aula 3-Enzimas

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Faculdade Maurício de Nassau | Faculdade Joaquim Nabuco | FABAC – Faculdade Baiana de Ciências | Escola Técnica Joaquim Nabuco 
BJ Colégio e Curso | BJ Bureau Jurídico | BJ Feiras e Congressos | Instituto de Pesquisas Maurício de Nassau | Instituto Ser Educacional
B I O Q U Í M I C A 
Prof.: Edson Barros 
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HISTÓRICO
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	Catálise biológica  início séc. XIX
	digestão da carne: estômago;
	digestão do amido: saliva.
	Década de 50
	Louis Pasteur - concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por “fermentos” = enzimas
	Eduard Buchner (1897)
	extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool;
	enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula viva.
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	Década de 50 – séc. XX
	75 enzimas  isoladas e cristalizadas;
	Ficou evidenciado caráter protéico.
	Atualmente + 2000 enzimas são conhecidas.
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	James Sumner (1926)
	Isolou e cristalizou a urease;
	Cristais eram de proteínas;
	Postulou que “todas as enzimas são proteínas”.
	John Northrop (década 30)
	Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;
	
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Enzimas
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem.
A catálise enzimática das reações é essencial para os sistemas vivos. 
Nas condições biológicas relevantes, as reações não catalisadas tendem a ser lentas – a maioria das moléculas biológicas é muito estável nas condições internas das células com pH neutro, temperaturas amenas e ambiente aquoso.
As reações necessárias para digerir os alimentos, enviar sinais nervosos ou contrair os músculos simplesmente não ocorrem em velocidades adequadas sem catálise.
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Enzimas
	As enzimas são uma classe muito importante de proteínas biologicamente ativas.
	Elas são responsáveis pela catálise de diversas reações em nosso organismo. Reações que, sem o auxílio das enzimas, jamais aconteceriam. 
	Em uma proteína enzimática, existe um certo domínio chamado de "sítio ativo", que liga-se ao substrato - a molécula reagente - e diminui a energia do estado de transição que leva ao produto desejado. 
*
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	A ligação entre o sítio ativo e o substrato é extremamente específica: 
	a molécula precisa ter certas características eletrônicas e espaciais que permitam o seu "encaixe" com a proteína. Por isso esta relação tem sido chamada de chave-fechadura.
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Definição:
	Catalisadores biológicos;
	Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.
	Função:
	Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
	Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS (globulares, de estrutura terciária).
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ENZIMAS – PROTEÍNA
Classificação proteínas
Proteínas globulares Proteínas fibrosas
 Estrutura das proteínas
Primária Secundária Terciária Quaternária
		 ENZIMAS 
		Proteínas globulares
		 Estrutura terciária
Proteínas com alto peso molecular, maioria entre 15 a 1000 Kilo Daltons Unit (KD)
OBS: 1 Dalton = 1 unidade de peso molecular (AMU)
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Coenzima
Grupo Prostético
Cofator
Cofator
Proteína
Apoenzima ou
Apoproteína
Holoenzima
Pode ser:
	 íon inorgânico
	 molécula orgânica
Se covalente
RNA
Estrutura 
Enzimática
Ribozimas
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Grupamento 
prostético
HOLOENZIMA
Porção protéica
APOENZIMA
Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe²+
Cofator
Coenzima: molécula orgânica complexa.NAD+
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*
ENZIMAS – 
COMPONENTES DA REAÇÃO
Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima
E + S E S P + E
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ENZIMAS – COFATOR
	 Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores
	ENZIMA	COFATOR
	PEROXIDASE	Fe+2 ou Fe+3
	CATALASE
	CITOCROMO OXIDASE	Cu+2
	ÁLCOOL DESIDROGENASE	Zn+2
	HEXOQUINASE	Mg+2
	UREASE	Ni+2
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ENZIMAS – COENZIMAS
	 Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
	 Classificam-se em:
	- transportadoras de hidrogênio
	- transportadoras de grupos químicos
	 Transportadoras de hidrogênio
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ENZIMAS – COENZIMAS
	 Transportadoras de grupos químicos
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ENZIMAS:
Apresentam alto grau de especificidade;
	São produtos naturais biológicos;
	Reações baratas e seguras;
	São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a 1011 + rápida);
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	São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
	Não são tóxicas;
	Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica. 
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CONCEITOS
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As enzimas...
Aceleram reações químicas
Ex: Decomposição do H2O2 
H2O2
H2O
O2
+
Catalase
Condições da Reação
Energia livre de Ativação
KJ/mol Kcal/mol
Velocidade
Relativa
Sem catalisador
Platina
Enzima Catalase
 75,2 18,0
 48,9 11,7
 23,0 5,5
1
 2,77 x 104
 6,51 x 108
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Não são consumidas na reação:
H2O2
H2O
O2
+
Catalase
E + S
E + P
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Atuam em pequenas concentrações
 
