Enzimas ( Bioquímica )

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Enzimas
Introdução 
· Enzimas são proteínas especializada na catálise de reações biológicas .
· São catalisadores naturais .
· Diminuição da energia de ativação, aumentando a velocidade da reação .
· A produção de enzimas controla as reações de seu próprio metabolismo 
Caracteristicas Gerais
· As enzinas aceleram as reações químicas e reduzem a energia de ativação.
· Algumas enzimas dependem de um cofator (substância inorgânica ) ou de uma coenzima (substância orgânica ) para poderem trabalhar corretamente
· Algumas enzimas atuam no interior da célula , e outras são lançadas fora dela e atuam no meio extracelular .
· Os processos naturais dependem da atuação de diversas enzimas .
· A deficiência ( total ou parcial ) na produção de algumas enzimas pode acarretar doenças ou morte do organismos .
· Uma enzima reconhece seu substrato pela forma – ela é altamente específica.
· A enzima pode ser reutilizada ao fim da reaçção , catalisando novamente uma reação idêntica á que acabou de promover .
Enzimas e Desnaturação
· A desnaturação enzimática modifica o sítio ativo de uma enzima .
· Sítio Ativo - São molécula que servirão de encaixe para o alojamento de um ou mais substratos, do mesmo modo que uma chave se aloja na fechadura.
Lembrete 
· Cada enzima é única para uma determinada reação. Para seu funcionamento eficaz, deve ter sua estrutura tridimensional conservada (terciária e quaternária).
· Ela possui uma região específica de ligação ao substrato chamada de sítio ativo, a conformação desta região forma um encaixe perfeito e único entre determinada enzima e um substrato, normalmente por ligações covalentes transitórias.
· Ao terminar a reação ela se solta do substrato e continua perfeita, em sua forma, para novas atividades. Como toda proteína, ela pode se desnaturar em algumas condições, como em altas temperaturas, variação extrema de pH, perdendo assim sua função. Como toda proteína, elas precisam de uma temperatura e pH ideal para serem ativas nas reações.
· Vias metabólica: reações químicas sequenciais.
· Os produto de uma reação constitui o substrato para reação seguinte .
A regulação da atividade enzimática
· Temperatura
· Ph
· Sequências de aminoácidos
· Cofator
· Modulação da ação dos genes responsáveis pela síntese de uma enzima.
· Regulação das enzimas já produzidas: Inibição competitiva e não competitiva .
Inibidores Enzimáticos
· A inibição de enzimas reversível diminui a atividade enzimática através de interação reversível. Ou seja, o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não covalente. Como a ligação é instável, após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade. Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
Inibição Competitiva
· A molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para realizar a catálise. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete como substrato pelo sítio de ação.
· O inibidor forma com a enzima o complexo enzima-inibidor EI, que é análogo ao complexo enzima substrato ES.
· A molécula do inibidor não é modificada pela enzima.
· O efeito da reação modifica o Km, mas não altera a velocidade.
Um exemplo de enzima que sofre esse tipo de inibição é a enzima succinato desidrogenase, que é a responsável pela transformação do succinato em fumarato, mas quando a ela se liga o malonato, não ocorre reação, ou seja, o malonato é o agente inibidor dessa enzima.
Não Competitivo
· Um inibidor não competitivo pode se combinar com a enzima livre ou com o complexo ES, interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES na velocidade usual e, uma vez formado, ele não se desdobra na velocidade normal para originar o produto.
· Ocorre quando uma molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na superfície enzimática, que não seja o sítio ativo. Isto pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente.
· O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do complexo ES e não da enzima livre.
· O efeito da reação modifica a velocidade e o Km permanece constante.
· Como exemplo, há a proteína α1-antitripsina que liga-se à tripsina e inibi a ação desta.
· Os inibidores irreversíveis são aqueles inibidores que se ligam no sítio ativo da enzima, de modo a formar um complexo estável, ou seja, há a formação de uma ligação covalente entre o inibidor e a enzima, o que pode promover uma destruição dos grupos funcionais essenciais da enzima. Essa inibição é progressiva, aumentando com o tempo até que atinja uma máxima inibição. As substâncias que modificam quimicamente os resíduos de aminoácidos específicos podem agir como inibidores irreversíveis. Os inibidores irreversíveis são muito úteis em estudos de mecanismo de reação.