Questionário 1

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Questionário de Bioquímica 
 
A água e seus efeitos sobre as biomoléculas em solução 
1. Uma grande coesão interna à água líquida é conferida pelo grande número de pontes de 
hidrogênio entre as suas moléculas . O que permite à água a formação de tantas pontes de 
hidrogênio ? 
Ela tem em sua estrutura 2 polos positivos e 2 receptores negativos. Essa conformação acontece 
porque a ligação do Hidrogênio com o Oxigênio tem uma disparidade de carga altíssima; os 
elétrons compartilhados tendem a ficar mais próximos do núcleo do Oxigênio (dando origem aos 
2 receptores). Sendo assim, a formação de tantas pontes de Hidrogênio se deve à capacidade da 
molécula de formar até 4 dessas ligações, conferindo grande coesão à água. 
2. Por que as biomoléculas polares mas não carregadas, como os açúcares, por exemplo, 
dissolvem-se facilmente em água ? 
Isso ocorre pois carboidratos tem em sua estrutura diversas hidroxilas (OH) que conferem essa 
polaridade às moléculas, independentemente de sua cadeia carbônica; as hidroxilas realizam 
ligações de Hidrogênio com as moléculas de água, o que facilita sua dissolução em meio aquoso. 
3. Estruturalmente como podem ser caracterizadas uma micela e uma bolha de sabão ? 
Micelas são fruto de solutos anfipáticos; neles há uma camada polar e uma apolar. As partes 
polares da estrutura se unem as moléculas de água por ligações de Hidrogênio e, devido à 
corrente de moléculas em movimento, as regiões apolares se encontram e formam ligações de 
Van Der Waals entre si. Esse fenômeno faz com que a região polar fique exposta e a apolar fique 
“escondida” entremeio as partes que fazem ligações com a água. 
Quanto às bolhas de sabão, elas se formam de vido à diminuição da tensão superficial numa 
solução aquosa de um tensoativo (como o sabão e o detergente). Forma-se uma bicamada, onde 
a parte hidrofílica fica voltada para o interior, retendo a água, e a parte hidrofóbica fica voltada 
para o exterior, em contato com o ar dentro e fora da bolha. A face hidrofóbica não interage 
bem com o ar, esse é o porquê do formato esférico, já que é um arranjo geométrico que diminui 
a área superficial, é um processo espontâneo e menos energético. 
4. Por que as moléculas de água se afastam mais facilmente da parte apolar de uma molécula 
anfipática? 
Isso acontece pois não há interação alguma entre a água e essa região apolar (uma vez que não 
há polos). Assim, a água se vê mais atraída à parte que está carregada (polar), formando pontes 
de Hidrogênio, e essa interação acaba “afastando” as partes apolares, devido à corrente 
constante de moléculas em movimento. 
5. O que é uma solução tampão? 
Uma solução tampão (geralmente um ácido fraco) tem a capacidade de regular a variação 
brusca de pH num sistema que está sendo titulado. Isso acontece porque esses compostos 
conseguem repor o sistema, de acordo com a necessidade, durante uma determinada faixa de 
pH, denominada faixa tamponante. 
6. Como um tampão consegue minimizar a variação de pH? 
Isso ocorre porque, por exemplo, um ácido fraco tem a capacidade de ionizar-se, doando 
prótons. Mesmo que uma base forte seja continuamente adicionada ao sistema, dentro de uma 
determinada faixa tamponante, o ácido será capaz de doar seus prótons e atender a 
necessidade de receber H+ da base titulada no sistema, mantendo o pH constante durante um 
determinado período (faixa tamponante). 
7. Por quê a molécula de água é um dipolo? 
Porque, estruturalmente, ela é formada por dois átomos de Hidrogênio em conjunto a um 
átomo de Oxigênio. Essa grande diferença de eletronegatividade faz com que a molécula seja 
polar, tendo dois polos positivos e dois receptores negativos em sua estrutura, sendo 
considerada, assim, um dipolo. 
8. Por quê em uma solução de água + soluto anfipático formam-se micelas? 
Porque a estrutura do soluto anfipático se dá por uma região polar e uma região apolar. As 
partes polares se unem à água por intermédio de pontes de Hidrogênio e essas interações 
acabam aproximando as faces apolares que, quando próximas, formam ligações de Van Der 
Waals entre si. O tipo de conformação (regiões polares voltadas para fora) ocorre porque as 
partes apolares preferem ter o mínimo de contato possível com a água; assim, ficam escondidas 
na parte de dentro, enquanto as faces polares estão expostas. 
