Lista de exercícios 2

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Lista de exercícios n° 2 BIOBIO
Assinale a alternativa CORRETA.
Escolha uma:
a. Uma das coisas que Michaelis e Menten assumiram em seus estudos, é que a quantidade de produto é igual a quantidade de substrato no início da reação.
b. Para derivar sua equação, Michaelis e Menten assumiram que o estado de transição é o estado estacionario para enzimas com apenas um produto.
c. Em geral, a ligação do substrato à enzima não é suficiente para posiciona-lo em uma orientação adequada para a catálise.
d. O estado de transição do substrato frequentemente faz melhores interações intermoleculares com a enzima.
e. A ligação do substrato à enzima é mediada por interações covalentes, e possui associada uma energia de ligação ΔGBque frequentemente é negativa.
Assinale a alternativa CORRETA.
Escolha uma:
a. Motivos são formados por duas ou mais cadeias polipeptídicas.( falsa motivos e uma parte da proteína )
b. Oligômeros são proteínas grandes formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.( não oligômeros são duas ou mais proteínas juntas,pode ser vinte proteínas pode ser duas proteínas e assim em diante)
c. Para a resolução de estruturas de proteínas pela técnica de Ressonância Magnética Nuclear, é necessária a obtenção de cristais de proteínas.( não precisa de cristais de proteína para a técnica de cristalografia de raio-X ,para ressonância magnética não precisa é em solução que a medida e feita )
d. O espectrofotômetro é o equipamento utilizado para a resolução de estruturas de proteínas por difração de raios-X.( não o espectrofotômetro nem gera raio-x ,espectofotômetro e uma técnica ,equipamento utilizado para medir varias coisas principalmente a absorvancia de uma solução contendo proteína ou outra coisa .voce precisa de ou um acelerador de partículas ou um difratometro de raio-x pra fazer essa técnica de difração de raio-x .
e. Uma proteína enovelada frequentemente possui um núcleo hidrofóbico onde predominam cadeias laterais de resíduos apolares, e uma superfície apresentando uma boa quantidade de cadeias laterais de resíduos polares ou carregados.( verdadeiro duas características importante de uma proteína enovelada ou seja uma proteína ativa )
f. O cólágeno, a hemoglobina e a queratina são proteínas fibrosas.(não porque hemoglobina não e fibrosa )
O estado enovelado é uma coleção de confôrmeros que rapidamente se interconvertem devido a baixa barreira de energia entre eles. Portanto o estado enovelado frequentemente apresenta maior entropia que a proteína desenovelada.
Escolha uma opção:
Verdadeiro
Falso
Assinale a alternativa INCORRETA.
Escolha uma:
a. Inibidores irreversíveis atuam apenas sobre uma molecula da enzima alvo.( verdadeiro eles se ligam em uma molécula da enzima alvo e ficam ligado permanentemente essa molécula e destruída não funciona mais destruída no sentindo de que perde a função dela ) inibidor inreversíveis se ligam covalentemente na enzima ficam permanentemente ligado estragam a enzima e se estragam junto 
b. Uma enzima pode apresentar vários valores diferentes de Km. ( SIM)
c. Kinases são enzimas que frequentemente apresentam a atividade de adicionar um grupo fosfato oriundo de uma molecula de ATP especificamente em um resíduo de aminoácido que possua uma hidroxila, como uma serina. ( verdadeiro muito importante porque esta falando da kinase que adiciona o grupo fosfato gastando uma molécula de ATP
d. Variações de pH podem modificar o Km de uma enzima por um substrato.( verdadeiro inclusive pode estragar a enzima permanentemente )
e. A presença de um inibidor competitivo em alta concentração não modifica o intercepto do eixo Y em um gráfico de Lineweaver-Burke.
 (verdadeira porque o intercepto no eixo Y esta relacionado com a velocidade máxima,e 1sobre a velocidade max eai o inibir competitivo não altera a velocidade max,pq em altas concentrações do substrato vc consegue atingir a velocidade max mesmo na presença do inibidor ) no gráfico tem todas as curvas passando no mesmo ponto no eixo y
f. Para reverter uma modificação covalente em uma proteína, como a fosforilação, a proteína fosforilada precisa ser degradada. ( falso pq quando tem uma proteína fosforilada pode vim uma outra proteína que e uma enzima que e uma fosfataze que tira essa fosfolizaçao esse grupo fosfato , uma fosfatase e uma enzima que se liga numa proteína fosforilada que tira o grupo fosfato sem nem gastar energia ) importante porque fala de uma fosfatase que remove um grupo fosfato então as duas proteínas não importante kinase e fosfatase .
