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1 – Instabilidade dinâmica dos microtúbulos:
Os microtúbulos podem alternar períodos de lento crescimento e períodos de rápida dissociação caracterizando um processo conhecido como instabilidade dinâmica. Esse processo é influenciado pela ligação e hidrólise do nucleotídeo GTP que se localiza na extremidade do microtúbulo formando uma proteção ou capa caracterizando a “forma T”, sendo que a hidrólise ocorre apenas na subunidade de B-tubulina do dímero de tubulina e é acelerada quando as subunidades estão incorporadas aos microtúbulos. Após a hidrolise do GTP, ocorre a liberação do grupo fosfato e o GDP permanece ligado à b-tubulina, determinado a “forma D” dos microtúbulos. A energia da hidrólise de nucleotídeos é armazenada como deformação elástica na rede do polímero, tornando a variação de energia livre para a dissociação de uma subunidade a partir da forma D do polímero mais negativa do que a variação de energia livre para a dissociação de uma subunidade da forma T, desse modo, sob condições fisiológicas, a tubulina GTP tende a polimerizar e a tubulina GDP a despolimerizar. Além disso, as velocidades relativas de hidrolise do GTP e adição de tubulina, definem a forma das subunidades de tubulina na extremidade do microtúbulo, por exemplo, se a taxa de adição de subunidades for alta, é provável que uma nova subunidade seja adicionada ao polímero antes que o nucleotídeo da subunidade anteriormente adicionada seja hidrolisado, assim, a extremidade permanecerá sob a forma T, originando a capa de GTP. Por outro lado, se a taxa de adição de subunidades é baixa, a hidrolise ocorre antes da adição da próxima subunidade, e a extremidade apresenta-se então, sob a forma D. Caso tiver uma concentração intermediaria de tubulina, qualquer extremidade que estiver sob a forma T sofrerá crescimento e extremidades que estiverem sob a forma D, dissociação e encurtamento. Em um determinado filamento, uma extremidade sob a forma T poderá crescer durante um dado período de tempo, mas mudar repentinamente para a forma D e começar a encurtar de forma rápida caracterizando um evento denominado de “catástrofe”. Algum tempo depois, este filamento pode readquirir a forma T e começar a crescer determinando o evento de “resgate”. Esta rápida interconversão entre um estado de crescimento e de encurtamento, sob uma concentração uniforme de subunidade livre, é chamada de instabilidade dinâmica e um exemplo de processo onde ocorre a instabilidade dinâmica é o alongamento e encurtamento de microtúbulos durante a formação do fuso mitótico.
2 – Modulação dos filamentos de actina por proteínas acessórias:
Dentro de uma célula o comportamento da actina é regulado por várias proteínas acessórias que se ligam aos monômeros de actina. As proteínas de ligação à actina alteram drasticamente a dinâmica e a organização dos filamentos através do controle da disponibilidade do monômero, da nucleação, alongamento e despolimerização. 
Em relação ao controle da disponibilidade do monômero, existem duas proteínas que competem pelo mesmo sítio de ligação em subunidades de actina: a profilina que é uma proteína que acelera o crescimento do filamento e a timosina que se liga as subunidades e impede a associação destas com o filamento. Essa competição regula a atividade local da profilina impedindo que o filamento cresça desrreguladamente. 
Além da disponibilidade de subunidades de actina, há proteínas que medeiam mecanismos de nucleação do filamento aproximando as subunidades de actina para formar um ponto de nucleação. Na maioria dos casos, a nucleação é catalisada pelo complexo Arp 2/3 ou pelas forminhas. O complexo Arp 2/3 promove a nucleação da polimerização de actina na extremidade menos (-), permitindo rápido alongamento na extremidade mais (+), ainda ligado a extremidade menos (-), este complexo pode se ligar lateralmente a outro filamento de actina dando origem a filamentos individuais organizados em uma rede ramificada. Já as forminhas são proteínas diméricas que promovem a nucleação da polimerização de filamentos lineares e permanece associada à extremidade mais (+) em crescimento. Cada subunidade de formina possui um sítio de ligação à actina monomérica podendo nuclear a polimerização de um filamento de actina pela captura de dois monômeros. O crescimento do filamento de actina dependente de formina é reforçado pela associação dos monômeros de actina a profilina. 
O comportamento do filamento de actina é regulado por classes de proteínas que se ligam lateralmente e às extremidades. A tropomiosina, por exemplo, é alongada e se liga simultaneamente a 6 a 7 subunidades de actina adjacentes ao longo dos sulcos dos filamentos de actina. Essa proteína estabiliza e enrijece o filamento e ligação da tropomiosina pode impedir que a actina interaja com outras proteínas, sendo importante característica no controle da contração muscular. Dentre as proteínas que se ligam as extremidades, estão as proteínas de capeamento (CapZ), que se liga a extremidade mais (+) e estabiliza o filamento tornando-o inativo e reduzindo as taxas de crescimento e despolimerização do filamento. Na extremidade menos (-), o filamento pode ser capeado pelo complexo Arp 2/3 e tropomodulina que capea filamentos com vida-média longa. 
