bioquimica teste 3

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Atividade
1) Entre as moléculas a seguir, identifique as que são compostos inorgânicos e os compostos orgânicos. Nos compostos orgânicos, identifique os grupos químicos funcionais presentes.
Gabarito
Gabarito
Dióxido de carbono e amônia são compostos inorgânicos; etanolamina, glicerol, ácido pantotênico são compostos orgânicos.
Agora, veremos o que são macromoléculas.
São biomoléculas muito grandes com elevado peso molecular e, quase sempre, de estrutura química e espacial muito complexas.
Essas macromoléculas, de um modo geral, são formadas a partir de unidades fundamentais, chamadas monômeros, que são moléculas menores e mais simples, que se unem para formar as moléculas maiores.
Os aminoácidos são as unidades fundamentais das proteínas, ou seus monômeros. Isso significa que os aminoácidos se ligam para formar as milhares de diferentes proteínas existentes no nosso organismo.
Na Figura 1a, observamos a estrutura tridimensional do hormônio glucagon. Ele é secretado pelas células alfa do pâncreas em resposta a uma baixa taxa de glicose no sangue, como veremos mais adiante no estudo do metabolismo.
Ele possui uma estrutura peptídica (proteica), cuja forma ativa possui 29 aminoácidos ligados em uma única cadeia, como pode ser visto na Figura 1b.
Figura 1a
Figura 1b
Na Figura 2, vemos uma correlação entre várias macromoléculas importantes e seus respectivos monômeros. Entre elas estudaremos as proteínas, carboidratos e os lipídios.
Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio, alguns possuem enxofre na sua composição, como a metionina e a cisteína.
Somente vinte diferentes aminoácidos são encontrados nas proteínas.
A nomenclatura dos aminoácidos pode ser em abreviaturas de três letras, por exemplo Alanina – Ala, ou uma letra, A.
No organismo podem ser encontrados na forma livre ou polimerizados, formando as proteínas. Como veremos adiante, podem ser degradados, originando moléculas intermediárias da síntese de glicose e lipídeos, gerando energia.
As abreviaturas de uma letra iniciam com a mesma letra do respectivo aminoácido. Quando os nomes de vários aminoácidos se iniciam com a mesma letra, utilizam-se os nomes fonéticos (ocasionalmente em inglês) de certos aminoácidos.
	Tabela 1
	Nomes e Abreviaturas dos Aminoácidos Comuns
	Aminoácido
	Abreviatura de três Letras
	Abreviatura de uma Letra
	Alanina
	Ala
	A
	Arginina
	Arg
	R
	Asparagina
	Asn
	N
	Ácido aspártico
	Asp
	D
	Cisteína
	Cys
	C
	Ácido Glutâmico
	Glu
	E
	Glutamina
	Gln
	Q
	Glicina
	Gly
	G
	Histidina
	His
	H
	Isoleucina
	Ile
	I
	Leucina
	Leu
	L
	Lisina
	Lys
	K
	Metionina
	Met
	M
	Fenilalanina
	Phe
	F
	Prolina
	Pro
	P
	Serina
	Ser
	S
	Treonina
	Thr
	T
	Triptofano
	Trp
	W
	Tirosina
	Tyr
	Y
	Valina
	Val
	V
Funções dos aminoácidos
• Podem ser utilizados como fonte de energia (ATP).
• Podem funcionar como tampões de pH intracelular.
• Podem servir de matéria-prima para a produção de proteínas.
• Alguns atuam como neurotransmissores, por exemplo, glicina é um neurotransmissor inibitório, e o aspartato e glutamato são neurotransmissores excitatórios.
• Alguns são biotransformados em neurotransmissores, como por exemplo a tirosina é precursora dos neurotransmissores adrenalina, noradrenalina e dopamina, e o triptofano é precursor do neurotransmissor serotonina.
