Questionário Enzimas Bioquímica Resolvido

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Atividade assíncrona 3 – CBS01035 Bioquímica - Biotecnologia 
 
Atividade assíncrona 3 – CBS01035 Bioquímica - Biotecnologia 
 
Atividade assíncrona 3 – CBS01035 Bioquímica - Biotecnologia 
 
1. Uma solução contendo a enzima hexocinase incubada a 45º C perdeu 50% da sua atividade em 12 minutos, mas quando incubada na mesma temperatura na presença de altas concentrações de um dos seus substratos, no mesmo período apresentou uma perda de apenas 3% na sua atividade. Explique. 
A solução contendo o complexo enzima substrato teve uma perda de atividade menor que aquela sem o substrato porque, como aumenta a quantidade de substrato aumenta também a chance da ligação enzima-substrato nesse meio a ligação da enzima com seu substrato foi formada através de ligações fracas, que estabilizam a forma da enzima diminuindo a sua capacidade de degradação. 
2. O modelo chave-fechadura de complementaridade enzima-substrato apresenta uma incoerência. Aponte e explique. 
Segundo o modelo chave-fechadura quando a enzima se liga com o substrato ocorre a mudança de conformação e indução do estado de transição. Entretanto esse modelo não explica a catálise enzimática uma vez que a complementaridade absoluta iria estabilizar o complexo enzima-substrato, o que impossibilitaria sua transformação. 
 
3. Entre as afirmativas: 
I – Em um meio onde a concentração de um dado substrato é de 100 mM, uma enzima com Km de 12 mM para esse substrato estará completamente ativa, enquanto que uma com Km de 720 mM estará relativamente inativa. Verdadeira: O km alto significa baixa afinidade da enzima, com o km 12 a enzima está relativamente saturada e pode significar que está ativa. 
II – Na presença de um inibidor competitivo, a atividade máxima de uma enzima com Km de 3 mM será 6 mM. Falsa: O valor de Velocidade máxima refere-se à velocidade da reação enzimática, portanto uma taxa de unidade molecular produzida sobre unidade de tempo (por exemplo: 10 moles de produto enzimático/minuto, ou 10 moles de ATP por minuto, etc.). Portanto, a sentença não faz sentido
III - Na inibição acompetitiva, mudanças na conformação da enzima resultantes das interações de ligação geralmente resultam na exposição de um domínio que interage com o inibidor. Verdadeira 
IV – Na inibição mista, o inibidor pode competir com o substrato ou ligar-se à enzima em um sítio distinto, diminuindo assim a Vmax mas aumentando o Km aparente. Falsa: na inibição mista sempre o inibidor sempre se liga em um sítio distinto do substrato. 
Quais estão corretas e quais estão erradas? Justifique. 
 
 
 
 
4. Observe o gráfico abaixo de atividade enzimática relativa de duas enzimas (A e B): 
 
Atividade relativa
A
B
 
Se o eixo x horizontal representasse uma escala de pH de 0 a 14, qual curva (A ou B) estaria representando a pepsina e qual estaria representando a fosfatase alcalina? 
A curva A reprensentaria a pepsina (ph ótimo mais ou menos 1,5) e a curva B a fosfatase alcalina (ph ótimo mais ou menos 8) 
 
5. O que são zimogênios? Por que são tão importantes processo de digestão enzimática de proteínas no lúmen do estômago? 
Zimogênios são precursores enzimáticos inativos que precisam ser hidrolisados para serem ativados. Essas pré-enzimas são ativadas apenas no momento da hidrólie porque ocorre a mudança conformacional e a ativação do sítio ativo. As enzimas do nosso estômago são zimogênios, e essa característica é essencial para preservar o nosso órgão, evitando sua degradação por essas enzimas. 
 
6. O metanol, quando ingerido, é metabolizado pela enzima álcool desidrogenase no fígado, a qual converte este composto em formaldeído. O formaldeído, composto tóxico, danifica diversos tecidos, causando, por exemplo, perda de visão. Um paciente que tenha sofrido intoxicação com metanol geralmente é submetido a um tratamento de infusão intravenosa com etanol, um composto com similaridade estrutural ao metanol, por período prolongado. Qual o princípio bioquímico envolvido nesse processo? 
O etanol compete com o metanol pelo sítio ativo da enzima álcool desidrogenase, funcionando como um inibidor competitivo, além de diminuir a concentração dessa enzima ao ser convertido em acetaldeído. Dessa forma, é possível diminuir a formação de formaldeído e possibilitar a filtração do metanol pelos rins para posterior excreção pela urina. 
 
7. As coenzimas são moléculas que possuem grupamentos reativos capazes de realizar catálise. No entanto, quando incubados com o substrato isoladamente, sem a presença da enzima, a catálise não acontece. Explique por que.  A conformação da enzima fornece a orientação e proximidade corretas entre os grupamentos reativos da coenzima e do substrato para que a reação ocorra. 
 
8. Considere o gráfico da atividade de uma enzima em diferentes situações abaixo: 
 As curvas 1, 2 e 3 correspondem, respectivamente: 
 
a) 1=enzima alostérica sem inibidor; 2=enzima alostérica com inibidor competitivo; 
3=enzima alostérica com inibidor acompetitivo; 
b) 1=enzima na presença de ativador alostérico; 2=enzima sem moduladores; 
3=enzima na presença de inibidor alostérico; 
c) 1=enzima sem modulador; 2=enzima com inibidor acompetitivo; 3=enzima com inibidor competitivo 
d) 1=enzima sem modulador; 2=enzima com inibidor competitivo; 3=enzima com inibidor não-competitivo 
Justifique a resposta. 
1- Curva normal de saturação de Michaelis-Menten, Comparando com a curva 1, a curva dois apresenta mesma Vmax mas com Km maior, e a 3 apresenta menor Vmax e mesmo Km  
 
9. Explique a diferença entre um inativador “suicida” e um inativador comum. Em qual destes tipos a penicilina se encaixa? Justifique. 
Inibidores comuns agem destruindo grupos funcionais essenciais ou formando uma ligação covalente não estável, impedindo o funcionamento da enzima. Um inibidor suicida se liga ao sítio ativo da enzima, passa pelas reações químicas iniciais, porém ele impede a produção do produto final pois é convertido em um composto muito reativo que se liga permanentemente a enzima. A penicilina é um antibiótico que atua impedindo a síntese da parede celular de bactérias e pode ser considerado um inibidor suicida porque atua inibindo a reação de transpeptidase (essencial para síntese da parede celular) porque cria um complexo covalente com a enzima, inibindo irreversivelmente sua atividade. 
 
10. A lactato desidrogenase é uma enzima do metabolismo anaeróbio presente no citoplasma de procariontes e eucariontes. Um ensaio comum para determinar a sobrevivência de células é a avaliação da atividade desta enzima no meio de incubação. Explique o princípio desta técnica – por que a atividade da lactato desidrogenase no meio de incubação pode dar uma informação sobre a integridade celular? 
Porque essa enzima está presente no processo de formação de transformar a glicose em energia nas células. A lactato desidrogenase catalisa a redução do piruvato por NADH, formando lactato no fim da glicólise e NAD+. Se a enzima está no citoplasma é poque está ativa, mas se está no meio de incubação significa a ruptura celular, indicando que houve degradação da integridade da célula.