Aminoácidos
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Aminoácidos


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I. VISÃO GERAL
As proteínas são as moléculas mais abundantes e com maior diversidade 
de funções nos sistemas vivos. Praticamente todos os processos vitais de-
pendem dessa classe de moléculas. Por exemplo, enzimas e hormônios poli-
peptídicos controlam e regulam o metabolismo corporal, enquanto proteínas 
contráteis no músculo permitem a realização dos movimentos. Nos ossos, a 
proteína colágeno forma uma estrutura para a deposição de cristais de fosfato 
de cálcio, atuando como as barras de aço no concreto armado. Na corrente 
sanguínea, proteínas como a hemoglobina e a albumina plasmática trans-
portam moléculas essenciais para a vida, enquanto as imunoglobulinas com-
batem bactérias e vírus causadores potenciais de infecções. Em suma, as 
proteínas apresentam uma diversidade incrível de funções; todavia, todas têm 
em comum a característica estrutural de serem polímeros lineares de aminoá-
cidos. Este capítulo descreve as propriedades dos aminoácidos; o Capítulo 
2 mostra como esses blocos constitutivos simples são unidos para formar 
proteínas com estruturas tridimensionais singulares, tornando-as capazes de 
desempenhar funções biológicas específicas.
II. ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Embora mais de 300 diferentes aminoácidos tenham sido descritos na na-
tureza, apenas 20 deles são usualmente encontrados como constituintes 
de proteínas em mamíferos. (Nota: esses são os únicos aminoácidos codi-
ficados pelo DNA, o material genético da célula [veja a p. 395].) Cada ami-
noácido (exceto a prolina, que possui um grupo amino secundário) apre-
senta um grupo carboxila, um grupo amino primário e uma cadeia lateral 
que o distingue dos demais (o \u201cgrupo R\u201d) ligados ao átomo de carbono \ufffd 
(Figura 1.1A). Em pH fisiológico (aproximadamente 7,4), o grupo carboxi-
la encontra-se dissociado, formando o íon carboxilato, carregado negati-
vamente (\u2013COO\u2013), e o grupo amino encontra-se protonado (\u2013NH3+). Nas 
proteínas, quase todos esses grupos carboxila e amino estão combinados 
nas ligações peptídicas e, em geral, não estão disponíveis para reações 
1Aminoácidos
UNIDADE I
Estrutura e Função das Proteínas
C+H3N
NH-CH-CO-
COOH
HC+H3N
COC OH
H
Comuns a todos os
\ufffd-aminoácidos das proteínas
Aminoácido livre
Aminoácidos combinados
em ligações peptídicas
R
R
NH-CH-CO
R
Grupo
amino
Grupo
carboxila
\ufffdC H
Grupo
carboxila
\ufffd
RRGrupo
amino
R
A cadeia lateral
é distinta para
cada aminoácido.
O carbono \ufffd
encontra-se entre
os grupos
carboxila e amino.
R R
As cadeias laterais
determinam as
propriedades das proteínas.
A
B
Figura 1.1
Características estruturais dos aminoá-
cidos (mostrados em sua forma com-
pletamente protonada).
_Livro_Harvey_.indb 1_Livro_Harvey_.indb 1 21/09/11 17:3721/09/11 17:37
2 Harvey & Ferrier
químicas, exceto pela possibilidade de formação de ligações de hidrogênio 
(Figura 1.1B). Portanto, em última análise, é a natureza dessas cadeias 
laterais que determina o papel do aminoácido na proteína. Por isso, é útil 
classificá-los de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais \u2013 ou 
seja, se são apolares (apresentam distribuição homogênea de elétrons) ou 
polares (apresentam distribuição desigual de elétrons, como no caso de 
ácidos e bases; Figuras 1.2 e 1.3).
A. Aminoácidos com cadeias laterais apolares
Cada um desses aminoácidos possui uma cadeia lateral apolar, que é inca-
paz de receber ou doar prótons, de participar em ligações iônicas ou de hidro-
gênio (Figura 1.2). As cadeias laterais desses aminoácidos podem ser vistas 
como \u201coleosas\u201d, ou semelhantes a lipídeos, uma propriedade que promove 
interações hidrofóbicas (veja a Figura 2.10, p. 19).