9. O que significa dizer que o pH é uma escala logarítmica? 
A escala logarítmica é utilizada para simplificar a representação numérica da tabela; cada valor 
de pH inteiro abaixo de 7 é 10x mais ácido do que o próximo valor mais elevado. O mesmo 
acontece para valores acima de 7, cada um é 10x mais alcalino do que o próximo valor inteiro 
inferior. 
10. Qual a diferença entre um ácido fraco e um ácido forte? 
Segundo Bromsted, ácidos são doadores de prótons, ou seja, se ionizam. A diferença entre um 
ácido fraco e um ácido forte é que o fraco se ioniza parcialmente, enquanto o forte ioniza 
completamente em solução aquosa (e, portanto, não pode ser utilizado como tampão, pois não 
apresenta H+ disponíveis para reposição do sistema). 
 
Carboidratos 
11. Como se diferencia aldoses e cetoses ? Qual a nomenclatura para cada um? 
Aldoses são monossacarídeos derivados de um aldeído e tem nomenclatura usual; cetoses são 
monossacarídeos derivados de uma cetona e sua nomenclatura se dá por: nome da aldose + ul 
(exemplo: xilose -> xilulose). 
12. O que são centros quirais e qual é a consequência imediata de sua presença na molécula de 
carboidrato ? 
Centros quirais são formados onde há carbonos assimétricos, os quais apresentam 4 ligantes 
díspares entre si. Estes ocasionam a apresentação de estereoisômeros (2 por carbono 
assimétrico), os quais tem a mesma composição química, mas tem posições espaciais diferentes 
um do outro (só são iguais se quebrada a estrutura). 
13. Conceitue : 
• furanose; 
Que tem conformação pentagonal enquanto cíclico. 
• piranose; 
Que tem conformação hexagonal enquanto cíclico. 
• hemicetal ; 
Composto derivado de uma cetona, formado pela reação entre um grupo carbonila e um álcool. 
• hemiacetal; 
Composto derivado de um aldeído, formado pela reação entre um grupo carbonila e um álcool. 
• carbono anomérico. 
É o carbono da função; é chamado de C1 e só é assimétrico na forma cíclica. Também é o único 
ligado a dois O. A forma cíclica ocorre quando uma hidroxila de um dos carbonos da cadeia 
reage com o oxigênio do carbono da função; esse carbono da função sofre um ataque 
nucleofílico e passa a ter uma hidroxila. A hidroxila da cadeia fica ligada ao carbono 1, gerando a 
forma cíclica. 
14. O que caracteriza a estrutura tridimensional do amido ? Quais os dois principais 
componentes que formam este polissacarídeo? 
Pode ser formado por amiloses ou amilopectinas (unidades de glicose). Se tem sua composição 
de amiloses, apresenta pouquíssimas ramificações e, se formado de amilopectinas, tem muitas 
delas. Além disso, apresenta uma das extremidades redutora e outra não; tem flexibilidade de 
rotação nas ligações glicosídicas e tende a apresentar uma estrutura helicoidal instável, que é 
estabilizada por ligações de Hidrogênio com as hidroxilas expostas. 
15. Qual a importância da extremidade redutora na ligação glicosídica ? 
A importância se dá porque é através dessa extremidade redutora no carbono anomérico que 
acontece a ligação glicosídica, formando primariamente um dissacarídeo. Nessa ligação, a 
hidroxila livre de um carbono anomérico interage com a hidroxila de um carbono não 
anomérico, ocorre condensação e liberação de água, ligando os monossacarídeos de forma 
covalente. Sem a extremidade redutora livre, a estrutura passa de hemiacetal/hemicetal para 
acetal/cetal. 
16. Observando apenas a estrutura de um monossacarídeo na forma cíclica, como se pode 
determinar se a forma linear apresenta função aldeído ou cetona? 
A diferença é que, quanto à aldose, a hidroxila livre de um carbono assimétrico reagecom o C1 
da função aldeído (na extremidade da cadeia), gerando a forma cíclica e ficam ligados ao 
carbono anomérico um H e uma hidroxila (OH). Quanto à cetose, o grupo hidroxila de um 
carbono assimétrico reage com o C2 da função cetona (no meio da cadeia), gerando a forma 
cíclica e ficam ligados ao carbono anomérico uma hidroxila e um grupo CH2OH. 
