Aminoácidos e proteínas

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Aminoácidos e proteínas 
 
Qual a importância das proteínas? As proteínas são importantes por possuírem grande 
diversidade de funções nas células, como por exemplo a membrana plasmática as 
proteínas estão lá com função estrutural, reticulo endoplasmático proteínas estão lá com 
função estrutural, no processo metabólico como a respiração ou a quebra de carboidratos 
que consumimos vai ter enzima participando essa reação, então as proteínas elas 
participam de tudo na célula tanto para vegetais, animais ou microrganismos. 
Ex: bioluminescência, que é um indicativo de dano ambiental, acontece através da quebra 
de substancias no organismo e surge esse efeito, a quebra é feita por enzimas. 
Ex 2: As hemácias do sangue possuem uma proteína chamada hemoglobina que transporta 
o oxigênio no sangue. 
Proteínas estrutural: Como exemplo a gente tem o rinoceronte negro com uma substancia 
no chifre dele que é formado por proteína. Sempre Chifre, unhas, cabelos é tudo proteína 
estrutural. 
O que são proteínas? São polímeros de aminoácidos em sequencia linear. 
 E o que são aminoácidos? É uma estrutura que vai ter dois 
grupamentos principais, um grupamento amino (NH2) e um 
grupamento carboxílico (COOH), tanto o grupo amino e o 
carboxílico estão ligados ao mesmo carbono esse carbono é 
chamado de carbono alfa o carbono alfa ela ligado ainda a um 
hidrogênio e a uma cadeia lateral que vai varia de aminoácido 
para aminoácido. E a cadeia lateral que vai determinar a função e a estrutura desse 
aminoácidos. Existem 20 aminoácidos nas células, formando todo os tipos de proteínas 
de todos os organismos vivos, mas como isso 
é possível com um número tão pequeno de 
aminoácidos? Através de combinações. 
Ainda existem algumas proteínas que 
possuem outras estruturas ligadas a elas. 
Esses aminoácidos podem ser identificados 
pela abreviação das três primeiras letras de 
seu nome. 
Os aminoácidos podem ser divididos em dois 
grupos os aminoácidos não essenciais e os aminoácidos essências. 
Os aminoácidos não essências são sintetizados pelos tecidos em quantidade suficiente 
para satisfazer o metabolismo. São aminoácidos que conseguimos produzir a partir do 
alimento. 
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não são sintetizados pelos animais. Se obtém 
esses aminoácidos através da ingestão de plantas, frutas, verduras por que as plantas 
sintetizam todos os aminoácidos que elas precisam 
Cadeia lateral 
Ela determina a função e estrutura dos aminoácidos, características e propriedades por 
que ela é a única que vai variar. Se um aminoácido é polar, se é mais apolar se carregado 
positivamente ou negativamente vai depender da cadeia lateral. 
Alanina tem a cadeia lateral CH3 e o Ácido 
glutâmico CH2CH2COOH, qual é mais 
hidrofílico? 
O ácido glutâmico por que? Por que ele é uma 
molécula polar e apresenta OH em sua estrutura 
pontes de hidrogênio com agua. Então uma proteína que tenha muita 
alanina ela não vai ser solúvel em agua por que ela é apolar. Então a cadeia lateral 
determina as propriedades dos aminoácidos e das proteínas. Além disso se ela é polar ou 
apolar ela vai determinar a forma da proteína. O tipo de aminoácido que temos ele vai 
interferir na estrutural final da proteína. No caso da alanina quando estiver formando as 
proteínas essas alaninas vão se voltar para dentro por serem hidrofóbicas ficando com 
uma estrutura diferente do ácido glutâmico que vai estar para fora por ser hidrofílico. 
 Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a sua cadeia lateral. Eles podem 
ser divididos em 5 grupos. 
 Apolar – glicina; prolina; alanina; 
metionina. 
 Polar - 
 Polares não carregadores 
 Polares carregadores negativos 
 Polares carregadores positivos 
Os dois últimos sendo os mais solúveis, por que 
como eles tem carga eles vão reagir com as cargas 
residuais da agua. 
Uma dica toda vez que tiver oxigênio não vai ser apolar, se for carregado não é apolar. 
 
 
 
