Aula 3 - Proteínas

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Proteínas
Professora Ma. Sandy Bernardi Falcadi Tedesco Girotto
E-mail: sandy.girotto@udesc.br
Universidade do Estado de Santa Catarina – UDESC/CAV
Departamento de Engenharia Ambiental e Sanitária 
Curso: Engenharia Ambiental e Sanitária
Disciplina: Bioquímica
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Aula 03.
3 Proteínas
3.1 Estrutura tridimensional das proteínas 
3.2 Hemoglobina e mioglobina
3.3 Processos de desnaturação da estrutura da	 	 proteína
3.4 Funções
Características gerias das proteínas 
A palavra proteínas vem do grego “protos” que significa “a primeira” ou “a mais importante”.
Biomolécula mais abundante nos seres vivos
Características gerais das proteínas
Proteínas – longas cadeias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
20 aa encontrados em proteínas
Formam uma infinidade de proteínas
Diferentes funções vitais para os organismos vivos
Um ser humano produz de 25.000 a 35.000 proteínas diferentes
Proteínas com funções diferentes possuem sequências de aa diferentes
Dentre os possíveis aminoácidos, somente 20 são normalmente encontrados em proteínas.
Estes 20 a.a formam uma infinidade de proteínas que tem diversas funções e são vitais para os organismos vivos. 
Os sintomas do excesso de proteínas no organismo podem ser:
Desenvolvimento da aterosclerose e de doenças cardíacas;
Osteoporose, pois o excesso de proteína pode causar aumento da excreção de cálcio; Pedra nos rins;
Aumento de peso; Problemas no fígado
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As proteínas estão presentes nas cartilagens, nos músculos, nos tendões, no cabelo, nos tecidos conectivos, no sangue (transporte oxigênio), participam de reações catalíticas (enzimas) etc.
Formação das proteínas 
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Funções das proteínas 
Cada proteína possui uma função distinta:
Regulação de processos celulares e fisiológicos:
Metabolismo de Açúcares - Insulina
Transportadoras: ligação a íons ou moléculas específicas e transporte a outros compartimentos.
lipoproteínas
hemoglobina
Transportadores de membrana
Proteínas reguladoras
Hormônios e outras proteínas que ajudam a regularizar o funcionamento do organismo
	Ex.: Insulina
Proteínas transportadoras
Presentes nas membranas plasmáticas  Proteínas de membrana 
 Transportam íons e moléculas específicas pelo corpo
Ex.: Hemoglobina  O2 e CO2
 Lipoproteínas  transporta lipídios do fígado
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Funções das proteínas 
Contráteis ou Motilidade: contração, mudança de forma e deslocamento
Actina e miosina
Tubulina
Estruturais: suporte, proteção, resistência de estruturas biológicas.
Colágeno
(cartilagens, tendões, couro)
Queratina (cabelo)
Proteínas contráteis ou de motilidade 
Proteínas presentes em células que permitem que elas se contraiam ou mudem de forma.
		Ex.: Actina e miosina  musculatura
		 Tubulina  formam os microtúbulos
Proteínas de defesa 
Defesa contra invasores
		Ex.: Imunoglobulinas  defesa em vertebrados 
		 Fibriogênio e trombina  coagulação sanguínea
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Funções das proteínas 
Enzimas: atividade catalítica. Grupo mais variado e mais altamente especializado. Especificidade (enzima-reação catalisada)
Ciclo de Krebs
Exemplos: 
Citrato sintase
Aconitase
Isocitrato desidrogenase
-cetoglutarato desidrogenase
Nutrientes e Armazenamento: fonte energética ou estocagem de nutrientes
Ovoalbumina
Ferritina
Enzimas 
Alta variabilidade
 Alto grau de especialização
 Catalisam as reações químicas onde as biomoléculas estão presentes
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Características 
O tamanho das cadeias polipeptídicas é muito variável, assim como a composição dos aa. 
Cada proteína possui uma estrutura precisa que está vinculada com o seu funcionamento.
Proteínas - cadeias longas de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
Dentre os possíveis aminoácidos, somente 20 são normalmente encontrados em proteínas.