1 molécula de Catalase
 decompõe
5 000 000 de moléculas de H2O2
pH = 6,8 em 1 min
Número de renovação = n° de moléculas de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.
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Não alteram o estado de equilíbrio
Abaixam a energia de ativação;
Keq não é afetado pela enzima.
Não apresenta efeito termodinâmico global 
G não é afetada pela enzima.
Energia de ativação sem enzima
S
P
Caminho da Reação
Energia de ativação com enzima
Energia
Diferença entre
a energia livre 
de S e P
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Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou  Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato. 
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Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.
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FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS 
CLASSIFICAÇÃO 
– utilização do sufixo ASE ao substrato - 
AMIDO – AMILASE
LACTOSE – LACTASE
SACAROSE - SACARASE
PEPSINA - PROTEÍNAS
TRIPSINA - PROTEÍNAS
APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA
VITAMINAS
ENZIMA ATIVA
ÍONS
PARTE PROTÉICA
COFATOR
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ENZIMAS 
- biocatalisadoras - diminuem a energia para que ocorra a reação
- alta especificidade-reagem com uma substância específica chamada substrato
- sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato 
 chave fechadura
 sítios ativos
 ENZIMA
produtos
- catabolismo e anabolismo 
- modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima
 substrato
 PEPSINA
 proteína
 alta especificidade 
 peptídeos - catabolismo
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Enzimas: Sítio Ativo
	No exemplo da figura, uma determinada região da proteína liga-se à um substrato, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.
*
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NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
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	 Século XIX - poucas enzimas identificadas
 
	 Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato: 
Ex:
	- gorduras (lipo - grego) – LIPASE
	- amido (amylon - grego) – AMILASE
	 Nomes arbitrários:
	- Tripsina e pepsina – proteases
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	 1955 - Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica (IUB)  nomear e classificar.
	 Cada enzima  código com 4 dígitosque caracteriza o tipo de reação catalisada:
	1° dígito - classe
	2° dígito - subclasse
	3° dígito - sub-subclasse
	4° dígito - indica o substrato
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ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
	Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.
	1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons)
 1.1.atuando em CH-OH 
 1.2.atuando em C=O 
 1.3.atuando em C=O- 
 1.4.atuando em CH-NH2 
 1.5.atuando em CH-NH- 
 1.6.atuando em NADH, NADPH
	2.Transferases (transferem grupos funcionais entre moléculas)
 2.1.grupos com um carbono 
 2.2.grupos aldeído ou cetona
 2.3.grupos acil 
 2.4.grupos glicosil
 2.7.grupos fosfatos 
 2.8.grupos contendo enxofre 
	3.Hidrolases (reações de hidrólise)
 3.1.ésteres 
 3.2.ligações glicosídicas
 3.4.ligações peptídicas 
 3.5.outras ligações C-N
 3.6.anidridos ácidos
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ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
	Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.
	4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico)
 4.1. =C=C= 
 4.2. =C=O 
 4.3. =C=N-
	5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros)
 5.1.racemases
	6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia)
 6.1. C-O 
 6.2. C-S
 6.3. C-N 
 6.4. C-C
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ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
	 Subclasses
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ENZIMAS – NOMENCLATURA
ADP + D-Glicose-6-fosfato
ATP + D-Glicose
IUB - ATP:glicose fosfotransferase
E.C. 2.7.1.1
2 - classe - Transferase
7 - subclasse - Fosfotransferases 
1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor
1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato
Nome trivial: Hexoquinase
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FATORES QUE 
INFLUENCIAM A 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
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A atividade enzimática é influenciada por:
 pH;
 temperatura;
concentração das enzimas;
concentração dos substratos;
presença de inibidores.
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 pH
	O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia. 
	Enzimas  grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de 							 ionização.
Velocidade máxima
Aminoácidos:
	H
R	C* COOH
NH2
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A temperatura ótima para que a enzima atinja sua atividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade cte. por um período de tempo.
TEMPERATURA
	 temperatura dois efeitos ocorrem:
	 a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas;
	 a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
	O efeito da temperatura depende:
	- pH e a força iônica do meio;
	- a presença ou ausência de ligantes.
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Relação entre pH
ótimo e enzima
Relação entre
temperatura ótima e
enzima
	ENZIMA	pH ÓTIMO
	Pepsina	1,5
	Tripsina	7,7
	Catalasa	7,6
	Arginasa	9,7
	Fumarasa	7,8
	ENZIMA	TEMPERATURA ÓTIMA (°C)
	Pepsina	31,6
	Tripsina	25,5
	Urease	20,8
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CONCENTRAÇÃO DAS ENZIMAS
	Velocidade de transformação do S em P  quantidade de E.
	 Desvios da linearidade ocorrem:
	 Presença de inibidores na solução de enzima;
	 Presença de substâncias tóxicas;
	 Presença de um ativador que dissocia a enzima;
	 Limitações impostas pelo método de análise.
	Recomenda-se:
	 Enzimas com alto grau de pureza;
	 Substratos puros;
	 Métodos de análise confiável.
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CONCENTRAÇÃO DOS SUBSTRATOS
	 [S] varia durante o curso da reação à medida que S é convertido em P.
	 Medir Vo = velocidade inicial da reação.
	[E] = cte.
	[S] pequenas  Vo linearmente.
	[S] maiores  Vo por incrementos cada vez menores.
	Vmax  [S]  Vo insignificantes.
	Vmax é atingida  E estiverem na forma ES e a [E] livre é insignificante, então, E saturada com o S e V não  com  de [S].
		vo
[S]
Vmax
V = K[E] = K[ES] 
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*
ENZIMAS – 
CINÉTICA ENZIMÁTICA
	 Victor Henri (1903): E + S  ES
	
