Exercicios Enzimas parte 1

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Explique a classificação das enzimas nos 6 grupos, citando pelo menos 
2 exemplos de cada grupo 
As enzimas podem ser classificadas em: oxidorredutase, transferase, hidrolases, 
liases, isomerases e ligases. As oxidorredutases são enzimas responsáveis por catalisar 
reações de oxirredução, fazendo parte dessa classe destacam-se as enzimas Lactato-
desidrogenase e Bilirrubina-oxidase. Já as transferases são enzimas que atuam na 
transferência de grupos funcionais contendo C-, N- ou P-, sendo exemplos de enzimas 
dessa classe a Serina hidroximetil-transferase e a Transcetolase. As hidrolases são 
enzimas que catalisam por meio da quebra de ligações pela adição de agua, como por 
exemplo, a Urease e a Acetilornitina deacetilase. Diferentemente, as liases atuam em 
reações de adição-remoção reversível a duplas ligações, catalisam a quebra de ligações C-C, 
C-S e certas ligações C-N, porém sem a participação da molécula de água, as enzimas 
Fosfoenolpiruvato carboxiquinase e Treonina aldolase são exemplos dessa classe enzimática. 
As isomerases, como a Fosfoglicomutase e a P-ribosil-antranilato isomerase, catalisam a 
racemização de isômeros óticos ou geométricos. Por fim, as enzimas podem ser 
classificadas como ligases, as quais catalisam a formação de ligações entre carbono e 
O, S, N, acoplada a hidrolise de fosfatos de alta energia, como por exemplo, as enzimas 
CTP sintase e a P-ribosil-formilglicinamida sintase. 
 
 
Qual a importância do número de renovações (turnover) para a 
caracterização de uma enzima 
O número de renovações, também chamado de turnover, é importante pois é 
responsável por medir a eficiência catalítica da enzima, haja vista que consiste em 
quantificar o número de substratos que são convertidos em produto por segundo. 
 
Caracterize a atividade enzimática das Holoenzimas (forma inativa, 
forma ativa, etc). 
As enzimas podem ser classificadas como enzimas simples e enzimas conjugadas 
ou holoenzimas, isto se deve ao fato de terem enzimas formadas por apenas uma 
parte proteica e outras enzimas que precisam se associar a para se tornarem ativas. 
Sendo assim, as holoenzimas são enzimas formadas pela associação de uma parte 
proteica com outra parte não proteica, denominada, grupo prostético. A parte proteica 
de uma holoenzima é denominada Apoenzima enquanto que a parte não proteica é 
denominada coenzima. Destarte, a apoenzima ou apoase é a parte proteica 
responsável pela escolha da reação, portanto, age como indicador do 
substrato, pórem é inativa quando não conectada à coenzima. Ademais, a 
coenzima ou coase, geralmente derivada de vitamina, sendo a parte não 
proteica, representa o centro ativo da enzima ,isto é, local da molécula que 
reage com o substrato, onde se processam as reações. Portanto, pode se 
concluir que a coenzima interage com a enzima (a apoenzima, inativa), mudando a 
conformação do sitio ativo e o torna ativo (holoenzima). Assim, a enzima está pronta 
para interagir com seu substrato e transforma-lo em produto. 
 
Caracterize toda a catálise ácidobásica. 
A catálise acidobásica é um processo que aumenta a velocidade com a qual reação 
chega ao equilíbrio. Além disso, ocorre à transferência parcial de um próton 
transferido de um grupo ácido (Ácido de Bronsted) para o substrato, diminuindo a 
energia livre do estado de transição da reação ou ocorre quando um grupo básico 
(Base de Bronsted) aceita um próton do substrato, aumentando a velocidade da 
reação. A catálise acidobásica subdivide em catálise geral acidobásica e catálise 
acidobásica especifica. Sendo assim, a catálise geral acidobásica ocorre com a 
transferência de prótons mediada por alguma outra molécula que não seja a água. Já a 
catálise acidobásica específica utiliza apenas H+ (H3O
+) ou íons OH- presentes na água, 
ou seja, produtos oriundos da água. 
 
 
Caracterize os fatores que afetam a atividade enzimática, explicando um 
deles. 
A atividade enzimática pode ser afetada por três fatores: concentração de substrato, 
temperatura e pH. A contração de substrato está relacionada com a velocidade da 
reação, sendo assim, à medida que aumenta a quantidade de substrato disponível, 
aumenta a velocidade da reação. Contudo, quando atingida determina velocidade, 
não é possível aumentá-la, mesmo que aumente a concentração de substrato, 
chegando à velocidade máxima. Outro fator é a temperatura, que está relacionado 
com o processo de desnaturação proteica. Assim, à medida que aumenta a 
temperatura, aumenta a energia cinética das moléculas, que podem aumentar a 
interação com as moléculas da enzima. Contudo, quando atinge a temperatura de 
desnaturação, ocorre uma mudança no sítio ativo da enzima, provocando a perca da 
sua atividade e, dessa forma, a velocidade de reação cai, pois a enzima se tornou 
inativa. Por fim, o último fator é o pH, o qual altera o estado ionizado ou não-ionzado 
das cadeias laterais dos aminoácidos que compõem o sítio ativo das enzimas. Destarte, 
as enzimas precisam de um pH ideal para atuar, quando esse pH aumenta ou diminui, 
ocorre a desnaturação da enzima, tornando-a inativa. 
 
Caracterize e explique o tipo de inibição mostrada no gráfico abaixo, 
sabendo que a hipérbole 1 é na ausência de inibidor e a hipérbole 2 na 
presença do inibidor 
O tipo de inibição mostrada no gráfico é a inibição não-competitiva, que se caracteriza 
por o inibidor e o substrato ligam-se em sítios diferentes. Graficamente, é notório que a 
velocidade máxima não é a mesma na presença e na ausência do inibidor, sendo 
reduzida. Contudo, o Km não é alterado nessas duas situações. 
 
