Metabolismo Energético na atividade física

Prévia do material em texto

Ciclo de Krebs
No ciclo de Krebs há a formação de 2 ATP’S a partir de 2 piruvatos, assim, para cada piruvato há a formação de 1 ATP. Há a oxidação e a retirada de elétrons da matéria orgânica (sobrando somente o CO2 – no qual até o final do ciclo são gerados 3CO2, ocorrendo também a oxidação completa da glicose), e passando esses hidrogênios e elétrons para o NAD e para o FAD, que se convertem em NADH E FADH2, que vão para cadeia respiratória levando os elétrons. É com a energia desses elétrons que a cadeia vai produzir seus ATP’S. NADH e o FADH2 vão gerar muitos ATP’S na cadeia respiratória. Levando em conta a produção indireta de ATP’S o ciclo de Krebs produz a maior parte da energia que uma célula humana precisa.
REAÇÕES
Do piruvato ao acetil CoA:
O CO2 sai do piruvato liberando energia tornando possível a entrada da coenzima A no seu lugar. Os H2 e os elétrons retirados dos compostos intermediários são passados para o NAD+ que passa a ser NADH.
Formação do citrato: Acetil unido ao Oxalacetato.
O acetil é uma molécula com dois carbonos e esses dois carbonos do acetil serão unidos aos 4 carbonos do oxalacetato, formando o citrato que tem 6 carbonos, aumentando seu nível de energia. Para formar o citrato é necessária uma fonte de energia que é a coenzima A. A saída da coenzima A fornece a energia e torna possível unir o acetil ao oxalactato, formando o citrato.
Formação do isocitrato:
A molécula do citrato será convertida em aconitato que por sua vez será convertida em isocitrato. O OH do citrato é unido ao H do CH2, liberando a molécula de água e a saída dessa molécula vai formar a molécula de aconitato. Em seguida, essa molécula de água vai retornar so que em uma posição diferente, sendo possível retirar o CO2 da molécula de isocitrato.
O Isocitrato é convertido em alfa-cetoglutarato: NAD+ recebe H e elétrons do isocitrato formando o NADH e H+.
Alfa-cetoglutarato em succinil CoA:
O CO2 do Alfa-cetoglutarato é liberado, tornando possível a entrada da coenzima A, tal como aconteceu ma reação de piruvato a acetil CoA. Além disso o NAD+ vai receber hidrogênio Alfa-cetoglutarato e elétron formando NADH. Em seguida o H é reposto pela coenzima A.
Formação do succinato: 
A energia fornecida pela saída da coenzima A torna possível a união do fosfato inorgânico ao GDP que se torna GTP. A diferença do GTP para o ATP é que o GTP tem uma guanina enquanto o ATP tem uma adenina. Chega um ADP e o GTP libera fosfato e volta a ser GDP. O fosfato liberado se ligou ao ADP que se converteu em ATP.
Succinato em fumaratoo:
Um FAD receberá hidrogênios do succinato formando o fumarato. Os elétrons também recebidos são convertidos em FADH2, pois nessa reação não há energia o suficiente para formar o NADH.
Fumarato em Malato
O Malato tem um OH e um hidrogênio a mais que o fumarato. Esse OH e esse hidrogênio vem de uma molécula de água. A água entra no fumarato e fornece o OH e o hidrogênio necessário para a formação do Malato.
Malato em Oxalacetato:
Haverá produção de NADH e NAD+, retirando dois hidrogênios do malato que vão para o NAD.
Fosforilação Oxidativa
A fosforilação oxidativa é o processo metabólico no qual o ATP é sintetizado na mitocôndria sem gasto de energia a partir do ADP e do fosfato inorgânico, e a oxidação do NADH e do FADH2 pelo oxigênio molecular. Ela é a principal fonte de ATP nos organismos heterotróficos em condições aeróbicas.
Estruturas das mitocôndrias 
As mitocôndrias são formadas por duas membranas, a membrana externa e a membrana interna. 
Na membrana interna há proteínas e enzimas que estão envolvidas no transporte de elétrons e na fosforilação. Essa membrana é impermeável à maioria das moléculas pequenas e íons, incluindo o H+. Este e outros compostos se movem através de uma série de proteínas, que se dá o nome de cadeia respiratória, presentes na membrana interna. Há também na membrana interna a ATP-sintase. 
O espaço delimitado pela membrana interna é chamado de matriz mitocondrial, onde o NADH e o FADH2 depositam seus elétrons na cadeia.
Fonte:ffis.es/volviendoalobasico/Imagen6.2.jpg
Cadeia transportadora de elétrons
A cadeia transportadora de elétrons é uma série de proteínas presentes na membrana, onde a maior parte delas estão organizadas em quatro complexos (I a IV).
O complexo I, III e IV são canais iônicos que vão bombear sem gasto de energia os íons H+, que estão na matriz mitocondrial para o espaço intermembranoso. Para que os complexos possam fazer esse bombeamento, eles precisam estar reduzidos, isto é, devem estar com sua carga final negativa.
Complexo I: O NADH reduz o complexo I, ou seja, transfere seus elétrons para ele, o que possibilita que esse complexo libere quatro H+ no espaço intermembranoso. Estes elétrons são recebidos pela flavoproteína, uma proteína que contém um nucleotídeo de flavina (FMN) que está fortemente ligado a uma proteína e que aceita elétrons do NADH. O FMN passa os elétrons a outra proteína (Fe-S), ela transfere os elétrons a um outro transportador, a ubiquinona ou coenzima Q.