	1913 
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maud Menten - Pediatra
E + S
K1
K-1
ES
Kp
E + P
Etapa rápida
Etapa lenta
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Enzimas: Inibidor
	A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra molécula, um inibidor. 
	Quando um inibidor interage com uma determinada região da enzima, chamado de sítio regulatório, provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. 
	A atividade enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de inibidores.
*
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Enzimas: Inibidor
*
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PRESENÇA DE INIBIDORES
Inibidor é qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.
INIBIDORES
		REVERSÍVEIS			IRREVERSÍVEIS
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS
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ENZIMAS – 
INIBIÇÃO COMPETITIVA
	 Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E livre.
	 I  análogo não metabolizável, derivado de um S verdadeiro, S substituto da E ou um P da reação.
Km aparente 
da enzima
 [substrato] necessária para obter a mesma [ES]
afinidade da enzima pelo substrato
 I compostos com estrutura 
molecular lembra S
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ENZIMAS – 
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
	 Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente, aleatória e independentemente em um sítio que lhe é próprio. 
I não tem semelhança estrutural com o S
 
 [substrato] não diminui a inibição
Km da enzima NÃO se altera
 Vmax na presença do inibidor
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ENZIMAS – 
INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
	 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES. 
I não tem semelhança estrutural com o S
 
I favorece a formação do ES
Km e Vmax da enzima
CoenzimaAbreviaturaReação
catalisada
Origem
Nicotinamida adenina
dinucleotídio
NAD
+
Oxi-reduçãoNiacina ou
Vitamina B
3
Nicotinamida adenina
dinucleotídio fosfato
NADP
+
Oxi-redução
Niacina ou
Vitamina B
3
Flavina adenina
dinucleotídio
FADOxi-redução
Riboflavina ou
Vitamina B
2
Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem 
Coenzima A CoA-SH 
Transferência de 
grupo acil 
Pantotenato ou 
Vitamina B
5
 
Biotina 
Transferência de 
CO
2 
Biotina ou 
Vitamina H 
Piridoxal fosfato PyF 
Transferência de 
grupo amino 
Piridoxina ou 
Vitamina B
6 
 
Metilcobalamina 
Transferência de 
unidades de carbono 
Cobalamina ou 
Vitamina B
12 
Tetrahidrofolato THF 
Transferência de 
unidades de carbono 
Ácido fólico 
Tiamina 
pirofosfato 
TPP 
Transferência de 
grupo aldeído 
Tiamina ou 
Vitamina B
1
 
 
Exemplos de
Subclasses
Tipo de reação catalisadaClasse
HidratasesAdicionam H
2
O à ligas duplasLiases
QuinasesTransferem fosforilas do ATPTransferase
MutasesMovem fosforilas dentro da
mesma molécula
Isomerase
SintasesSíntese independente de ATPTransferases
SintetasesSíntese dependente de ATPLigases