Outro mecanismo importante da regulação dos filamentos de actina, depende de proteínas que clivam um filamentos dando origem a novas extremidades do filamento que são capazes de nuclear o alongamento do filamento, formando novas estruturas. Uma proteína que participa da quebra da actina é a gelsolina que rompe os filamentos e se liga à extremidade mais (+). Já a cofilina, promove a desestabilização ligando-se a filamentos com ADP-actina fornçando a uma torção que enfraquece a ligação entre subunidades gerando a dissociação das mesmas. 
A organização estrutural das diferentes redes de actina depende proteínas acessórias especializadas como as proteínas de enfeixamento, que associam os filamentos de actina em um arranjo paralelo e proteínas formadoras de gel que mantem os dois filamentos de actina unidos criando uma malha mais solta. Cada tipo de proteína de enfeixamento também determina quais outras moléculas podem interagir com os filamentos de actina interligados, desta forma, a proteína fimbrina causa um empacotamento extremamente firme dos filamentos excluindo a miosina e restringindo, assim a contratibilidade dos filamentos que são ligados a fimbrina. Por outro lado, a a-actina interliga filamentos de actina de polaridade oposta em feixes pouco compactos, permitindo a ligação da miosina e formação de feixes de actina contráteis. Outras proteínas de interligação de actina fazem ligações flexíveis ou em curvas rígidas formando teias ou géis de filamentos de actina, como a filamina que promove a formação de uma rede frouxa e viscosa pela união de 2 filamentos de actina em ângulos retos, formando géis que são necessários para a célula se estender em projeções planas de membrana, chamados de lamelipódios. Além disso, uma proteína formadora de redes bastante estudada é a espectrina, identificada em eritrócitos, formando rede abaixo da membrana plasmática, que fornece suporte mecânico a membrana, permitindo que os eritrócitos retornem à sua forma original após se espremerem através de um capilar.
3 – Polimerização e diversidade tecidual de filamentos:
Embora os seus domínios amino e carboxiterminais sejam diferentes, todos os membros da família dos filamentos intermediários são proteínas alongadas com um domínio de a-hélice central conservado que formam uma estrutura estendida supertorcida com outro monômero, formando um dímero. Um par de dímeros paralelos associa-se de forma antiparalela produzindo um arranjo tetramérico onde os dímeros apontam para direções opostas, ou seja, suas duas extremidades são idênticas e o filamento organizado não se apresenta como uma estrutura polarizada como os filamentos de actina e microtúbulos. Os tetrâmeros são empacotados lateralmente, formando um filamento que agrega oito protofilamentos paralelos,pois dentro de cada tetrâmero, as extremidades de cada dímero estão desalinhadas em relação ao outro dímero, permitindo que este se associe a outro tetrâmero. Cada filamento intermediário individual apresenta, consequentemente, uma secção transversal de 32 a-hélices enroladas. Esse grande número de polipeptideos organizados em conjunto e unidos por interações hidrofóbicas laterais fortes, confere aos filamentos intermadiarios sua característica semelhante a um cabo resistente, mas flexível. 
Existe uma grande diversidade de formas tecido-especificas de filamentos intermediários no citoplasma das células animais, dentre elas os filamentos de queratina que se encontram em aproximadamente 20 tipos nas células epiteliais humanas, que conferem resistência mecânica devido a sua presença em junções celulares de membrana como os desmossomos e hemidesmossomos. Além disso, a diversidade de queratinas é utilizada clinicamente para o diagnóstico de canceres epiteliais (carcinomas), pois a expressão de um grupo especifico de queratinas fornece indicações sobre o tecido epitelial a partir do qual a célula cancerosa originou-se e, dessa maneira, pode contribuir para a escolha de um tratamento adequado.
Os membros de outra família de filamentos intermediários, chamados de neurofilamentos, são encontrados em concentrações elevadas ao longo dos axônios dos neurônios dos vertebrados. Durante o crescimento do axônio em um processo dinâmico que envolve tanto a adição de subunidades longitudinalmente ao comprimento quanto às extremidades do filamento, podendo o neurônio, aumentar de tamanho em até cinco vezes. O nível de expressão dp gene do neurofilamento parece controlar o diâmetro do axônio, o que influencia a velocidade de transporte dos sinais elétricos pelo axônio. Além disso, os neurofilamentos fornecem resistência e estabilidade aos longos processos celulares dos neurônios. 
Os filamentos semelhantes à vimentina correspondem a uma terceira família de filamentos intermediários. A desmina, um membro dessa família, é expressa na musculatura esquelética, cardíaca e lisa, onde forma uma estrutura de suporte em torno do disco Z do sarcomero. Nos seres humanos, as mutações na desmina estão associadas a várias formas de distrofia muscular e miopatia cardíaca ilustrando o importante papel da desmina na estabilização das fibras musculares. Além disso, uma classe de laminas do tipo A em conjunto com outras proteínas do envoltório nuclear são necessárias estruturalmente para proteínas que controlam uma série de processos celulares, incluindo a transição, organização da cromatina e transdução do sinal.