A maior rede de estudos do Brasil

Grátis
2 pág.
Retículo Endoplasmático Rugoso RESUMO

Pré-visualização | Página 1 de 1

Paola Luiz Casteler 
 
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO 
 CHAPERONAS = Proteínas do RER que auxiliam no dobramento da proteína produzida 
 As proteínas que ficam só no citoplasma são produzidas no citoplasma, se a função dela 
for na membrana, no RER ou no Complexo de Golgi, será produzida no RER 
Como uma proteína da membrana plasmática é inserida na membrana? 
 Quando uma proteína é sintetizada no RER, o canal em que ela vai passando reconhece 
regiões hidrofóbicas e hidrofílicas. Se ele reconhecer regiões hidrofóbicas, se abre e 
transloca essa parte hidrofóbica para a membrana e fecha o canal. Essa proteína vai ser 
sintetizada e vai ficar como se fosse parte da membrana do RER. As enzimas que 
colocam açúcar nessas proteínas estão dentro do RER, então, se tiver que colocar 
açúcar, vai colocar apenas na parte de dentro. 
 
Somente a face externa de proteínas de membrana são glicolisadas, nunca a face interna. 
Porque esse processo ocorre dentro do RER ou do Golgi. 
 - Se quiser colocar muito açúcar, o RER não consegue fazer. Essa proteína vai formar 
uma vesícula e irá até o complexo de Golgi, para ocorrer a glicolização mais completa. 
 
No ribossomo, a partir do momento que os primeiros aminoácidos começam a se ligar, 
formando o início da cadeia, pode acontecer que esses primeiros aminoácidos tenham uma 
sequência específica (peptídeo sinal) 
 Esse peptídeo sinal funciona como sinalizador para que as proteínas SRP (Partícula 
Reconhecedora de Sinal) presente no citoplasma, se ligue ao conjunto peptídeo + 
ribossomo, paralise sua função e leve todo o conjunto para o RER 
 No retículo a SRP vai acoplar esse conjunto por meio de uma proteína canal, que está 
presente na membrana do RER. 
 A SRP sai, se desliga, e o ribossomo volta a fazer síntese proteica. 
 A proteína é direcionada ao RER 
 As chaperonas direcionam o dobramento das proteínas para que assumam a 
conformação correta 
 
 
 
 
 
 
Paola Luiz Casteler 
 
 
DEGRADAÇÃO DE PROTEÍNAS 
 Toda proteína produzida uma hora é degradada, com o tempo ela perde sua função, fica 
velha 
o O organismo tem um sistema chamado SISTEMA DE VIGILÂNCIA formado por 
várias proteínas. Esse sistema verifica o funcionamento das proteínas. Se tiver 
alguma alteração, o sistema consegue marcar as proteínas que não estão 
funcionando corretamente, com uma outra proteína chamada UBIQUITINA, que 
se liga a defeituosa 
 Proteínas ubiquitinadas estão destinadas a degradação 
 A ubiquitina apenas sinaliza, e quando uma sinaliza, o sistema manda várias outras 
ubiquitinas, para ser bem sinalizado 
 
 Existe outro sistema, chamado de PROTEOSSOMA – que é um complexo multiproteico. 
Quando a proteína ubiquitinada é direcionada para o proteossoma. Ela entra no 
proteossoma, a ubiquitina é reciclada para ser usada mais vezes e a proteína defeituosa 
é degradada em aminoácidos 
 Depois que uma proteína é ubiquitinada, não tem mais volta, ou seja, esse sistema pode 
falhar, degradando proteínas boas 
 Tem alguns mecanismos de defesa, principalmente contra vírus, que ubiquitinam várias 
proteínas virais 
 
 Sistema de vigilância: reconhece a proteína defeituosa, marca com outra proteína 
ubiquitina, vai para o proteossoma, ubiquitina reciclada, proteína defeituosa vira 
aminoácidos 
A síntese proteica – visando alterações maiores nas proteínas – pode ser direcionada 
para o RER ou ser sintetizada no próprio citoplasma. Como saber se vai para um outro 
ou outro? 
 Depende de onde a função da proteína vai ser exercida. Se a função for 
no citoplasma, ela vai ser produzida e liberada no citoplasma 
 As proteínas que vão para o RER são as que podem ter maiores 
modificações, mas elas também têm uma localização específica. Podem 
ser proteínas de membranas ou que vão ser mandadas para organelas 
em forma de vesículas, pois o RER consegue fazer um número limitado 
de modificações. A segunda opção é o Golgi: especialista em 
modificações complexas