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FUNDAMENTOS DE 
BIOQUÍMICA AV1
HELINE COSTA SOARES
CONTEÚDO DESTA AULA
Estrutura e função das biomoléculas
Bioquímica dos aminoácidos
Bioquímica das proteínas
Enzimas e cinética enzimática
Desnaturação de proteínas
Introdução ao metabolismo
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
• Carboidratos, proteínas, lipídeos, 
vitaminas, ácidos nucleicos
COMPOSTOS ORGÂNICOS
• Água e sais minerais.
COMPOSTOS INORGÂNICOS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
O que distingue os organismos vivos dos seres inanimados?
1) Estrutura complexa e alto índice de organização;
2) Adaptação ao meio e evolução;
3) Capacidade de auto replicação e auto montagem;
4) Extração, transformação e utilização da energia que
encontram no meio ambiente, sob forma de nutrientes
químicos ou luz solar.
A Bioquímica e a Condição Vital
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
ÁTOMOS E MOLÉCULAS
CAFEÍNA
ÁCIDO CLORÍDRICO
CLORETO DE SÓDIO
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
MACROMOLÉCULAS
ÁTOMO
MOLÉCULAS
ORGANELAS
CÉLULAS
TECIDOS
ÓRGÃOS
SISTEMAS
CORPO
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CÉLULAS
• EM MÉDIA:
70% DE ÁGUA
27% DE MACROMOLÉCULAS
3 % DE SAIS INORGÂNICOS E PEQUENAS BIOMOLÉCULAS
1. Carbono: 50 a 60 %
2. Oxigênio: 25 a 30 %
3. Nitrogênio: 08 a 10 %
4. Hidrogênio: 03 a 04 %
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
MOLÉCULAS
HIDROFÍLICAS
POLARES
HIDROFÓBICAS
APOLARES ANFIPÁTICAS
X X
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
MONÔMEROS X MACROMOLÉCULAS
PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS
CARBOIDRATOS MONOSSACARÍDEOS
LIPÍDIOS ÁCIDOS GRAXOS
NUCLEOTÍDEOS
ÁCIDOS 
NUCLÉICOS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
REVISANDO AS PROTEÍNAS
• Biomoléculas orgânicas mais abundantes nos seres vivos depois da água.
• Formadas por : C, O, N e H.
• Polímeros constituídos por aminoácidos
Estrutura básica
Aminoácido
* Carbono α
*
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AMINOÁCIDOS
Existem 20 aminoácidos comumente encontrados nas proteínas.
O átomo de carbono α é um centro quiral ou centro assimétrico.
Nas proteínas são encontrados estereoisômeros L.
* exceção da glicina
* *
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AMINOÁCIDOS
Em pH fisiológico (aproximadamente 7,4), o grupo carboxila
encontra-se dissociado, formando o íon carboxilato, carregado
negativamente (–COO–), e o grupo amino encontra-se protonado
(–NH+).
Os 20 AA se dividem em apolares, polares desprovidos de carga e
polares com carga
Classificação dos 20 aminoácidos comumente encontrados nas
proteínas de acordo com a carga e a polaridade:
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AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
• Classificação dos aminoácidos de acordo com a sua 
essencialidade
AMINOÁCIDOS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Alguns aminoácidos apresentam funções específicas e de fundamental
importância para diferentes funções bioquímicas.
• Glicina - neurotransmissor no sistema nervoso;
• Triptofano e tirosina - precursores de serotonina e dopamina,
respectivamente e também podem atuar como neurotransmissores;
• Tirosina - precursor dos hormônios adrenalina e noradrenalina, bem
como dos hormônios produzidos pela glândula tireoide, T3 e T4;
• Histamina - derivado de aminoácido que participa como mediador de
reações alérgicas.
AMINOÁCIDOS
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
• função mais relevante dos aminoácidos é atuar como unidade básica
para a formação das proteínas, que são cadeias polipeptídicas
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ESTRUTURA DE PROTEÍNAS
• A união de até 10 aa : oligopeptídeo.
• Se superior a 10 aa: polipeptídeo.
• Se o n for superior a 50 aa: proteína.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida
regularmente, cadeia principal ou espinha dorsal, e de uma parte
variável, compreendendo as distintas cadeias laterais ou grupos R.
ESTRUTURA DE PROTEÍNAS
Ser Gly Tyr Ala Leu
C - terminalN - terminal
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
 Estrutural
 Transporte
 Defesa Enzimática
 Hormonal
https://pdb101.rcsb.org/motm/14
 Contração muscular
https://www.youtube.com/watch?v=j-5959hSHCc
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS:
1) Proteínas Simples:
Formadas somente pelo 
encadeamento de aminoácidos.
Ex: globulinas, albuminas.
