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ROTEIRO DE ESTUDO ORIENTADO (1) – ESTRUTURA E FUNÇÃO DE PROTEÍNAS GQI-132 : Prof. Dr. Paulo Sérgio Castilho Preté Período 15/06/20 a 28/06/202 (2020/1) 1) Escrever a fórmula de um aminoácido. Dar exemplos de: a) aminoácido com um grupo amino e dois grupos carboxílicos. b) aminoácido com um grupo carboxílico e dois grupos amino. 2) Definir ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido. 3) Esquematizar a ligação peptídica. 4) Quais as funções das proteínas nos organismos vivos? Cite 5. 5) Defina aminoácidos essenciais e não-essenciais. Quais são essenciais? 6) O que significa cada sigla da seqüência: Gly-Cys-Pro-Ser-Ala-Val-Leu-Ile-Met-Phe-Trp-Asn-Gln- Lys-Arg-His-Asp-Glu. 7) Como se classificam os aminoácidos de forma geral? 8) Qual dos 20 aminoácidos padrão são: a)Cíclicos – b)Aromáticos – c)Neutros – d)Ácidos – e)Básicos – 9) Defina todos os níveis estruturais que contêm uma proteína. 10) Diferencie Estrutura terciária de quaternária? 11) Diferencie Hemoglobina de Mioglobina? (cite 3 diferenças) 12) O que são aminoácidos essenciais? Quais são eles? ROTEIRO DE ESTUDO ORIENTADO (1) – ENZIMAS GQI-132 : Prof. Dr. Paulo Sérgio Castilho Preté Período 15/06/20 a 28/06/202 (2020/1) ENZIMAS – ESTRUTURA E FUNÇÃO Enzimas são os catalisadores de sistemas biológicos. São notáveis dispositivos moleculares, que determinam o perfil de transformações químicas. Elas também participam na transformação de diferentes formas de energia. As características mais impressionantes das enzimas são o seu poder catalítico e a sua especificidade. Além disso, a ação de muitas enzimas é regulada de acordo com a necessidade do organismo. Neste ED propõe-se como modelo de substância catalítica a enzima Xantina Oxidase. Esta enzima atua na conversão de xantina em ácido úrico, o qual é enviado para o sistema excretor. O defeito nesta enzima provoca, em muitas pessoas, a gota. ROTEIRO DE ESTUDO 01. Por que a reação química de conversão de xantina a ácido úrico necessita ser catalisada? 02. A que classes de compostos pertencem os catalisadores das reações orgânicas? 03. Compare a reação (xantina ácido úrico), catalisada e não catalisada, através de um gráfico, indicando a energia dos reagentes, energia dos produtos e caminho da reação. 04. Explique a ocorrência ou não das reações acima, mediante a presença das enzimas envolvidas. 05. Em uma reação enzimática qualquer, compare as concentrações da enzima com a do substrato de acordo com o esquema abaixo: Coenzimas – são moléculas orgânicas, não protéicas, de complexidade variada, cuja associação com determinadas enzimas é essencial para que a enzima possa exercer seu papel catalítico. Atuam como aceptores de átomos ou grupos funcionais retirados do substrato em uma dada reação e como doadores destes mesmos grupos ao participarem de uma outra reação. Usar os dados da Tabela 1 para responder as questões de 6 a 11. Tabela 1. Valores hipotéticos para a velocidade da reação catalisada pela xantina oxidase V0 ( moles/ mim ) = Velocidade inicial da reação. ATENÇÃO: A concentração de enzima é fixa. 06. Como varia a velocidade de reação em função da concentração do substrato (xantina)? 07. Que aspecto teria o gráfico de velocidade de reação (ordenadas) e concentração de xantina (abscissas)? 08. Por que, apesar do tubo número 9 ter concentração de substrato 5 vezes maior do que a do tubo número 8, suas velocidades são praticamente iguais? Que velocidade seria esperada para um tubo que contivesse xantina em concentração 5,0 x 10 -2 M? 09. Qual é o porcentual de enzimas que se apresentam ligadas à xantina no tubo 4? Em que forma apresentam-se as enzimas restantes? Se em um tubo, a velocidade de reação for 35 moles/min., qual o percentual de enzimas que se encontrariam ligadas à xantina? Sob que formas estariam às enzimas restantes? 10. Qual é a concentração de xantina que produz velocidade de reação igual à metade da velocidade máxima? 11. Se a reação for feita com um substrato pelo qual a enzima tem afinidade maior do que pela xantina, a concentração deste substrato que provocaria velocidade igual à metade da velocidade máxima deverá ser maior ou menor do que a do tubo 4? CLASSES DE ENZIMAS Ligases Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases. Isomerases Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos. Liases Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.. Oxidorredutases São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases. Transferases Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases. Hidrolases Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades 12. Uma solução contém enzimas e seu substrato, mas não ocorre reação. Que hipóteses podem explicar este fato? 13. Dada a via metabólica hipotética: a) qual o efeito do composto F sobre as duas vias metabólicas? b) que tipo de regulação está sendo feita pelo composto F nessas vias metabólicas? 14. Conceitue enzimas e explique sua importância para os seres vivos. 15. Conceitue centro ativo. 16. Cite a classificação oficial das enzimas. 17. Diferencie Inibidor Competitivo de Não Competitivo. 18. O que são cofatores enzimáticos? 19. Esquematize graficamente (através de gráficos) os efeitos do pH, da temperatura , da concentração da enzima e da concentração do substrato sobre a atividade enzimática e interprete os gráficos. 20. O que é KM (Constante de Michaelis – Menten)? Qual o seu significado bioquímico?
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