Assinale as alternativas INCORRETAS. (Nessa questão uma errada anula uma certa)
Escolha uma ou mais:
a. Formalmente, a água pode fazer até 6 ligações de hidrogênio.(a agua no mundo real faz so 4 porque 4 so pensa pra fazer ligação de hidrogênio vc tem que ser doador ou aceptor da ligação de hidrogênio tem que ser um dos dois, a agua tem 2 hidrigenio ela so pode ser doador de duas ligações um pra cada hidrogênio e agua tem 2 pares de elentrons livre ela pode ser aceptor de 2 ligaçoes de hidrogênio ,então se ela doar se ela participar como doador em duas ligações de hidrogênio e participar como aceptor em 2 ligaçoes de hidrogênio ela vai fazer 4 ligaçoes de hidrogênio que e máximo que ela faz a principio. Então esta errada ) 
b. Os íons hidrônio são estáveis do ponto cinético, e portanto existem em solução por longos períodos de tempo. (claro que não os ions hidrônios são instáveis e existem por pico segundos )
c. Ligações hidrofóbicas são importantes no enovelamento de proteínas.( não existe ligações hidrofóbica quando ouvir falar disso marque a erradaa não se que seja ligação hidrofóbicas não existe ai e verdadeiro.o que existe são ligações de hidrogênio interações de van wals interações eletrostasticas..o que acontece são interações intramoleculares entre moléculas hidrofóbicas como por exemplo entre 2 cadeias laterais de criptofano que são ácidos com cadeia lateral hidrofóbica eles interagem?interagem que interação que e ?interaçao de vand wals varias interações de van wals dos átomos que estão ali acontecendo simuntanemente.
d. Ligações hidrofóbicas se formam espontaneamente entre duas moléculas apolares.( errado) oq acontece entre duas moléculas apolares e que as moléculas de agua não querem por la porque e desfavorável do ponto de vista entrópico elas saem e portanto moléculas hidrofóbicas acabam se aproximando mas não e porque tem uma força que atra elas e porque as moléculas de agua saem do caminho)
e. A formação de cavidades na água é termodinamicamente favorável, portanto apresenta ΔG negativo.( não se fosse ninguém podia nadar que não ia ter como entra na agua porqque ia abrir um buraco) 
f. Moléculas de água no estado gasoso fazem muitas ligações de hidrogênio.( falso porque no estado gasoso elas estão separadas demais, elas tem que esta próximas para fazer ligações de hidrogênio )
Em uma solução contendo enzimas (proteínas) 99.9% ativas, a maioria dessas moléculas de proteína apresenta os mesmos valores de phi (φ) e psi (ψ) para a maioria de cada um de seus aminoácidos.
Escolha uma opção:
Verdadeiro
Falso
Relacione apropriadamente.
	Organização de complexos contendo duas ou mais cadeias polipeptídicas
	Resposta 1
	Estrutura covalente completa da proteína
	Resposta 2
	Uma parte de uma proteína capaz de se enovelar sozinha, e que mantém sua função independente do restante da cadeia polipeptídica.
	Resposta 3
	Elementos estáveis que se repetem em pequenos trechos de uma cadeia polipeptíca.
	Resposta 4
	Uma cadeia polipeptídica com núcleo hidrofóbico bem definido, superfície contendo principalmente resíduos carregados ou polares, e que apresenta sua atividade biológica
	Resposta 5
	Duas hélices α perpendiculares conectadas por uma volta e com a função de se ligar ao DNA de forma específica.
	Resposta 6 = motivo
Sobre as ligações de hidrogênio, é correto afirmar: (Nessa questão uma errada anula uma certa)
Escolha uma ou mais:
a. Dependem apenas da distância entre os átomos envolvidos.( não )
b. É obrigatória a participação de um átomo doador,e a presença de um átomo aceptor é opcional. 
(falso tem que ter um doador e um aceptor)
c. Para que ocorra uma ligação de hidrogênio, é obrigatório que o átomo doador seja mais eletronegativo que um átomo de carbono.
 Explicação (o átomo doador e o átomo que esta ligado covalentemente no hidrogênio,o átomo que esta doando para o hidrogênio átomo doador basicamente na bioquímica pode ser nitrogênio e oxigênio e os dois são mais e eletronegativo que o carbono então e verdadeiro ) o átomo doador não e o hidrogênio o átomo doador e o átomo que esta ligado covalentemente ao hidrogênio se fosse o hidrogênio não precisaria falar átomo doador porque seria sempre o hidrogênio,o hidrogênio não e o átomo doador porque se não toda ligação de hidrogênio tem que ter um hidrogênio ai ia fala so hidrogênio não doador .nitrogênio pode ser doador e aceptor pode se doa porque ele esta ligado no hidrogênio e esta doando esse hidrogênio portanto e o átomo doador e pode ser o aceptor porque ele tem um par de elétrons livre e esse par de elétrons livre estar aceitando.o átomo doador ta colocando o hidrogênio na direção desse par de elétrons livres do outro nitrogênio e ai os dois nitrogênio estão fazendo ligação de hidrogênio o átomo doador esta ligado no hidrogênio sempre .ligaçao covalente e o compartilhamento de dois elentros
O oxiginenio vai ter uma carga parcial negativa e o hidrogênio uma carga parcial positiva porque os elétrons estão mais próximos do oxigênio os elentros são negativo o oxigênio ficam mais negativo e o hidrogênio fica mais positivo não totalmente um pouco mais positivo isso torna favorável que eles fiquem posicionado em cima de um par de elentrons livre do aceptor par de elentros livres e uma região do espaço que vai ter mais carga negativa como hidrogênio que esta com a carga mais positiva porque ele esta ligado no átomo eletronegativo e agora se aproxima e faz uma ligação de hidrogênio que seria uma liberação de energia na medida que ele se aproxima desse par de eletrons livre. Átomo doador e um átomo que esta ligado ao hidrogênio.