17. Comente sobre os mais importantes polissacarídeos de reserva : amido e glicogênio . 
Quanto ao amido, é a principal reserva de energia em células vegetais, pode ser formado por 
amiloses ou amilopectinas (unidades de glicose). Se tem sua composição de amiloses, apresenta 
pouquíssimas ramificações e, se formado de amilopectinas, tem muitas delas. Além disso, 
apresenta uma das extremidades redutora e outra não; tem flexibilidade de rotação nas ligações 
glicosídicas e tende a apresentar uma estrutura helicoidal instável, que é estabilizada por 
ligações de Hidrogênio com as hidroxilas expostas. Menos hidratado que o glicogênio. 
Quanto ao glicogênio, também é formado por unidades de glicose, é a principal reserva de 
energia em células animais e bactérias e é encontrada principalmente no fígado e nos músculos. 
Há menos intensidade de ligações entre seus componentes e ramificações afastam suas 
estruturas; é mais hidratado que o amido. 
18. O que confere aos oligossacarídeos seu poder redutor? Por que a sacarose é um carboidrato 
não redutor? 
A maioria dos oligossacarídeos tem capacidade de doar elétrons quando o carbono anomérico 
está livre pois apresentam grupos aldeído ou grupos cetona livres, ou seja, tem poder redutor. 
Isso não acontece na sacarose, pois não apresenta grupamentos aldeído/cetona livres; portanto, 
não tem a capacidade de doar elétrons e reduzir. 
19. O que torna a celulose insolúvel? 
Suas ligações glicosídicas tendem a formar fitas em zigue -zague (fibras de celulose). As fibras 
expostas interagem com as vizinhas, formando fibras mais rígidas. Em decorrência de sua 
estrutura complexa e abundante número de ligações entre si, não há quantidade significativa de 
hidroxilas livres para que haja interação com a água. 
20. Carboidratos podem apresentar ramificações? Caso afirmativo, quais carboidratos? E quanto 
a insaturações? 
Apresentam ramificações estritamente enquanto polissacarídeos, independentemente de serem 
homo ou heteropolissacarídeos. Um exemplo é o amido. Quanto à insaturações, não há ligações 
duplas entre carbonos em carboidratos, apenas ligações saturadas (simples). 
 
Lipídeos 
21. Quais são as vantagens dos lipídeos sobre os carboidratos como substâncias de reserva ? 
Quais as desvantagens? 
Estão no tecido adiposo e fornecem mais energia que os carboidratos, porém, queimam mais 
calorias do que carboidratos ou proteínas, enquanto fonte de energia (ocasiona perda de massa 
corporal). Além disso, não são uma reserva de uso imediato, já que não são preferencialmente 
utilizáveis pelas células. 
22. Quais as semelhanças e diferenças estruturais entre triacilgliceróis e sabão? Como o sabão 
pode facilitar a remoção de triacilgliceróis de uma superfície? 
Um triacilglicerol é formado por três ácidos graxos ligados a um glicerol, em conjunto por meio de 
uma esterificação (liberação de água; perde-se a característica polar). O sabão se forma por 
saponificação, quando um triéster (triglicerídeo) reage com uma base em meio aquoso e forma um 
sal (o sabão) e um poliálcool; tem uma longa cadeia carbônica apolar e uma extremidade polar. 
Ocorre a remoção da gordura porque sua cadeia apolar é lipofílica, interage com as moléculas de 
gordura, aprisionando-as em micelas, enquanto a extremidade polar, hidrofílica, fica voltada para 
fora, interagindo com a água e arrastando a sujeira gordurosa consigo. Sabões também são 
chamados de surfactantes, pois diminuem a tensão superficial da água, facilitando a penetração e 
limpeza. 
23. Diferencie glicerofosfolipídeos, triacilgliceróis e esfingolipídeos realçando seus constituintes. 
Triacilgliceróis são formados por um glicerol esterificado a três ácidos graxos; glicerofosfolipídios 
tem em sua estrutura um glicerol esterificado a dois ácidos graxos e ligado a um grupo fosfato que, 
por sua vez, está ligado a um tipo de álcool (etanolamina, serina, glicerol ou colina); esfingolipídios 
podem ter duas conformações diferentes: uma esfingosina ligada a um ácido graxo e um grupo 
fosfato ligado a uma colina (esfingofosfolipídios) ou uma esfingosina ligada a um ácido graxo e a uma 
glicose ou galactose (esfingoglicolipídios). 
24. Explique a importância dos esteróis para a estrutura das membranas das células 
eucarióticas. 
Esteróis estão presentes na maioria das membranas celulares de células eucarióticas; o colesterol é 
o principal esterol nas células animais. Sua importância se deve a execução de funções fundamentais 
da membrana: a proporção de colesterol na membrana é variável e pode determinar propriedades 
como a fluidez e permeabilidade da célula. 
