 
 
8 - Correlacione os aminoácidos com as propriedades descritas (alguns aminoácidos podem ser 
usados mais de uma vez e outros nenhuma vez). 
(a) Ala (b) Gln (c) Cys (d) His (e) Tyr 
- possui grupo R capaz de formar ligações covalentes em um peptídeo ou entre peptídeos (Cys) 
- pertence ao mesmo grupo da Gly (Ala) 
- possui um grupo R fenólico (Tyr) 
- possui um grupo R capaz de formar pontes de hidrogênio (Gln) 
- terá carga líquida positiva em pH fisiológico (7,4) (Lis)His 
- é um importante doador/aceptor de prótons em pH fisiológico (His) 
- terá carga líquida igual a zero em pH 5,65 (Gln) 
 
9 - Quais dos seguintes fatores controlam a estrutura terciária de uma proteína? 
a) o caráter parcial de dupla ligação das ligações peptídicas. 
b) o caráter iônico dos grupos R de alguns aminoácidos. 
c) o efeito hidrofóbico de alguns aminoácidos na proteína. 
d) a possibilidade de que grupos R de alguns aminoácidos formem pontes de hidrogênio. 
e) todas as acima. 
 
10 - A alfa hélice: 
a) é estabilizada pela presença de pontes de hidrogênio entre os grupos R dos aminoácidos. 
b) é o resultado de ligação por pontes de hidrogênio entre átomos adjacentes na ligação peptídica. 
c) apresenta 3,6 resíduos de amino ácidos por volta completa (360o). 
d) é estabilizada pela presença de glicina (Gly). 
e) é estabilizada predominantemente por resíduos de prolina (Pro). 
 
11 - A estrutura quaternária de uma proteína pode ser definida como: 
a) a organização ordenada de estruturas secundárias na proteína. 
b) o arranjo geral ordenado dos amino ácidos na proteína. 
c) a estrutura obtida através de interações entre diferentes subunidades de uma proteína. 
d) a estrutura obtida através de interações entre as estruturas primarias na proteína. 
e) nenhuma das acima. 
 
12 - A estrutura terciária de uma proteína é: 
a) a sua sequência de aminoácidos 
b) a sua composição em aminoácidos 
c) a estrutura helical presente nas proteínas 
d) a ligação de proteínas a componentes não protéicos 
e) a sua estrutura tridimensional 
 
 
 
 
 
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13 - A estrutura primária de uma proteína é: 
a) a sua sequência de aminoácidos 
b) a sua composição em aminoácidos 
c) a estrutura helical presente nas proteínas 
d) a ligação de proteínas a componentes não protéicos 
e) a sua estrutura tridimensional 
 
14 - A estrutura quaternária de uma proteína é: 
a) a sua sequência de aminoácidos 
b) a sua composição em aminoácidos 
c) a estrutura helical presente nas proteínas 
d) a associação de várias cadeias polipeptídicas para formar uma só proteína 
e) a sua estrutura tridimensional 
 
15 - Qual das interações seguintes é provavelmente a mais importante na determinação da estrutura 
terciária? 
a) pontes de hidrogênio. 
b) interações hidrofóbicas. 
c) ligações peptídicas. 
d) pontes dissulfeto. 
e) interações eletrostáticas. 
 
16 - A estrutura em folha beta é estabilizada por: 
a) interações eletrostáticas entre os grupos R. 
b) pontes de hidrogênio entre os grupos R. 
c) pontes de hidrogênio entre cadeias envolvendo átomos da ligação peptídica. 
d) pontes de hidrogênio intra-cadeia envolvendo átomos da ligação peptídica. 
e) todas as acima. 
 
17 - Uma definição de estrutura secundária é: 
a) conformações restritas que certas regiões de uma proteína assumem como a α hélice e a folha β. 
b) os motivos estruturais que uma proteína adquire em pH fisiológico. 
c) a natureza da interação entre um domínio conformacional e outro na proteína. 
d) duas afirmativas acima estão corretas: ___ e ___. 
e) nenhuma das alternativas acima define corretamente a estrutura secundária. 
 