d. A energia da ligação vai depender apenas da distância e dos ângulos entres os átomos envolvidos. ( não esta errada vai depender de outra coisa como os tipos de átomos e tals )
e. Uma ligação de hidrogênio que ocorre entre duas espécies formalmente carregadas, como o nitrogênio da cadeia lateral de uma lisina (NH3+) e um oxigênio da cadeia lateral de um ácido glutâmico (COO¯) é chamada salt bridge (ponte salina), e sua formação usualmente apresenta um ΔH mais negativo que uma ligação de hidrogênio convencional .( verdadeiro significa que libera mais energia significa que contribui mais para a espontaneidade da formação dessa ligação)
f. Redes de ligações de hidrogênio podem se formar envolvendo simultaneamente moléculas de água, átomos de proteínas e átomos do DNA. ( verdadeiro)
Assinale a alternativa INCORRETA.
Escolha uma:
a. O valor de Km (contante de Michaelis) é numericamente igual a concentração do substrato para a obtenção da metade da velocidade máxima da reação, mas a unidade do Km é diferente da unidade da concentração do substrato.
b. Para uma enzima que catalisa uma reação com apenas um substrato e apenas um produto, e na ausência de inibidores reversíveis, a velocidade inicial se aproxima da velocidade máxima da reação quando utilizamos altas concentrações do substrato.
c. A velocidade inicial da reação repende da concentração do substrato.
d. No estado estacionário a concentração do complexo enzima-substrato é constante.
e. Uma enzima pode apresentar três valores distintos de Km para três substratos diferentes.
Sobre inibidores enzimáticos, relacione as informações ao tipo de inibidor.
	Esse inibidor se liga à enzima livre e ao complexo enzima-substrato, contudo com afinidades diferentes nos dois casos.
	Resposta 1
	Uma concentração elevada do substrato pode deslocar esse tipo de inibidor do seu sítio de ligação.
	Resposta 2
	Esse tipo de inibidor não se liga à enzima na ausência do substrato.
	Resposta 3
Revisão para a prova 
Conceitos de entalpia e entropia e a relação dos dois com a espontaneidade dos processos na natureza .
Forma da variação de energia livre muito importante que e a constante guibes ΔG delta G e ela depende da variação de entalpia que e o ΔH e da variação de entropia que e ΔS 
No processo que libera energia o ΔH e negativo ΔH e uma medida da variação de entalpia da reação ΔG for negativo o processo e espontâneo ΔH for positivo vai ta contribuindo para que o processo não seja espontâneo , Δs for positivo vai ta contribuindo para que seja espontâneo porque tem o sinal negativo, mas a espontaneidade de um processo depende dois dois ΔH e ΔS.
Exemplo de um processo na natureza onde o Δs diminui; no enovelamento de proteína, Δs ele diminui fica negativo pra proteína pro sistema não, entropia diminuir mas pro sistema não. E importante saber que existe a possibilidade tanto do ΔH se positivo quanto ser negativo Δs também pode ser positivo ou negativo apesar de ser difícil mas e possível ΔG vai depender dos dois então tem que esta sempre olhando para o ΔH e Δs para ve a espontaneidade da reação mesmo que o processo seja dominado por um ou pelo outro os dois importam. O processo todo e espontâneo enovelamento a proteína tem um ΔS menor do que o ΔS da proteína desenovelada proteína desenovelada vai ter uma entropia maior Δs maior .proteina enovelada esta organizada então tem uma ordem maior que a desenovelada so consegue fica de um jeito desenovelada tem vários jeito diferente de ficar .
Acoplamento de reações significa que tem reações que não acontece na natureza porque tem o ΔG positivo e tem que reações que acontece na natureza porque tem o ΔG negativo, na natureza as vezes essas reações são acoplada de forma a fazer com que aconteça a reação que não acontecia antes então como acontece esse acoplamento? Atraves de proteína ou geralmente enzimas da no mesmo ,a enzima vai se ligar na glucose + PI vai se ligar no ATP+ h2o e vai propiciar a catalise ai o ΔG geral da equação ATP+ glucose ___ ADP+glucose6phosphate vai ser outra equação e vai ter um acoplamento de reações e acontece muito nos seres vivos porque tem que fazer coisas que não são espontânea acontecerem e como faz isso ? o jeito universal e acopla reações 
O que e acopla reação e fazer as duas reações acontecerem mais ou menos ao mesmo tempo no mesmo ambiente de forma que a energia que você conseguiu com uma que e muiro favorável ajude com que a outra aconteça consegue fazer a soma das duas acontecer.
