bioquimica metabolismo das hemacias

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PCI respiratório 
Faculdade de Medicina UFRJ 
(Angela Borges – M2 - 2011.1) 
Bioquímica - Metabolismo das 
Hemácias 
Introdução 
 Função: Transporte de gases, principalmente O2. 
 Vida média: aproximadamente, 120 dias. 
 Formato de disco bicôncavo – facilita as trocas gasosas e a passagem para vasos de 
pequeno calibre. 
 O O2 se liga ao átomo de ferro da hemoglobina. 
 Não possui núcleo, mitocôndrias, lisossomos, ribossomos e Complexo de Golgi. 
Portanto, não é capaz de sintetizar proteínas e ácidos nucléicos, além de não poder 
consumir o próprio O2 (por não possuir mitocôndrias). 
Obtenção de Energia 
 Através da glicólise anaeróbica. 
 Metabolismo exclusivamente glicídico. 
 Transporte de glicose – sistema de transporte facilitado (difusão facilitada mediada 
por carreador). 
 Geração de ATP – através da manutenção das concentrações de cátions no interior 
das células (alta concentração de K+ e baixas concentrações de Na+, Ca++ e Mg++) 
– manutenção do volume celular. 
Principais Aspectos Metabólicos 
 Desvio da via glicolítica para formar 
2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG) 
existente apenas nas hemácias – 
DESVIO DE RAPOPORT-LUEBERING. 
 A produção de tal substância é 
essencial para a hemoglobina. 
 O pH influencia este desvio, uma vez 
que a alcalose aumenta a produção 
de 2,3-DPG. 
 Além disso, como a hemácia 
transporta O2, ela está sujeita à 
intensos danos oxidativos, 
especialmente pelas formas: 
SUPERÓXIDO E PERÓXIDO (radicais livres originidados do O2). Eles possuem um 
caráter reativo sobre qualquer molécula, o que podem comprometer a membrana 
da hemácia, gerando mudanças em seu formato, podendo reagir com hemoglobina, 
dentre outros efeitos. 
Superóxido Dismutase 
 A SOD é uma enzima que transforma radicais superóxido em radicais peróxido. 
Catalase 
 A catalase converte radicais peróxido livres em água e oxigênio. 
 
 Vale dizer que não há como a hemácia aumentar os níveis de tais enzimas, visto que 
ela não sintetiza proteínas. 
Manutenção do Potencial Redutor 
 Combater principais oxidações que 
venham a ocorrer ou detoxificar os 
radicais livres. 
 NADH + H⁺ (Via glicolítica) – manutenção 
do estado funcional da hemoglobina 
(forma ferrosa). 
 GSH – proteção da hemoglobina, 
proteínas estruturais e enzimas contra 
substância oxidantes. 
 NAPH + H⁺ (Via das pentoses) – retorno 
da glutationa à forma reduzida (GSH). 
 Glicólise – saldo = 2NADH/glicose, se não 
houver formação de lactato. 
 
Metemoglobina Redutase 
 Função – converter metemoglobina em hemoglobina. 
 Quanto maior o estresse oxidativo, maior a taxa de metemoglobina, promovendo 
uma maior ação da enzima redutase, havendo, portanto, uma maior necessidade 
de reciclagem da redutase, ou seja, mais NADH. 
 
Glutationa 
 É um dos principais antioxidantes da hemácia. 
 A glutationa (GSH) é uma forma reduzida que pode sofrer 
oxidação, transformando-se em GSSH (forma oxidada). Ela 
preserva o ataque de uma outra molécula mais importante 
na hemácia. 
 
 Glutationa Peroxidase 
Catalisa a reação de oxidação da glutationa 
por radicais peróxido livres. 
 Glutationa S-Transferase 
Atua sobre componentes oxidados, 
transferindo elétron para eles enquanto oxida 
a glutationa (GSSG). 
 Glutationa Redutase 
Promove a redução das glutationas oxidadas, 
geradas pela reações da peroxidase e da S-
transferase, através da oxidação de NADPH 
(formado na via das pentoses), recompondo 
os níveis intracelulares de GSH, mantendo o 
potencial redutor da célula. 
 Quanto maior a atividade da glutationa peroxidase, maior serão os níveis de 
glutationa oxidada (GSSH). 
 Ação: Detoxificar radicais peróxido, disponibilizando um radical de cisteína para ser 
oxidado no lugar das cisteínas de proteínas celulares. 
 
Via das Pentoses 
 Formação de NADPH. 
 É essencial para a ação da enzima glutationa 
redutase. 
 
 
Anemias Hemolíticas 
1) Deficiência em Glicose 6-fosfato Desidrogenase 
Essa enzima é responsável pelo deslocamento da glicose 6-fosfato da via glicolítica para 
a via das pentoses. Se esta enzima está deficiente, haverá uma menor produção de 
NADPH pela via das pentoses. Logo, haverá uma menor atuação da glutationa redutase 
e, consequentemente, uma menor taxa de reposição da glutationa reduzida (GSH). 
Logo, as hemácias estarão mais sujeitas ao estresse oxidativo. 
2) Deficiência em Piruvato Quinase 
Essa enzima é responsável pela transformação de fosfoenolpiruvato e piruvato. Se ela 
está deficiente, haverá um acúmulo de fosfoenolpiruvato, além de uma menor 
produção de ATP. Dessa forma, o desvio de Rapoport estará favorecido, aumentando a 
produção de 2,3-DPG. Esse acúmulo de 2,3-DPG leva à uma diminuição da afinidade de 
hemoglobina pelo oxigênio, além de uma menor produção de NADH. 
3) Deficiência em Hexoquinase 
Essa enzima é responsável pela captação da glicose para a célula (hemácia), 
transformando-a em glicose 6-fosfato. Em casos em que ela está deficiente, não haverá 
glicose para a via glicolítica, promovendo uma menor produção de NADH, NADPH, 2,3-
DPG, ATP e, consequentemente, uma menor atividade das bombas (dependentes de 
ATP). 
4) Deficiência em Selênio 
O selênio é um importante fator para o funcionamento da glutationa peroxidase. A 
deficiência dele gera uma enzima sem seu co-fator o que irá provocar um aumento do 
níveis de H2O2.