25. Relacione ponto de fusão com insaturação. 
Quanto a estrutura dos ácidos graxos, podem ou não apresentar ligações duplas entre carbonos e, 
quando tem insaturações, o ponto de fusão é menor e há menos interações por existirem partes 
fixas. A questão do ponto de fusão decorre do fato de que na mudança de estado físico, ligações 
intramoleculares não se quebram, mas intermoleculares sim (ligações de Van Der Waals) e há menos 
interações quando há insaturações, portanto, menos energia é gasta para separar as moléculas. 
26. A que se referem os termos "gorduras saturadas" e "gorduras trans" frequentemente 
usados em relação a aspectos nutricionais? 
Se referem a conformação dos ácidos graxos, já que podem ser saturados (ligações simples) ou 
insaturados (ligações duplas) e podem apresentar isomeria cis (onde os grupos ligantes iguais ficam 
do mesmo lado do plano espacial) ou isomeria trans (onde os grupos ligantes iguais ficam em lados 
opostos do plano espacial). 
27. Quais as diferenças estruturais entre os lipídios esteroidais e os lipídios que contêm ácidos 
graxos em sua estrutura? 
Eles não contêm ácidos graxos, são compostos em sua grande maioria por 4 anéis aromáticos, tem 
tamanho de cadeia similar e poucas regiões polares, embora sejam anfipáticos. Já os outros lipídios, 
contém ácidos graxos, tem cadeias aparentemente lineares e tamanhos de cadeia díspares entre si, 
além de que podem ou não ser apolares. 
 
Aminoácidos , peptídeos e proteínas 
28. Quais são as características comuns à grande maioria dos aminoácidos? 
Tem carbono assimétrico (4 ligantes diferentes, exceto a Glicina), grupos substituintes, configuração 
absoluta (carbono alfa, ácido carboxílico, amina, hidrogênio e um radical), estereoisômeros quando 
o radical é díspar e, quando monoméricos, tem polaridade, mas a perdem na ligação peptídica, já 
que só o radical fica exposto (propriedades definidas pelo radical, enquanto polímero). 
29. O que são "zwitterions"? 
Compostos anfóteros, podem se comportar como ácidos ou bases. No caso dos aminoácidos, 
comportam-se como ácidos por causa do ácido carboxílico e como bases por causa do grupo amina. 
Há a possibilidade da reação da parte ácida com a básica, formando um sal. Como acontece no 
mesmo composto, é chamado de sal interno (composto químico eletricamente neutro mas que 
possui cargas opostas em diferentes átomos; zwitterion). 
30. Que partes dos aminoácidos podem liberar H+ para a ação tamponante dos aminoácidos? 
Primeiramente, é ionizada a parte do ácido carboxílico, enquanto na sua faixa tamponante em pH 
ácido. Depois, é ionizado o grupo amina, enquanto na sua faixa tamponante em pH básico. Caso haja 
um radical ionizável, há uma terceira faixa tamponante no experimento de titulação, impedindo a 
variação de pH em determinado período. 
31. O que representa o ponto isoelétrico da curva de titulação dos aminoácidos ? 
O ponto isoelétrico na curva de titulação acontece quando todo oácido carboxílico é desprotonado, 
adquirindo uma carga negativa, enquanto o grupo amina continua protonado com carga positiva. É o 
valor de pH onde há equivalência entre carga negativa e positiva. Cargas se anulam (+ 1 – 1 = 0). 
32. Como a carga de um aminoácido pode variar em função do pH da solução? 
A carga varia em detrimento do pH de uma solução porque o aminoácido funciona como um sistema 
de tampão, com duas faixas tamponantes. O ácido carboxílico comporta-se da seguinte forma: 
protonado neutro -> desprotonado negativo -> desprotonado negativo; já o grupo amina comporta-
se assim: protonado positivo -> protonado positivo -> desprotonado negativo. Quanto a condição 
geral da carga, resultante da oscilação de pH: carga positiva -> carga nula -> carga negativa; carga 
média defínivel em pH 7. 
33. Qual a diferença entre a titulação de aminoácidos na forma monomérica e na forma de 
peptídeos? 
Quando em forma monomérica, pode haver duas faixas tamponantes intrínsecas da estrutura do 
aminoácido (do ácido carboxílico e do grupo amina) além da faixa tamponante em potencial se 
houver um radical ionizável. Porém, quando peptídeo, apenas o radical está exposto, possibilitando 
a existência de apenas uma faixa tamponante (caso seja ionizável). 
34. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas ? Por que os 
aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? 