Agua 
O primeiro conceito sobre a agua que tem que saber e que as moléculas de agua que estão junto com outras moléculas de agua elas estão muito desordenada e a favorável esta assim, a entropia ta alta e favorável , quando tem uma superfície que não e agua as moléculas de agua vao ter uma tendencia a se organizar em torno dessa superfície vai acontecer que você vai ter uma camada de solvatação que e uma camada que fica em torno dessa superfície a superfície pode ser uma molécula uma proteína qualquer coisa, e as moléculas de agua vao ter que ficar mais ordenadas elas precisam ficar ordenada porque ,porque elas não vao conseguir fazer tantas ligações de hidrogênio com essa superfície quanto conseguiram com a agua ,mas tem que ficar ordenada para conseguir fazer algumas ligações de hidrogênio com a própria agua .elas se ordem um pouco e favorável do ponto entalpico esse tipo de ordem mas e desfavorável comparado com outras moléculas de agua que não estão ordenadas. Acontece em coisas não polar coisas hidrofóbicas , mas nas polares também acontece em menor grau .as moléculas tem que se organizar em volta exemplo duas superfície entra em contato molécula sai de um estado ordenado para um estado desordenando e nesse estado desordenado ela tem uma entropia maior . moléculas de agua quando estão junta so moléculas de agua tem uma entropia maior do que quando ta próxima de agua superfície e com isso tem o efeito hidrofóbico 
Efeito hidrofóbico
 tendencia damoléculas de agua saírem da camada de solvatação porque elas tem que fica organizada na camada de desolvataçao e irem para o solvente pro lugar onde so tem moléculas de agua, ela vai sair da frente do espaço pro espaço interagir . efeito hidrofóbico aumenta a entropia do sistema , ele e importante no enovelamento de proteína no enovelamento você tem os resíduos hidrofóbicos expostos ao solvente o que significa que os resíduos hidrofóbicos estão com agua em volta isso geralmente acontece com a proteína desenovelada na medida que ela se inovelam esse resíduos se aproximam a molécula de aguas saem e eles se juntam os resíduos hidrofóbicos e acaba formando um núcleo hidrofóbico um grupo de resíduos hidrofóbicos que ficam escondidos no meio da proteína, no meio da proteína geralmente vai ter um monte de resíduos hidrofóbicos e na superfície vai ter resíduos hidrofílicos resíduos que sejam polares ou carregados .
Proteína tem dificuldade de inovelar no etanol provavelmente não vai enovelar porque ,porque etanol não e agua ai já não tem o efeito hidrofóbico e já bagunça. Proteína so enovela em agua ou em um ambiente onde tem agua .
Ligações peptídicas 
São planares e elas dão origem a dois ângulos que são phy e psi .
O ângulo phi e psi e como se fosse a relação de um aminoácido com o que vem na frente e atras dele. Então se duas proteínas tem o mesmo valor de phi e psi pra cada um dos seus aminoácidos elas estão na mesma forma .dipolo bem forte associado a e ela .proteina e feita de ligações peptídicas .cadeia poliptidica alternância de carga dependendo da conformação que tiver 
Hélices 
tem ligações de hidrogênio na hélice inteira e essas ligações da estabilidade pra hélice, você não ve nenhum átomo de nitrogênio sem doar o hidrogênio dele todos estão e você não ve nenhum oxigênio sem fazer ligações de hidrogênio também com aceptor todos estão aceitando uma ligação de hidrogênio isso libera muita energia favorável do ponto de vista entalpico porque são feitas muita ligações de hidrogênio e isso da estabilidade pra hélice .a hélice e uma estrutura organizada se olha do ponto de vista entrópico ela e desfavorável . e tem um Δh de formação de hélice bastante negativo. Uma hélice se formou em uma proteína na variação de entalpia provavelmente vai ser negativo vai esta liberando energia 
Motivos: trecho pequeno de uma cadeia poliptidica que pode ter uma função e e formado por poucos elementos de estrutura secundaria poucas hélices e poucas fitas, motivo não acontece so em uma proteína acontece em varias proteínas ,tem uma sequencia de aminoácido que faz alguma coisa motivo .
Domino : pedaço grande de uma proteína pode ate conseguir se inovelar sozinho e geralmente tem uma função, pode funcionar separado do resto d proteína ,ela sozinha e muito parecida com ela e junto da proteína , ela e independente do resto da proteína.
