Proteinas e aminoacidos.

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UNIVERSIDADE DO ESTADO DE MATO GROSSO – CAMPUS CÁCERES
Aluno: Júlio Cézar Passos.
Professora: Herena Naoco.
Turma: 1º semestre de Agronomia.
Disciplina: Citologia.
AMINOÁCIDOS E PROTEINAS.
INTRODUÇÃO.
	Todos os alimentos industriais em sua embalagem traz a quantidade de proteína presente nesse determinado alimento, também é muito comum na criação de animais como aves, suínos e peixes saber a exigência que cada um tem nas diferentes fases de criação, e com isso comprar ou formular o alimento que cubra as exigências de PB% dos mesmos. 
	Temos alimentos denominados proteicos, que são ricos em proteínas como carnes em geral, grãos de soja, caroço de algodão, ovos e muitos outros, têm também aquelas proteínas que o próprio corpo produz e essas proteínas por sua vez têm inúmeras funções nas nossas organismo animal e também em outros seres como plantas e bactérias. Formada a partir da união de vários aminoácidos as proteínas compõem nossos cabelos, unhas, dentes, tecido muscular e ainda atuam como diversas enzimas e diversas reações em nosso organismo e ajuda na proteção como anticorpos.
	Além dessa importância qualitativa, as proteínas também tem uma expressiva quantidade quanto a formação das nossas células, são cerce de 50% de todo peso seco celular.
	Mas afinal, da onde vem às proteínas, como são feitas, como são digeridas, absorvidas e armazenadas? Por que a água quente amolece diversos alimentos como cenoura e batata, mas endurece o ovo? Responder a essas questões é um dos objetivos desse trabalho, e outro é fazer uma analise de todos os processos químicos envolvidos.
DESENVOLVIMENTO.
	Funções.
 Temos proteínas Regulatórias que não realizam transformações químicas e sim regulam as atividades de outras proteínas. Como exemplo a insulina regula o metabolismo da glicose; existem aquelas que regulam a expressão gênica ligando-se ao DNA ou ativando ou inibindo a transcrição, ligando-se ao DNA
Temos também a transportadoras que transportam substâncias. Por exemplo a hemoglobina que transporta O2, proteínas que transportam substâncias, como glicose e aa, de um lado para outro da membrana plasmática.
Á aquelas com função de Armazenamento que são usadas como reservatório de aminoácidos essenciais como a ovoalbumina, caseina, zeina e faseolina.
Temos as Contráteis e móveis que promovem movimentos na célula, como a tubulina que participam da divisão celular movimentando os cromossomos e a miosina, que é responsável por contração muscular.
As com funções Estruturais. São as proteínas responsáveis pelas estruturas biológicas entre elas as proteínas fibrosas insolúveis como a queratina e o colágeno, e a fibroína da seda e teia de aranha.
            Protetoras. Como exemplo tem-se as imunoglobulinas ou anticorpos; as toxinas como a da difteria, da cólera e a ricinina em algumas plantas; e as líticas como o veneno de cobra e de abelhas.
            Exóticas. As proteínas anti-congelamento que ocorrem no sangue de peixes árticos e antárticos são desse grupo.
            Enzimas. Corresponde à maior classe de proteínas sendo conhecidas mais de 2000. São substâncias que catalisam reações acelerando sua taxa em até 1016 vezes. São específicas em função e quanto a reação metabólica.
	Formação.
	Como já dito uma proteína é composta por vários aminoácidos ligados formando uma estrutura. Os aminoácidos por sua vez são constituídos pela ligação de um grupo funcional de ácido carboxílico (-COOH), um grupo amino (-NH2) ligados ao átomo de carbono-α. O que diferencia um aminoácido do outro é o GRUPO-R, cadeias laterais (ramificações). 
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Porém é preciso ligar vários aminoácidos e isso ocorre através de ligações ‘’peptídicas’’, A ligação peptídica ocorre entre o grupamento -COOH de um aminoácido com o grupamento -NH2 de outro. O primeiro aminoácido da cadeia peptídica é aquele que possui o grupamento amino-terminal e o último, o que possui o livre o grupamento carboxila-terminal. O grupamento R sempre ocupa posição oposta ao próximo, devido ao Cα ser assimétrico, liberando uma molécula de água durante a reação conforme a figura a seguir:
 
Fonte: Google imagens.