 
Estrutura, localização, função, forma isso tudo e ditado pela cadeia lateral de 
aminoacidos. 
Isomeros 
Varias moleculas organicas possuem isomeros. No 
caso dos aminoacidos eles vao apresentar os 
estereoisômeros. Os estereoisômeros são moleculas 
que vao apresentar a mestra estrutura mais a 
distribuição no espaço são diferentes. É chamado de 
imagem espelhada. Sempre que a molecula tiver um 
carbono assimetrico ou quiral vamos ter os 
estereoisômeros. O carbono quiral ele tem quatro 
ligações diferentes. O aminoacido tem o carbono alfa que é quiral tambem. O numero de 
estereoisômeros vai depender de quantos carbonos quirais a molecula vai ter. 2n= x. 21=2 
n é a quantidade de carbonos quirais que se tem. 
Os estereoisômeros são imagem especular um do outro mais eles não se sobrepoem dessa 
forma eles vão ser chamados de enantiomeros. Cada 
aminoacido apresenta um centro quiral, ele vai ter 
pelo menos dois estereoisomeros, eles são chamados 
de L e D para diferenciar. É definido que quando o 
grupamento funcional estiver a direita á molecula é 
D, e quando o grupamento estiver a esquerda a 
molecula é L, é o caso do Gliceraldeído mostrado na 
figura ao lado. 
Já no caso do aminoacidos ficou definido 
que quando o grupamento amino vai 
definir se a molécula é L ou D, como 
podemos ver no caso ao lado da Alanina. 
Quando NH3 esta á esquerda temos a L- 
Alanina e quando o NH3 esta a direita 
temos a D- Alanina. Essa simples 
diferença muda toda a propriedade fisiologica da proteina. 
Os aminoácidos funciom como acidos ou base fracas sendo assim os aminoacidos tem 
capacidade tamponante. os aminoacidos tem a capacidade de receber protons e eles tem 
a capacidade doar protons agindo como base e acidos fracos. Entao os aminoacidos 
tambem tem uma capacidade tamponante. 
os aminoacidos eles podem funcionar como base recebendo ions de H+ que vão ligar ao 
grupo amino ou eles podem agir como um acido fraco é perder o 
H+ do grupo carboxilico. No pH neutro o íon fica Dipolar ficando 
com tendencia de doar e ganhar. 
Quando o pH esta baixo o grupo amina se comporta como uma 
base capturando o H+ ficando NH3 por outro lado em pH alto a 
concentração de hidrogenio vai estar baixa o aminoacido tende a 
perder H+ para o meio. Dessa forma o grupo amino tem maior facilidade de ganhar 
protons. NH3+ . 
Em meio neutro a molecula pode tanto ganhar ou perder por isso ela vai ser dipolar, uma 
região + e outra -. Quem tem tendencia de perder perde e quem tem tendencia de ganhar 
ganha. A carga é 0, por que elas se anulam. Lembrando que quanto menor a concentração 
de H+ maior a concentração de OH-. 
O acido a gente fala que é + por que ele libera H+ e a base a gente fala que é – porque ela 
libera OH-. Mas alem de libera OH- a base ela tem tendencia a que? Ela tem tendencia a 
se ligar ao proton pra formar o acido de novo quando ela age como uma base fraca não é 
por que ele está perdendo OH- e sim por que ele esta ganhando H+ por isso ela fica positiva 
Curva de titulação para aminoacidos. 
Olhando para o grafico a gente percebe que 
diferente dos tampoes esse possui duas zonas 
tamponantes. Por que nos aminoacidos nós temos 
dois pka? Por que os aminoacidos possuem dois 
grupamentos quimicos diferentes. A amina e o 
acido carboxilico. No exemplo do acido acetico o 
grupo carboxila vai perder o H, por isso ele tem 
apenas 1 pka. 
Nos aminoacidos existem duas regioes que podem 
ganahr ou perder protons o NH2 vai ter um valor de 
pka e o COOH vai ter outro valor de pka. 
o que o grafico esta mostrando que inicialmente o 
aminoacido estava em sua forma cationica, foi pego 
uma solução desse aminoacidoe vai colocar em um 
ph bem baixo em um ph bem baixo qual vai ser a 
forma ionica do acido? Ele vai forma um cation positivo. A parti do momento que vamos 
adicionando OH- alterando o pH a medida que eu vou alterando o pH o que vai 
acontecendo com o meu aminoacido a outra forma de aminoacido tambem começa a ser 
gerada que é NH3CHCOOH se o pH esta aumentando os ions H+ vão diminuindo e ai 
esse grupamento libera OH isso vai acontecer ao longo da curva inteira. 
Entao em pH muito basico o grupamento amina que tem tendencia a ganhar ions começa 
a perder os ions H+ começando uma faze anionica no grafico. Entao na primeira zona 
tamponante o numero de cations é igual ao de dipolar, na segunda zona tamponante o 
numero de dipolar é igual aos de anions. Na primeira faze do grafico quem se altera é o 
COOH e na segunda é NH2. 
A primeira zona tamponante vai representar o grupamento amina a medida que vamos 
aumentando o OH uma pequena parcela dos aminoacidos começam a se alterar ate que 
atinja um ponto no grafico 0,5 em que temos metade das concentrações no aminoacido 
nesse caso nós vamos ter que o pH é igual ao pka. Se eu continua a aumenta OH o grupo 
COOH é que vai começar a perder protons ate que se chega em um ponto onde temos 
metade de uma estrutura metade de outra e ai temos o segundo pka. 
Comentado [YA1]: O grupo carboxílico tem tendência a 
perder prótons dessa forma ele esta agindo como um acido 
fraco. 
Em tampões a acido sempre doa prontos e a base pode 
receber os prótons. Nos aminoácidos o grupamento amina 
tem tendência a receber prótons e o COOH de doar. 
Vamos imaginar um meio com pH muito baixo pH 1 ou 1,5 se o pH esta baixo como esta 
a concentração de hidrogenio? Alta se condição em que a molecula esta repleta de protons 
em pH baixo qual a reação mais provavel de acontecer? Amina ganhar protons, se ele 
ganha protons essa molecula vai assumir a forma de cations porque como ele ganhou 
protons a molecula ficou com carga positiva. O mesmo ocorre em uma solução com pH 
muito alto em torno de 12. A maior possibilidade é de que o aminoacido perga o ion H+ 
formando um anion com carga negativa. Em solução neutra pH7. Em qual forma ele vai 
se apresentar em forma de cation ou de anion? No meio neutro a concentração de ambos 
são semelhantes a molécula pode tanto ganhar ou perder o grupo que tem tendencia a 
perder vai perder e o que tem tendencia a ganhar vai ganhar. Dessa forma a molecula 
passa a ter duas cargas parciais uma negativa e uma positiva. A molécula é dita dipolar. 
Carga liquida é a carga total da molecula é a soma de todas as cartas. E a carga liquida do 
ion dipolar como que vai ser? 0 porque as cargas se anulam. 
Vamos supor que eu tenho uma solução de aminoacido quando adiciono OH o grupo que 
tem tendencia a se ligar vai fazer a ligação, mais eu adiciono novamente OH o grupo que 
tem tendencia a perder o ion vai perder formado agua. Dessa forma o pH vai se alterar? 
Não porque esse proton OH não ficou soltou na solução ele foi capturado pelos ions. 
O pka é uma constante que indica a força com que o acido vai se dissociar. Quanto menor 
o pka o acido é mais forte ou mais fraco. Quanto menor o pka mais forte é o acido. Por 
que? 
Vimos que no ácido acético o grupo que perde ions é o COOH o mesmo ocorre com a 
Glicina. Porém o pka de ácido acético é 4,76 e o da glicina é 2,84 porque os pkas são 
diferentes? 
O pka de qualquer grupo funcional é afetado pelo ambiente quimico no caso da Glicina 
nos temos um grupamento proximo da molecula um grupamento amina que absorveu um 
proton é ta com carga positiva. O que acontece com carga positiva mais carga positiva? 
Repele. Entao esse ion H esta mais prontamente ligado a molecula por causa da repulção 
desses grupos então ele vai ser solto mais facilmente vai se dissociar mais facilmente. 
Porque o pka é diferente por que o ambiente quimico é diferente porque as cargas são 
diferentes. Primeiro quem está se comportando como ácido mais forte? É a glicina por 
que quanto menor o pka mais forte é o ácido. 
Ponto isoelétrico 
O ponto isoelétrico é onde o pH onde os aminoácidos estão presentes predominantemente 
dipolar com carga liquida de 0. Completamente ionizados. 
Metodologias para trabalhar com proteínas. 
 Eletroforese. 
Na eletroforese pode se isolar e estudar as proteínas em uma amostra. Existe um aparelho 
de eletroforese dentro desse aparelho se coloca um gel, esse gel vai apresentar poros como 
se fosse uma rede de pesca, quando se coloca o gel junto colocasse um pete como se fosse 
um pente de cabelo que foi forma uns espaços pega se a amostra e coloca ela nesses 
espaços e ai liga se o campo elétrico. Então você precisa conhecer sua proteína, conhecer 
a forma com que ela dissocia para você saber se ela vai ter uma carga negativa ou positiva. 
Comentado [YA3]: A constante de dissociação é ka. Pka é 
o log negativo de ka. Por isso a reação ela vai ser inversa. 
Comentado [YA2]: Vimos que no ácido acético o grupo 
que perde ions é o COOH o mesmo ocorre com a Glicina. 
Porém o pka de ácido acético é 4,76 e o da glicina é 2,84 
porque os pkas são diferentes? 
Primeiro quem está se comportando como ácido mais forte? 
É a glicina por que quanto menor o pka mais forte é o ácido. 
Porque a glicina é mais forte? 
No aparelho se tem um lado positivo e um negativo, 
quando ligar o campo elétrico as proteínas vão 
começar a migrar proteínas com carga negativa vão 
migrar para o polo positivo e proteínas com carga 
positiva vão migrar para o polo negativo. Então vamos 
precisa de pH que mantenham a carga dessas proteínas. 
Nesse gel cada banda indica um tipo de proteínas. Cada 
banda indica um número de proteínas, vamos ter 
proteínas que quase não migraram estão mais na parte 
de cima e outras que já migraram muito e estão na parte 
de baixo do gel. Por que dessa diferença de migração? 
As proteínas 
menores com 
menor massa molecular elas vão passar mais 
facilmente pelos buracos e vão conseguir correr 
mais no gel. Então essas proteínas mais distantes 
são proteínas menores de menor massa molecular. 
Proteínas maiores não vão migrar muito no gel. 
Com essa metodologia por exemplo podemos 
determinar a massa molar de uma proteína por 
exemplo. Então nesse teste a gente coloca proteínas 
das quais já se sabe a massa molar e coloca a que 
precisa ser descoberta. Dessa forma quando as 
proteínas já estiverem em seus lugares por 
aproximação é possível saber qual a massa molar da proteína desconhecida. 
 Focalização isoelétrica. 
Focalização isoelétrica é uma análise que vai depender da 
carga da proteína. Como que isso ocorre? Se pega uma fita 
de gel de forma que ele tenha faixas diferentes de pH. Aí se 
pega a amostra de proteínas coloco no início dessa fita e 
aplica se uma carga elétrica para que elas migrem. As 
proteínas vão migrar até parar. Em que pH elas vão parar? 
As proteínas vão correr no gel pelo o ponto isoelétrico. A 
carga das proteínas no ponto isoelétrico é 0. Essa 
metodologia server para descobrir qual o ponto isoelétrico 
da proteína que estou trabalhando. 
E essas duas metodologias podem ser combinadas. 
 Eletroforese bidirecional 
É chamada de bidirecional por que as proteínas vão ser separadas 
duas vezes. Vai ter o geral de eletroforese só que em cima desse 
gel se coloca uma fita de gel que tenha o gradiente de pH. Quando 
ligar o campo elétrico as proteínas vão migrar no mesmo sentido 
até atingir seu ponto isoelétrico, quando elas atingirem elas 
começam a correr pela a massa. Então vamos ter as proteínas 
separadas pelo campo isoelétrico e pelo peso molecular. 
 