Fonte:lbqp.unb.br/bioq/images/textos_explic/metab_cbh/complexoI.gif
Complexo II: Nesse complexo há as proteínas de ferro-enxofre que recebem elétrons do FADH. As proteínas de ferro-enxofre passam os elétrons para a ubiquinona. A ubiquinona é então reduzida para formar QH e atravessar a membrana para entregar os elétrons ao complexo III, com isso o complexo III liberará 4H+ e o complexo IV liberará 2H+, dando um saldo de 6H+ formados pelo FADH. 
Fonte:lbqp.unb.br/bioq/images/textos_explic/metab_cbh/complexo2.gif
Complexo III: A ubiquinona reduz o complexo III, o que faz com que ele libere quatro H+ no o espaço intermembranoso. Nesse complexo também há outras proteínas, os citocromos, que são proteínas que apresentam grupos prostéticos heme com íons de ferro. Eles são classificados em: citocromos a, b e c, onde nos tipos a e b, o grupo heme se liga de forma não covalente e no tipo c o grupo heme se liga de forma covalente ligados por meio de resíduos de cisteína. No complexo III há os citocromos do tipo bL, bH e c1. Também há nesse complexo dois sítios o QN e o QP, onde a coenzima Q vai se ligar. Quando o ubiquinol (ubiquinona reduzida) se lia ao sítio QP, ele transfere os seus dois elétrons, um através do citocromo bL e depois citocromo bH para a ubiquinona que está no sítio QN. O outro elétron é transferido para um centro Fe-S depois para o citocromo c1 e finalmente para o citocromo c, que consegue receber só um elétron, que leva imediatamente o elétron para o complexo IV.
Fonte:lbqp.unb.br/bioq/images/textos_explic/metab_cbh/complexo3.gif
Complexo IV: Nesse complexo há dois grupos heme, a e a3; três íons cobre que citocromo c para o sítio de CuA, de onde vão ser transferidos para vários sítios redutores, citocromo a, citocromo a3 e CuB e finalmente vão ser entregues ao oxigênio, onde dois H+ vão ser utilizados para sintetizar a água e os outros dois vão ser bombeados para o espaço intermembranoso. 
Fonte:lbqp.unb.br/bioq/images/textos_explic/metab_cbh/complexo4.gif
Mecanismo Quimiosmótico 
Os prótons migraram da matriz mitocondrial através dos complexos I, III e IV para o espaço intermembranoso, o que fez com que a concentração de H+ aumentasse no espaço intermembranoso, ficando mais positivo, e diminuísse na matriz mitocondrial, tornado mais negativo.
Os H+ que foram bombeados para fora (4H+ do complexo I, 4H+ do complexo III e 2H+ do complexo IV, formados pelo NADH; 4H+ do complexo III e 2H+ do complexo IV, formados pelo FADH) são atraídos pelas cargas negativas que estão do lado de dentro. 1H+ voltará para dentro da mitocôndria levando com ele um fosfato inorgânico (Pi), além disso, outros 3H+ voltarão para dentro da mitocôndria, porém, voltarão passando pela ATP-sintase.
Fonte:slideplayer.com/1401432/3/images/28/Peter+Mitchell%E2%80%99s+Chemiosmotic+Hypothesis.jpg
ATP-sintase: É composta por uma porção esférica (F1), localizada na matriz mitocondrial, e por uma porção membranal(F0), inserida na membrana. 
A porção F0 é composta por dez domínios “c” que apresentam intercomunicações entre eles através de um canal proteico. A porção F1 é formada por seis domínios, sendo três alfas e três betas. A ligação entre a porção F0 e a porção F1 é feita por dois domínios, o gama e o épsilon.
Os prótons entram pelo canal proteico que se comunica com o espaço intermembranoso, dão a volta por toda porção F0 e vão a porção F1 localizada na matriz mitocondrial. 
A síntese de ATP vai ocorrer na porção F1, onde ela ocorrerá na subunidade beta. O domínio beta existe em três configurações diferentes, uma ele se liga a um ATP, em outra ele se liga a um ADP e a outra ele não se liga a nada, essas configurações também estão presentes no domínio alfa.
Ao atravessar os três prótons do lado positivo para o lado negativo, a ATP-sintase vai se virar, isto proporcionará a saída do ATP recém-sintetizado, a ligação do ADP com o Pi sintetizando um novo ATP e no espaço vazio vai entrar um novo ADP e grupamento fosfato. Ao entrar mais três prótons, novamente a ATP-sintase vai girar e o movimento se refaz e vai realizando a síntese de ATP. 
Fonte:nextews.com/images/3d/11/3d115b087f010ede.jpg
Para que possa formar uma molécula de ATP são necessários 4H+. Sendo assim uma molécula NADH que bombeia 10H+ vai ter um saldo de 2,5 ATP’s, enquanto uma molécula de FADH que bombeia 6H+ terá o saldo de 1,5 ATP’s.
Rendimento Energético
	Processo
	Produto direto
	Saldo ATP final
	Glicólise
	2 NADH
2 ATP
	3 ou 5*
2
	Oxidação do piruvato (2)
	2 NADH
	5
	Oxidação da acetil-CoA no ciclo do ácido cítrico
	6 NADH
2 FADH2
2 ATP
	15
3
2
	Produção total por glicose
	
	30 ou 32
Nos pos a e b, o grupo heme se liga de forma não covalente e no po c de forma covalente através de 
ligações oéter, formada por resíduos de cisteína.