• Alguns são biotransformados em hormônios, por exemplo, a tirosina nos hormônios da tireoide T3 e T4 como podem ser vistos na Figura 3.
Estrutura dos aminoácidos
Todos os vinte aminoácidos comuns encontrados nas proteínas são alfa aminoácidos. Eles possuem um grupo amino (básico NH2) e um grupo carboxila (ácido - COOH), ligados a um mesmo carbono, conhecido como carbono alfa.
No mesmo átomo de carbono, temos, ainda, um átomo de hidrogênio ligado e um grupo R, ou cadeia lateral que diferencia um aminoácido do outro.
Esta estrutura básica pode ser vista na figura 4.
Em pH fisiológico, ou seja, pH 7,4 sanguíneo, o grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons amônio (-NH3+) e o grupo carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato (-COO-), como pode ser visto na figura 5.
Outra característica dos aminoácidos, com exceção da glicina, é que o carbono alfa é um centro quiral. Isso quer dizer que ele é um carbono assimétrico, ou seja, está ligado a quatro grupos químicos diferentes.
Todo carbono com centro quiral possui isomeria óptica, portanto ele forma duas estruturas que são imagens especulares uma da outra (a imagem no espelho), mas não se sobrepõem como é o caso das mãos esquerda e direita (Figura 6a).
Esses estereoisômeros são denominados enantiômeros e são opticamente ativos, ou seja, desviam o plano da luz polarizada para a esquerda ou para a direita.
Na estrutura do D-aminoácido, a amina (NH2) está à direita, e na do L-aminoácido, o NH2, se encontra à esquerda. Em nossas proteínas encontramos apenas L-aminoácidos, por exemplo, L-alanina como pode ser visto na Figura 6b.
Atividade
2) Observe a estrutura da glicina e responda por que ela não é um estereoisômero.
Gabarito
Gabarito
Para ser um estereoisômero é necessário que os quatro ligantes do carbono alfa sejam diferentes. Isso não acontece com a glicina, pois o grupo R dela também é um Hidrogênio (H).
Propriedades dos aminoácidos
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Polaridade da cadeia lateral
Essencialidade
Caráter anfótero
Atividade
3) Vamos desenhar a estrutura de um aminoácido. Explique o que determina a diferença na estrutura dos vinte tipos de aminoácidos. Dos aminoácidos mostrados a seguir, classifique quais são polares com carga e sem carga e quais são apolares.
Gabarito
Gabarito
A diferença entre os vinte aminoácidos se deve aos diferentes grupos R ou cadeias laterais presentes na sua estrutura. Valina, isoleucina são apolares por causa de sua cadeia lateral constituída apenas de hidrocarbonetos (carbonos e hidrogênios); não há presença de grupos polares. Serina e cisteína – são aminoácidos polares e sem carga. Serina é polar devido à presença do grupo químico hidroxila OH. Cisteína é polar devido à presença do grupo químico sulfidrila, SH. Ambos os grupos químicos podem interagir com a água. Glutamato – é um aminoácido polar e com carga, seu grupo polar característico é uma segunda carboxila (COOH), que confere a ele caráter ácido, sendo ele também capaz de interagir com a água.
Leitura
Clique aqui para ler O fluxo da informação genética.
Saiba mais
Assista ao vídeo From DNA to Protein.
Ligação peptídica
Os peptídeos e proteínas são formados a partir das ligações entre os aminoácidos, cuja sequência foi predeterminada pelo DNA do organismo.
Conforme observamos na Figura 9, podemos formar desde peptídeos com dois aminoácidos, chamados dipeptídeos, até proteínas enormes com milhares de aminoácidos ligados em sequência.
Nessas estruturas, os aminoácidos se ligam por ligações covalentes, fortes, que são chamadas ligações peptídicas.
Essas ligações amídicas são formadas pela remoção dos elementos da água (uma desidratação) do grupo carboxila de um aminoácido (aminoácido 1 perde a hidroxila – OH) e a amina do aminoácido seguinte (aminoácido 2 perde um hidrogênio do grupo amino).  