É uma ligação entre o grupo amina (N) e o carbono do ácido carboxílico, onde ocorre condensação e 
liberação de água. Aminoácidos envolvidos nessas ligações são chamados de resíduos porventura da 
perda de elementos de água quando um aminoácido é unido ao outro. 
35. Cite e exemplifique algumas funções atribuídas a proteínas. 
Atividade enzimática (aumentando a velocidade de reações metabólicas), estrutural (citoesqueleto e 
teias de aranha são exemplos), transporte (canais iônicos, albumina, hemoglobina etc), defesa 
(anticorpos, peçonha), reserva (reaproveitamento de aminoácidos; fonte de energia), regulação, 
motilidade (cílios e flagelos, contração muscular) e sinalização (lume dos vagalumes é um exemplo) 
são algumas das funções atribuídas as proteínas. 
36. Embora as ligações covalentes sejam claramente muito mais fortes, algumas interações mais 
fracas predominam como forças estabilizadoras de alguns níveis da estrutura protéica. Que 
níveis de estrutura são esses? Por que se mantêm estáveis com tais ligações? 
Em estruturas secundárias, ocorre o dobramento de regiões flexíveis (phi e psi), há interação entre 
aminoácidos vizinhos que formam pontes de Hidrogênio. Na alfa-hélice, que tende a formação 
helicoidal, carboxilas e H se aproximam, tem polaridade e, por isso, formam ligações de Hidrogênio, 
que estabilizam a hélice. Na folha-beta, tende a um zigue zague linear, onde pontes de Hidrogênio 
lado a lado estabilizam a estrutura. Em estruturas terciárias, regiões distantes ficam próximas devido 
ao enovelamento protéico e as interações entre radicais (pontes dissulfeto, ligações iônicas, pontes 
de Hidrogênio, forças de Van Der Waals e também as covalentes) mantém a estabilidade. Já em 
estruturas quaternárias, mais que uma cadeia interage com a outra por vários tipos de ligações 
(como as citadas acima) entre as fitas; a grande quantidade de interações confere estabilidade a 
estrutura. 
37. O que diferencia a estrutura secundária da terciária ? 
Na estrutura secundária, a proteína pode dobrar-se sobre si mesma, de acordo com as regiões 
flexíveis (phi e psi) e as interações entre aminoácidos vizinhos são pontes de Hidrogênio; na 
estrutura terciária, regiões mais distantes ficam próximas, ocorre enovelamento e diversas ligações 
entre radicais (pontes dissulfeto, ligações iônicas, pontes de Hidrogênio, forças de Van Der Waals e 
também as covalentes) mantém a estabilidade estrutural. 
38. Quais são as restrições que afetam a estabilidade de uma -hélice ? 
Alguns fatores que afetam a estrutura da alfa-hélice são a temperatura (já que em decorrência de 
altas temperaturas, ocorre a desnaturação protéica, que na maioria das vezes é irreversível), a 
presença da prolina (que é um resíduo desestabilizador de hélice), o pH (pois, dependendo dele, 
desestabiliza-se a quantidade de interações porventura dos níveis de H+ e OH- muito díspares) e os 
sais (que, se adicionados ao sistema, podem roubar átomos da hélice, por serem constituídos de 
partes muito eletronegativas e muito eletropositivas). 
39. Como se classificam os aminoácidos e em que se baseia essa classificação se todos são 
polares? 
Só são todos polares na forma monomérica. Enquanto peptídeo, apenas o radical está exposto e ele 
que serve para classificar os aminoácidos em grupos díspares. Eles se dividem em: não assimétrico 
(glicina), apolares (alanina, valina, leucina, isoleucina), sulfurados (cisteína, metionina), aromáticos 
(fenilalanina, tirosina, triptofano), imino ácido (prolina; forma uma ligação com o grupo amina e uma 
com o carbono), polares neutros em pH 7 (serina, treonina, asparagina, glutamina), polares com 
carga negativa (ácido aspártico, ácido glutâmico, histidina; ácidos) e polares com carga positiva 
(lisina, arginina; básicos). 
40. Relacione o tipo de ligação presente em cada nível estrutural das proteínas. 
Na estrutura primária, só há ligações peptídicas, ligando os aminoácidos. Na estrutura secundária, há 
ligações peptídicas e ligações de Hidrogênio entre aminoácidos vizinhos. Na estrutura terciária, há 
ligações peptídicas, ligações de Hidrogênio, além de diversos outros tipos de ligações 
intermoleculares (ponte dissulfeto, ligação covalente, ligação iônica, forças de Van Der Waals). Na 
estrutura quaternária, há os mesmos tipos de ligações da terciária, mas essas interações ocorrem 
também entre cadeias protéicas. 