2) Proteínas Complexas:
Formadas por aminoácidos mais um radical não-
proteico (prostético).
Ex: cromoproteínas (hemoglobina); glicoproteínas; 
fosfoproteínas; nucleoproteínas; lipoproteínas.
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS
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ESTRUTURA ESPACIAL
O enovelamento de proteínas (arranjo espacial) que resulta nas
estruturas secundária, terciária e quaternária é obtido através de
ligações fracas (forças não-covalentes):
• ligações de hidrogênio;
• forças de interação hidrofóbica;
• interação iônica.
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ESTRUTURA ESPACIAL
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Cada proteína tem uma função química e uma
estrutura específica.
Cada proteína tem um pequeno número de
formas estruturalmente estáveis. A
estabilidade das proteínas é determinada
principalmente por interações não-covalentes.
As proteínas possuem alguns padrões
estruturais comuns. Ex. Insulina em várias
espécies.
FUNÇÕES x ESTRUTURA PROTEICA
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Quando uma proteína é sintetizada na célula, sua estrutura
primária dobra-se espontaneamente, originando as estruturas
secundária, terciária e quaternária. A proteína assume então, sua
conformação NATIVA.
DESNATURAÇÃO - Alteração ou destruição da estrutura
espacial das proteínas, mantendo somente a estrutura primária.
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
FATORES:
• Temperatura.
• pH.
• Ação de solventes orgânicos.
• Agentes oxidantes e redutores.
• Agitação intensa.
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CONSEQUÊNCIAS DA DESNATURAÇÃO
• Diminuição de solubilidade.
• Perda da atividade biológica.
• Alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação.
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BIOMOLÉCULAS - REVISANDO AS ENZIMAS
 ENZIMAS
• São proteínas que apresentam atividade catalítica.
Algumas são feitas de RNA
• São altamente específicas.
• Não são gastas nas reações químicas.
• Apresentam meia vida enzimática.
• Podem ter suas atividades reguladas pelas células.
Harvey e Ferrier, 2012
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ENZIMAS
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ENZIMAS
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PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
A região a qual o substrato se liga à enzima é chamada
centro ativo (ou sítio ativo) da enzima. O centro ativo é
formado por resíduos de aminoácidos que estão
próximos devido à sua estrutura terciária. O centro ativo
constitui uma cavidade com forma definida, que permite
à enzima “reconhecer ” o substrato.
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FUNCIONAMENTO ENZIMÁTICO
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Cofator
Inorgânico: 
Íons metálicos
Orgânico: 
Coenzima
cofator
Apoenzima (inativa) + cofator holoenzima (ativa)
- A atividade de uma enzima depende de sua integridade e
conformação nativas.
- A atividade de algumas enzimas depende de cofatores
ENZIMAS
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ENZIMAS
 Classificação das enzimas segundo suas atividades catalíticas:
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
Fatores que interferem na velocidade das reações enzimáticas 
• Fatores externos
• Temperatura
• pH
• Fatores internos
• [ ] de substrato
• [ ] de enzima
• Presença de inibidores
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
Substrato x atividade enzimática
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INIBIDOR ENZIMÁTICO
• Inibição reversível
• Inibição irreversível.
-Inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação
- Papel regulador importante
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INIBIDOR ENZIMÁTICO
- Inibição competitiva: Inibidor compete com o
substrato pelo sítio ativo enzimático.
- Inibição não-competitiva: Inibidor se liga a um ponto
diferente do sítio ativo, inibindo o complexo ES.
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METABOLISMO
• É o conjunto de processos físicos e de reações que
ocorrem em um sistema vivo e resulta na montagem ou
quebra de moléculas complexas. É constituído por
reações anabólicas e catabólicas.
Anabolismo
• Reações de síntese
• Absorvem energia
• Exemplo: Glicogênese
Catabolismo
• Reações de degradação
• Liberam energia
• Exemplo: Glicólise
Glicogenólise
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FUNÇÕES DO METABOLISMO
• Obter energia química capturando energia solar ou
degradando nutrientes;
• Converter moléculas dos nutrientes e da célula em
precursores de macromoléculas.
• Polimerizar precursores em macromoléculas.
• Sintetizar e degradar biomoléculas de acordo com a
necessidade celular.
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Proteínas
Polissacarídeos
Lipídeos
Ác. Nucleicos
Aminoácidos
Açúcares
Ácidos Graxos
Bases Nitrogenadas
Carboidratos
Gorduras
Proteínas
CO2
H2O
NH3
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REGULAÇÃO DO METABOLISMO
• Síntese e degradação de uma molécula não podem
ocorrer simultaneamente na mesma célula ou tecido.
• Para que as rotas sejam controladas devem utilizar
enzimas distintas e compartimentos celulares diferentes.
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