18 - Uma alteração na estrutura primária de uma proteína poderia afetar toda a estrutura terciária se: 
a) um aminoácido hidrofóbico fosse substituído por outro hidrofóbico. 
b) um aminoácido alifático fosse substituído por um polar na extremidade N- terminal da proteína. 
c) um aminoácido hidrofílico fosse substituído por outro hidrofílico. 
d) um aminoácido hidrofóbico fosse substituído por outro básico. 
e) um aminoácido alifático fosse substituído por outro polar na extremidade C- terminal da proteína. 
19 - Quais grupos de aminoácidos teriam maior probabilidade de fazer parte de uma α hélice? 
a) Asp, Glu e Lys. 
b) Leu, Gly e Phe. 
c) Arg, Val e Pro. 
d) Met, Ala e Trp. 
e) Nenhum deles. 
 
 
 
 
 
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20 - Interações hidrofóbicas podem ser definidas como: 
a) interações entre cargas opostas. 
b) interações entre moléculas de água. 
c) interações entre grupos polares e água. 
d) interações entre grupos não polares. 
e) interações entre grupos formadores de pontes de hidrogênio. 
 
21 - Forças eletrostáticas podem ser definidas como interaçõesentre aminoácidos com grupos R: 
a) alifáticos e distantes. 
b) ácidos e básicos e estão próximos. 
c) aromáticos e estão distantes. 
d) aromáticos e estão próximos. 
e) aromáticos e alifáticos que estão próximos. 
 
22 - A organização específicamente ordenada de certas estruturas secundárias: 
a) contribui para a formação de domínios distintos na proteína. 
b) leva à formação de estruturas supersecundárias. 
c) é o resultado de interações entre regiões diferentes da estrutura secundária. 
d) as afirmativas (a) e (c) estão corretas. 
e) todas as afirmativas acima estão corretas. 
 
23 - Os agentes listados abaixo podem afetar a estrutura terciária de proteínas. Dê uma explicação 
para a causa deste efeito em cada caso. 
a) uréia (H2N-CO-NH2) – agentes caotrópicos (rompimento de interações hidrofóbicas) 
b) dodecil sulfato de sódio (SDS, um detergente aniônico) 
c) alta temperatura (p. ex. T> 45°C) 
d) beta mercaptoetanol (HS-CH2-CH2-OH, um agente redutor) 
e) solvente orgânico (p. ex. Acetona) 
24 - Foram produzidas três mutantes da proteína P. O mutante P1 tem uma substituição de Leu por 
Val; o mutante P2 uma substituição de Arg por Lys e o mutante P3 uma substituição de Leu por 
Lys. Os mutantes P1 e P2 têm atividade biológica similar à da proteína selvagem P. Já o mutante P3 
tem atividade muito menor. Sugerir um explicação para este resultado. 
 
25 - As proteínas apresentam diferentes valores de pI em função de sua estrutura primária. Por 
exemplo, a albumina sérica apresenta pI = 4,9; a hemoglobina, pI = 7,1 e um tipo de histona 
(proteína associada ao DNA), pI = 10,8. Pergunta-se: 
a) Quais grupos químicos dos aminoácidos são importantes para determinação do pI de uma 
proteína? Explique. 
b) Qual das três proteínas citadas apresenta o maior teor de aminoácidos ácidos? Qual apresenta 
maior teor de aminoácidos básicos? Explique. 
c) Qual deve ser a carga de cada uma destas proteínas em pH fisiológico? 
d) Que tipo de interação pode haver entre histonas e DNA? 
 
26 - Quando [S] = 2×KM, a velocidade de uma reação enzimática é aproximadamente: 
a) 0,1*Vmax. 
b) 0,3*Vmax. 
c) 0,7*Vmax. 
d) 0,9*Vmax. 
 