Peptídeos e proteínas. 
Os peptídeos e as proteínas são formados pela ligaçãode dois aminoácidos. A ligação 
entre um aminoácido a outro é chamada de ligação peptídica e para que essa ligação 
ocorra precisa que haja uma desidratação a perda de uma molécula de agua. Essa ligação 
sempre vai ocorrer entre o carbono do grupo carboxílico do aminoácido com o nitrogênio 
do grupamento amina de outro aminoácido. Nessa ligação o grupo carboxil perde um OH 
e o grupamento amina perde um H formando agua. 
 
 
 
 
 
 
Quando os aminoácidos estão ligados um ao outro pela ligação peptídica, chama-se 
resíduos de aminoácidos. Quando os aminoácidos estão dentro das proteínas eles são 
chamados de resíduos por que eles não estão completos eles perdem agua para forma a 
ligação peptídica então eles não são mais aminoácidos completos. E esses aminoácidos 
podem se ligarem das formas mais diversas que se imaginar. Quando os aminoácidos se 
ligam nós falamos que temos um oligopepitideo. Oligo significa pouco ai dependendo do 
quantidade de aminoácidos os peptídeos podem ter nomes específicos. 
Por exemplo: quando se tem três aminoácidos temos um tripeptídeo, quatro aminoácidos 
é um tetrapeptídio, cinco aminoácidos pentapeptídeos e assim por diante. E todos são 
exemplos de oligopeptideos. 
Os polipeptídeos são o contrário poli quer dizer muito, ou seja, são aquelas moléculas em 
que vamos ter um grande número de aminoácidos ligados. 
Todo peptídeo se caracteriza por ter uma extremidade aminoterminal que é onde está o 
grupo amina e uma extremidade carboxilterminal que é onde está o grupo carboxila. Isso 
por causa da forma com que eles se ligam sempre um carboxil com uma amina. E a ligação 
que une esses peptídeos ela é relativamente estável. 
Os aminoácidos eles se ionizam e podem agir como tampões. Os peptídeos e as proteínas 
também podem se ionizar por que eles são formados por ácidos. Que parte dos peptídeos 
que vai se ionizar? A extremidade aminoterminal e a extremidade carboxilterminal. Os 
demais aminoácidos dentro dos peptídeos não vão se ionizar porque eles estão envolvidos 
nas ligações peptídicas. E as proteínas elas podem ter outros grupos diferentes dos 
aminoácidos. Nesse caso são chamadas de proteínas conjugadas, proteínas que só 
possuem aminoácidos são chamadas de proteínas simples. O grupo prostético é a parte 
que não é um aminoácido. E ai o nome da proteína conjugada varia de acordo com o 
grupo prostético ao qual ela esta ligada. Ex as metaloproteinas tem metais ligados a elas, 
glicoproteínas vão ter carboidratos ligados etc. 
 