Estes 20 a.a formam uma infinidade de proteínas que tem diversas funções e são vitais para os organismos vivos. 
O tamanho das cadeias polipeptídicas é muito variável. Assim como a composição dos AA. Cada proteína possui uma estrutura precisa que está vinculada com o seu funcionamento.
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Características
Composição de aa de duas proteínas:
quimotripsinogênio :
estômago 
citocromo c:
mitocôndria
Determinação da proteína:
Qualidade dos aa presentes
 Quantidade dos aa presentes
 Sequência em que os aa aparecem na cadeia
Citocromo c – proteína utilizada na respiração celular pela mitocôndria. Síntese de ATP
Quimotripsinogênio bovino – utilizada no estomago. 
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Classificação das proteínas
Proteínas simples: compostas somente por aminoácidos. Ou seja, quando hidrolisadas liberam apenas aminoácidos
Proteínas conjugadas: são proteínas formadas por uma parte polipeptídica (APOPROTEÍNA) e por outra parte de natureza não proteica (GRUPO PROSTÉTICO)
A ribonuclease A é um exemplo de 
proteína simples
	Proteína 	Grupo prostético
	Glicoproteínas	Carboidratos
	Lipoproteínas	Lipídios:
-Ácidos Graxos
-Colesterol
-Triglicerídeos
-Fosfolípidos
	Fosfoproteína	Grupos fosfato
	Hemeproteínas	Heme
	Metaloproteínas	Fe, Cu, Mn, Mg, Zn
 Proteínas conjugadas: Estão associadas a outros componentes químicos além dos aminoácidos. 
 A parte não-aminoácido de uma proteína conjugada é usualmente chamada de grupo prostético. 
 Proteínas conjugadas são classificadas com base na natureza química dos seus grupos prostéticos: exemplo hemoglobina. 
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Estruturas primárias
Estruturas secundárias (α-hélice, β-pregueada)
Estruturas terciárias
Estruturas quaternárias
3.1 Estrutura das proteínas
Gly
Lys
Val
Gly
Leu
His
Ala
Lys
Estruturas primárias
Ordem ou sequência linear na qual os aa estão ligados ao longo da cadeia polipeptídica linear
A estrutura primária é a primeira etapa unidimensional na especificação da estrutura tridimensional de uma proteína que por sua vez determina as suas propriedades  função 
É importante lembrar que a estrutura tridimensional correta é fundamental para o funcionamento de uma proteína
Lys
Lys
Gly
Gly
Leu
Val
Ala
His
Gly
Lys
Val
Gly
Leu
His
Ala
Lys
Mesmo número e tipo de aminoácidos. 
No entanto, a estrutura primária é DIFERENTE
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Estruturas primárias
As estruturas primárias são formadas entre aminoácidos unidos por LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
Estrutura Primária  Sequência de Aminoácidos  Determinada Geneticamente
Estruturas primárias
Alterações na estrutura primária
Qualquer alteração na composição dos aa que compõem uma estrutura primária pode trazer implicações para o organismo
 Anemia falciforme
 substituição de aa nas cadeias beta da Hemoglobina 
(glutamato posição 6  valina).
 agregação da molécula  deformação da hemácia.
Glutamato  aa ácido. 
Valina  aa apolar – hidrofóbica (se mantem na parte interna da molécula 
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Estruturas primárias
Características da anemia falciforme
Sintomas comuns: déficit de hemácias  fraqueza, palidez
Redução do aporte de oxigênio para a área afetada
Aumento da viscosidade sanguínea (aglomeração da hemácias doentes)  formação de coágulos em diversas partes do organismo 
Causando dores intensas em regiões musculares e conjuntivas
TRATAMENTO
Tratamento curativo: Transplante de medula óssea (Crianças - maior sucesso)
Durante exacerbação da anemia: o tratamento mais comum é a transfusão regular de sangue
Tratamento com quimioterápicos que podem diminuir os episódio dolorosos.
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Estruturas Secundárias
Arranjo do esqueleto da cadeia polipeptídicas mantidas por pontes de hidrogênio entre C=O e grupo N-H da cadeia principal.