 
 
 
 
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27 - Quando [S] =8×KM, a velocidade de uma reação enzimática é aproximadamente: 
a) 0,1*Vmax. 
b) 0,5*Vmax. 
c) 0,7*Vmax. 
d) 0,9*Vmax. 
 
28 - Quando [S] = 1/7×KM, a velocidade de uma reacção enzimática é aproximadamente: 
a) 0,1*Vmax. 
b) 0,3*Vmax. 
c) 0,5*Vmax. 
d) 0,9*Vmax. 
 
29 - As enzimas aumentam a velocidade das reações porque 
a) aumentam a concentração do substrato 
b) diminuem a energia de ativação 
c) competem com o substrato 
d) hidrolizam ATP 
e) hidrolizam o subtrato 
 
30 - Qual das seguintes afirmações sobre enzimas é falsa? 
a) Enzimas são moléculas que atuam como catalisadores. 
b) As enzimas são específicas. 
c) As enzimas fornecem energia para aumentar a velocidade das reações. 
d) A atividade enzimática pode ser regulada. 
 
31 - A interação entre uma enzima e uma molécula de substrato: 
a) é uma associação temporária. 
b) é estabilizada por uma ligação covalente entre a enzima e o substrato. 
c) muda as características da enzima de forma permanente. 
d) causa mudanças mútuas de estrutura. 
 
32 - Um inibidor competitivo de uma enzima normalmente: 
a) é um composto altamente reativo 
b) é insolúvel em água 
c) possui uma estrutura bastante semelhante à do substrato. 
d) é venenoso. 
 
33 - Um inibidor não-competitivo de uma reação enzimática 
a) não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre. 
b) diminui Vmax. 
c) não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato. 
d) diminui KM 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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34 - Foram efetuadas medidas cinéticas para uma enzima na ausência e na presença de inibidor de 
dois inibidores X e Y. As velocidades iniciais correspondentes às várias concentrações de substrato 
estão indicadas na tabela abaixo: 
[S] M 
Velocidade (μmol/min) 
sem inibidor com inibidor X com inibidor Y 
0,3 x 10-5 10,4 4,1 2,1 
0,5 x 10-5 14,5 6,4 2,9 
1,0 x 10-5 22,5 11,3 4,5 
3,0 x 10-5 33,8 22,6 6,8 
9,0 x 10-5 40,5 33,8 8,1 
 
Pergunta-se: 
a) Quais são os valores de Vmax e KM na ausência e na presença de inibidores? 
b) Qual é o tipo de inibição provocada na presença de X? 
c) Qual é o tipo de inibição provocada na presença de Y? 
 
35 - Qual das seguintes afirmações sobre o centro ativo de uma enzima é geralmente verdadeira? 
a) quase todos os aminoácidos da proteína participam diretamente na catálise. 
b) todos os aminoácidos envolvidos na catálise se encontram bastante próximos uns dos outros por 
serem adjacentes na sequência primária da proteína. 
c) A conformação do centro ativo não existe antes do substrato se ligar à enzima 
d) os aminoácidos envolvidos na catálise encontram-se bastante próximos devido à conformação 
específica da proteína 
e) o centro ativo só inclui um aminoácido. 
 
36 - No centro ativo das enzimas encontra-se frequentemente: 1. histidina atuando como doador ou 
aceptor de H+. 2. cisteína (que contém –SH) atuando como um nucleófilo. 3. serina (que 
contém –OH) atuando como um nucleófilo. 4. cadeias laterais carboxílicas atuando como 
catalizadores ácido-base 
a) 1, 2 e 3 estão corretas. 
b) 1 e 3 estão corretas. 
c) 2 e 4 estão corretas. 
d) Só a afirmação 4 está correta. 
e) TODAS são corretas, ou TODAS são incorretas. 
 