 1. Localização dos aminoácidos apolares nas proteínas. Nas pro-
teínas encontradas em soluções aquosas \u2013 um ambiente polar \u2013, as 
C+H3N
COOH
H
H
pK2 = 9,6
pK1 = 2,3
Glicina
C+H3N
COOH
H
CH3
Alanina Valina
C+H3N
COOH
H
CH2
Metionina
CH2
C+H3N
COOH
H
CH2
Fenilalanina
C+H3N
COOH
H
CH2
Triptofano
C
CHN
H
S
CH3
COOH
H
Prolina
C
CH2
+H2N
CH2
H2C
Cadeias laterais apolares
C+H3N
COOH
H
CH
CH3H3C
C+H3N
COOH
H
CH2
Leucina
CH
CH3H3C
C+H3N
COOH
H
CH3
CH CH3
CH2
Isoleucina
Figura 1.2
A classificação dos 20 aminoácidos comumente encontrados nas proteínas, de acordo com a carga e a polaridade de 
suas cadeias laterais em pH ácido, é mostrada aqui e continua na Figura 1.3. Cada aminoácido é mostrado em sua forma 
completamente protonada, com os íons hidrogênio dissociáveis representados em vermelho. Os valores de pK para os 
grupos \ufffd-carboxila e \ufffd-amino dos aminoácidos apolares são semelhantes àqueles mostrados para a glicina (continua 
na Figura 1.3).
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Bioquímica Ilustrada 3
C+H3N
COOH
H
CH2
 OHO
CH2
C
Cadeias laterais ácidas
pK1 = 2,1
pK2 = 4,3
pK3 = 9,7C+H3N
COOH
CH2
Ácido aspártico Ácido glutâmico
OHO
C
pK2 = 3,9
pK3 = 9,8
C+H3N
CH2
CH2
Cadeias laterais básicas
C+H3N
CH2
pK3 = 9,2
CH
NH
C
H
+HN
C
CH2
CH2
NH3+
C+H3N
CH2
CH2
CH2
N H
C
NH2
NH2+
C+H3N H
CH2
NH2O
C+H3N
CH2
Asparagina
NH2O
CH2
C
Cadeias laterais polares desprovidas de carga
C+H3N
COOH
H
CH2
Cisteína
SHpK3 = 10,8 pK2 = 8,3
pK1 = 1,7
C+H3N
COOH
H
Serina
C
H
H OH
C+H3N
Treonina
C
CH3
H OH
C+H3N
COOH
H
CH2
Tirosina
OH
pK2 = 9,1
pK1 = 2,2
C
CH2
C
H
O
C
C+H3N
COOH
H
CH2
CH2
pK1 = 2,2
C+H3N
COOH
H
CH2
Histidina
CH
NH
C
H
+HN
C
pK1 = 1,8
pK2 = 6,0
CH2
CH2
NH3+ pK3 = 10,5
Lisina
pK2 = 9,0
C+H3N
COOH
H
CH2
CH2
CH2
N
pK3 = 12,5
Arginina
H
C
NH2
NH2+
C+H3N
COOH
C+H3N
COOH
H
CH2
NH2O
CH2
C
CH2
C
C OH
C+H3N
COOH
H
C
CH3
H OH
pK3 = 10,1
C
pK2 = 9,2
Glutamina
Figura 1.3
A classificação dos 20 aminoácidos comumente encontrados nas proteínas, de acordo com a carga e a polaridade de 
suas cadeias laterais em pH ácido (continuação da Figura 1.2).
_Livro_Harvey_.indb 3_Livro_Harvey_.indb 3 21/09/11 17:3721/09/11 17:37
4 Harvey & Ferrier
cadeias laterais apolares dos aminoácidos tendem a agrupar-se no 
interior da proteína (Figura 1.4). Esse fenômeno, conhecido como 
efeito hidrofóbico, é o resultado da hidrofobicidade dos grupos R 
apolares, que atuam como gotículas de óleo coalescendo em am-
biente aquoso. Desse modo, os grupos R apolares preenchem o in-
terior da proteína à medida que ela se dobra e ajudam a estabelecer 
sua forma tridimensional. Entretanto, nas proteínas localizadas em 
ambiente hidrofóbico, como o interior de uma membrana, os grupos 
R apolares são encontrados na superfície da proteína, interagindo 
com o ambiente lipídico (veja a Figura 1.4). A importância dessas 
interações hidrofóbicas para a estabilização da estrutura proteica é 
discutida na p. 19.
A anemia falciforme, uma doença caracterizada pela 
forma em foice dos eritrócitos do paciente, resultan-
te da substituição do glutamato, um aminoácido com 
grupo R polar, pelo aminoácido valina, com grupo R 
apolar, na posição 6 da subunidade \ufffd da hemoglobina 
(veja na p. 36).
 2. Prolina. A cadeia lateral da prolina e seu N \ufffd-amínico formam uma 
estrutura rígida em anel, com 5 átomos, de modo que esse amino-
ácido difere dos demais (Figura 1.5). A prolina, portanto, apresenta 
um grupo amino secundário, e não primário, sendo frequentemente 
denominada de iminoácido. A geometria sem igual da molécula da 
prolina contribui para a formação da estrutura fibrosa do colágeno 
(veja a p. 45) e, com frequência, interrompe as hélices \ufffd encontra-
das em