Aminoácidos e Proteínas

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Tatyane Targino 
 
AMINOÁCIDOS 
 
• As proteínas apresentam uma diversidade de funções 
e, todas apresentam em comum a característica 
estrutural de serem polímeros de aminoácidos. 
• Existem mais de 300 diferentes aminoácidos descritos 
a partir de fontes naturais 
• Apenas 20 são normalmente encontrados como 
constituintes de proteínas em mamíferos. 
 
ESTRUTURA 
 
 
 
- A cadeia carbônica (R) é responsável pelas propriedades 
dos aminoácidos, importante para sua função. 
- O carbono 𝛼 é quiral 
 
Em pH fisiológico (7,4), formam íon carboxilato (COO-) e 
amino protonado (NH3+). 
 
CLASSIFICAÇÃO (de acordo com a cadeia lateral) 
• Apolar 
 
 Alifáticos ou aromáticos 
 
 
 
 
 
 
- Cadeias que se assemelham a lipídeos, interações 
hidrofóbicas. 
- Fica em contato com membranas das estruturas 
- Não doa/recebe elétrons e não formam pontes de H. 
- Presente na parte interna das proteínas 
- Ex: Alanina, Valina 
• Polar 
 
 Neutros ou bases ou ácidos 
 
 
 
 
 
 
 
- Podem formar pontes de H. 
- Cisteína: possui um grupo –SH estabelecendo uma 
ponte dissulfeto. 
- OH servem de sítio de ligação para oligossacarídeos 
em glicoproteínas. 
- Ex: Serina, Tirosina 
 
PEPTÍDEOS 
 
• Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de 
modo covalente por meio de uma ligação peptídica, a 
fim de produzir um dipeptídeo. 
 
• Reação que ocorre entre o grupo alfa-carboxílico do 1º 
aminoácido e o grupo alfa-amino do 2º aminoácido 
(não é entre as cadeias laterais). 
 
CLASSIFICAÇÃO 
• Dipeptídeos: 2 aminoácidos 
• Tripeptídeos: 3 aminoácidos 
*Oligopeptídeos 
• Polipeptídeos: + de 10 aminoácidos 
• Proteínas: + de 100 aminoácidos 
 
ESTRUTURA PROTEICA 
 
CLASSIFICAÇÃO 
 
 Tatyane Targino 
 
 
• Primária 
- É a sequência de aminoácidos em uma proteína; 
- Muitas doenças genéticas resultam em proteínas com 
sequências anormais de aminoácidos, ocasionando 
organização irregular, com perda ou prejuízo da 
função normal. 
 
• Secundária 
- Arranjos regulares de aminoácidos que estão 
localizados próximos uns aos outros na sequência 
linear; 
- 𝛼-hélice: 
 
Estrutura helicoidal, que consiste de um esqueleto 
polipeptídico central em espiral e bem compacto, com 
as cadeias laterais dos aminoácidos para fora do eixo 
central; 
É estabilizada por uma ampla formação de pontes de 
H entre os átomos de O das C=O e os H das amidas. 
 
- Folha-𝛽: 
 
 
Apresentam uma aparência “pregueada” onde todos 
os componentes da ligação peptídica estão envolvidos 
com pontes de hidrogênio; 
 
-Dobradura-𝛽: 
 
Revertem a direção de uma cadeia polipeptídica, 
auxiliando a formação de uma estrutura compacta e 
globular. 
Conectam as extremidades de dois segmentos 
adjacentes de uma folha-𝛽 antiparalela. 
 
• Terciária 
 
- É o arranjo tridimensional dos átomos de uma 
proteína em forma de estrutura compacta; 
- As cadeias laterais hidrofóbicas são posicionadas no 
interior, enquanto os grupos hidrofílicos geralmente 
são encontrados na superfície da molécula. 
- As dobras na estrutura são estabilizadas por 
interações entre as cadeias lateraia dos aminoácidos. 
- Forças que estabilizam a estrutura terciária: 
∙ Pontes dissulfeto 
∙ Ligações iônicas 
∙ Pontes de hidrogênio 
∙ Interações hidrofóbicas 
- Exemplo: mioglobina 
Proteína intracelular: cor vermelha aos músculos 
Contém uma cadeia peptídica associado ao grupo 
prostético Heme 
*grupo prostético é algo que não é proteico, mas está 
ligado à proteína. 
 
• Quaternária 
- Interação entre duas ou mais estruturas terciárias; 
- Sua conformação é mantida pelas mesmas forças da 
terciária; 
- Exemplos: hemoglobina 
Proteína encontrada nos eritrócitos: responsável por 
transportar oxigênio; 
- Apresenta estrutura composta por quatro cadeias de 
globina (parte proteica) e um grupo heme (grupo 
prostético) ligado a cada uma delas. 
 
DESNATURAÇÃO 
 
• Resulta no desdobramento e na desorganização das 
estruturas secundária e terciária, sem que ocorra 
hidrólise das ligações peptídicas; 
• Agentes desnaturantes: calor, solventes orgânicos, 
agitação mecânica, ácidos/bases fortes, detergentes e 
íons/metais pesados; 
• As proteínas, em sua maioria, uma vez desnaturadas, 
ficam permanentemente alteradas. Elas são 
frequentemente insolúveis, precipitando em solução; 
• Albumina: ↑ temperatura: agitação das moléculas e 
rompimento das pontes de H; 
• Variações no pH: caseína: altera as cargas dos 
aminoácidos 
 Tatyane Targino 
 
DOBRAMENTO INADEQUADO 
• O dobramento proteico é um processo complexo que 
algumas vezes pode resultar em moléculas dobradas 
de forma imprópria; 
• Pode ocorrer espontaneamente ou ser causado por 
uma mutação em um determinado gene, o que produz 
uma proteína alterada; 
• Agregados intra ou extracelulares de proteínas 
inadequadamente dobradas podem se acumular e o 
depósitos dessas proteínas impróprias estão 
associados com algumas doenças, incluindo 
amiloidoses, implicando em muitas doenças 
degenerativas, particularmente na desordem 
neurodegenerativa denominada doença de Alzheimer. 
 