41. De que forma a estrutura primária define a estrutura terciária? 
A sequência de aminoácidos, direta ou indiretamente, vai determinar quais tipos de ligações podem 
ou não serem feitas quando ocorre o dobramento e enovelamento protéico, decorrente das 
interações entre radicais. 
42. O que são pontes dissulfeto? Como elas participam da estrutura de uma proteína? 
São ligações covalentes simples, resultado da junção de dois grupos tiol/oxidação de grupos 
sulfidrilo. Formadas nas proteínas por resíduos de cisteína (a metionina não é capaz de fazer essa 
ligação, embora seja um dos aminoácidos sulfurados). Essas pontes mantêm porções da proteína 
unidas, tornando-a mais estável. Também podem fazer parte de um núcleo hidrofóbico, onde 
resíduos hidrofóbicos poderão concentrar-se na zona de ligação. Aumenta a concentração de 
resíduos de aminoácidos e diminui a quantidade de água nessa zona (impedindo a quebra de pontes 
de Hidrogênio). 
43. Que regiões na estrutura de um polipeptídeo são flexíveis (passíveis de rotação)? 
As partes que não estão envolvidas na área de ressonância da ligação peptídica (regiões fixas) são 
flexíveis. Há flexibilidade de rotação no carbono alfa (phi e psi; lado esquerdo e direito). Algumas 
posições de rotação levam a choques; o gráfico de Ramachandran mostra todas as combinações de 
rotação possíveis/encontradas na natureza. 
 
Enzimas 
44. Quais são as vantagens das enzimas em relação aos catalisadores não-biológicos ? 
Tem alto poder catalítico, alta especificidade, funcionam em solução aquosa (enquanto os não-
biológicos só funcionam em solvente orgânico apolar), tem atividade em temperatura e pH 
fisiológicos (os não-biológico por vezes só funcionam em faixas de temperatura/pH específicas e 
muito além ou aquém das especificações relativas ao corpo animal) e são mais eficientes que vários 
dos catalisadores não-biológicos (para o metabolismo animal). 
45. Cite a importância das enzimas regulatórias nos sistemas enzimáticos. 
Controlam a etapa limitante em uma cadeia de reações e as enzimas tem sua atividade aumentada 
ou diminuída, em função de sinais. Enzimaspodem ser estimuladas ou inibidas quando estão ligadas 
por esses mecanismos de regulação; funcionam como enzimas nas próprias enzimas, já que tem a 
capacidade de ativar ou desativá-las. 
46. Por que as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são 
essenciais para o exercício das atividades catalíticas? 
Essas estruturas são fundamentais pois são todas representativas de etapas pelas quais a proteína 
passou até se tornar uma molécula complexa. Não há proteína sem que haja primariamente sua 
estrutura basal com a sequência de aminoácidos que lhe originou (estrutura primária). Quando 
atinge o estado estrutural quaternário, é ele quem determinará sua função, a que substrato se 
acoplará e qual tipo específico de reação irá ser acelerada. 
47. O que são cofatores, coenzimas e grupos prostéticos? 
Cofator é uma molécula inorgânica ou orgânica unida a uma enzima; juntas, elas têm ação catalítica. 
Quando esse cofator é composto por uma molécula orgânica, é denominado coenzima; quando a 
ligação entre a proteína/apoenzima/apoproteína e o cofator é uma ligação covalente, este é 
chamado de grupo prostético. 
48. O que é energia de ativação de uma reação? de que maneira os catalisadores aumentam a 
velocidade da reação? 
Energia de ativação é a energia mínima necessária para iniciar uma reação química; a velocidade de 
reação é a quantidade de produto formado por quantidade de tempo. O que baixa o nível da energia 
de ativação é a deriva de interações fracas, onde o substrato entra em contato com o sítio catalítico 
e é favorecido por várias interações enzima-substrato, atingindo o objetivo com menos energia de 
ativação. A velocidade de reação aumenta pois com a energia de ativação reduzida, o processo 
demora bem menos tempo. 
49. O tradicional modelo chave-fechadura apresenta uma incoerência . Explique e corrija-o. 
Esse modelo explica somente a questão da complementaridade entre substrato e sítio catalítico, 
mas não a termodinâmica do processo; não explica como diminui a alta demanda de energia de 
ativação no sistema. Para resolver essa incoerência há o modelo da quebra do bastão (Enzyme 
Complementary To Transition State), baseado na deriva de interações fracas entre a enzima e o 
substrato, que não só se acopla parcialmente ao substrato no estado inicial, mas também tem 
complementaridade total durante o estado de transição, onde se está no estopim do estado de 
transição, exigindo uma energia de ativação baixíssima comparada ao modelo chave-fechadura. 