 
As proteínas possuem 4 níveis de organização. Estrutura primaria, secundaria, terciaria 
e quaternária. A proteína só vai conseguir desenvolver suas funções na estrutura terciaria. 
Qualquer alteração que mude a proteína a torna inativa como por exemplo o calor. 
Estrutura primaria – é a sequência de aminoácidos que estão ligados um 
ao outro ela é importante por que vai determinar a forma e a função das 
proteínas, localização e evolução. 
Ex: a anemia falciforme a hemoglobina te a forma diferente e ai ela não 
consegue transporta oxigênio adequadamente, a diferença para a 
hemoglobina normal e a falciforme é de apenas um aminoácido. 
Estrutura secundaria – ela resulta da interação de 
aminoácidos que estão próximos principalmente as 
ligações de hidrogênio e existem dois tipos de estruturas secundarias 
principais as alfa hélices e as folhas betas. Elas se formam porque 
aminoácidos carregados que estão perto podem fazer ligação de 
hidrogênio e à medida que eles vão se ligando a molécula ela vai se 
enrolando. A folha beta tem esse nome porque parece uma folha dobrada. 
Elas tem essa conformação também por ligações de hidrogênio tanto na 
cadeia como em cadeias polipeptídicas. 
Estrutura terciaria – é a forma final da proteína. Quando a estrutura 
secundaria se forma aminoácidos que estavam longe agora ficam 
pertos dessa forma eles podem interagir e forma outra ligação e assim 
eles vão formando estruturas cada vez mais complexas que resulta a 
estrutura terciaria. Por isso ela é o dobramento final da cadeia de 
proteínas. Ela é importantíssima porque as proteínas só vão 
desempenhar sua função quando elas estiverem nessa estrutura. Ela é 
mantida por várias ligações fracas. 
Estrutura quaternária – é quando temos mais de uma cadeia 
polipeptídica já na sua estrutura terciaria ligada na outra. 
As proteínas ainda podem ser classificadas como fibrosas e 
globulares. As proteínas fibrosas dizem respeito a estrutura, são mais 
retas e menos complexas em estrutura. As proteínas globulares 
possuem estrutura mais arredondadas e mais complexas. Isso 
acontece porque as proteínas fibrosas possuem um único tipo de estrutura secundaria e as 
globulares apresentam diversos tipos de estruturas secundarias. 
Como elas tem estruturas diferentes também possuem funções diferentes. 
As proteínas fibrosas tem função estrutural, são aquelas proteínas que vão forma 
estruturas, vão formam parede celular o nosso cabelo, enquanto as proteínas globulares 
tem função regulatória como por exemplo as enzimas que participam de reações nas 
células. Ex: cornia, chifres, seda, cabelo, unha, são formados por proteínas fibrosas. A 
rubisco que catalisa a fotossíntese e a enzima que catalisa a bioluminescência e a 
hemoglobina que transporta oxigênio são exemplos de proteínas globulares 
 
As sínteses das proteínas. 
A síntese das proteínas ocorre nos ribossomos que está ligado ao reticulo endoplasmático 
dentro da célula, muitas dessas proteínas saem do RE por vesículas e vão até o complexo 
de golgi. Então a proteína é sintetizada no RE e armazenada dentro de uma vesícula e vai 
para o complexo de golgi. No CG as proteínas passam por várias alterações as proteínas 
conjugadas que possuem grupos proteicos, muitos desses grupos vão ser adicionados no 
CG, podendo adicionar carboidratos, lipídios, depois que passam pelo complexo de golgi 
essas proteínas ainda dentro da vesícula vão ser direcionadas para onde elas vão ser 
necessárias. Algumas são mantidas no CG. 
O exportamento dessas proteínas só acontece com o dobramento dela for feito 
corretamente. O dobramento inicial da proteína começa no RE e se ela não for dobrada 
corretamente ela não deixa o RE. 
Como elas são dobradas ainda é um mistério mais já se tem modelos aceitáveis. O 
processo de dobramento é hierárquico acontece primeiro nas estruturas secundaria, 
terciaria e quaternária e ele vai ser determinado pela sequência de aminoácidos. Então os 
aminoácidos próximos vão interagir, depois os que estão longe também vao interagir de 
modo que o polipeptídio atinja sua forma final que geralmente é a forma que possui o 
maior numero de interações fracas, essas interações fracas vai me ajudar á estabilizar. 
Chaperonas moleculares. 
Algumas proteínas não conseguem se dobrar sozinhas, elas precisam da ajuda de outras 
proteínas para atingir sua forma. Quem as auxilia nesse dobramento são as proteínas 
chaperonas moleculares. Temos duas classes de chaperonas moleculares HSP70 e as 
Chaperoninas. 
HSP70 – elas conseguem reconhecer quando a proteína não esta dobrada corretamente, 
elas se ligam na proteína, quebrando ATP, elas promovem o dobramento adequando da 
proteína. 
Chaperoninas – elas formam um complexo proteico, como se fosse um cano, a proteína 
que não se dobro ela entra nessa região o complexo se fecha, por alterações na 
conformação, quando o conforma mento é alcançado a proteína é liberada. 
Altas temperaturas promovem desdobramento de proteínas. Dessa forma a célula produz 
mais chaperonas para se ligar e fazer essas proteínas ter o dobramento correto. Muitas 
vezes as proteínas precisam ser degradadas uma proteína que não pode se dobra 
corretamentemesmo com a ajuda das chaperonas ela precisa ser degradada. Esse processo 
envolve a marcação de proteínas elas são marcadas com uma molécula que se chama 
ubiquitina. Quando temos várias moléculas de ubiquitina a célula entende que é para 
degradar. E existem alguns fatores que promovem a desnaturação proteica, a 
desnaturação e diferente da degradação. Na degradação a proteína vai ser destruída, já na 
desnaturação a proteína perde a sua estrutura terciaria ficando não ativa, mais ela pode se 
renaturar. 
Existem dois fatores principais que causam a desnaturalização das proteínas. O calor com 
o calor a estrutura terciaria se desfaz voltando para a estrutura primaria. Quando se 
aumenta a temperatura as ligações fracas se rompem. Quando as chaperonas se ligam elas 
ajudam as proteínas a voltarem para a sua estrutura tridimensional e ocorre a renaturação. 
O outro é o pH que vai interferir na estrutura tridimensional se o pH altera muito a 
proteína pode perder a sua estrutura tridimensional. Porque as proteínas têm dois grupos 
ionizáveis a carga desses grupos depende do pH. 
Enzimas. 
As enzimas é uma classe de proteínas. Qual o seu papel? As enzimas são catalizadoras de 
reações elas aceleram essas reações por isso que elas são importantes, por que na grande 
maioria as reações não ocorrem espontaneamente, quando acontecem são em velocidade 
extremamente baixa, as células precisam fazer diversas reações químicas para se 
manterem vivas. 
Ex: Eu tenho um reagente A e B, porem eles possuem pouca afinidade, então eles não 
reagem sozinhos a não ser que haja um catalizador que no caso vai ser a enzima. Essa 
enzima vai acelerar a reação vai fazer com que ela ocorra gerando o produto. Depois que 
a enzima termina a catalisação ela se separa do produto podendo catalisar uma nova 
catalisação ou seja as enzimas elas não são consumidas na reação. 
Então os catalizadores aumentam a velocidade da reação sem altera a proporção do 
substrato e produtos ou reagentes. 
A rubisco por exemplo responsável por uma das etapas mais importantes da fotossíntese 
é muito abundante em qualquer folha jovem. Durante a reação as enzimas vão sofrer 
alterações na estrutura mais uma vez que a reação tenha terminado elas se soltam do 
produto e voltam ao seu estado original isso é importante por que ai essa enzima vai poder 
catalisar ou reação. 
Toda enzima possui uma região chamada de sitio ativo ou centro ativo, que é onde o 
substrato vai se ligar o sitio ativo vai reconhecer o substrato e vai ser no sitio ativo que 
acontecer as alterações necessárias nesse substrato para que ele vire o produto. Uma vez 
que o produto foi gerado e liberado a enzima está livre para realizar a próxima reação. 
Como podemos ver na imagem abaixo. 
 