Proteína inovelada ; 
núcleo hidrofóbico bem definido ,aminoácidos que tem cadeia lateral apolar cadeia lateral que e hidrofobia cadeia lateral que não faz ligações de hidrogênio elas em geral vai esta no meio da proteína proteína tem a tendencia de ser globular arredondada no meio vai ter os resíduos hidrofóbicos longe da agua ,como foi parar no meio efeito hidrofóbico quando a proteína tava desenovelada eles estavam exposta ao solvente eles foram se aproximando das moléculas de agua indo para um estado de maior entropia e formou o núcleo hidrofóbico do lado de fora da proteína vai ter uma superfície polar a superfície da proteína em geral vai ter aminoácidos carregados positivamente ou aminoácidos que são polares tipo serina tionina aminoácidos que tem um oxigênio ou um nitrogênio na cadeia lateral e esses aminoácidos vao ta na superfície pra que para interagir com a agua fazer ligações de hidrogênio com a agua 
Padrão de enovelamento parecido se inovela mais ou menos do mesmo jeito .
Conformação final a proteína vai ter uma entropia menor ou seja ela vai ta mais organizada e o sistema vai ter uma entropia maior porque as moléculas de agua vao esta mais desorganizadas .a entalpia pro enovelamento da proteína vai ser negativa porque proteína desenovelada não tem hélice não tem fitas não tem nada .
Proteína enovelada vai ter uma variação de entalpia negativa .
Como a proteína libera energia? formando ligações de hidrogênio toda fez que ela faz uma interação intermolecula ela libera energia e o Δh fica negativo .muitas interações são feita para ela chegam no estado enovelado no estado enovelado ele não e o único estado e uma coleção de estados estado enovelado e um único estado so na verdade são muitos . e equivalente porque eles tem energia os buracos são mais ou menos da mesma altura conformações diferente mas equivalentes ,varia um pouco e significa que não tem entropia muito baixa , se tivesse so um estado a entropia ia ser muito baixa , vários estados ainda vibra então existe uma desordem contribui pra entropia dela .
Quando a proteína deixa de esta enovelada ela esta desnaturada .quando ela esta desnaturada ela não funciona mais e muitas coisas pode desnatura ela mais comum e se a proteína não tiver no ambiente dela existe uma boa chance dela ta desnaturada por exemplo variação de ph variação de temperatura qualque coisa diferente do ambiente que ela foi selecionada para existe ela se desnatura , a desnaturação as vezes e irreversível . proteína desnaturada ela perde as estruturas .
Método que a célula usa para detectar a proteína desenovelada? proteina desenovelada pode estar de qualquer forma como a célula detecta, se a proteína tem um núcleo hidrofóbico bem definido significa que os resíduos hidrofóbicos estão no meio da proteína escondido, então o jeito de detecta e proteínas que estão com resíduos hidrofóbicos expostos ao solvente não e comum pode ser que ela esteja desnaturada porque geralmente esses resíduos vao esta no meio da proteína se tiver na superfície e um sinal que a proteína não esta enovelada 
KD viagra e um inibidor competitivo ,e como inibidor competitivoo viagra se liga no sitio que e o mesmo sitio do substrato.
Viagra inibir enzima .viagra liga na enzima enzima desliga do viagra e fica acontecendo isso o tempo inteiro e um processo dinâmico.
Interação entre moléculas são residas pela taxa de associação e a taxa de dissociação e as duas juntas uma dividida pela outra da o valor de kd .e esse valor de KD da ideia da afinidade que uma coisa tem pela outra ,valores pequenos significa afinidade grande 
kD quanto menor o valor menor a afinidade 
alosterismo 
;acontece quando tem interação em uma região da proteína e mudar características em outra regiao , qualquer característica .consegue transmitir informação de um lado para o outro. pequenas variações em algum tipo de padrão de ligação de hidrogênio, alguma modificação pequena que seja.
Proteínas 2 sitios iguais 
Cooperatividade positiva liga uma coisa no sitio facilita a ligação no outro
Cooperatividade negativa se ligar alguma coisa no sitio fica mais difícil de ligar no outro
Cooperatividade pode tbm não existir os sítios são independente 
Cooperatividade e um caso particular do alosterismo porque tem que acontecer transmissão de informação entres os sítios característica que a proteína possui que e interessante 
Hemoglobina
 se tem uma alta presao de oxigênio a curva muda , hemoglobina enche de oxigênio os pulmões ela vai andando para os outros tecidos a curva vai mudando e quando chega no lugar onde não tem oxigênio libera ela tem uma baixa afinidade por oxigênio libera oxigênio pelos tecidos .transitar entre estados totalmente carregados de oxigênio e totalmente sem oxigênio vai carregando oxigênio pelos tecidos um exemplo de cooperatividade 
Estado de transição 
ideia de analisar uma reação olhando o andamento da reação np eixo X quanto mais pra esquerda menos a reação começou quando mais pra direita mais a reação terminou eixo y energia pra cima mais energia pra baixo menos energia tem o substrato e vai se torna um produto se for uma reação não catalisada vai ter que ganha muita energia para atingiro estado de transição e pode se torna produto ou não se tiver na presença de enzima atinge o estado de transição com menos energia 
Estado de transição e uma forma que o substrato ou o complexo enzima-substrato adotam no espaço ,o estado de transição tem energia mais alta tanto com enzima como sem enzima o estado de transição tem uma energia mais alta .a enzima pode catalisar reação se liga em um produto e o produto se desliga 
 Variação de energia livre.Pra atingir o estado de transição sem enzima e a maior e variação de energia livre pra atingir o estado de transição com enzima e menor 
Por isso a enzima acelera a reação,reduzem a barreira de energia para que a reação aconteça faz com que atinga o estado de transição com menos energia favorece a formação do estado de transição . faz melhor interação com a enzima.
