Efeito de Bohr e Efeito de Haldane na Hemoglobina

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Introdução:
O Efeito de Bohr (não, não é o cara do modelo atômico, é o pai dele) é um fenômeno que descreve a tendência da hemoglobina a perder afinidade pelo oxigênio em ambientes mais ácidos (e a ganha em ambientes mais alcalinos). Este efeito é mais bem observado no sangue na circulação próxima aos tecidos não-alveolares, longe das trocas de gases dos pulmões.
O Efeito de Haldane, por sua vez, define-se como o fenômeno onde a hemoglobina tende a perder afinidade pelo gás carbônico quando há alta concentração de oxigênio no sangue (e vice-versa). Este efeito é mais bem observado nos tecidos alveolares, onde há a troca de gases e, portanto, o suprimento de oxigênio é renovado.
Basicamente, os dois efeitos são complementares, mas cada momento das trocas gasosas demonstra melhor uma das explicações propostas pelos dois cientistas.
A Hemoglobina
Hemoglobina é um complexo proteico de 4 unidades de proteínas globulares, sendo que cada uma abriga uma molécula conhecida como grupo heme. Em cada um destes grupos, está um átomo de ferro, que interage com a molécula de oxigênio (ou de gás carbônico) e transporta-a pelo sangue. Esta proteína encontra-se dentro dos eritrócitos, as células vermelhas do sangue. A hemoglobina é também quem dá a cor vermelha que conhecemos ao sangue.
A hemoglobina também está ligada a uma importante propriedade, fundamental para o bom funcionamento do organismo: o tamponamento, que consiste, em linhas gerais, na manutenção da faixa de pH do sangue, impedindo que ele fique muito ácido ou muito básico. (A título de curiosidade, o sangue humano deve sempre ficar numa faixa de pH entre 7,35 a 7,45).
No início do século XX, o médico dinamarquês Christian Bohr fez experimentos com a hemoglobina isolada e notou que esta proteína perdia sua capacidade de reter oxigênio ao reduzir o pH do ambiente onde está inserida. Esta afirmativa leva a demonstrar que a hemoglobina libera oxigênio mais facilmente no sangue próximo a tecidos que o tornem mais ácido. Numa época próxima, o escocês John Haldane estudou o efeito do aumento do nível de gás carbônico e demonstrou que o aumento deste gás reduz a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio e vice-versa.
Em sistemas vivos, o ambiente que é afetado para a alteração da afinidade da hemoglobina corresponde ao pH intraerocitário, isto é, dentro do eritrócito.
O Efeito Bohr nos Tecidos
Com o aumento de sua concentração, o H+ começa a interagir com as proteínas da hemoglobina. Em específico, um H+ se liga com um aminoácido chamado histidina das hemoglobinas. Essa interação altera a maneira que a proteína se organiza e enfraquece a interação do grupo heme com o oxigênio, numa propriedade conhecida como efeito alostérico.
Esse enfraquecimento da interação facilita a liberação do oxigênio que será captado pelas células próximas à corrente sanguínea. Inclusive, este processo regula também que tecidos receberão maior aporte de oxigênio, já que será proporcional à quantidade de CO2 produzido.
Por exemplo, um músculo em atividade produzirá muita energia para manter seus processos e, consequentemente produzirá muito CO2. Por princípio químico, a conversão de CO2 e água em ácido será intensificada. Logo, haverá mais íons H+ e mais oxigênio será entregue.
O Efeito Haldane nos pulmões
O CO2, para ser retirado da circulação, é levado até os pulmões. Mas, como já vimos, ele está em sua maior parte, na forma de HCO3–, dissolvido no sangue. Outra parte se combinou aos grupos heme da hemoglobina e é carreado da mesma forma que o oxigênio.
Ao chegar nos pulmões, mais especificamente nos alvéolos, o cenário é bem diferente do encontrado nos outros tecidos. A concentrção de oxigênio é muito maior e sua afinidade pela hemoglobina também supera a do CO2. Isso faz com que o CO2 carreado na hemoglobina seja liberado e expirado nas trocas gasosas. A diminuição da concentração desta molécula no sangue mexe novamente com o equilíbrio químico, forçando a quebra de ácido carbônico (novamente acelerada pela anidrase carbônica) em água e gás carbônico. E, em uma reação em cadeia, o HCO3– e H+ se recombinarão para suprir a diminuição de ácido carbônico.
Tendo esta diminuição de H+, o efeito alostérico exercido sobre a hemoglobina se perde. Desta maneira, a hemoglobina recupera sua afinidade pelo oxigênio e ligar-se-ão, a fim de distribuir o oxigênio aos tecidos do organismo, mantendo seu funcionamento. 
feito do pH na ligação entre oxigênio e hemoglobina. Em ambientes com maior pH (linha mais alta, pH no momento das trocas gasosas), o oxigênio se liga com maior eficácia, frente a ambientes mais ácidos (linha mais baixa, como dos tecidos).
Os conceitos mostrados neste processo são mais químicos do que propriamente biológicos. Apesar de muito importantes, esses mecanismos regulatórios não são os maiores responsáveis pela eficiência no transporte de oxigênio para as células. Existe também uma molécula chamada 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG) presente nos eritrócitos que também é muito ativa na ligação com a hemoglobina e no enfraquecimento da interação com o oxigênio. Mas aí não seria parte do efeito descrito por Bohr. Fica pra outro dia, não prenda sua respiração esperando!
https://physio4dummies.wordpress.com/2015/10/31/efeito-bohr-haldane/