São conhecidos 20 aminoácidos (Alanina, Arginina, Aspartato, Asparagina, Cisteína, Fenilalanina, Glicina, Glutamato, Glutamina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metinonina, Prolina, Serina, Tirosina, Treonina, Triptofano e Valina) que dependendo da ordem, quantidade ou tipo de aminoácido dão origem a uma proteína. Esta grande variabilidade proporciona arranjos incontáveis entre as cadeias peptídicas em sua estrutura tridimensional bem como na função da proteína, uma vez que os diferentes aminoácidos possuem diferentes propriedades químicas que, em conjunto, serão responsáveis pela função da proteína. 
Das organelas celulares os ribossomos junto do Reticulo Endoplasmático são os que fazem as síntese de proteína, essas proteínas vão para o Complexo de Golgi onde são modificadas, armazenadas e depois liberada pra seu destino.
Quem ordena quais aminoácidos ligar para formar uma proteína são os cromossomos, presente no núcleo das células, O início da síntese de uma proteína se dá quando um determinado trecho de DNA, um gene, tem suas duas cadeias separadas pela ação de uma enzima chamada polimerase do RNA, que também orienta o agrupamento de nucleotídios livres no núcleo, junto a uma dessas cadeias. Esses nucleotídios unem-se, formando, então, uma molécula de RNA. Os nucleotídios agrupam-se segundo um emparelhamento de bases nitrogenadas parecido com aquele das duas cadeias do DNA, com a diferença de que a adenina se emparelha com a uracila (A - U). Dessa forma, se a sequência de bases nitrogenadas do DNA for, por exemplo, TACAATCGCATTCAGGTACTG, a sequência de bases do RNA formado será AUGUUAGCGUAAGUCCAUGAC.
 
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A sequência de bases transcritas a partir do DNA carrega consigo a informação codificada para a construção de uma molécula de proteína. Essa codificação se dá na forma de trincas de bases nitrogenadas, chamadas códons. O RNAm formado possui os seguintes códons: AUG, UUA, GCG, UAA, GUC, CAU, GAC. Assim cada códons do RNA formado neste processo determinam os aminoácidos que constituirão uma determinada molécula de proteína.
Estruturas.
	A proteína formada a partir dos códons primeiramente se encontra na estrutura denominada primaria, pois é dela que surgiram as outras formas que uma proteína pode estar. A estrutura primária das proteínas refere-se ao número linear e a ordem dos aminoácidos presentes. Nesta estrutura são encontradas ligações peptídicas e eventualmente, dependendo da proteína, podem ser encontradas ainda as pontes de dissulfeto.
A outra estrutura que se encontram as proteínas é a secundária na qual relaciona a forma que a cadeia polipeptídica assume no espaço, que pode ser de α-hélice ou β-pregueada.
A conformação em α-hélice é conferida através do ângulo de torção que os resíduos de aminoácidos apresentam na ligação peptídica, estabilizada por pontes de hidrogênio entre o oxigênio do grupamento carboxila de um Cα e o H do grupamento amino do outro aminoácido. A forma de α-hélice é possível graças à formação de pontes de hidrogênio entre os grupamentos funcionais dos aminoácidos da ligação peptídica e ao posicionamento contrário dos grupamentos R.
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A forma de β-pregueada é possível graças a pontes de hidrogênio que ocorrem entre duas partes das cadeias polipeptídicas dentro da molécula proteica. A forma de β-pregueada ocorre entre duas cadeias peptídicas dentro da molécula proteica, resultante entre pontes de hidrogênio entre elas, resultando em um dobramento entre os aminoácidos sobre si formando um ângulo característico. Tem-se a forma β paralela, começam ambas com amina e termina com acido carboxílico, e a β antiparalela, que ao contrario da anterior uma cadeia linear começa com amina e termina com acido carboxílico e a outra começa com acido carboxílico e termina com amina. 
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Aestrutura terciaria, já apresenta um pouco mais de complexidade, pois Muitos tipos de interações químicas podem ocorrer dentro de uma molécula proteica para garantir a estabilidade das cadeias. Com interações químicas ela mistura α Hélice, β pregueada e até estruturas primarias podendo ocorrer diversas interações ao longo e sua cadeia por motivos como: Pontes de Hidrogênio, Pontes de sulfeto, interação iónica, e interações de Vander Walls
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Nessa estrutura os aminoácidos que apresentam em sua ramificação grupos hidrofílicos (O, S, N) ficam para o lado externo da estrutura, enquanto que as que apresentam grupos hidrofóbicos (hidrocarbonetos) estão no meio interno, isso para que a agua consegui percorrer por dentro da estrutura. 