Em um ambiente hidrofóbico a constante dielétrica vai ser menor 
Interação eletrostática 
em um ambiente apolar a interação e mais forte do que no ambiente polar. ambiente polar constante dielétrica maior do que no ambiente apolar 
Estado de transição e uma forma que o substrato apresenta que geralmente faz melhor interação com a enzima.
Interação do substrato com a enzima favoreça com que o substrato adote essa conformação esse estado que e o estado de transição que e mais propicia a sofre alteração 
Constante dielétrica
 uma característica de todos os meios desde o vácuo ate a agua tudo uma medida de quanto a carga se propaga nesse ambiente se a carga se propagar muito bem a constante dielétrica vai ser alta se propagarem mal a constante vai ser baixa quando acontece interação essas interações eletrostática tendem a ser mais fraca onde a constante dielétrica e alta.
Gráfico de Michaelis menten a estética enzimática 
Km e igual a concentração de substrato que produz uma velocidade igual a metade da velocidade máxima . no eixo X tem a concentração de substrato e ela aumenta na medida que vai pra direita e no eixo Y tem a velocidade inicial da reação ela aumenta pra cima. Todo conjunto de enzima-substrato vai ter uma velocidade máxima pra reação uma velocidade onde não tem como a enzima ir mais rápido que aquilo.e tem concentrações diferente de substrato na medida que aumenta a concentração de substrato aumenta a velocidade sempre . e o valor de KM e o valor de concentração de substrato que vai propiciar com que a reação aconteça na metade da velocidade máxima velocidade inicial vai ser a metade da velocidade máxima. O km vai variar de cada par enzima substrato vai ter um km diferente mudou a enzima pro substrato km vai muda mudou o substrato se a enzima tem 2 substrato por exemplo km e diferente pra um e diferente pro outro. 
Constante michaeles e usada para comparar enzima que sejam parecidas geralmente enzima de espécie diferente.
Gráfico de lineweaver-burke esse gráfico nada mais e do que uma linearização da equação de michaeles menten e utilizada para estudar inibidores enzimáticos e também para conseguir determinar com mais precisao o valor de velocidade máxima.
Inibidores competitivo inibidores que se ligam no mesmo sitio que o substrato competi com o substrato, quando o inibidor se liga na enzima a enzima fica presa e so vai poder ligar no substrato quando o inibidor desligar ele e competitivo e fica ligando e desligando, velocidade máxima não muda porque aumenta muito a concentração de substrato desloca o inibidor e ganha a competição 
Inibidor incompetitivo o inibidor não se liga na enzima ela liga so no complexo enzima substrato, ela se liga em outro sitio e acaba modificando a afinidade do sitio ativo e um tipo de inibidor alostérico, um modulador alostérico e um modulador que se liga no sitio e por alosterismo ele modifica as características da enzima a velocidade máxima vai diminuir 
Inibidor misto ele se liga tanto na enzima livre quanto no complexo enzima substrato 
Inibidor irreversível ele se liga na enzima e fica ligado covalentimente com ela pra sempre ele destrói a enzima geralmente se liga no sitio ativo através de uma ligação covalente e essa enzima não funciona mais porque o sitio ativo dela esta estragado 
Carboidratos uma das coisa importante e que quando a glicose de uma forma linear ela atingi sua forma cítrica você pode ter hidroxila pra baixo ou pra cima se tiver pra baixo vai ser um tipo de anomero que se chama alfa de glicose e se for pra cima vai se chama beta de glicose esse pra baixo seria pra baixo do plano do anel,pra cima pra cima do anel então vai ter duas glicose alfa e beta e so vai existir quando a glicose tiver na forma cítrica forma anomerica ,porque e importante ,porque quando acontece a formação de ligação glicosídica as ligações glicosídicas ao contrario das ligações peptídicas elas não são todas iguais lgaçoes glicosídicas pode ser alfa 1-4 beta 1-4 a ligação glicosídica e uma reação de condensação e geralmente envolve o carbono anomerico 
Ligações entre duas glicose tem a maltose 
As ligações mais importante são as dos polímeros de glicose 
No amido amilose que e um polímero de glicose linear e formado por ligações alfa 1-4 com milhares de resíduos de glicose milhares moléculas de glicose sofreram essa reação e se tornaram resíduos de glicose 
Glicose tem um poder redutor ela pode sofre redução e tals quando estão dentro da amilose perde o poder redutor porque porque o carbono que seria o carbono anomerico que teria o pode redutor o grupo adeido dele ta comprometido e ele perde o poder redutor 