Obs: as cadeias laterais (que são muito importantes para a estrutura tridimensional) não são consideradas na estrutura secundária.
A formação do esqueleto peptídico é possível porque existe, entre os resíduos de aa, ligações com livres rotações seja entre C-C ou C-N.
Estas propriedades também são importantes nas conformações tridimensionais de peptídeos e proteínas
Na realidade as proteínas não existem na forma planar descrita até agora, ela toma forma no espaço, portanto a estrutura secundária descreve a formação de estruturas regulares pela cadeia polipeptídica.
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EstruturasSecundárias
Dois tipos de estruturas secundárias ocorrem mais frequentemente e são particularmente estáveis:
a) Estrutura -hélice: o enrolamento da cadeia em torno de um eixo formando uma hélice
b) Estrutura -pregueadas: é a interação lateral de segmentos de uma cadeia ou de cadeias diferentes formando pregas (folhas pregueadas)
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Estruturas Secundárias
a) Estrutura -hélice
A estrutura secundária é estabilizada por pontes de hidrogênio entre C=O e grupo N-H a cada 4 aa;
Cada volta possui 3,6 aminoácidos;
Proteínas globulares e fibrosas;
As proteínas podem conter quantidades variáveis da estrutura - hélice;
Repulsão eletrostática: cargas positivas (lisina) e negativas (glutamato);
Pontes de hidrogênio – arranjo linear que confere estabilidade (paralelas ao seu eixo)
Podem ser desestabilizadas: prolina – curvatura e não forma ponte de hidrogênio intracadeia;
Proteínas globulares – estruturas terciárias e quartenárias 
Proteínas fibrosas – estruturas secundárias, formam as proteínas de função estruturas (presentes no citoesqueleto das células, queratina do cabelo, proteínas que dão estruturas para as células da pele...)
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Estruturas Secundárias
a) Estrutura -hélice
Apresenta forma de bastão espiralado
As cadeias laterais ficam na parte externa da molécula – não participam da formação estrutural secundária.
Ligações de hidrogênio intramoleculares entre C=O de uma unidade peptídica e o N-H da quarta unidade peptídica. 
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Estruturas Secundárias
b) Estrutura -pregueadas
O esqueleto peptídico nas folhas -pregueadas estão quase que completamente estendidos em forma de zigue-zague com pontes de hidrogênio perpendiculares a cadeia
Folha pregueada
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Estruturas Secundárias
b) Estrutura -pregueadas
Folha pregueada paralela: as cadeias peptídicas se estendem em uma mesma direção, suas extremidades N-terminal e C-terminal ficam alinhadas.
Folha pregueada antiparalela: as cadeias peptídicas se estenderem em direção oposta
N-terminal
N-terminal
N-terminal
C-terminal
C-terminal
C-terminal
N-terminal
C-terminal
N-terminal
C-terminal
N-terminal
C-terminal
23
24
Estruturas Secundárias
c) Estrutura supersecundária 
As estruturas α e β são combinadas de muitas maneiras a medida que a cadeia polipeptídica de uma mesma proteína dobra-se sobre si 
 produzindo vários tipos de estruturas supersecundárias nas proteínas. 
Unidade βαβ
Meandro β
Estes diferentes tipos de união entre as proteínas formam estruturas super secundárias nas proteínas que permitem diferentes conformações proteicas. 
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Estruturas Secundárias
c) Estrutura supersecundária 
Quando as folhas β forem suficientemente extensas, poderão dobrar-se sobre si mesmas formando um barril β, uma estrutura característica que ocorre em muitas proteínas
a
b
Um barril β envolvendo unidades βαβ alternadas.
Vista superior e lateral do arranjo do esqueleto polipeptídico da triose-fosfato-isomerase. 
Note que as seções de α-hélices ficam do lado externo do barril.
Exemplo de conformação entre proteínas organizadas no formato beta e alfa 
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Estruturas Secundárias
Alterações na estrutura proteica
Ex.: Encefalopatia espongiforme bovina: A doença da vaca louca
Príons: proteína mal dobrada  perde a função
As doenças causadas por príons são neurodegenerativas - associadas à degeneração e morte celular do sistema nervoso.