Como que as enzimas aceleram uma reação? 
As enzimas elas vão acelerar a velocidade de uma reação por que elas diminuem a energia 
de ativação. Entre o substrato e o produto existe uma barreira de energia o que é essa 
barreira de energia? É a energia que seria necessária para que ocorresse a reação. 
 
Ex: Uma reação simples, Glicose + Frutose = Sacarose. 
Quais seriam as barreiras energéticas que impedem que 
essa reação ocorra naturalmente? 
Primeiramente elas têm que se encontrar dentro da célula 
de forma que se encontrem na posição correta, isso para 
acontecer naturalmente é muito difícil por isso que 
precisamos da enzima, ela vai diminuir a barreira de 
energia porque ela aumenta as chances e elas teriam que se chocar com energia suficiente 
para que ocorresse a reação. Isso tudo ao mesmo tempo, por isso é que é muito difícil de 
se acontecer, então quando se soma isso tudo se diz que temos uma barreira de energia. 
A enzima diminui essa barreira de energia por que a enzima aumenta a probabilidade da 
reação acontecer. A enzima tem um sítio ativo onde as moléculas vão se ligar, além disso 
a enzima já posiciona os grupos na forma correta para facilitar a ocorrência da ligação. O 
substrato que se liga na enzima e libera energia e essa energia que está sendo liberada ela 
pode ser usada para diminuir essa barreira de energia. Cada enzima é especifica para um 
substrato por causa dos aminoácidos que fazer parte daquela enzima. 
As enzimas elas participam de milhares de reações, cada reação vai ter uma barreira 
diferente, para cada enzima há uma barreira de energia diferente. Ou seja, a barreira de 
energia são as dificuldades o que impede que as reações ocorram naturalmente. 
 
No gráfico de azul temo a energia gasta com 
a utilização de um catalizador e de vermelho 
sem o catalizador, veja que com a enzima 
precisa de bem menos energia para que a 
reação ocorra por que a enzima ela já 
solucionou parte dos problemas. Qual a 
molécula que libera energia? O ATP, a 
reação que gasta menos energia é a que vai 
ocorrer com maior facilidade. – A energia 
necessária para que a reação ocorra é a energia de ativação 
De onde vem a energia que a enzima usa para diminuir a energia de ativação? 
O substrato tem afinidade pelo sitio ativo por isso que eles se ligam, então quando o 
substrato se encaixa no sitio ativo através de ligações covalentes, ligações de hidrogênio, 
interações hidrofóbicas interações iônicas, vão liberar energia que são chamadas de 
energia de ligação que vai ser utilizada para diminuir a energia de ativação. Ou seja, a 
energia de ligação é a principal fonte para diminuir a energia de ativação. 
As enzimas conseguem tornas as reações biológicas extremamente rápidas, mais essas 
reações são especificas. A enzima que faz a ligação da glicose com a frutose ela só vai 
fazer essa reação mais nenhuma outra. Então as enzimas são muito especificas, cada 
enzima catalisa apenas um tipo de reação. E como as enzimas fazem esse 
reconhecimento? É o sitio ativo que consegue diferenciar o que se liga ou não na proteína. 
Ele é formado por aminoácidos onde cada aminoácido possui a sua cadeia lateral distinta, 
a sequência desses aminoácidos é que vai determinar quais características vão se ligar ao 
sitio ativo. Se na minha cadeia lateral eu só tiver aminoácidos polares o meu sitio ativo é 
polar. 
Então o tipo de aminoácido que nós temos determina as características do sitio ativo. A 
enzima ela só pode catalisar um substrato por vez, por quê? Por que ela vai estar ocupada 
fazendo aquela reação, quando ela termina e se solta do produto ela já pode catalisar um 
novo substrato. 
A teoria da chave e fechadura que é muito utilizada ela não está 100% correta. 
 
O exemplo do bastão, para que ele seja quebrado em dois produtos ele precisa se curva, 
esse ponto é chamado de estado de transição, onde o bastão se curva. 
Segundo a teoria da chave e fechadura o 
substrato se encaixa perfeitamente na enzima. 
Esse complexo de enzima e substrato está pouco 
estável ou muito estável? Está muito estável por 
que ele se encaixa perfeitamente, se liga 
perfeitamente não vai ser fácil soltar esse bastão. 
Quando a enzima é completamente 
complementar ao substrato o complexo 
que se forma entre a enzima e o substrato 
é muito estável e aí não se tem a 
passagem para o estado de transição, 
consequentemente não vai ter produto a 
reação acaba aqui. 
Agora se enzima que o substrato fosse complementar não a enzima em si mais a enzima 
no estado de transição. Ao lado temos a enzima, observe que a forma do sitio ativo é 
diferente ela é ligeiramente complementar, por que o substrato ele consegue entra no sitio, 
então ele é relativamente complementar. No sitio ativo nós temos todas essas cargas em 
pontos brancos e essas cargas elas vão atrair esse substrato, com essa atração ele se dobra 
para poder se ligar a essas cargas, dessa forma a enzima setorna totalmente complementar 
ao substrato só que quando isso ocorre eles estão no estado de transição. Então o substrato 
ele é complementar a enzima, mais ele é complementar a enzima no estado de transição 
depois que o substrato atingiu essa forma com a tenção das cargas ele acaba se quebrando 
e formando um produto. 
Existem muitas doenças causadas por enzimas que não conseguem catalisar uma 
determinada reação. No caso de intolerância a lactose é a falta da enzima no organismo 
para fazer a quebra da lactose. 
Qual a importância de toda essa especificidade? A alta especificidade permite que dentre 
milhares de moléculas, somente as corretas reajam entre si. Se as enzimas não fossem tão 
especificas elas poderiam catalisar reações incorretas. 
As enzimas fazem vários tipos de reações algumas a gente chama de quebra outras de 
síntese e essas são as mais simples de identificar. De acordo com essas reações que as 
enzimas fazem elas podem ser divididas em até 6 classes. 
Oxidoredutases – Essas enzimas catalisam as reações de oxidação (perda de elétrons) e 
redução (ganho de elétrons). 
Nós vamos ter aqui no 
exemplo que as cargas 
do bloco azul vão ser 
transferidas para o 
bloco rosa gerando um produto. As moléculas que recebeu os elétrons ficam reduzidas e 
as moléculas que perderam os elétrons ficam oxidadas. 
Transferases - Essas enzimas catalisam as reações que transfere um grupo de uma 
molécula para outra molécula. 
Podemos ver que a 
molécula em amarelo 
que está ligada a 
molécula azul vai ser 
transferida para a molécula rosa gerando assim dois novos produtos. 
Hydrolases - Essas enzimas são capazes de quebrar uma molécula, usando uma molécula 
de agua. 
Aqui temos um substrato de 
lilás e o segundo substrato que 
sempre vai ser a agua os 
átomos da agua vão ser 
inseridos dentro do produto fazendo a quebra. 
Lyases (synthases) – Essas enzimas vão sintetizar uma nova molécula a partir dos 
substratos, uma nova união. 
Nesse caso temos dois 
substratos diferentes que no 
final vão se tornar apenas 
um novo produto através da união dos substratos. 
Isomerases – São enzimas que vão converter um isômero em outro. Os isômeros sempre 
têm a mesma estrutura, os mesmos átomos só que em distribuição diferente. 
 