36 - As enzimas alostéricas são: 1. normalmente sistemas com mais de uma subunidade. 2. sujeitas a 
regulação por efetores heterotrópicos. 3. encontradas frequentemente no primeiro “ponto de 
não-retorno” de uma via metabólica. 4. muito resistentes à desnaturação 
a) 1, 2 e 3 estão corretas. 
b) 1 e 3 estão corretas. 
c) 2 e 4 estão corretas. 
d) Só a afirmação 4 está correta. 
e) TODAS são corretas, ou TODAS são incorretas. 
 
37 - In vivo a velocidade de uma reação enzimática pode ser controlada por: 1. fosforilação da 
enzima. 2. interconversão da enzima entre formas com diferentes valores de Km. 3. inibição 
pelo produto. 4. Biossíntese de efetores alostéricos 
a) 1, 2 e 3 estão corretas. 
b) 1 e 3 estão corretas. 
c) 2 e 4 estão corretas. 
d) Só a afirmação 4 está correta. 
e) TODAS são corretas, ou TODAS são incorretas. 
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38 - Cinética enzimática: 1. O valor de Km é independente da concentração de enzima. 2. Um 
baixo valor de Km sugere uma alta afinidade da enzima pelo substrato. 3. As enzimas aumentam 
a velocidade de uma reação química porque baixam a energia de ativação, e não afetam a constante 
de equilíbrio 4. A velocidade de uma reação enzimática é máxima quando a concentração do 
complexo enzima-substrato é máxima. 
a) 1, 2 e 3 estão corretas. 
b) 1 e 3 estão corretas. 
c) 2 e 4 estão corretas. 
d) Só a afirmação 4 está correta. 
e) TODAS são corretas, ou TODAS são incorretas. 
 
39 - No fígado a concentração de glicina é normalmente de 0,1 mM. O Km do mecanismo de 
destoxificação da glicina: benzoil-CoA + glicina → CoA + ácido hipúrico é 0,5 mM. A 
administração de uma dose diária de 5 g de glicina aumenta a sua concentração no fígado para 1 
mM. Supondo que a concentração de benzoil-CoA não varia, a velocidade da enzima aumenta: 
a) 10 vezes 
b) 8 vezes 
c) 6 vezes 
d) 4 vezes 
e) 2 vezes 
 
40 - O valor de Vmax de uma reação enzimática pode depender de: 1. pH da solução. 2. 
temperatura da solução. 3. concentração da enzima. 4. concentração de um inibidor 
competitivo. 
a) 1, 2 e 3 estão corretas. 
b) 1 e 3 estão corretas. 
c) 2 e 4 estão corretas. 
d) Só a afirmação 4 está correta. 
e) TODAS são corretas, ou TODAS são incorretas. 
 
41 - O conceito de “encaixe induzido” significa que 
a) a teoria da complementaridade entre o substratoe a enzima explica adequadamente o 
mecanismo da catálise enzimática. 
b) o centro ativo é flexível: os grupos catalíticos da enzima são ordenados para um alinhamento 
correto por interação com o substrato 
c) a conformação do substrato muda na presença da enzima 
d) os isómeros D- e L- de substâncias opticamente ativas reagem à mesma velocidade 
e) a formação do complexo enzima-substrato é sempre o passo rápido de uma reação enzimática. 
 
42 - O efeito normal, na catálise enzimática, do aumento contínuo da temperatura entre 20 e 80 
graus é: 
a) aumento de velocidade. 
b) diminuição de velocidade. 
c) aumento de velocidade seguido de diminuição de velocidade. 
d) diminuição de velocidade seguida de aumento de velocidade. 
e) nenhum efeito. 
 
 
 
 
 
 
Professor Alexandre Soares dos Santos DCB/UFVJM 2007 8 
43 - As enzimas: 
1. diminuem a energia de ativação da reação. 2. afetam a velocidade a que se atinge o 
equilíbrio. 3. podem ser muito seletivas em relação ao substrato sobre que atuam. 4. 
diminuem a energia livre padrão da reação. 
a) 1, 2 e 3 estão corretas. 
b) 1 e 3 estão corretas. 
c) 2 e 4 estão corretas. 
d) Só a afirmação 4 está correta. 
e) TODAS são corretas, ou TODAS são incorretas. 
 