Os príons agregados são capazes de se combinar com moléculas da proteína príon celular e induzir as mudanças de conformação que as tornam patogênicas.
Efeitos associados:
Resultam em desordens degenerativas do SNC, conhecidas como encefalopatias espongiformes transmissíveis. 
Perda de controle motor, demência, paralisia, e finalmente a morte, geralmente antecedida por pneumonia.
No homem este tipo de alteração é conhecido como doença de Creutzfeldt-Jakob
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Estruturas Secundárias
Alterações na estrutura proteica
Encefalopatia espongiforme bovina
No cérebro normal, cerca de 40% da estrutura da proteína príon celular (PrPc) apresenta-se na forma -hélice e apenas 3% em folha -pregada. 
O príon infeccioso tem cerca de 40% de sua estrutura secundária na forma de  folha pregada.
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Estruturas Terciárias
Arranjo tridimensional de todos os átomos da molécula 
Inclui: cadeias laterais, posições de qualquer grupo prostético, arranjo de seções helicoidais e folha -pregueada.
 A estrutura primária depende de ligações covalentes
 As estruturas secundárias e terciárias dependem de interações não covalentes
 As forças estabilizadoras não-covalentes contribuem para que uma dada proteína adote uma estrutura estável, com baixa energia
Ligações covalentes – ligações peptídicas
Ligações não covalentes – pontes de hidrogênio, pontes de disulfeto, Complexação com íons metálicos...
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Estruturas Terciárias
 
Presença de cadeias laterais e grupos prostéticos
Enovelamento das proteínas  determinada pelas forças de ligação ou forças estabilizadoras 
Atração eletrostática
Interações hidrofóbicas
Pontes de dissulfeto
Pontes de hidrogênio entre cadeias laterais
Complexação com íons metálicos
1
4
3
2
5
4
A conformação tridimensional de uma proteína é o resultado da interação de todas as forças estabilizadoras. 
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2. Interações hidrofóbicas: Resíduos apolares tendem a ficar agrupados no interior da molécula das proteínas
Estruturas Terciárias
Interações que estabilizam a estrutura terciária das proteínas
1. Atração eletrostática: ocorre entre grupos de cargas opostas que frequentemente ocorrem na superfície da molécula resultando na aproximação dos grupos envolvidos.
 
 
1. aa ácido com aa básico  aa hidrofílicos. 
2. Leucina, valina e isoleucina  aa apolares hidrofóficos.
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Estruturas Terciárias
Interações que estabilizam a estrutura terciária das proteínas
3. Pontes de dissulfeto: formam ligações covalentes entre as cadeias laterais de cisteínas.
Restringe o número de padrões de dobramento
 
Vai depender da quantidade de cisteinas presentes na proteína
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Estruturas Terciárias
Interações que estabilizam a estrutura terciária das proteínas
4. Pontes de hidrogênio: acontecem não somente nos esqueletos de aa (como é o caso de estrutura secundária) mas também ocorre entre as cadeias laterais de aminoácidos
5. Complexação com íons metálicos: muitas cadeias laterais podem estar complexadas com grupos metálicos, este íons também podem fazer parte dos grupos 
prostéticos
 
5. Quando ocorre a união de um grupo metálico formando um grupo prostético. Ex.: como ocorre na hemoglobina.
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Estruturas Terciárias
Interações que estabilizam a estrutura terciária das proteínas
Quando a proteína se dobra sobre si mesma, ela pode assumir uma forma globular compacta
Na estrutura terciária as forças estabilizadoras permitem que resíduos que estavam distantes na estrutura primária estejam próximos uns dos outros na estrutura tridimensional que é produzida pelo enovelamento da proteína
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Estruturas Terciárias
Interações que estabilizam a estrutura terciária das proteínas
Uma proteína não exibe necessariamente todos os motivos estruturais possíveis
Ex1.: A hemoglobina e a mioglobina não possuem pontes dissulfeto. No entanto estas proteínas que armazenam oxigênio, possuem íons ferro como grupo prostético
-- Complexação com íons metálicos
Ex2.: A tripsina e a quimotripsina possuem pontes dissulfeto e não possuem grupos prostéticos
Quimotripsina
Tripsina
Pontes de hidrogênio 4, interações eletrostáticas 1. e interações hidrofóbicas 2. ocorrem na maioria das proteínas. 
