Enzimas bioquimica feita

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ATIVIDADE DE BIOQUÍMICA – ENZIMAS
ALUNA: Helen Karla Oliveira Dallorto.
1. Relacione a figura abaixo com o conceito de zimogênio.
O zimogênio é um substrato que ativa uma enzima que esta inativada que é o tripsinogênio que fica em forma de zimogênio (inativo) que é convertido em tripsina. 
2. Ordene as figuras, com base na equação: E + S → ES → EP → E + P, e explique a ação enzimática da enzima maltase, encontrada no lúmen intestinal.
c-a-b
MALTASE: ATUA NAS MOLÉCULAS DE MALTOSE FORMADAS NA DIGESTÃO PRÉVIA DO AMIDO, LIBERANDO MOLÉCULAS DE GLICOSE. 
3. No estado em jejum, hormônios como epinefrina e glucagon agem sobre os hepatócitos e células musculares, induzindo a ativação da enzima glicogênio fosforilase, responsável por degradar glicogênio em glicose.
O que está regulando a ativação da enzima? Explique.
A primeira enzima é a glicogênio fosforilase. O papel desta enzima é quebrar o glicogênio em glicose. Glicogênio é uma forma de armazenamento de glicose, e quando energia é necessária, glicogênio deve ser quebrado. Fosforilação ativa a glicogênio fosforilase, provocando a liberação de muita glicose.
A segunda enzima que é fosforilada é a glicogênio sintase . Esta enzima está envolvida na formação do glicogênio, e a fosforilação inibe sua atividade.
4. Um dos mecanismos de regulação enzimática é o processo de retroalimentação (feedback), que pode ser positivo ou negativo. 
Observe a figura:
Que tipo de retroalimentação é representada na figura? Explique.
RETROALIMENTAÇÃO NEGATIVA, PORQUE AO CHEGAR NA ENZIMA 3 REINICIA O CICLO. 
5. Diferencie os modelos “chave-fechadura” e “encaixe/ajuste induzido”, propostos para explicar o mecanismo de ação das enzimas.
“chave-fechadura” : A especificidade se dá pelo fato do sítio ativo da enzima ter um formato complementar ao seu substrato, promovendo um encaixe perfeito, como uma chave que encaixa em determinada fechadura. Esse encaixe facilita a modificação do substrato por parte da enzima de forma a fazê-lo reagir mais rapidamente e formar os produtos da reação. Como a enzima não participa da reação, após sua ação ela se solta do substrato e se encontra disponível novamente.
“encaixe/ajuste induzido”: Demonstra a capacidade da enzima de se adaptar ao substrato.
6. Observe a figura:
Com base no gráfico, monte 03 alternativas falsas e 03 alternativas verdadeiras a respeito da atividade catalítica das enzimas I, II e III em seus respectivos ambientes de “trabalho”.
( F ) As enzimas tem todas o mesmo pH ótimo.
( V ) A concentração do substrato afeta a taxa de reação de uma enzima.
( F ) Se desgastam durante a reação.
( V ) Alguns fatores influenciam na atividade catalítica das enzimas, como o potencial hidrogeniônico.
( V ) Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual a sua atividade é máxima.
( F ) A atividade enzimática é influenciada somente por seu pH.
7. Sobre inibidores, responda:
a) Quais as características de uma inibição competitiva? E da inibição não competitiva?
Um inibidor pode se ligar a uma enzima e bloquear a ligação do substrato, por exemplo, ao se ligar ao sítio ativo. Isso é chamado de inibição competitiva, porque o inibidor "compete" com o substrato pela enzima, isto é, somente o inibidor ou o substrato podem estar ligados em um determinado momento. E já há Na inibição não competitiva, o inibidor não impede o substrato de se ligar ao sítio ativo. Em vez disso, ele se liga a outro sítio e impede a enzima de realizar seu trabalho. Essa inibição é chamada de "não-competitiva", pois o inibidor e o substrato podem ambos estar ligados à enzima ao mesmo tempo.
b) Como reverter uma inibição competitiva?
Aumento da concentração do substrato.
c) O que é uma inibição irreversível? Que tipo de interações são estabelecidas entre enzima e inibidor?
inibidores irreversíveis, combinam-se com um grupo funcional pertencente à molécula da enzima, e que seja essencial para a atividade da mesma. Esse tipo de inibidor pode, inclusive, promover a destruição desse grupo.
Os inibidores normalmente encontrados nas células
constituem um mecanismo importante de controle da
atividade enzimática.
8. Observe a figura:
Uma dada enzima cuja temperatura ideal está expressa no gráfico, foi aquecida a 100 ºC por 5 minutos.
A enzima continuará ativa após o aquecimento? Explique.
Não, pois ao chegar há um valor muito elevado, as enzimas sofrerão um desenrolamento de sua estrutura, perdendo suas propriedades biológicas Processo chamado de desnaturação enzimática.
9. Marque verdadeiro (V) ou falso (F) para as afirmativas. Justifique quando falsas.
( F ) As enzimas aumentam a energia de ativação de seus substratos.
 ( V ) A insulina é sintetizada na forma inativa, denominada pro-insulina.
( F ) Uma enzima com menor Km, tem menor afinidade pelo substrato.
MAIOR AFINIDADE E NÃO MENOR.
( V ) O pepsinogênio é ativado em pepsina em meio ácido.
( F ) A tripsina é altamente estável, apresentando atividade em meios ácidos (estômago) e básicos (intestino). ATUA EM AMBIENTES BÁSICOS
( V ) A especificidade de uma enzima está relacionada a complementaridade do sítio ativo pelo substrato.
( F ) Inibidores enzimáticos causam inibição irreversível de uma enzima.