Aqui vemos que a estrutura é a 
mesma mas á a mudança de 
posição. 
 
Synthetases – São enzimas que vão sintetizar um produto porem com o gasto de ATP, 
com gasto de energia. 
 
 
 
Nomenclatura de enzimas. 
A nomenclatura oficial de uma enzima essas acimas podem ser substituídas por uma 
nomenclatura mais simples. O nome da enzima vai indicar o substrato seguido de “ase” 
que vai indicar que tipo de reação a enzima esta fazendo. 
Ex: A enzima que sintetiza o glicogênio, ela vai ter o nome do substrato glicogênio + uma 
palavra que indica a reação de síntese + ase. A enzima que sintetiza o glicogênio é 
Glicogeniosintase . A enzima que polimeriza o DNA é o DNApolimerase. 
 
Inibidores enzimáticos. 
 
 
 
O inibidor é uma molécula que de alguma forma se liga na enzima e impede que a enzima 
exerça sua função. Enquanto tiver o inibidor o substrato não vira produto. Nós temos os 
inibidores reversíveis e irreversíveis. 
O inibidor irreversível é quando o inibidor se liga na enzima e ele altera essa enzima de 
forma que ela nunca mais será ativa. 
O inibidor reversível ocorre quando o inibidor se liga na enzima e ai ele para a reação, 
porem se ele se soltar da enzima a reação acontece. Os inibidores reversíveis possui dois 
tipos. 
O inibidor competitivo – porque eles competem pelo 
mesmo sitio ativo. Na figura ao lado temos a enzima 
de amarelo o substrato de verde e o inibidor de rosa. 
Perceba que esse inibidor tem formato semelhante ao 
substrato por isso que ele consegue se ligar a enzima, 
porem ele vai ocupar o espaço que o substrato deveria 
estar, dessa forma como o substrato não consegue se 
ligar a enzima não ocorre a produção do produto. Ou seja, eles estão competindo para se 
encaixar no sitio ativo. 
O inibidor não competitivo ele não vai se ligar ao sitio 
ativo da enzima, ele vai se ligar em uma outra parte dessa 
enzima. Quando ele liga ocorre uma alteração nessa 
enzima uma deformação que vai fazer com que o 
substrato não consiga se ligar no sitio ativo. Dessa forma 
a reação também não acontece. Por que ela é não 
competitiva? Por que os dois não estão se ligando no 
mesmo local, não há essa disputa. 
A gente me a velocidade de uma reação através da quantidade de produto que é gerado 
por tempo. Por exemplo a enzima x produz 20 produtos por minuto e a enzima y produz 
30 por minuto dessa maneira a enzima y ela consome mais substrato por unidade de 
tempo. 
Imaginemos hipoteticamente um gráfico que mostra a velocidade da reação enzimática 
em função da quantidade de substrato que tem. O que acontece com a velocidade da 
reação quando a quantidade de substrato aumenta? Inicialmente ela aumenta, só que 
chega um ponto em que não adianta mais aumentar a quantidade de substrato que a 
atividade da enzima não vai aumentar, porque não vai aumenta? Por que as enzimas já 
estão ocupadas. 
Situação 1 – Essa é uma concentração de substrato muito baixa. Então eu tenho um 
substrato e três enzimas, supondo que estamos medindo a produção do substrato aqui 
durante 1 minuto, quantos produtos vão ser produzidos? 1produto. Esse substrato vai se 
ligar em uma enzima vai ocorrer a reação e vai gerar o produto. 
Situação 2 - Agora nós aumentamos a quantidade de substrato para 3 e as enzimas para 
3, quantos produtos vão ser gerados? 3 produtos, por que cada substrato vai se ligar em 
uma enzima e vai gerar um produto. Essa é a parte da curva, vamos aumentando o 
substrato a velocidade vai aumentando. 
Situação 3 – Agora nós temos 6 substratos e 3 enzimas quantos produtos vão ser gerados? 
3 produtos. Por que? Não adianta eu ter 6 substratos a enzima só liga em um substrato 
por vez então 3 substratos vão virar produto os outros 3 não. A enzima já está saturada é 
esse ponto da reta, não adianta aumenta o substrato a atividade da enzima continua a 
mesma por que não se tem mais enzimas disponíveis. 
Isso é para uma enzima que não está inibida. 
Quando temos um inibidor ela demora mais para se estabilizar, quando se tem o inibidor 
competitivo precisamos de mais substratos para se estabilizar, funciona como 
probabilidade quanto mais substrato maior a chance dele se ligar ao sitio ativo. 
 
Carboidratos. 
 
