Questionário Enzimas

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QUESTIONÁRIO ENZIMAS
1 – O que são enzimas?
Proteínas altamente especializadas, com alto grau de especificidade com seu substrato. 
 2 - Como as enzimas são aplicadas na área médica e médica veterinária?
São utilizadas para descobrir doenças, diagnóstico de certas enfermidades, além de interagir com diversos medicamentos.
3 - Desenhe e identifique os componentes de uma reação enzimática.
4 - Conceitue cofator e coenzima.
O cofator é um componente químico inorgânico necessário ao funcionamento de uma enzima. A coenzima é uma substância orgânica, por exemplo, vitaminas.
5 – Quais os fatores que alteram a atividade das enzimas?
pH e temperatura
6- Defina “pH ótimo” e “temperatura ótima”.
Em relação ao pH, a enzima só atua de forma que o seu pH seja igual ao pH do meio, por exemplo, na boca o pH é 7, então a enzima só atuará neste pH.
Já em relação a temperatura, a enzima necessita que esteja entre 35°C a 40°C para conseguir atuar, caso contrário, ela pode desnaturar e perder a função. 
7 – Qual o conceito de sítio ativo?
Sítio ativo é o local de contato entre a enzima e o substrato.
8 – Como as enzimas se classificam? Quais são as classes e tipos de reações que catalisam?
Elas se classificam de acordo com o tipo de reação que catalisam.
Oxirredutases – transferência de elétrons)
Transferases – reações de transferência de grupos
Hidrolases – reações de hidrólise
Liases – adição de grupos em ligações duplas ou remoção de grupos com a formação de ligações duplas
Isomerases – transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros
Ligases – formação de ligações C-C, C-S, C-O, C-N pelo acoplamento da clivagem do ATP
9 – Quais as propriedades das enzimas?
Alta eficiência catalítica;
Alto grau de especificidade pelo substrato (com interações fracas);
Regulação (sua atividade pode ser regulada)
Localização (onde se localizam dentro da célula)
10 – Conceitue: (a) estado de transição e (b) energia de ativação.
Estado de transição é o ponto da reação em que a enzima possui maior energia de ativação, enquanto energia de ativação é a energia fica necessária para que uma reação química ocorra adequadamente, ou seja, é a energia necessária para que o substrato consiga se transformar em produto.
11 – Conceitue Km e explique a afinidade da enzima pelo substrato em relação ao Km.
Km é a constante de Michaelis Menten, sendo que, se o Km é alto, precisa de uma alta concentração de substrato para obter metade da velocidade máxima da reação, ou seja, a afinidade da enzima por aquele substrato é baixa. 
Se o Km é baixo, precisa de uma pequena concentração de substrato para obter metade da velocidade máxima da reação, ou seja, a afinidade da enzima por aquele substrato é alta.
12 – O que você entende por Vmáx?
A velocidade máxima indica o máximo que a enzima consegue alcançar para reagir com o substrato, ou seja, a maior velocidade em que a enzima consegue trabalhar, antes de se tornar constante.
13 – Qual o efeito da concentração enzimática na velocidade da reação?
Quanto maior a concentração de substrato, maior a velocidade da reação, contudo, após uma determinada concentração, a velocidade se mantém constante, independente da quantidade de substrato.
14 – Cite os tipos de inibição enzimática e explique a diferença entre eles.
A inibição enzimática pode ocorrer de forma reversível (competitiva ou não competitiva), ou irreversível.
A irreversível ocorre uma única vez e não tem como desfazer, pois quando ligado à enzima, a torna inativa.
A reversível competitiva ocorre de forma que o inibidor compete com o substrato para se acoplar no sítio ativo, de modo que o substrato até consegue acoplar, mas demora muito mais tempo do que o normal, além de que alguns sítios estarão ocupados por inibidores. O efeito do inibidor competitivo sobre a cinética enzimática é o de diminuir a velocidade da reação e aumentar a constante de Km.
Já a reversível não competitiva ocorre de forma que o inibidor se acopla em outro sítio da enzima, reduzindo a taxa de formação de formação de complexo enzima substrato (ES) e/ou reduzindo a taxa de degradação de ES para formar o produto.
O inibidor não bloqueia a união do substrato com a enzima, mas o complexo ES não forma nenhum produto enquanto o inibidor estiver unido a enzima. 
15 – O metanol, por ação da enzima álcool desidrogenase, é convertido a formaldeído, um produto extremamente tóxico. A intoxicação por metanol pode ser trata por ingestão de doses elevadas de etanol. Como se justifica essa terapia?
Quando o metanol entra no corpo, a enzima álcool desidrogenase faz a reação e o transforma em formaldeído, que como mencionado no enunciado, é extremamente tóxico para o corpo.
O etanol possui a mesma enzima que faz a reação, transformando essa substância em acetaldeído.
Em caso de intoxicação por metanol, a indicação é utilizar alta dose de etanol para que este atua como inibidor da enzima álcool desidrogenase, porque enquanto ela está ocupada não pode atacar o metanol para convertê-lo em substância mais tóxica ainda. Então o metanol fica circulando pelo organismo até ser eliminado, seja pela urina, vômito ou em casos mais severos, por hemodiálise.
16 – Quais os modelos de interação enzima-substrato? Explique.
O modelo mais utilizado atualmente é do encaixe induzido, no qual o contato da enzima com o substrato induz mudanças conformacionais na enzima, que otimizam as interações com os resíduos do sítio ativo.
Existe ainda o modelo chave-fechadura, que explica a especificidade da enzima com o seu substrato. No entanto, neste modelo, o sítio ativo da enzima é pré-formado e tem a forma complementar à molécula do substrato, de modo que outras moléculas não teriam acesso a ela. Contudo, esse modelo induz que a enzima não se adequa a forma do substrato, ela seria rígida, então não poderia otimizar o seu encaixe. Portanto, esse modelo está em desuso.
17 – A enzimologia clínica é de grande ajuda no diagnóstico, principalmente em relação às enzimas presentes na corrente sanguínea. Pesquise 5 enzimas utilizadas na medicina veterinária para o diagnóstico de patologias. Explique.
ALT (alanina aminotransferase) – Enzima específica para o diagnóstico de insuficiência hepática em pequenos animais.
AST (aspartato aminotransferase) – O aumento desta enzima no plasma significa que existe insuficiência hepática aguda em diversas espécies; não é muito específica, pois pode indicar também problemas musculares. É mais utilizada em grandes animais.
Amilase – Níveis extremamente elevador são encontrados no estágio inicial de uma pancreatite aguda; Níveis baixos estão relacionados com insuficiência pancreática exócrina
Lipase – É considerada a melhor enzima para o diagnóstico de pancreatite por ser menos afetada por outros fatores do que a amilase e por se manter elevada por longo período.
Creatinina quinase (CK) – É a enzima mais específica para diagnóstico de dano muscular. Níveis extremamente altos no plasma são observados logo após uma lesão muscular. Aumenta concomitantemente com a AST quando ocorrem danos musculares.