Aula 3 -Proteínas

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PROTEÍNAS
Definição
As proteínas são macromoléculas formadas por uma sucessão de moléculas menores conhecidas como aminoácidos.
Polímeros de aminoácidos
Visão Geral sobre as Proteínas
“São fundamentais para para que haja vida”
“Composto orgânico mais presente no nosso organismo”
Metáfora do trem
aminoácido
Amino		
Amino
Amino
Amino
Amino	
Amino
Amino
Amino
Amino
Amino
Amino
aminoácido
proteína
Funções
Estrutural do corpo, firmeza à pele (colágeno e queratina)
Unhas
Pele
Cabelos
Da quantidade de proteínas no corpo 40% colágeno.
Funções
Anticorpos ( função imunológica)
Funções
Hormônios
Funções
Catalisadores biológicos (enzimas)
Funções
Transporte de oxigênio	e	gás carbônico.
Funções
Contração muscular .
Função de contração dos músculos:
miosina e actina
AMINOÁCIDOS
São unidades estruturais dos peptídeos e proteínas;
Na natureza encontramos 20 aminoácidos naturais;
O radical dos aminoácidos é fator diferenciador.
ESTRUTURA GERAL DE UM
AMINOÁCIDO
Um grupo carboxila;
Um grupo amina;
Um	átomo	de
hidrogênio;
Um radical*
Estrutura
Tamanho
Polaridade
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS: O organismo
não	consegue	produzir,	deve	ser adquirido pela alimentação.
Ex.	Fenilalanina,	lisina,	metionina,
triptofano, valina, histidina.
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS (Naturais): Podem
ser sintetizados pelos tecidos em quantidades que satisfazem as exigências do metabolismo. Ex. prolina, serina, glutamina, asparigina, tirosina.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em
sequencia com 20 aminoácidos.
AMINOÁCIDOS
ESTRUTURA GERAL DE UM
AMINOÁCIDO
Apolar
Polar
Não carregados
Carregados (+) → básicos
Carregados (-) →
ácidos
(Insolúvel em água)
(Solúvel em água)
AMINOÁCIDOS APOLARES
Insolubilidade em água
AMINOÁCIDOS POLARES NÃO CARREGADOS
Solubilidade intermediária em água
AMINOÁCIDOS POLARES CARREGADOS POSITIVAMENTE
(BÁSICOS)
AMINOÁCIDOS POLARES CARREGADOS NEGATIVAMENTE (ÁCIDOS)
AMINOÁCIDOS
Os	peptídeos
são
segundo	o
aminoácidos
em	cada
classificados por número	de presentes composto:
>100
Oligopeptídeos:	2	a	10 aminoácidos;
Polipeptídeos:	>	10
aminoácidos;
Proteína:
aminoácidos.
LIGAÇÃO PEPTIDÍCA
	AMINOÁCIDOS	SÍMBOLO
	ALANINA	Ala
	ARGININA	Arg
	ASPARAGINA	Asn
	ÁCIDO ASPÁRTICO	Asp
	CISTEÍNA	Cys
	GLUTAMINA	Gln
	ÁCIDO GLUTÂMICO	Glu
	GLICINA	Gly
	HISTIDINA	His
	ISOLEUCINA	Ile
	LEUCINA	Leu
	LISINA	Lys
	METIONINA	Met
	FENILALANINA	Phe
	PROLINA	Pro
	SERINA	Ser
	TREONINA	Thr
	TRIPTOFANO	Trp
	TIROSINA	Tyr
	VALINA	Val
Estrutura Primária
Estrutura Secundária
Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária
ESTRUTURA E CONFORMAÇÃO
Conformação é a combinação das estruturas
secundárias, terciárias e quaternárias
Estrutura primária
É	o	nível	estrutural	mais	simples	e
dele deriva todo o arranjo espacial;
Sequencia linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e pontes de dissulfeto (S-S).
Estrutura secundária
Arranjo regular e repetitivo da cadeia polipeptídica;
Existem	dois	tipos	mais	comuns:	α-hélice	e	β-
pregueada.
Conformação em	α-
hélice
Conformação β-
pregueada
Estrutura terciária
Arranjo tridimensional da cadeia peptídica;
Estabilizado por ligações entre aminoácidos distantes;
Principais ligações: Pontes de hidrogênio, ligações eletrostáticas ou iônicas, interações hidrofóbicas, ligações dissulfeto.
Estrutura quaternária
mais
cadeias
As	proteínas	são	formadas	por	duas	ou
polipeptídicas → ligações não covalentes;
Cada	cadeia	forma	uma	subunidade	→	ASSOCIAÇÃO	→ PROTEÍNA FUNCIONAL
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Alteração	na	estrutura da proteína 
Na cozinha ocorre no aquecimento
Alterar	estrutura secundária, terciária ou quaternária;
Sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária”
Perda da atividade
biológica;
Funcionalidade.
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
solubilidade	e	de	algumas	propriedades
Aspectos negativos
Diminuição	da
funcionais;
Diminuição da capacidade de retenção de água;
Aumento da viscosidade.;
Mais sensível a hidrólise pela enzimas proteolíticas
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Aspectos positivos
Proteínas de leguminosas
Desnaturação térmica melhora acentuadamente a digestibilidade das proteínas.
Ex.: Feijão, milho, arroz (combinação de aminoácidos)
Proteínas do trigo
Obtém	a	rede	estrutural	que	dá	o	corpo	e	a	textura característicos do pão de trigo.