Os carboidratos fazem parte da dieta alimentícia de quase todo o mundo. São fonte de 
energia para animais, plantas e para o ser humano. 
Eles possuem três funções importantes. A primeira é a função energética. Eles vêm das 
plantas são de origem vegetal. As plantas elas retiram CO2 da atmosfera e converte esse 
CO2 em açucares, quando nos alimentamos de algo que possua esse composto nós 
consumimos carboidratos. Seja de origem animal ou vegetal. Os carboidratos vão ser 
quebrados nos processos digestivos e se torna energia para as células. Planta também 
quebra carboidrato para obter energia? Sim as células 
vegetais, bacterianas qualquer célula para se manter viva, 
manter as reações químicas acontecendo elas precisam de 
energia que vem principalmente do carboidrato. Então a 
primeira função do carboidrato é energética. 
Mais o que são carboidratos? 
Carboidratos são poliidroxialdeidos, chamados também 
de Aldoses e poliidroxicetona chamada também de Cetoses, ou compostos que gerem 
esses dois quando hidrolisados. E o que quer dizer poliidroxialdeidos e poliidroxicetona? 
Na verdade, nós vamos ter várias hidroxilas (OH) é um aldeído 
e uma cetona na cadeiacarbônica. 
No exemplo podemos ver uma cadeia de aldeído e com cetona. 
Poliidroxi significa que vamos ter vários grupamentos 
hidroxila (OH) na cadeia e Aldeido por causa do grupamento que vem na ponta da cadeia. 
O mesmo para a Pollidroxicetona. 
Formula geral dos carboidratos. C(H2O)n o valor de n pode varia de 3 para mais ex: 
C3(H6O3)3, porem existem vários carboidratos que não se encaixam nessa formula e 
existem outras moléculas que se encaixam nessa formula aqui mais que não são 
carboidratos, então a forma correta de se definir um carboidrato não é a formula geral 
apesar dela ser muito utilizada e sim que eles são poliidroxialdeidos e poliidroxicetona. 
O carbono onde se encontra ou o grupamento aldeído ou grupamento cetona é chamado 
de carbono anômerico. O carbono anômerico é o carbono que tem ligado em se a dupla 
O e o H no aldeído e na cetona o carbono com a dupla O. 
Existem vários tipos de carboidratos, alguns podem ser moléculas bem pequenas e outros 
pode ser moléculas bastante grandes, além disso podemos ter moléculas formadas por 
apenas um tipo de carboidrato e outras formadas por diversos tipos de carboidratos o tipo 
de ligação pode variar. Por isso eles foram divididos e classificados em: 
 
Os monossacarídios são 
carboidratos que possuem um 
poliidroxialdeído ou apenas uma 
poliidroxicetona. 
Podemos observar nos compostos ao lado que todos possuem apenas um 
poliidroxialdeído e um poliidroxicetona mais o numero de carbonos podem variar. Os 
monossacaridios tambem são chamados de açucares simples por causa de sua estrutura 
simples e o monossacaridio mais abundante e conheciso é a glicose. O nome dos 
monossacaridios vai varia de acordo com o numero de carbono que eles tem. 
03 carbonos – trioses, 04 carbonos 
– tetroses, 05 carbonos – pentoses, 
06 carbonos – hexoses, 07 
carbonos – heptoses. Quando se 
fala em carboidratos geralmente 
se representa na forma linear que 
é essa acima, porem em solução os 
monossacarídeos que tiverem 
mais de cinco carbonos eles tendem a forma estruturas cíclicas entrando em um equilíbrio 
dinâmico. Estruturas cíclicas se formam o tempo todo e estruturas cíclicas se quebram o 
tempo todo. E como que ocorre a formação dessas estruturas cíclicas? Ela se dá pela 
ligação do carbono anômerico. 
Ex: Poliidroxicetona – o carbono anômerico da cetona se liga na hidroxila do carbono 
cinco eles formam uma estrutura linear. 
Quando eu tenho um poliidroxialdeido eu posso falar que ele é uma aldose e no caso do 
Pollidroxicetona temos uma cetose. O 
final ose indica que é um carboidrato. A 
formação dessas estruturas cíclicas 
acontece pela interação do carbono 
anômerico com a hidroxila do carbono 
cinco. 
Os monossacaridios podem existir em dois 
esterisomero diferentes na forma ciclica 
nós temos dois esterisomero o alfa e beta . 
No caso o esterisomero alfa a hidroxila do 
carbono anômerico vai estar na mesma direção 
espacial que a hidroxila do carbono mais 
distante do carbono anomerico. 
 