Quimitripisina e tripsina: enzimas que auxiliam na digestão dos alimentos, estão presentes no intestino delgado. 
Tripsina é formada no fígado, no duodeno ela transforma a  quimotripsinogênio em Quimotripsina: formada por 3 cadeias polipeptídicas. 
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Estruturas Quaternárias
Arranjo tridimensional 
Propriedade da proteína constituída por mais de uma cadeia polipeptídica (sub unidades)  2 a 12 cadeias compõem uma unidade funcional 
As sub unidades podem ser idênticas ou diferentesNa estrutura quaternária as cadeias interagem entre si e são mantida por ligações não covalentes
Podem formar dímeros, trímeros, tetrâmeros;
Ligações não covalentes – pontes de hidrogênio, pontes de disulfeto, Complexação com íons metálicos...
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Estruturas Quaternárias
Como as subunidades são unidas por interações não covalentes qualquer pequena alteração em uma das subunidades pode causar mudanças drásticas nas propriedades de um sítio distante
As proteínas que exibem esta propriedade são conhecidas por proteínas ALOSTÉRICAS 
- um exemplo clássico de alosteria é a da hemoglobina
Estas mudanças podem facilitar ou induzir a ligação de substâncias das demais subunidades da proteína quarternária. 
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Estruturas Quaternárias
Exemplo de estrutura quaternária:
Hemoglobina que é formada por quatro cadeias polipeptídicas: duas α e duas β, associadas por interações hidrofóbicas, as quais 
 envolvem a estrutura do 
 grupo heme 
4 anéis pirrólicos ligados a um 
 átomo de Fe(II) no centro.
Estrutura das proteínas
Estruturas das proteínas
As proteínas são classificadas quanto a sua forma em proteínas globulares e fibrosas.
a) Estruturas Globulares
Formam estruturas compactas fortemente enroladas em estruturas mais ou menos esférica. 
Tem funções dinâmicas e muito diversificadas, tais como: enzimática, transporte, defesa e hormonal e manutenção e regularização de processos vitais
Neste grupo estão as enzimas, hemoglobina, proteínas de transporte etc.
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Estruturas das proteínas
a) Estruturas Globulares
Enzima anidrase carbônica
Hemoglobina (transporte)
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Estruturas das proteínas
-Queratina
b) Estruturas Fibrosas
Insolúveis nos solventes aquosos (água) e com elevado peso molecular.
São formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra, são compridas e filamentosas.
A maioria tem função estrutural ou protetiva, dão forma e flexibilidade as estruturas onde elas ocorrem. 
Diferente das proteínas globulares as fibrosas são constituídas na maior parte de uma só estrutura secundária
 α- queratina (cabelo)
 fibroína (da seda)
Colágeno (tendões)
Ocorrem nos tecidos do cabelo, no citoplasma, na pele, na unha... 
As proteínas fibrosas se organizam somente até a estrutura secundária. 
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Estruturas das proteínas
b) Estruturas Fibrosas
α-queratina  resistência: 
Encontradas nos mamíferos essas proteínas constituem quase todo o peso seco: do cabelo, lã, unhas, pena, espinhos, chifres, cascos e a maior parte da camada externa da pele.
A resistência das proteínas fibrosas é aumentada pelas ligações cruzadas entre as cadeias polipeptídicas.
-Queratina
cisteína
Nas α-queratina mais rígidas como aquelas dos chifres de rinoceronte até 18% dos resíduos são de cisteína.
As cadeias laterais formam ligações cruzadas que aumentam a resistência da estrutura onde a proteína está presente. 
O aa que dá maior resistência é a cisteína, o componente SH desta molécula formam ligações cruzadas altamente resistentes. 
Cisteina – polar, sem carga elétrica. 
