Estudo dirigido bia

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Estudo dirigido 
Hemoglobina 
Avaliação substitutiva da Integrada 
Ana Beatriz Pessotti 
Questões 
1. Descreva a estrutura do grupo Heme presente na molécula de hemoglobina. 
A hemoglobina é uma hemoproteína cada uma de suas cadeias está associada a um grupo 
prostético heme . O heme é uma molécula de porfirina contendo um íon de ferro, que, na 
mioglobina e na hemoglobina, permanece no estado ferroso, Fe2+. As porfirinas consistem em 
um anel plano, resultante da fusão de quatro núcleos pirrólicos, com substituintes variáveis, 
que caracterizam seus subtipos; na hemoglobina é encontrado o isômero denominado 
protoporfirina IX1. O heme confere à hemoglobina, e ao sangue, sua cor característica. 
O grupo heme localiza-se dentro de uma cavidade hidrofóbica, delimitada sobretudo por 
aminoácidos apolares, que estabelecem interações hidrofóbicas com o anel porfirínico. Este 
ambiente apolar torna possível a ligação do oxigênio ao ferro (Fe2+), sem que ele seja oxidado 
ao estado férrico (Fe3+). 
O íon de ferro fica no centro do grupo heme, formando seis ligações: com os quatro átomos de 
nitrogênio do anel porfirínico, com a cadeia polipeptídica — em um resíduo de histidina, a His 
F8, chamada de histidina proximal — e pode, ainda, ligar-se reversivelmente a uma molécula 
de oxigênio (O2). As duas últimas ligações são perpendiculares ao plano do anel e situam-se 
em lados opostos do plano do heme . Ao sítio de ligação do ferro com oxigênio podem ligar-se 
outras moléculas pequenas, como CO e H2S, com afinidade ainda maior que o oxigênio, o que 
explica sua alta toxidez para organismos aeróbios. 
2. Descreva a estrutura da molécula da hemoglobina. 
A hemoglobina predominante (mais de 95% do total) nos seres humanos adultos (HbA) é 
formada por quatro cadeias polipeptídicas, duas α (com 141 aminoácidos) (α1 e α2) e duas β 
(com 146 aminoácidos) (β1 e β2). Apesar de apresentarem diferenças na sequência de 
aminoácidos, os dois tipos de subunidades e a mioglobina exibem estrutura terciária 
semelhante . Apresentam a maior extensão da cadeia formada por segmentos em α-hélice, 
conectados por regiões sem estrutura regular. As hélices recebem letras e os seus aminoácidos 
constituintes, números; por exemplo, F8 é o oitavo aminoácido da hélice F. 
Na estrutura quaternária da hemoglobina, as ligações não covalentes são muito mais 
numerosas entre subunidades diferentes — α/β — do que entre subunidades iguais — α/α e 
β/β. O resultado desta associação desigual é uma molécula tetramérica composta pela união 
de dois dímeros, α1 β1 e α2 β2. O contato entre os dois dímeros é estabelecido nas interfaces 
designadas α1 β2 e α2 β1 . Estas interfaces sofrem modificações importantes na oxigenação e 
desoxigenação da hemoglobina. 
 
 
 
3. A molécula da hemoglobina interage com o oxigênio de maneira Cooperativa. 
Explique essa afirmação 
A hemoglobina que leva oxigênio dos pulmões para os tecidos e dióxido de carbono dos 
tecidos para os pulmões. O transporte de oxigênio acontece porque essa molécula liga-se ao 
ferro da hemoglobina, formando a oxi-hemoglobina. Com apenas uma molécula de 
hemoglobina liga-se ao ferro, cada molécula de hemoglobina liga-se a quatro moléculas de 
oxigênio, ao chegar nos tecidos, essa combinação é revertida, e o oxigênio è disponibilizado 
para as células . 
4. O que é o efeito Bohr? 
O efeito Bohr é o estimulo a dissociação entre oxigênio e a hemoglobina (Hb) , causando 
liberação de oxigênio para sangue, quando ocorre o aumento na concentração de gás 
carbônico , ou pela promoção da ligação do oxigênio a hemoglobina quando ocorre aumento 
do pH sanguíneo , facilitando , consequentemente , a expulsão do gás carbônico pelos 
pulmões. 
5. Explique de que maneira a interação do oxigênio com a hemoglobina causa 
alterações estruturais na molécula. 
A distribuição é feita através da interação do ferro da hemoglobina com oxigênio do ar , 
causando alteração na estrutura do tetrâmero , formando o complexo da oxi-hemoglobina, 
representando pela notação Hb02 e tem como característica a cor vermelha brilhante . A 
alteração estrutural ocorre, pois, ao ligar- se ao oxigênio, os contatos intermoleculares a1-B2 e 
a2 -B1 se deslocam, alterando a estrutura quaternária. 
6. Cite os fatores que alteram a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. 
Os fatores que alteram pH local, pressão parcial de oxigênio, as hemácias contêm um 
composto denominado BPG. 
7. A anemia falciforme é uma hemoglobinopatia. Explique o que são as 
hemoglobinopatias. 
São um conjunto disperso de doenças genéticas ocasionadas por defeitos na proteína 
denominada hemoglobina, presente nas hemácias. As hemoglobinopatias são doenças em que 
mutações genéticas levam a alterações podem ser divididas em estruturais ou de produção. 
Nas alterações estruturais, a hemoglobina produzida não funciona na forma adequada. As 
alterações de produção resultam em diminuição na taxa de produção de hemoglobina, com 
graus variáveis de anemia.