Enzimassão proteínas especializadas na catálise de reacções biológicas

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Edson Carlos Francisco Sicanso
Portfolio
Licenciatura em ensino de Biologia com Habilitações em Química
2º Ano
Cadeira de Bioquímica 
Docente: Alegre de Nascimento Santana Cadeado
Universidade Pedagógica
Quelimane
2015
Enzimas
Enzimas são proteínas especializadas na catálise de reacções biológicas, ou seja, elas proporcionam que as reacções químicas tornem- se muito mais rápidas que a reacção não catalisadas. 
Enzimas são em sua maioria, proteínas com atividade catalítica. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem, no entanto participar dela como reagente ou produto. Que as coloca entre as biomoléculas mais importantes para o ser vivo havendo situações onde uma pequena queda ou aumento na actividade enzimática acarreta problemas fisiológicos sérios.
Louis Pasteur, em 1850, postulou que as reações fermentativas do levedo, convertendo açúcar em álcool, eram devidas a substâncias existentes dentro do levedo, as quais foram posteriormente denominadas de enzimas (derivado do latim en = dentro + zima = levedo).
Como uma proteína, uma enzima depende da estrutura terciária (ou quaternária) para exercer sua função catalisadora, uma vez que tem que interagir com as moléculas dos reagentes (aqui denominados de substrato) para convertê-las nos produtos, de uma maneira a diminuir a energia necessária para levar estes substratos ao estado de activação energética caracterizado por uma molécula em transição entre o substrato e o produto.
Nomenclatura enzimática
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.
Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima.
Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
Nome Usual: Consagrados pelo uso. Exemplos: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
Classificação das enzimas 
As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:
1. Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases
2. Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases
3. Hidrólases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades
4. Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos
5. Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isómeros ópticos ou geométricos. As
Epimerases são exemplos.
6. Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.
São catalisadores biológicos extremamente eficientes ? Aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reacção, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reacção. Atuam em concentrações muito baixas. Atuam em condições suaves de temperatura e pH. Possuem todas as características das proteínas.
Cofactores Enzimáticos:
Cofactores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofactores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima, na ausência deles, a enzima é inactiva. A fracção proteica de uma enzima, na ausência do seu cofactor, é chamada de Apoenzima. Enzima + Cofactor, chamamos de Holoenzima.
Coenzimas - São compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem actuar segundo 3 modelos:
Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato
Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima
Actuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados. As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo; deve-se à existência, na superfície da enzima de um local denominado: centro de ligação do substrato.
O centro de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e electricamente para a ligação do mesmo.
Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado centro catalítico ou centro activo, ou estar próximo dele; é centro neste ativo que ocorre a reação enzimática.
Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:
Modelo Chave/Fechadura - Prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. 
Modelo do Ajuste Induzido - Prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, nas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença.
Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma "torção" da molécula do substrato, que o "ativaria" e o prepararia para a sua transformação em produto.
Cofactor enzimáticos 
A maioria precisa de um co-fator que funciona como uma espécie de “calço molecular” permitindo o encaixe perfeito da enzima com o substrato e proporcionando a quebra da estrutura original da molécula do substrato, iniciando a formação do produto final da reação enzimática 
Esses co-fatores podem ser íons metálicos (Fe++, Mn++, Zn++) ou compostos orgânicos denominados coenzimas (p.ex.: vitaminas hidrossolúveis como a B6, B12, biotina0 etc.). Algumas enzimas utilizam um ou outro tipo de cofactor ou ainda ambos, com a parte proteica denominada apoenzima e o complexo enzima/cofactor denominado holoenzima.
Factores modelos de acção enzimática 
Temperatura
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, permitindo o maior número possível de colisões moleculares sem desnaturar a enzima. A maioria das enzimas humanas, têm sua temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a faixa de temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria que vivem em fontes de água quente têm enzimas cuja temperatura ótima fica ao redor de 70ºC.
pH
Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual a sua atividade é máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mas há exceções. A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua eficientemente no pH fortemente ácido de nosso estômago (em torno de 2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH ótimo situado em torno de 8.