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Estruturas das proteínas
b) Estruturas Fibrosas
Colágeno  resistência:
Encontrado no tecido conjuntivo, tendões, cartilagens, a matriz orgânica de ossos e córnea dos olhos
Há diversos tipos de colágenos. 
Tipicamente eles contém cerca de:
35% de Glicina 
11% de Alanina
21% Prolina
O forte enlaçamento das cadeias tripla hélice do colágeno fornece força de tensão maior que a de um fio de aço de igual seção cruzada.
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3.2 Hemoglobina e mioglobina
A Mioglobina é encontrada no músculo esquelético e cardíaco, contém apenas uma cadeia polipeptídica e um grupo heme (sítio de ligação de O2).
A Hemoglobina é o principal constituinte das hemácias, transporta O2 dos pulmões para os tecidos, remove CO2 e H+ dos tecidos e é um tetrâmero constituído 
 de quatro cadeias polipeptídicas, sendo 
 duas α e duas β, tendo, com isso, quatro 
 sítios de ligação para o O2.
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Mioglobina
Proteína de armazenamento de oxigênio nos músculos - possui estrutura terciária
Composta por uma única cadeia polipeptídica de 153 resíduos de AA possuindo um grupo prostético heme;
8 regiões de -hélice (nesta proteína não há regiões -pregueada) estabilizadas por pontes de hidrogênio; cadeias laterais também formam pontes de hidrogênio;
Estrutura globular, onde os átomos interiores estão bem próximos uns dos outros → forças responsáveis pela estrutura tridimensional
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Mioglobina
Proteína de armazenamento de oxigênio nos músculos - possui estrutura terciária
Grupo prostético heme:
O grupo heme acomoda-se no interior da molécula (bolsão hidrofóbico) e é mantido em posição por atrações hidrofóbicas entre seu anel porfirínico e as cadeias apolares da proteína;
Anel porfirínico
protoporfirina
O oxigênio liga-se ao grupo heme
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Hemoglobina
Proteína de transporte de oxigênio com estrutura quaternária
Compostas por 4 Cadeias polipeptídicas 
Sendo a estrutura completa 2 2:
2  idênticas e 
2  idênticas
Cada subunidade possui um 
grupo heme
Hemoglobina  proteína conjugada
Grupo prostético 
		 grupo heme
Hemoglobina
Proteína de transporte de oxigênio com estrutura quaternária
Contém um grupo heme em cada subunidade; sendo assim 4 moléculas de oxigênio pode ligar-se a molécula de hemoglobina;
Da mesma forma que a mioglobina, na hemoglobina o oxigênio se liga de forma reversível;
Na hemoglobina a ligação ocorre que forma COOPERATIVA; isto quer dizer; que a ligação de uma molécula de oxigênio facilita a ligação da outra.
Comparação da ligação do oxigênio entre a hemoglobina e mioglobina
Observe que a saturação da mioglobina com oxigênio se observa um aumento rápido e constante aumento da curva até atingir próximo do ponto de saturação, quando ela então estabiliza-se, neste caso a curva é HIPERBÓLICA. No caso da hemoglobina a curva é SIGMOIDAL
Estes tipos de comportamento estão relacionados com a função desta proteínas; a mioglobina tem função de ARMAZENAR o oxigênio principalmente nos músculos, já a hemoglobina tem a função de TRANSPORTAR o oxigênio por isso ela precisa ligar-se fortemente ao oxigênio e liberá-lo facilmente dependendo das condições
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Mudanças estruturais causadas pela ligação de pequenas moléculas são características de moléculas alostéricas como a hemoglobina
Ligação do oxigênio na hemoglobina
A hemoglobina possui uma estrutura quaternária distinta nas formas oxigenadas e desoxigenadas
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Ligação do oxigênio na hemoglobina
Forma desoxigenada:
Hemoglobina  maior afinidade com o CO do que com o O2
O monóxido de carbono - gás incolor e inodoro que geralmente não provoca irritação.
Inalação de grandes quantidades  dores de cabeça, tonturas, fraqueza, vómitos, dor torácica e confusão.
Inalação por longos períodos   perda de consciência, arritmias cardíacas, crise epiléptica ou morte.
