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Paola Luiz Casteler RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO CHAPERONAS = Proteínas do RER que auxiliam no dobramento da proteína produzida As proteínas que ficam só no citoplasma são produzidas no citoplasma, se a função dela for na membrana, no RER ou no Complexo de Golgi, será produzida no RER Como uma proteína da membrana plasmática é inserida na membrana? Quando uma proteína é sintetizada no RER, o canal em que ela vai passando reconhece regiões hidrofóbicas e hidrofílicas. Se ele reconhecer regiões hidrofóbicas, se abre e transloca essa parte hidrofóbica para a membrana e fecha o canal. Essa proteína vai ser sintetizada e vai ficar como se fosse parte da membrana do RER. As enzimas que colocam açúcar nessas proteínas estão dentro do RER, então, se tiver que colocar açúcar, vai colocar apenas na parte de dentro. Somente a face externa de proteínas de membrana são glicolisadas, nunca a face interna. Porque esse processo ocorre dentro do RER ou do Golgi. - Se quiser colocar muito açúcar, o RER não consegue fazer. Essa proteína vai formar uma vesícula e irá até o complexo de Golgi, para ocorrer a glicolização mais completa. No ribossomo, a partir do momento que os primeiros aminoácidos começam a se ligar, formando o início da cadeia, pode acontecer que esses primeiros aminoácidos tenham uma sequência específica (peptídeo sinal) Esse peptídeo sinal funciona como sinalizador para que as proteínas SRP (Partícula Reconhecedora de Sinal) presente no citoplasma, se ligue ao conjunto peptídeo + ribossomo, paralise sua função e leve todo o conjunto para o RER No retículo a SRP vai acoplar esse conjunto por meio de uma proteína canal, que está presente na membrana do RER. A SRP sai, se desliga, e o ribossomo volta a fazer síntese proteica. A proteína é direcionada ao RER As chaperonas direcionam o dobramento das proteínas para que assumam a conformação correta Paola Luiz Casteler DEGRADAÇÃO DE PROTEÍNAS Toda proteína produzida uma hora é degradada, com o tempo ela perde sua função, fica velha o O organismo tem um sistema chamado SISTEMA DE VIGILÂNCIA formado por várias proteínas. Esse sistema verifica o funcionamento das proteínas. Se tiver alguma alteração, o sistema consegue marcar as proteínas que não estão funcionando corretamente, com uma outra proteína chamada UBIQUITINA, que se liga a defeituosa Proteínas ubiquitinadas estão destinadas a degradação A ubiquitina apenas sinaliza, e quando uma sinaliza, o sistema manda várias outras ubiquitinas, para ser bem sinalizado Existe outro sistema, chamado de PROTEOSSOMA – que é um complexo multiproteico. Quando a proteína ubiquitinada é direcionada para o proteossoma. Ela entra no proteossoma, a ubiquitina é reciclada para ser usada mais vezes e a proteína defeituosa é degradada em aminoácidos Depois que uma proteína é ubiquitinada, não tem mais volta, ou seja, esse sistema pode falhar, degradando proteínas boas Tem alguns mecanismos de defesa, principalmente contra vírus, que ubiquitinam várias proteínas virais Sistema de vigilância: reconhece a proteína defeituosa, marca com outra proteína ubiquitina, vai para o proteossoma, ubiquitina reciclada, proteína defeituosa vira aminoácidos A síntese proteica – visando alterações maiores nas proteínas – pode ser direcionada para o RER ou ser sintetizada no próprio citoplasma. Como saber se vai para um outro ou outro? Depende de onde a função da proteína vai ser exercida. Se a função for no citoplasma, ela vai ser produzida e liberada no citoplasma As proteínas que vão para o RER são as que podem ter maiores modificações, mas elas também têm uma localização específica. Podem ser proteínas de membranas ou que vão ser mandadas para organelas em forma de vesículas, pois o RER consegue fazer um número limitado de modificações. A segunda opção é o Golgi: especialista em modificações complexas
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