• O componente predominante da placa amilóide que se 
acumula na doença de Alzheimer é um peptídeo 
formado por 40-43 resíduos de AA, denominado Aβ 
(proteína tau). 
Esse peptídeo, quando agregado na configuração de 
folha β-pregueada, é neurotóxico e é o evento 
patogênico central, que leva a um prejuízo cognitivo, 
característico da doença. 
 
PROTEÍNAS 
 
As proteínas são formadas pela combinação dos 20 
aminoácidos; 
• Não essenciais (naturais): O organismo é capaz de 
sintetizar. 
• Essenciais: O organismo NÃO é capaz de sintetizar. 
Ex: Lisina e isoleucina (feijão); Leucina e Valina 
(arroz). 
 
Difere uma das outras por 
• Quantidade de AA do polipeptídio 
• Tipos de AA 
• Sequência dos AA 
 
FUNÇÕES 
• Estrutura da célula: colágeno, queratina 
• Hormônios: insulina, eritropoetina 
• Receptores de proteínas e hormônios: receptores 
de membrana 
• Transporte de metabólitos e íons: hemoglobina, 
mioglobina 
• Imunidade: imunoglobulinas 
• Enzimas: acelera a reação 
• Contração: actina e miosina 
CLASSIFICAÇÃO - COMPOSIÇÃO 
• Simples: formadas apenas por aminoácidos. 
Ex: albumina 
• Conjugada: além de aminoácidos, apresentam grupos 
prostéticos (parte não proteica). 
Ex: hemoglobina 
 
 
CLASSIFICAÇÃO - FORMA 
• Globulares: são solúveis em água e exercem 
função dinâmica. Têm cadeias polipeptídicas 
dobradas e enroladas de maneira compacta. 
Ex: albuminas, globulinas. 
• Fibrosas: têm estruturas moleculares 
relativamente simples e são todas insolúveis em 
água, devido à grande concentração de aa 
hidrofóbicos, quer no interior da proteína quer na 
sua superfície. Possuem função estrutural. 
Ex: queratina, colágeno e elastina. 
 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
• Grupo heme: 
O papel do grupo heme é determinado pelo ambiente 
criado pela proteína; 
- Na hemoglobina e na mioglobina serve para ligar, de 
forma reversível, o oxigênio; 
- No citocromo funciona como um carreador de 
elétrons; 
- Na enzima catalase é parte do sítio ativo da enzima; 
• Mioglobina é uma hemeproteína presente no coração 
e no músculo esquelético, que funciona como 
reservatório e carreador de oxigênio; 
- Molécula compacta, com aproximadamente 80% de 
sua cadeia polipeptídica dobrada em oito segmentos 
de α-hélice (A-H), delimitadas pela presença de 
prolina (dobraduras β); 
- O interior é constituído quase que completamente 
por aminoácidos apolares, onde o grupo heme da 
mioglobina se situa em uma fenda; 
• Hemoglobina encontrada exclusivamente nos 
eritrócitos, onde sua principal função é transportar 
oxigênio dos pulmões até os capilares dos tecidos; 
- A hemoglobina A, a principal hemoglobina em 
adultos, é composta por quatro cadeias polipeptídicas 
(2 cadeias α e 2 cadeias β) unidaspor meio de ligações 
não-covalentes; 
- Forma T (desoxigenada ou forma tensa): é a forma de 
baixa afinidade pelo oxigênio da hemoglobina. 
- Forma R (oxigenada ou forma relaxada): é a forma de 
alta afinidade pelo oxigênio da hemoglobina. 
 Tatyane Targino 
 
• Hemoglobinopatias 
- Anemia falciforme (HbS) 
- Doença da hemoglobina C (HbC) 
- Síndrome da talassemia 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
A proteína fibrosa apresenta propriedades mecânicas 
especiais, resultado de sua estrutura única, a qual é obtida 
pela combinação de aminoácidos específicos em 
elementos regulares de estrutura secundária. 
O colágeno e a elastina são exemplos de proteínas 
fibrosas bem caracterizadas, que apresentam função 
estrutural no organismo. 
• Colágeno: é a proteína mais abundante no corpo 
humano; 
- É uma molécula longa, rígida, na qual três cadeias 
polipeptídicas estão torcidas uma em volta da outra, 
de forma semelhante a uma corda de tripla α-hélice; 
- Encontrado na pele, ossos, tendões, vasos 
sanguíneos, córnea, cartilagem, etc; 
• Elastina: é uma proteína do tecido conectivo com 
propriedades semelhantes às da borracha. 
- Fibras elásticas compostas de microfibrilas de 
elastina e de glicoproteínas, que são encontradas nos 
pulmões, na parede de grandes artérias e nos 
ligamentos elásticos; 
- Elas podem ser distendidas em várias vezes o seu 
comprimento normal, mas retornam ao formato 
original quando a força de tensão é relaxada.