Lista Exercícios 5 - Mioglobina e Hemoglobina

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Disciplina: Bioquímica 1º Semestre de 2020 
Curso: Farmácia UNICSUL – SM 
1 – Considere as seguintes curvas de saturação da mioglobina (mio) e da 
hemoglobina em diferentes pHs. 
a) Uma solução de hemoglobina inicialmente com pH 7,4, teve seu pH alterado 
para 7,2 e 7,6 em experimentos separados. Em qual destes experimentos 
houve liberação de O2 pela hemoglobina? 
b) Uma solução de hemoglobina pH 7,4 estava na presença de pO2 = 10 kPa e 
foi transferida para uma pO2 = 4 kPa. O que deve ocorrer com a hemoglobina? 
E se o mesmo experimento fosse feito com a mioglobina? 
c) Imagine uma situação em que moléculas de mioglobina e hemoglobina 
convivem em uma solução com pO2 = 2 kPa. A mioglobina deve doar ou 
receber oxigênio da hemoglobina?
 
 
2 - Com base no gráfico abaixo explique porque a hemoglobina (e não a 
mioglobina) é utilizada para transporte de O2 dos pulmões para os tecidos? 
Apesar de que a estrutura da mioglobina e das cadeias alfa e beta hemoglobina 
é parecida, por que as curvas de ligação são diferentes ? 
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3 – Estudos de transporte de oxigênio em fêmeas grávidas de mamíferos 
mostraram que as curvas de saturação pelo oxigênio do sangue materno e fetal 
são marcadamente diferentes quando medidas nas mesmas condições. Os 
eritrócitos dos fetos contêm uma variante estrutural da hemoglobina, 
hemoglobina F, consistindo de duas subunidades α e duas γ (α2γ2) enquanto os 
eritrócitos maternos contêm a hemoglobina A usual (α2β2). 
a) Qual hemoglobina tem maior afinidade pelo oxigênio em condições 
fisiológicas, a hemoglobina A ou a hemoglobina F? 
b) Qual o significado fisiológico para estas afinidades diferentes? Explique. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4 - Depois de passar alguns dias em altitudes muito elevadas, a concentração 
de BPG nos eritrócitos aumenta. Qual será o efeito do aumento da concentração 
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de BPG na curva de saturação da hemoglobina? Proponha uma explicação para 
porque essa adaptação seria benéfica para o funcionamento do organismo em 
altas altitudes. 
 
Resolução 
1 - a) R. Para cada valor de pO2 considerado, a afinidade da hemoglobina pelo 
oxigênio varia com o pH, mesmo dentro dos estreitos limites fisiológicos de 
variação de pH. Os íons H+ ligam-se preferencialmente à desoxi-Hb 
(Hemoglobina sem oxigênio), que passa, então, a constituir a forma 
predominante: O resultado é uma diminuição na afinidade da hemoglobina por 
oxigênio. A associação preferncial dos íons H+ a desoxi-HB evidencia que esta 
forma da Hemoglobina é uma base de Bronsted mais forte do que a Hb-
oxigenada. Esta diferença de comportamento ácido-base é consequencia da 
movimentação das subunidades da hemoglobina, devido à 
associação/dessociação de oxigênio, que modifica a relação espacial entre 
determinados aminoácidos. 
 A este conjunto de fenômenos relacionados com o aumento do caráter 
ácido da Hb quando ela se liga ao oxigênio e o aumento do caráter básico 
causado pela sua desoxigenação constitui o efeito Bohr: 
 