50. Como os vários tipos de inibição influenciam os valores de Km e Vmax? 
Quanto a inibição irreversível, não há KM ou VMax, pois o sítio é inativado. Quando é um inibidor 
competitivo: KM diferente, VMax igual sem, com e com muito inibidor (se há uma grande 
concentração, a chance de encaixe do substrato é maior que a do inibidor). Quando é um inibidor 
não competitivo: KM igual, VMax diferente sem, com e com muito inibidor (vão continuar ligando 
nos sítios catalíticos e inativando-os; velocidade máxima não pode ser atingida). 
51. O que acontece com a enzima e com o inibidor quando se usa um inibidor suicida? 
O inibidor suicida inicia a reação no sítio catalítico, interagindo de forma covalente, converte-se e 
liga-se a ela de forma definitiva. A função da enzima é inativada, embora o inibidor também tenha 
perdido sua função e ficado inutilizável. 
52. O gráfico da cinética de uma enzima alostérica tem forma hiperbólica. Nesse gráfico há um 
valor de [S]em que Vo = 1/2 Vmáx. Esse valor pode ser considerado Km ? Por que ? 
Não, pois as enzimas alostéricas não se aplicam a cinética proposta por Michaelis-Menten, o padrão 
do gráfico muda, logo, suas propriedades também são diferentes. A variação da atividade em função 
da concentração de substrato no sistema não é constante, mas sim variável, dependendo se o 
substrato está isolado, acompanhado de um ativador, de um inibidor ou até mesmo das duas coisas 
ao mesmo tempo. 
53. Por que a curva obtida para a cinética alostérica é sigmóide , e não hiperbólica ? 
Porque a curva reflete as interações cooperativas entre as subunidades protéicas. Mudanças na 
estrutura de uma subunidade ocasionam mudanças nas subunidades adjacentes. As diferentes 
respostas em suas curvas de variação de atividade em função da concentração do substrato se 
devem ao fato de que algumas possuem moduladores inibidores, outras moduladores efetores e 
várias possuem os dois tipos. 
54. Graficamente qual a diferença entre uma enzima com efetor e outra com inibidor alostérico 
? 
Um efetor alostérico positivo aumenta a afinidade da enzima pelo substrato e, assim, eleva a 
velocidade da reação; um efetor alostérico negativo reduz a afinidade da enzima pelo substrato e, 
assim, diminui a velocidade da reação. No gráfico, quando comparado ao efeito enzimático no 
substrato isolado, veêm-se variações significativas de velocidade de reação quando associado a um 
inibidor ou a um efetor. 
55. O que é e qual a importância da canalização de enzimas? 
É o processo no qual o intermediário produzido por uma enzima é transferido para a próxima enzima 
sem misturar-se completamente com a fase de massa; processo equivalente a uma micro 
compartimentação do intermediário, embora difusão ocorra simultaneamente em graus variáveis 
em muitos desses casos. São de importância fundamental pois são necessários e muito comuns em 
caminhos bioquímicos que resultam em grande adição de energia química a célula; a glicólise e o 
ciclo do ácido cítrico são reações canalizadas. 
56. Descreva as vantagens das enzimas serem proteínas 
As características das proteínas são vitais para que seja possível a formação de enzimas tão ímpares 
entre si; quanto a sua estrutura basal, os aminoácidos tem uma amplitude grande de combinações 
possíveis, podendo dar origem a uma expressiva pluralidade de sequências que irão determinar 
funções específicas de proteínas no metabolismo. Quanto a sua estrutura complexa, a etapa 
quaternária de enovelamento possibilita determinar funções para cada enzima com alta 
especificidade, definem a qual tipo de substrato ela se acoplará e de qual tipo de reação ela fará 
parte. A maior vantagem é que as proteínas são responsáveis por executar tarefas no corpo de 
acordo com as instruções gênicas, e, sendo assim, tem disseminação muito ampla nas atividades 
metabólicas. Isso confere um meio de acesso aos processos corporais de amplitude significativa as 
enzimas, possibilitando essa especificidade que é tão importante. 