ALIMENTOS PROTÉICOS
ORIGEM ANIMAL (Alto valor biológico)
ORIGEM VEGETAL (Baixo valor biológico)
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS
IMPORTÂNCIA
Referem-se a toda propriedade não nutricional que influencia no comportamento de certos componentes dos alimentos;
Influencia nas características sensoriais;
Desempenhar importante papel nas propriedades físicas dos alimentos e ingredientes;
Durante o processamento, armazenamento e a preparação;
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS
As	proteínas	têm	uma	grande	influência	sobre	os	atributos sensoriais dos alimentos.
.
Ex. Propriedades sensoriais dos produtos de padaria
Propriedades viscoelásticas e de formação da massa do glúten do
trigo;
Ex: Produtos cárneos
Características texturais e de suculência dependem das proteínas do músculo (actina, miosina, actomiosina e várias proteínas solúveis da carne)
Textura: Sabor, Cor ;
Aparência.
SOLUBILIDADE
A	porcentagem	de	proteína	que	se	mantém,	em	solução	ou
dispersão sob condições especificas e não se sedimenta.
A proteína para ser solúvel deve interagir com o solvente;
Interações que influenciam as características de solubilidade das
proteínas
Hidrofóbicas(proteína-proteína)
Iônicas(proteína-água)
SOLUBILIDADE
soluções
ALBUMINAS: Solúveis em água
GLOBULINAS:	Solúveis em salinas diluídas a pH 7
PROLAMINAS: Solúveis em etanol a 70%
GLUTENINAS:	Solúveis	em	soluções muito ácidas ou muito alcalinas.
CLASSIFICAÇÃO
SOLUBILIDADE
As	proteínas	requerem	alta	solubilidade	para
promover
Emulsão;
Espuma;
Gelificação;
Capacidade espessante.
As proteínas insolúveis tem uso limitado nos
alimentos
Adição de enzimas ou ácidos para a coagulação da caseína
PRECIPITAÇÃO DA CASEÍNA → FABRICAÇÃO DE QUEÍJOS
VISCOSIDADE
VISCOSIDADE: Definida como a medida de sua resistência a fluir ou romper-se (escoamento).
Diâmetro
aparente
das	moléculas	de
proteínas
Propriedade	importante
em	alimentos	líquidos:
cremes, sopas, molhos e etc;
↓ Tamanho ↓ viscosidade
GELEIFICAÇÃO
PROTEÍNA DESNATURADA
FORMAÇÃO DE UMA REDE PROTEÍCA ORDENADA
GÉIS
Elaboração da gelatina: transformação do colágeno (não digerível), em gelatina por aquecimento em meio ácido ou alcalino adequado.
Aprisiona a água
Os geleificantes são usados para estabilizar os alimentos líquidos, ou seja, dar-lhes textura, formando géis;
Efeito espessante.
Importante:	produtos	lácteos,
produtos de carne, gelatinas.
EMULSIFICAÇÃO
Emulsão é a mistura entre dois líquidos imiscíveis em que um deles encontra-se na forma de finos glóbulos disperso no outro líquido, formando uma mistura estável.
Para a manutenção das duas fases é necessário substância anfifílicas
→ PROTEÍNAS
EMULSIFICAÇÃO
EMULSIFICAÇÃO
EMULSÕES ÓLEO/ÁGUA: Leite e Maionese
EMULSÕES ÁGUA/ÓLEO: Manteiga e margarina
As	Proteínas	são anfifílicas, espontaneamente
moléculas
migram
para	uma
ou	interface
interface	ar-água
óleo-água.
EMULSIFICAÇÃO
EMULSIFICAÇÃO
ESPUMANTES
Espumas são sistemas onde os gases estão dispersos numa
fase líquida, formando bolhas de ar;
ESPUMANTES
PROTEÍNAS DO OVO
Agitação mecânica
Incorporar ar na massa do bolo e tornar mais leve
Desnaturação
de	algumas	das
proteínas da clara do ovo (albuminas) o que contribui para reforçar a espuma.
FORMAÇÃO DE MASSAS
Entre as proteínas do trigo, asmais importantes pertencem à classe das prolaminas (gliadina) e das glutelinas (glutenina), encontradas no endosperma do trigo.
Essas duas proteínas combinadas possuem a propriedade de formar com água uma substância elástica e aderente, insolúvel em água, o glúten, extremamente importante por ser a substância responsável pela textura da massa de pães fermentados.
FIXAÇÃO DE AROMAS
As proteínas são inodoras → captam com facilidade aromas.
Podem-se ligar a compostos de aroma e, dessa forma, afetar as propriedades sensoriais dos alimentos.
Proteína funcione como bom carregador de aroma:
ligar-se estreitamente aos aromas
retê-los durante o processamento
liberá-los durante a mastigação do alimento
Aspectos desejável
Carregadores ou modificadores de aroma em alimentos.
Ex.	Produtos	análogos	da	carne	que	contêm	proteínas
vegetais
A imitação bem-sucedida de um aroma semelhante à carne é
essencial para sua aceitação.
FIXAÇÃO DE AROMAS
Aspectos indesejável
Ex. Sementes oleaginosas
Odores indesejáveis (off- flavors) – resultado de aldeídos, cetonas e álcoois gerados pela oxidação de ácidos graxos insaturados.
Esses compostos ligam-se às proteínas e produzem odores indesejáveis característicos.
FIXAÇÃO DE AROMAS
1. Defina proteínas e cite os aminoácidos que podem ser encontrados numa cadeia proteica.
2. Descreva resumidamente sobre desnaturação proteica.
3. Qual a importância das propriedades funcionais das proteínas para a tecnologia
de alimentos?
4. Cite pelo menos três propriedades funcionais das proteínas e descreva sobre cada uma delas.
Exercício