 Visto isso, concluimos que a diminuição do valor do pH, com aumento da 
concentração de íons H+ leva a uma maior liberação do O2 pela Hb, um efeito 
fisiologico que acontece nos tecidos. Portanto, em pH 7,2 haverá maior liberação 
de O2 pela Hb, seguida do pH = 7,4 e por fim no pH = 7,6. 
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b) Uma solução de hemoglobina pH 7,4 estava na presença de pO2 = 10 kPa e 
foi transferida para uma pO2 = 4 kPa. O que deve ocorrer com a hemoglobina? 
E se o mesmo experimento fosse feito com a mioglobina? 
R. Em pO2 baixa (em tecidos extrapulmonares) a Hb libera a maioria do 
oxigênio associado a ela. A mioglobina, ao contrário é um armazenador 
eficiente de O2 e principalmente a baixa pO2 fica com a grande maioria das 
moléculas de O2 assoaciado a ela. Vejam pelo gráfico abaixo que em pO2 
muito baixa a mioglobina já esta 50 % saturada, enquanto a hemoglobina só 
estará 50 % saturada em torno de pO2 = 25 mmHg. 
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c) Imagine uma situação em que moléculas de mioglobina e hemoglobina 
convivem em uma solução com pO2 = 2 kPa. A mioglobina deve doar ou 
receber oxigênio da hemoglobina?
 
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R. Pelo Gráfico acima vemos que a mioglobina tem maior afinidade pelo O2 do 
que a hemoglobina em pO2 = 2 kPa, assim, concluímos que a Hb doará O2 para 
a mioglobina. 
 
2 - 
R. A diferença de mecanismo de 
oxigenação de mioglobina e Hb esta 
traduzido nas curvas de oxigenação destas 
proteínas: enquanto a mioglobina apresenta 
uma curva hiperbólica, a Hb exibe uma 
curva sigmoidal. Estas curvas mostram a 
porcentagem de proteína oxigenada em 
função da pressão parcial de oxigênio, pO2. 
A forma hiperbólica é aquela esperada para 
uma proteína com um único sítio de ligação, portanto, a ligação de uma molécula 
de oxigênio a uma molécula de mioglobina não afeta a ligação de outras 
moléculas de oxigênio a outras moléculas de mioglobina. A curva sigmoidal 
indica que a ligação das moléculas de oxigênio aos quatro hemes não são 
independentes, e que o preenchimento de um heme aumenta a afinidade dos 
outros heme, não ocupados por oxigênio. 
A cooperatividade exibida pela Hb proporciona uma resposta mais sensível a 
variações na concentração de oxigênio, adequando-se com perfeição à sua 
função de transportar este gás nos vertebrados. 
Considere o estado T como o estado sem oxigênio na Hb, enquanto o estado R 
é o estado onde as moléculas de Hb estão sendo adicionadas. 
 
 
No sangue arterial que sai dos pulmões, a pO2 é alta (100 mmHg, em 
média) e a Hb fica 98% saturada com oxigênio; nos tecidos extrapulmonares, 
onde a pO2 é baixa (sangue venoso), ela libera grande parte de oxigênio. A 
mioglobina seria um transportador bem menos eficiente, já que menos de 10 % 
do seu oxigênio seria liberado nestas condições. Todavia, sua alta afinidade por 
oxigênio, mesmo em baixa pO2, permite que ela desempenhe eficientemente a 
função de reservatório de oxigênio nos músculos de mamíferos, onde é 
encontrada em abundância. A mioglobina tem maior afinidade pelo oxigênio em 
qualquer pO2 em relação a Hb. 
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3 –a) R. A HbF mostra maior afinidade pelo oxigênio do que a HbA, pois sua 
curva de saturação é deslocada para a esquerda em relação a curva da HbA. 
b) R. Graças a esta maior afinidade, o feto pode obter oxigênio proveniente do 
sangue da mãe, através da placenta. Efetivamente, HbF é oxigenada à custa da 
HbA materna. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4 - 
 
 
 
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R. Como visto no gráfico o aumento de BPG acarreta um deslocamento para a 
direita na curva de saturação da hemoglobina, indicando que a Hb na presença 
do BPG tenha menor afinidade pelo O2. 
Em altas altitudes o oxigênio atmosférico é mais escasso, o que levaria 
os tecidos a um estado de hipóxia tissular (oxigenação deficitária dos tecidos). 
Porém, este mecanismo adaptativo, o aumento na síntese de BPG e 
consequente ligação desta molécula a Hb, tenta compensar a menor 
disponibilidade de oxigênio para os pulmões existente em altas atitudes, com um 
aumento na liberação de oxigênio para os tecidos.