57. Diferencie graficamente inibição competitiva de não-competitiva 
Na inibição competitiva, as três linhas do gráfico (sem, com e com muito inibidor) se cruzam no eixo 
y, tendo sua velocidade máxima igual entre si nos três casos, embora tenham pontos de KM 
diferentes um do outro; isso ocorre porque com uma concentração abundante de substrato, a 
chance de encaixe de um inibidor no sítio catalítico é irrisória. Na inibição não-competitiva, o gráfico 
apresenta as três linhas se cruzando quanto ao KM mas com índices de velocidade máxima díspares 
entre os três; isso acontece porque, mesmo que todos os sítios sejam preenchidos pelo substrato, 
alguns ainda assim serão inibidos, não sendo possível alcançar a velocidade máxima, embora isso 
não afete o KM que independe da reação acontecer em todos os sítios ou não. 
58. O que é o pH ótimo de uma enzima? Por que ocorre essa especificidade? 
O pH ótimo de uma enzima se dá quando o poder catalítico é máximo. Há de ser específico, porque 
o pH interfere na carga e interações da estrutura terciária, muda a estrutura espacial da proteína e 
isso acarreta em uma perda do poder catalítico; o pH ótimo é específico para que isso não aconteça 
e para que o aproveitamento da atividade enzimática seja o melhor possível. 
 
 
Nucleotídeos e ácidos nucléicos . 
59. Diferencie bases nitrogenadas de nucleosídeos e nucleotídeos. 
Bases nitrogenadas são compostosquímicos formados por anéis que contêm Nitrogênio e são 
componentes dos nucleotídeos/nucleosídeos que, por sua vez, compõem os ácidos nucléicos. Em 
nucleosídeos, as bases são chamadas adenosina, timidina, citidina, guanosina e uridina e estão em 
conjunto com uma pentose. Em nucleotídeos, as bases são adenina, timina, citosina, guanina e 
uracila e estão em conjunto com uma pentose e um grupo fosfato. 
60. Qual a estrutura básica de um nucleotídeo ? 
A estrutura básica de um nucleotídeo é composta de uma base nitrogenada ligada no Carbono 3’ 
(adenina, guanina, timina, citosina ou uracila), uma pentose (ribose ou desoxirribose) e um 
grupamento fosfato ligado ao Carbono 5’. 
61. Quais são as partes dos nucleotídeos envolvidas em uma ligação fosfodiéster? 
Ela ocorre entre o grupo hidroxila ligado ao Carbono 3’ de uma pentose e o grupo fosfato do 
nucleotídeo seguinte, que, por conseguinte, está ligado ao Carbono 5’ da outra pentose. 
62. Que fatores permitem que o DNA funcione bem como reservatório de informação genética? 
Ele tem um mecanismo fiel de replicação, fazendo com que todas as células em um mesmo 
organismo tenham a mesma constituição genética e propiciando o mecanismo da hereditariedade; 
tem capacidade de codificar proteínas que são expressas por um organismo através de seu conteúdo 
informativo, que é expresso pelo alfabeto de nucleotídeos, sequenciados de forma complexa; e tem 
capacidade de fazer mutações, necessárias para a seleção evolutiva. 
63. Compare a renaturação protéica com a renaturação de um ácido nucleico. 
Quanto a renaturação de um ácido nucléico: não ocorre caso a temperatura seja reduzida de forma 
brusca, embora seja possível com uma diminuição gradual da temperatura, caso os começos das 
fitas complementares se encontrem e ocorra o pareamento. Quanto a renaturação de uma proteína: 
não acontece na grande maioria dos casos, já que a conformação desnaturada pode ser até mais 
estável do que a natural. Existem algumas exceçõe: ,proteínas muito pequenas ou que contém 
muitas pontes dissulfeto. 
64. Entre os principais nucleotídeos, encontra-se a ATP (e também GTP , UTP e CTP) . Qual é a 
sua função ? Por que consegue desempenhá-la tão eficientemente ? 
Esses nucleotídeos servem como moeda energética no corpo, armazenam energia proveniente da 
respiração celular/fotossíntese para uso imediato, sendo necessárias para que reações metabólicas 
(processos químicos, mecânicos, elétricos, osmóticos, luminosos etc) ocorram de maneira eficaz. A 
eficácia se deve ao aproveitamento dessa energia armazenada associada as reações de quebra do 
grupo trifosfato que liberam muita energia para auxiliar a realização de outras reações que 
consomem uma quantidade significativa de produtos de teor energético no metabolismo. 
65. A estabilização da estrutura tridimensional dos ácidos nucléicos é feita pelo pareamento 
específico de bases. Qual a dupla mais estável e por quê? 
A ligação da citosina com a guanina é mais estável pois apresenta três ligações de hidrogênio, sendo 
assim mais difícil rompê-las. A ligação da timina com a adenina só tem duas pontes de hidrogênio, 
sendo estas ligações representativas de partes mais frágeis da estrutura dos ácidos nucléicos.