44 - As enzimas alostéricas normalmente têm as seguintes características: 1. Inibição por 
“feedback” 2. Maior especificidade do que as enzimas não-alostéricas 3. São o passo limitante 
de uma via metabólica. 4. Ativação por fosforilação. 
a) 1, 2 e 3 estão corretas. 
b) 1 e 3 estão corretas. 
c) 2 e 4 estão corretas. 
d) Só a afirmação 4 está correta. 
e) TODAS são corretas, ou TODAS são incorretas. 
45 - Considerando o mecanismo de Michaelis-Menten PEESSE
kk
k
+→+ ⇔
31
2
, qual das seguintes 
afirmações é INCORRETA? 
a) Km corresponde à metade da concentração de substrato necessária para atingir Vmax. 
b) Quando [S] = Km, metade dos locais de ligação ao substrato encontram-se ocupados. 
c) De acordo com a dedução de Km, Km é maior do que a constante de dissociação de ES  E + 
S. 
d) exceto a concentrações muito baixas de substrato, o aumento de V é inferior ao aumento de [S]. 
e) V é sempre igual a [ES] vezes k3. 
 
46 – Conceitue: 
a) cofator 
b) coenzimas 
c) grupo prostético 
d) holoenzima 
e) apoenzima 
 
46 - A penicilinase, uma enzima presente em algumas bactérias resistentes a antibióticos, hidrolisa 
penicilina tornando-a inativa. Utilizando-se uma preparação de penicilina mediu-se a quantidade 
deste antibiótico que foi hidrolisada em 1 min em 10 ml em função da concentração de penicilina 
adicionada: 
Penicilina 
(moles/L) 
Quantidade hidrolisada 
(moles/10 mL/min) 
0,1 x 10-5 0,11 x 10-9 
0,3 x 10-5 0,25 x 10-9 
0,5 x 10-5 0,34 x 10-9 
1,0 x 10-5 0,45 x 10-9 
3,0 x 10-5 0,58 x 10-9 
5,0 x 10-5 0,61 x 10-9 
 
Projete 1/v versus 1/[S] para estes dados. Há indicação de que a penicilinase segue uma cinética de 
Michaelis-Menten? Em caso afirmativo, qual é o valor de KM? 
b) Qual é o valor de Vmax? 
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c) Qual será a velocidade da reação quando a concentração de penicilina for 0,2 x 10-5 M? E quando 
for 1,0 x 10-3 M? 
d) Calcule a quantidade de produto formado em 5 min quando [penicilina] = 0,4 x 10-5 M. 
e) Suponha que a concentração de penicinilase foi aumentada por um fator de 4 e as outras variáveis 
mantidas. Quais seriam os valores de KM e Vmax neste caso? Qual seria a velocidade da reação se a 
concentração de penicilina fosse 0,2 x 10-5 M? 
 
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Tabela com valores de pK dos aminoácidos 
aminoácido pK1 α-
COO- 
pK2 α-
NH3 + 
pKR 
grupo R 
aminoácido pK1 α-
COO- 
pK2 α-
NH3 + 
pKR 
grupo R 
alanina 2,35 9,87 isoleucina 2,32 9,76 
arginina 1,82 8,99 12,48 leucina 2,33 9,74 
asparagina 2,14 8,72 lisina 2,16 9,06 10,54 
aspartato 1,99 9,90 3,90 metionina 2,13 9,28 
cisteína 1,92 10,70 8,37 prolina 1,95 10,64 
fenilalanina 2,20 9,31 serina 2,19 9,21 
glicina 2,35 9,78 tirosina 2,20 9,21 10,46 
glutamato 2,10 9,47 4,07 treonina 2,09 9,10 
glutamina 2,17 9,13 triptofano 2,46 9,41 
histidina 1,80 9,33 6,04 valina 2,29 9,74 
 
Estrutura do aminoácidos