Amilopectina outro tipo de componete do amido então amido tem 2 componete amilose e amilopectina a amilopectina e igual a amilose so que no carbono 6 ele sofre uma ramificação então e um polímero linear grandão so que tem uma ramificação 
Amilopectina além da ligação alta 1-4 tambem apresenta ligações alfa 1-6 e um polímero ramificado
Glicogênio e igual a amilopectina varia o numero de ramificação o glicogênio tem mais ramificação que a amilopectina mas são polímeros parecidos são polímeros de glicose com ligações alfa 1-4 e alfa 1-6 entao são polímeros não lineares são polímeros que apresenta ramificação alfa 1-6
Celulose( amilose ) são fibras insolúveis esta nos elementos ;
amilose e um polímero de glicose as ligações são beta 1-4 ele não fez a ligação alfa porque não era uma alfa glicose era uma beta glicose ligação diferente que coloca os resíduos de glicose numa orientação espacial diferente e eles forma padrão de ligações hidrogênio tanto intracadeia quanto entre as cadeias muito forte ,a celulose e um polímero linear de glicose contem so ligações beta 1-4 onde ver celulose onde tiver madeira 
todos eles são polímeros de glicose o que muda e so a ligação que acontece entre eles todos são polímeros importante para alimentação 
ácidos graxos a temperatura influencia o estado físico deles por exemplo azeite de oliva e bastante liquido a gordura da picanha e bastante solida porque e liquido porque apresenta bastante insaturado são ácidos graxos com dupla ligações são insaturados e portanto fica líquidos porque se empacota de uma forma pior e a gordura da picanha contem mais saturados ou seja sem duplas ligações então tem uma tendencia de ser mais solidas
insaturação esta relacionada com o estado das coisas 
gordura saturada coloca na coisa para fica mais solido 
gordura trans uma tentativa da indústria de hidrogena ou seja saturar os lipídios querem pegar lipídios insaturados ex;óleo de soja óleo de girassol,azeite qualquer óleo vegetal tem muito lipídio insaturado lipídios com dupla ligação eles faz o processo industrial que e o processo de hidrogenação que adiciona hidrogênio catalisaticamente os ácidos graxos deixam de ser insaturado e se tornam saturado não e ruim e diferente so que tem o efeito colateral indesejável que e a formação da gordura trans e essa gordura trans acaba servindo como contaminante em alguns alimentos ela tem propriedades que podem ser desejada para alguns alimentos a gordura trans não e desejado na maioria dos alimentos ,porque faz o processo de hidrogenação para modificar o estado físico, aumenta o prazo de validade,aumentaa estabilidade de altas temperatura,porque se frita na gordura vegetal ela fica rançosa liberando compostos volates e um cheiro ruim e gordura hidrogenada não vai ter duplas ligações essas duplas ligações são reativas os lipiodios pode se quebrar e não e desejado
fosfolipídios geralmente vai ter a mesma cara 
tem um glicerol no meio o glicerol tem 3 carbono e 3 oxigenio o glicerol vai esta esterificado no acido graxo e tem outro acido graxo e o glicerol esta esterificado nos 2 e também esta esterificado no grupo fosfato e o grupo fosfato tem um substituinte que no caso e uma colina 
tem uma carga positiva e uma carga negativa e uma parte apolar
a fosfatidiocolina e um dos fosfolipídios mais importante componente da membrana então essa parte apolar vai esta enfiada dentro da membrana e a parte polar na superfície o acido graxo e um ômega 6 .nem toda fosfatodiocolina e igual pode variar os ácidos graxos que estão ligados nela toda fosfatodiocolina vai ser um glicerol ligado no grupo fosfato que vai ta ligado numa colina que vai ta ligado em 2 acidos graxos .
membrana e um mosaico fluido,ou seja e um liquido onde as coisas se difundem nele um tipo de liquido um fluido onde as coisas se difundem nele tem muita proteína na membrana plasmática alguma delas são glicosiladas ou seja tem resíduos de carboidratos ligados covalentemente nelas outras não tem proteínas que atravesao membrana tem proteínas que ficam so associadas a membrana e as membranas são muito diversas existe muitos graus de diversidade membrana toda membrana e uma bicamada lipídica uma camada pro lado de dentro e uma camada pro lado de fora então são duas um fosfolipídio virado pra fora e um virado pra dentro uma bicamada .no lado de dentro dessa bicamada tem lipídios diferente do lado de forae proteínas também o lado de dentro dessa bicamada e diferente do lado de fora dessa bicamada isso chama de distribuição assimétrica de lipídios não e igual do lado de dentro e do lado de fora das membrana cada tipo celular vai ter membranas diferentes cada tipo de célula vai ter uma membrana plasmática 
diferente as proteínas vao ser diferente e o perfil de fosfolipideos também dentro de uma mesma célula vai ter diferentes organelas.