 
No caso do esterisomero beta a hidroxila do carbono anômerico vai estar em direção 
oposta espacial que a hidroxila do carbono mais distante do carbono anomerico. Alfa é o 
(Cis) e Beta é o (trans). Alem dos esteisomeros o carboidratos formam outros isomeros 
tambem os isomeros D e L. 
Todos os monossacaridios com exeção da diidroxicetona vão 
ocorre forma isomoericas opticamente ativas os isomeros D e 
L são opticamente ativas por que a forma estrutural deles são 
iguais. 
Ex: temos a D-Glicose e a L-Glicose é tudo glicose a forma 
estrutural é a mesma vai ser uma aldose com 6 carbonos mais 
elas disviam a luz polarizada em direções diferentes por isso 
são chamada de isomeros 
oticamente ativos. Então a 
isomeria otica ocorre com dois ou mais isomeros que 
possuem a mesma forma molecular mais eles se diferenciam 
pela atividade optica. Essa classificação de D e L vai 
depender da possição do grupo hidroxila no carbono de 
referencia. Novamente precisamos considerar o carbono 
anomerico, no desenho ao lado temos duas moleculas de frutose que é uma cetose a 
formula é a mesma mais uma é classificada como D-frutose e a outra como L-frutose para 
fazer essa classificação precisamos olhar o carbono de referencia, o carbono de referencia 
é o carbono quiral mais distante do carbono anomerico. O carbono quiral é aquele que faz 
quatro ligações diferentes, entao teremos que olhar os carbono e ver se eles são quirais 
ou não e ver qual que esta mais distante do carbono anomerico. Nesse caso o carbono 
quiral é o 5 então para eu saber se ele é D ou L eu vou olhar a posição da hidroxila desse 
carbono quando o OH estiver á direita ele vai ser D. Quando o OH estiver para a esquerda 
ela vai ser L. 
Principais monossacarídios. 
Glicose- presente no sangue, frutas, mel e massas 
Frutose- principal açúcar do mel. 
Galactose – abundante no leite. 
Dissacarídio 
É formado pela junção de dois monossacarídios, eles vão ser 2 poliidroxialdeido e 
poliidroxicetona. A ligação desse dissacarídios é chamada de ligação glicosidica ela 
ocorre atraves da reação de um grupo hidroxil de um açucar com o carbono anomerico de 
outro açúcar. A hidroxilia do carbono anomerico vai reagir com o grupamento hidroxil 
de outro açúcar pra forma a ligação glicosidica, nessa reação uma molécula de agua é 
perdida e para que o ocorra a hidrolise e o dissacaridio seja quebrado é necessario 
introduzir uma molécula de agua. 
Os 3 principais tipos de dissacaridios são: sacarose, lactose e a maltose. 
A sacarose é o açucar branco comum é um dissacarídio os monossacaridios que a forma 
são a glicose+frutose. 
A lactose é o principal dissacaridio presente no leite e em seus derivados ela é formada 
pela galactose+glicose. 
A maltose é o principal carboidrato presente no malte que faz a cerveja e ela é formada 
por glicose+glicose. 
Os dissacarídios podem ser redutores, doar eletons ou podem ser não-redutores que é 
quando não tem a capacidade de doar eletrons como exemplo de redutores temos a 
maltose a galactose a isomaltose e não-redutores temos a sacarose. Um dissacaridio vai 
ser redutor se a hidroxilia do carbono anomerico estiver livre não esta envolvida em 
nenhuma ligação ela pode reduzir outras substancias, quando a hidroxila do carbono 
anomerico não esta livre se fala que o açucar é não-redutor ele não vai doar eletrons. 
Então o monossacaridio ele vai ter uma parte redutora e uma não-redutora. 
Polissacarídios 
É quando temos muitas moléculas de carboidratos ligadas, muitas poliidroxialdeido e 
poliidroxicetona ligadas e a ligação que une tanto dissacaridios, polissacaridios e 
monossacaridios vai ser sempre a ligação glicosidica. 
Os polissacaridios podem ser amplamente variados dependendo por exemplo do tamanho 
da cadeia, do tipo de monossacaridio que ta ligado, do tipo de ligação entre as moleculas 
por que entre açúcares a ligação sempre vai ser glicosidica mais vamos ter açúcares 
ligados a outra moleculas por outros tipos de ligaçãoe tambem pelo grau de ramificação 
dessa molécula. 
Quando temos o mesmo monossacaridio ligado um ao outro nós temos um 
homopolissacaridio. Homo vem de igual. Ex: Um polissacarídio que é formado por 50 
monossacarídios de glicose. 
Os heteropolissacarídios é quando temos varios monossacarídios ligados mas eles não 
são a mesma molécula são moléculas diferentes. Ex: um polissacaridio que é formado por 
50 monossacarídios mais desses 50, 25 são glicose, 15 são frutose e os outros 10 é 
maltose. 
Os polissacarídios tanto homo quanto heteropolissacarídios podem ser ramificados e não 
ramificados. Os não ramificados tem estrutura linear vão ter apenas um tipode ligação 
enquanto os ramificados apresentam uma ou varias ramificações. Os homopolissacaridios 
são muito comuns no nosso dia dia, eles são importantes compostos de reserva tanto nas 
plantas quanto nos animais, eles são utilizados quando não há energia suficiente. 
Obviamente que as reservas de energia de animais e plantas vão ser diferentes. O principal 
carboidrato de reserva das plantas é o amido que é formado por 2 polimeros de glicose a 
amilose e a amylopectina. Já nos animais o principal composto de reserva é o glicogenio 
que é formado por varias moléculas de glicose. 
O amido ele é armazenado no que chamamos de orgão de reserva principalmente nas 
raizes como mandioca, batata, cenoura etc. Já nos animais o glicosidio é armazenado 
principalmente no figado e nos musculos. 
Amido 
O amido apresenta essa molécula grande formada por varias glicoses e e´uma molécula 
altamente hidratada por que apresenta varios grupamentos OH que podem fazer diversas 
pontes de hidrogenio formando a agua. 
 
 
 
 
 
 
Ele é formado 
por dois polimeros 
de glicose diferentes 
a amilose e 
amilopectina. Polimero (varias unidades repetidas). A diferença é que a amilose é glicose 
só que em disposição linear e a amilopectina é formada por glicose mas é ramificada. Na 
amilose cada uma das moleculas é um monossacaridio as glicoses estao unida pela ligação 
alfa 1-4 é um esteriesomero alfa e o carbono 1 sempre ligado ao carbono 4. De forma que 
toda amilose tem uma estremidade redutora e uma estremidade não redutora. 
Amilopectina tambem é formada só por glicose, a diferença é que aqui temos dois tipos 
de ligação. Temos a ligação alfa 1-4 e a ligação alfa 1-6 essa ultima ligação é que gera a 
ramificação. Geralmente a cada vinte cinco ou trinta glicoses temos uma ramificação. 
Quando engerimos amido ele vai ser quebrado pra que nós tenhamos glicose disponivel 
a glicose vai ser convertida em ATP por meio da respiração celular da mesma forma 
acontece com a planta quando ela precisa de energia. 
Para os animais o carboidrato de reserva é o glicogenio, semelhante ao amido ele tambem 
é formado apenas por glicose e ele é muito parecido com a amilopectina em suas ligações 
alfa 1-4 e 1-6 a diferença entre os dois é que o glicogenio é muito mais ramificado que a 
amilopectina. No glicogenio vamos ter uma ramificação a cada oito ou doze glicoses. 
Por que o figado é o musculo armazenam o glicogênio? 
Vamos supor que ao inves de armazenar glicogenio o figado armazenasse glicose, a 
concentração de glicose nessa celula para conter o mesmo numero de moleculas que um 
glicogenio seria de 0,4M isso é muito alto a celula ficaria muito concentrada. O que 
acontece com a agua quando se tem uma região muito consentrada? Osmose, a agua entra 
dentro da celula ate a concentração for a mesma de dentro para a fora e ai a celula iria se 
arrebentar. 
Os carboidratos tambem tem função estrutural como é o caso dos polissacaridios que 
formam a parede celular de plantas ou de bacterias. A celulose é um homopolissacaridio 
que vai forma a parede celular. 
A quitina é outro polissacaridioo com função estrutural, encontramos no exsso esqueleto 
de animais, crustacios. A região dura da lagosta é formada por quitina. 
Os carboidratos tambem podem ter função de sinalização, nesse caso eles são chamados 
de glicoconjugados, por que não são formados só por açucares, vamos ter ligados por 
exemplo proteinas, lipidios podem ser chamadas ainda de glicoproteinas e glicolipidios. 
Esses glicoconjugados tem a função de sinalização, vão transmitir informações para a 
celula, para que elas possam adaptar seu metabolismo as novas condições. 
O que são carboidratos? 
São poliidroxialdeidos ou poliidroxicetonas, são nossa principal fonte de energia. 
Quais as funções dos carboidratos? 
Eles tem função energetica, sinalizadora e estrutural. 
Em quantas classes eles são separados e quais são? 
Em tres, monossacaridios, que possuem uma molécula de aldose ou de cetose. 
Dissacaridios que é a junção de dois monossacaridios podendo ser duas aldoses, duas 
cetoses ou uma aldose e cetose juntas. E ainda podem ser polissacaridios que é a junção 
de varias moleculas de monossacaridios, divididas em homopolissacaridios varias 
ligaçoes da mesma molecula e heteropolissacaridio varias moleculas diferentes ligadas. 
Como eles são ligados uns aos outros? 
Atraves de ligações glicosidicas. É a ligação do carbono anomerico com o OH de outro 
carbono que não seja o anomerico.