Caracterize e explique o tipo de inibição mostrada no gráfico abaixo. 
O tipo de inibição mostrada no gráfico é a inibição competitiva, que se caracteriza pelo 
inibidor está se ligando ou competindo para se conectar no mesmo local de ligação do 
substrato no sítio ativo da enzima de forma reversível. Graficamente é possível verificar 
que a velocidade máxima é atingida sem alteração, tanto na presença como na 
ausência do inibidor. Contudo, o Km é aumentado. 
 
Cite 7 substâncias (de classes diferentes) que possuem efeito clínico ou 
biológico em decorrência de inibição enzimática. 
Alguns exemplos substâncias com ação decorrente de inibição enzimática são: 
- os fármacos anti-hiperlipidemico (tratar as dislipidemias), em que vão agir na inibição 
da enzima HMG-CoA redutase, enzima que faz parte da via de síntese do colesterol, 
como o Sinvastatina e o Atorvastatina. 
- os fármacos anti-hipertensivos: Captopril e Enalapril, os quais participam da classe de 
inibidores da enzima conversora da angiotensina. 
- Os fármacos anti-inflamatórios não esteroidais, que iram inibir a ciclo-oxigenase, 
- os fármacos antidepressivos, que inibem a Monoaminoxidase (MAO) 
- A fluvoxamina, fármaco inibidor seletivo de recaptação de serotonina e agonista do 
recepto sigma 1, utilizada no tratamento da depressão e do transtorno obsessivo 
compulsivo e transtornos de ansiedade como o transtorno de pânico e transtorno de 
estresse pós-traumático 
- Cetoconazol, fármaco antimicótico 
- Claritromicina, um macrólido semissintético que tem como objetivo tratar infecções 
bacterianas de acordo com seus espectros de ação 
 
 
Caracterize os tipos de regulação da atividade enzimática. 
Na regulação da atividade enzimática, existem enzimas que podem sofrer ação em 
sítios alostéricos, sítio não catalítico, aonde os efetores vão se lidar de forma não-
covalente. Dessa forma, a regulação da atividade enzimática pode ser do tipo: 
efetores homotrópicos, efetores heterotrópicos, regulação por modificação 
covalente, indução e repressão da síntese. Nos efetores homotrópicos, a mesma 
substância que atua como substrato atua como efetor, normalmente efetor positivo, 
ativando-a. Já nos efetores heterotrópicos, o efetor é diferente do substrato, que vai 
agir inibindo. Na regulação por modificação covalente consistena adição de grupos 
fosfatos em aminoácidos que apresentem a hidroxila livre em sua cadeia lateral 
(serina, treonina e tirosina), ou na remoção de grupos fosfatos. A última forma de 
regulação é a indução e repressão da síntese, a qual se caracteriza por interferir nos 
mecanismos de formação ou inibição dessa atividade. 
 
Cite 3 doenças causadas por defeito na atividade enzimática 
Um exemplo é a Fenilcetonúria, que se caracteriza por um defeito ou ausência da 
enzima fenilalanina hidroxilase, promovendo o acúmulo de fenilalanina e causando 
oligofrenia, atraso do desenvolvimento psicomotor, convulsões, hiperatividade e 
tremores. Outro exemplo é a intolerância a lactose, causada pela deficiência ou 
ausência da enzima lactase, promovendo o acúmulo da lactose no trato digestivo e 
acarretando na formação de gases e substancias que vão causar cólicas abdominais e 
diarreia osmótica e flatulência excessiva. Por fim, a Doença de Fabry, que se dá devido 
à deficiência da enzima alfa-galactosidase (α-Gal A) leva o organismo a acumular uma 
substância adiposa (globotriaosilceramida, também conhecida como Gb3) 
principalmente nas paredes dos vasos sanguíneos. Se não tratada, a doença ao evoluir 
pode afetar quase todos os órgãos: cérebro, coração, rins, pele, olhos, sistema nervoso 
e sistema gastrointestinal. 
 
Quais os principais marcadores bioquímicos utilizados no diagnóstico 
clínico das doenças hepáticas e cardíacas 
Os principais marcadores bioquímicos utilizados no diagnóstico clínico das 
doenças hepáticas são o Alanina aminotransferase (ALT) e o Aspartato 
aminotransferase (AST), são enzimas que fazem o processo de transferência do 
grupo amino de um aminoácido para o outro, favorecendo o processo de 
metabolismo desses grupos nitrogenados. Quando aparecem elevadas pode ser 
característico de doenças como: aumento no dano hepático, hepatite, cirrose, 
necrose hepática, redução no fluxo biliar (colestase), isquemia hepática, tumor 
hepático, relação ALT/AST para auxilio diagnostico. Ademais, o Fosfatase 
alcalina (ALP), uma enzima da classe das hidrolases que removem o grupo 
fosfato de um grande numero de moléculas diferentes, sendo importante para 
o diagnostico de doenças como colestase, tumores ósseos, 
hiperparatireoidismo, quando se encontra em os níveis elevados, e 
hipotireoidismo e desnutrição, em níveis reduzidos. 
 
Já os principais marcadores bioquímicos utilizados no diagnóstico clínico das 
doenças cardíacas são a Gama-glutamil transferase (GGT), a qual é responsável por 
catalisar a transferência de aminoácidos e peptídeos através da membrana celular, 
sendo muito específica para colestase e um marcador auxiliar no alcoolismo crônico, e 
a Creatinoquinase (CK), a qual é reguladora da produção e da utilização de fosfatos de 
alta energia nos tecidos contrateis.