aula 4 - biologia mlecular de proteínas

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Biologia molecular de proteínas
Como se chamam os monômeros que formam as moléculas de DNA?
Quantos são?
Qual é/são as suas funções?
Como são divididos
Qual é a sua carga?
Como se ligam uns aos outros?
Qual é a sua estrutura básica
Podem ser modificados pos-síntese?
Em que forma são encontrados na natureza?
Como se chamam os monômeros que formam as moléculas de RNA?
Quantos são?
Qual é/são as suas funções?
Como são divididos
Qual é a sua carga?
Como se ligam uns aos outros?
Qual é a sua estrutura básica
Podem ser modificados pos-síntese?
Em que forma são encontrados na natureza?
Como se chamam os monômeros que formam as moléculas proteicas?
Quantos são?
Qual é/são as suas funções?
Como são divididos
Qual é a sua carga?
Como se ligam uns aos outros?
Qual é a sua estrutura básica
Podem ser modificados pos-síntese?
Em que forma são encontrados na natureza?
Proteínas são polímeros sintetizados a partir de aminoácidos
Qual é a sua estrutura básica
CHONPS
Apresentam : 
Um grupo amina: -NH2;
Um grupo carboxila: –COOH; 
Um hidrogênio –H;
Uma cadeia lateral –R (determina a identidade de um AA específico).
Estrutura Química Geral
Formam dois esterioisômeros: L e D
L  Levorrotatório (esquerda) “L”, isto é, possuem a mesma configuração relativa que o L-gliceraldeído
D  Destrorrotatório (direita)
Observações importantes:
Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-estereisômeros
Os D aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos de parede celular bacteriana e alguns peptídeos que têm função antibiótica.
Como são divididos?
A partir da sua cadeia lateral (carga)
Ou a partir da sua necessidade
Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais. 
Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. São de 10 a 12 AAs encontrados em suas proteínas. 
É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro. 
Como se ligam os uns aos outros?
Podem ser modificadas?
	
Proteínas constituídas somente por aminoácidos.
como, por exemplo, a queratina (cabelo). A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente α-aminoácidos.
Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas:
Proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético)
	 Um componente de uma proteína não peptídica, orgânico ou inorgânico estreitamente ligado. Os grupos prostéticos podem ser lipídeos, carboidratos, íons metálicos, grupos fosfato, etc. Algumas coenzimas são consideradas mais corretamente como grupos prostéticos.
Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser classificadas em: Proteínas Conjugadas.
Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplo: mucina (saliva) e osteomucóide (osso).
Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplo: clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue).
Fosfoproteínas: o grupo é o ácidos fosfórico. Exemplos: vitelina (gema do ovo) e caseína (leite)
Nucleoprotína: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.
Funções das Proteínas
	Estrutural ou plástica. 
	São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes, rigidez, consistência e elasticidade.
	São proteínas estruturais:
	Colágeno (constituinte das cartilagens);
Actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares);
Queratina (principal proteína do cabelo);
Albumina (encontrada em ovos), entre outras.
Hormonal – Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).
 Defesa – Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas. 
O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e machucados.
Enzimática – As enzimas são proteínas capazes de catalizar, ou seja, aumenta a velocidade de uma reação bioquímica seja esta reação dentro do organismo ou em processo externos. Exemplo: Lípases (reduz os triglicérides e conseqüentemente a gordura armazenada). As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas.
Condutoras de gases – O transporte de gases (principalmente de O2 e um pouco do CO2) é realizado por proteínas como a hemoglobina.
Organização Estrutural das Proteínas
1 - Estrutura Primária
    Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. Nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. A estrutura primária resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um “colar de contas”, com uma extremidade “amino terminal” e uma extremidade “carboxi terminal”. 
2 - Estrutura Secundária – É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximo entre si na seqüência primária da proteína. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. 
3 - Estrutura Terciária – Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organiza em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica. 
Estrutura Terciária das Proteínas
ligação 
dissulfeto
ligação 
iônica
ligação de 
hidrogênio
“esqueleto” polipeptídico
interações de van der Waals e hidrofóbicas
I. Interações iônicas (exterior)
Formadas entre duas cadeias laterais de aminoácidos carregados: 	
negativos (Glu, Asp); 
positivos (Lys, Arg, His).   
São interações dependentes de pH (pKa). 
Lembrar que os pKs no interior de uma proteína podem ser diferentes daqueles do aminoácido livre.
II. Ligações de hidrogênio (interior e exterior)
Aparecem entre as cadeias laterais, backbone, água; 
Aparecem com cadeias laterais dos aminoácidos carregados: Glu, Asp, His, Lys, Arg; 
Aparecem com cadeias laterais dos aminoácidos polares: Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, [Tyr,Trp] 
Ligações de hidrogênio em estrutura terciária
III. Interações hidrofóbicas (interior)
Formam-se entre cadeias laterais de resíduos não-polares:
	Alifáticos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met
	Aromáticos: Phe,Trp, Tyr
Formam-se clusters de cadeias laterais, mas não há o requerimento para uma orientação especifica como ocorre com a ligação de hidrogênio;
O interior da proteína fica distante da água; 
São não-dependentes do pH. 
IV. Ligações dissulfeto (intracadeias e intercadeias)
São formadas entre os resíduos de cisteínas: 
	
CysSH + HSCys  CysSSCys
 São catalisadas por enzimas especificas, e agente oxidantes;
 Restringem a flexibilidade da 
proteína.
4 - Estrutura Quaternária – Surge apenas nas proteínas oligoméricas. Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula, estas mantém-se unidas por força covalente, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína
A estrutura 3-D de uma proteína é determinada por sua seqüência de aminoácidos. 
2. A função de uma proteína depende de sua estrutura.
3. Cada proteína tem uma estrutura única.
QUIMOTRIPSINA – serino-protease