As células vao ter membrana aonde na membrana plasmática membrana nuclear membrana interna da mitocôndria membrana externa da mitocôndria reticulo endoplasmático sistema de golgi vesículas ... e todas vao ser diferente 
A composição da membrana em organelas e diferente 
As membranas podem apresenta o que chamam de jangada que e uma região da membrana que apresenta maior rigidez onde as coisas ali dentro se difundem com menos velocidade se difudem em conjunto e e uma região da membrana que fica boiando tudo junto ali isso aumenta a diversidade estrutural da membrana 
Células tem citoesqueletos que e uma serie de proteínas dentro da célula que dao forma pra célula proteínas que estão mais rígidas e dao forma pra celular e esses elementos do citoesqueleto pode propiciar a restrição do movimento de algumas proteínas de um lugar pro outro da membrana ,elementos do citoesqueleto delimitam regiões onde certas proteínas ficam meio prisioneiras por um tempo a velocidade de difusão e restrita por um tempo mais uma forma que a célula tem de torna a membrana um pouco mais organizadas 
Membranas são diferentes em diferentes tecidos são diferentes em diferentes organelas composição diferenciada de fosfolipídios de proteínas 
Difusão e um processo motivado pela entropia
Fosfolipases são enzimas atuar por exemplo no fosfolipideo quebrando ligações ester que os fosfolipídios tem que conecta o glicerol libera o acido graxos e sobra o glicerol sozinho pro lado 
Membranas podem ser vista também como depósitos de acido graxos que estão la e pode ser liberados pra célula a qualquer momento por uma fosfolipase e a fosfolipase pode liberar um acido graxo especial que e o acido araquidônico e um acido importante e um acido graxos que tem 20 atomo de carbono ele tem 4 insaturaçao ele e um ômega 6 as fosfolipases são esteragem esteragem uma enzima que quebra ligação do tipo ester 
Uma vez que o acido araquidônico for liberado pra célula ele pode ser substrato de uma serie de enzimas e entre essas enzimas vai ter a cicloquizenagem 2 que e a enzima que transforma o acido araquidônico em plostraglandina prostlaglandinas são moléculas que vao mediar o processo inflamatório 
Note que são as dupla ligações do acido araquidônico que acabam dando origem a essas estrutruturas estruturas cítricas 
Hélice anfipática e uma hélice que tem um lado apolar leucina e um lado polar serina as hélice se organizam no meio a parte polar e do lado de fora apolar contato com os ácidos graxos ela não vai existir sozinha na membrana elas não anfipáticas vao se juntar e fazer com que todas elas fiquem so com a parte apolar pra fora e a parte polar pra dentro.
Estado estacionário condição esxperimental onde a taxa de consumo enzima substrato e igual a taxa de produção do complexo enzima substrato e uma taxa onde o complexo enzima substrato se mantem constante .como faz para que esse estado estacionário ocorra a gente coloca pouca enzima e muito substrato então sempre vai ter a enzima quase toda ligada no substrato na medida que esse complexo enzima substrato forma produtos novas moléculas de substrato vao esta prontamente disponíveis para ligar na enzima formando novamente enzima substrato e assim a taxa de consumo de produção do complexo enzima substrato vao ser igual 
 A concentração do complexo enzima substrato não muda se mantem igual 
A função da hexoquinase na regulação do metabolismo de carboidrato é bem conhecida e essencial para sua metabolização, sendo a primeira enzima a atuar sobre a glicose transformando-a em glicose-6-fosfato que é o principal substrato para as vias metabólicas Pode-se inferir que a hexoquinase é uma enzima reguladora, na qual a glicose-6-fosfato é tanto o substrato como o regulador alostérico. É um importante sítio de regulação metabólica porque a atividade desta enzima pode ser aumentada ou reduzida por um certo número de metabólitos comuns.
 
 Todas as ligações peptídicas entre os 20 aminoácidos mais encontrados nos seres humanos são iguais. Da mesma forma, as ligações glicosídicas que ocorrem no polímero amilose são iguais. A celulose é um polímero de glicose, e todas as ligações glicosídicas que existem na celulose são iguais. No caso do glicogênio, um mesmo resíduo de glicose pode participar de três ligações glicosídicas.
Escolha uma opção:
Verdadeiro
Falso
 
Estrutura quaternária
Estrutura primária
Domínio
Estrutura secundária
Proteína enovelada
Inibidor Misto
Inibidor Competitivo
Inibidor Incompetitivo