Essa reação entre dois aminoácidos é chamada de reação de condensação e forma um dipeptídeo com uma ligação peptídica entre eles. A reação pode ser observada na Figura 10.
Se três aminoácidos forem ligados em cadeia, formarão duas ligações peptídicas entre eles, formando um tripeptídeo, e assim por diante.
Até dez aminoácidos dizemos que é um oligopeptídeo.
Entre 10 e 50 aminoácidos é um polipeptídeo e acima disso, uma proteína.
A ligação peptídica é uma ligação covalente, forte, difícil de ser quebrada; no organismo, para que essas ligações sejam rompidas é necessário a utilização de enzimas.
A unidade peptídica é rígida e plana e não há liberdade de rotação em torno da ligação entre o átomo de carbono da carbonila e o átomo de nitrogênio da unidade peptídica, pois essa ligação tem um caráter parcial de uma ligação dupla.A distância entre os átomos na ligação peptídica é de 1,33 angstrons. Ela é intermediária entre uma ligação simples (1,49 angstrons) e uma dupla 91,27 angstrons), e isso explica a rigidez da ligação.
Já as ligações simples que ocorrem entre o Cα e o carbono da carbonila e o Cα e o N peptídico possuem um grande grau de liberdade de rotação.
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente, chamada de cadeia principal ou espinha dorsal, e de uma parte variável, compreendendo as distintas cadeias laterais ou grupos R dos aminoácidos da sequência.
Por convenção, a extremidade esquerda que representa o início da cadeia do peptídeo ou proteína é chamado de aminoterminal enquanto que a extremidade da direita é chamada de carboxiterminal.
Atividade
4) Na Figura 12, observamos um peptídeo onde estão destacados os grupos R dos aminoácidos em vermelho. Quantos aminoácidos estão presentes nesta cadeia? Quem são eles? E quantas ligações peptídicas estão presentes?
 Figura 12
Gabarito
Gabarito
Este é um pentapeptídeo. Existem cinco aminoácidos ligados por quatro ligações peptídicas que estão realçadas em cinza. Observamos cinco grupos R, um de cada um deles. Serina-glicina-tirosina-alanina-leucina.
5) As hemoglobinopatias são doenças genéticas que afetam a proteína hemoglobina. A doença falciforme é o exemplo mais comum das hemoglobinopatias. Por uma alteração genética, a pessoa com doença falciforme produz um tipo alterado de hemoglobina, a hemoglobina S (Hb S), no lugar da hemoglobina normal, a hemoglobina A (Hb A), presente nos adultos. O transporte de oxigênio para todo o corpo, função da hemoglobina, não ocorre de forma satisfatória quando o indivíduo tem a doença falciforme. Em determinadas condições, a Hb S faz com que a hemácia deixe de ser flexível e fique mais rígida. Nesses casos, a hemácia passa a ter o formato de meia lua ou foice (daí o nome falciforme). Ela tende a se ligar aos vasos sanguíneos e também a outras hemácias e ser destruída mais facilmente, o que ocasiona anemia e dificulta a circulação no sangue. É comum que ocorra entupimento dos vasos sanguíneos, o que leva a dores e a outras alterações em praticamente todos os órgãos do corpo. Qual a alteração bioquímica encontrada na anemia falciforme?
Gabarito
Gabarito
A anemia falciforme é uma alteração genética em que ocorre a substituição do nucleotídeo timina pelo nucleotídeo adenina, mudando um códon no DNA, consequentemente no RNA e na leitura dos aminoácidos. Nesse caso, o códon GAA do RNAm foi substituído pelo códon GUA. Na hemoglobina normal temos o aminoácido glutamato e na hemoglobina falcêmica temos o aminoácido valina. Dessa forma, alteramos a sequência de aminoácidos da proteína que acarretará alteração na estrutura e função da mesma.