A Quarta e ultima estrutura é o arranjo espacial entre cadeias peptídicas das proteínas oligoméricas, definida por interações nãocovalentes entre as cadeias peptídicas e outros compostos de origem não protéica que, freqüentemente, fazem parte da proteína. A estrutura quaternária, portanto diz respeito ao arranjo não covalente formado por várias cadeias polipeptídicas como é o caso da hemoglobina. A configuração espacial final das proteínas (estrutura terciária ou quaternária) é constante e determinante das funções biológicas por elas exercidas.
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Desnaturação.
A exposição de proteínas a pH extremos ou temperaturas elevadas, mesmo por períodos curtos, faz com que a maioria delas apresentem modificações físicas em sua conformação tridimensional e em sua função fisiológica, processo conhecido como desnaturação. Desta forma, a perda da configuração espacial modifica completamente sua função, podendo até significar a destruição da proteína.
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 	Fisiologicamente, condições extremas de desnaturação protéica são obtidas com variação brusca acima de 50oC e pH abaixo de 5,0, ambas condições incompatíveis com a vida. Desta forma, o desenovelamento protéico em hipertermia ou acidoses leva a diminuição ou até perda da função protéica, mas que se mostra reversível quando cessa a causa da variação de temperatura e/ou pH. Este processo de renaturação, entretanto não é visualizado em condições experimentais extremas onde a desnaturação protéica é irreversível. E com isso compreendemos o porque da água quente endurecer o ovo quando o cozinhamos. 
Metabolismo.
Como a maioria dos seres vivos não é capaz de armazenar aminoácidos ou proteínas, o excesso de aminoácido deve ser oxidado quando as necessidades protéicas estão satisfeitas. 
O tipo de organismo e com condições metabólicas influenciam muito na fração metabólica de energia obtida a partir de aminoácidos, se eles são derivados de proteína dietética ou a partir de proteína tecidual. A partir da oxidação de aminoácidos Carnívoros podem obter até 90% das suas necessidades energéticas imediatamente após uma refeição, enquanto que herbívoros por esta via podem preencher apenas uma pequena fração de suas necessidades energéticas.
Nos animais, aminoácidos sofrem degradação oxidativa em três diferentes circunstâncias metabólicas: na primeira circunstancia alguns aminoácidos que são liberados a partir de proteína de degradação e não são necessários para a nova síntese protéica, durante o procedimento normal de síntese e degradação de proteínas celulares sofrem degradação oxidativa. Na segunda, quando uma dieta é rica em aminoácidos e proteínas e a ingestão ultrapassa as necessidades do organismo para a síntese protéica, o excedente é catabolizado; aminoácidos não podem ser armazenados. Na terceira durante o jejum prolongado ou de diabetes mellitus não controlada, quando carboidratos não são devidamente utilizados ou estão indisponíveis, as proteínas celulares são utilizados como combustível.
CONCLUSÃO
	Os elementos estão sempre num constante processo circulação, podendo estar armazenados e levados por um corpo animal, pode estar na atmosfera e também ou abaixo a superfície no solo e o mesmo acontece aos elementos que compõe as proteínas. Temos os aminoácidos essenciais que tem inicio quando as bactérias nitrificantes colocam a disposição da planta o Nitrogenio presente no solo, ou esse nitrogênio pode ser fruto também de um corpo animal (um dia teve muitas proteínas) que se decompôs e nesse processo temos a liberação de nitrogênio na forma de nitrato e nitrito eas plantas por sua vez produzem esses aminoácidos essenciais. Porem temos também Os aminoácidos não essenciais são sintetizados nos animais a partir de moléculas precussoras que fazem parte do ciclo de Krebs e do grupamento amino proveniente da degradação de aminoácidos. Como vários aminoácidos fornecem intermediários do ciclo de Krebs, há uma interdependência entre os aminoácidos no seu processo de degradação e síntese. 
Em fim, através de reações que sofrem as substancias é gerada a energia para o nosso organismo, as células precisam dessa energia para manter-se viva, crescer e se dividir, existe várias vias metabólicas responsáveis pelo objetivo final das células, sendo um processo de vital importância para o nosso corpo as proteínas podem ser formadas por 20 tipos de aminoácidos distintos, tendo funções importantes dentro das células.
	Referencias:
LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios básicos da bioquímica. Savier, Ed. 2, São Paulo, 1995. 
CAMPBELL, M.K.; FARREL S.O. Bioquímica. Versão COMBO. São Paulo: Cengage Learning, 2007
Proteinas e Aminoacidos. Disponível em>http://www2.fct.unesp.br/docentes> Acesso em: 27 de Out. de 2017
GALLO; LUIZ ANTONIO; Aminoacidos e Proteínas. Disponivel em:> http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/aminoacidos.html> Acesso em:27 de Out. de 2017.