Fração de segundos quando a hemoglobina libera CO2 e fica desoxigenada, até o momento em que ela se liga aos O2 e fica oxigenada. 
Ex: o CO (monóxido de carbono) tem mais afinidade com a hemoglobina do que o O2, assim quando uma pessoa respira CO, a hemoglobina vai transportar CO ao invés de O2, deixando o corpo sem O2, fazendo com que a pessoa desmaie e vai a óbito devido à falta de oxigenação no cérebro. O cérebro não pode ficar muito tempo sem oxigênio se não vai a falência cerebral. 
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3.3 Desnaturação das proteínas 
Desnaturação de uma proteína é a alteração de sua estrutura espacial, causada por um agente desnaturante.
Não é difícil desnaturar uma proteína uma vez que as interações que mantêm a sua estrutura tridimensional são fracas
Em geral as proteínas perdem 
 as atividades biológica (funções).
3.3 Desnaturação das proteínas 
A DESNATURAÇÃO é o desdobramento da proteína.
A redução de pontes dissulfeto e H+ pode levar a uma desorganização maior na estrutura terciária;
A desnaturação protéica resulta no desdobramento e desorganização da estrutura, sem a quebra de ligações peptídicas
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Agente desnaturante: fatores que influenciam adesnaturação de proteínas 
 Calor: o aquecimento de uma proteína nativa provoca o rompimento de ligações covalentes (ligações fracas).
 pH extremo: valores de pH muito altos ou muito baixos acabam afetando a ionização dos agrupamentos das proteínas, conferindo uma elevada carga positiva ou negativa ocasionando a repulsão intramolecular.
 Solventes orgânicos: ocasionam a ruptura de interações hidrofóbicas:
 Estabelecem ligações de hidrogênio substituindo as que mantinham a estrutura nativa da proteína.
 Detergentes: a introdução de sua cauda hidrofóbica no interior (apolar) da proteína rompe interações hidrofóbicas.
3.3 Desnaturação das proteínas 
3.3 Renaturação
Para a maioria das proteínas a desnaturação é irreversível
Muitas quando desnaturadas tornam-se insolúveis
Ex:
Albumina do ovo (aquecimento):
Desnaturação e quebra das ligações
Caseína do queijo (quando o leite é acidificado, através da ação bacteriana)
RERVERSIBILIDADE: 
Algumas proteínas possuem a capacidade de reverter a desnaturação, após a retirada do agente desnaturante. Reassumindo a conformação nativa

Exemplo de desnaturação e renaturação da ribonuclease: a proteína ribonuclease pode ser completamente desnaturada pela ação conjunta da uréia e mercaptoetanol
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3.3 Renaturação
Se uma proteína for desnaturada de forma adequada, a conformação nativa da proteína poderá ser recuperada, ou seja, RENATURADA
Este comportamento reforça a evidência que a sequência de AA da proteína contém toda a informação necessária para a estrutura tridimensional completa
Exercícios de fixação
Estudo para a prova
Exercícios de fixação
Quais são as principais estruturas das proteínas? Descreva as principais características que diferem uma estrutura de outra. 
Quando você cozinha o ovo, o que acontece com a clara? Por que? 
Cite 6 funções das proteínas e descreva as características destas funções.
Cite três diferenças importantes entre as proteínas fibrosas e as globulares
Cite as principais diferenças entre hemoglobina e mioglobina. 
Nas proteínas mioglobina e hemoglobina, qual é o local de ligação das moléculas de oxigênio? Quantas moléculas de oxigênio conseguem se ligar a uma hemoglobina e quantos a uma mioglobina? 
Cite algumas das combinações possíveis de α-hélice e de folha β da estrutura supersecundária.
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Aula 04.
4 Enzimas
4.1 Introdução
4.2 Cinética enzimática 
4.3 Inibição enzimática
4.4 Regulação enzimática 
Aula 05.
Prova – 20 de março, 2020.
	
20% da nota final 
	
Conteúdo da prova
	1. Introdução à bioquímica
	2. Aminoácidos e peptídeos 
	3. Proteínas 
	4. Enzimas
H
2
NCHC
CH
2
OH
O
SH