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CENTRO UNIVERSITÁRIO PRESIDENTE ANTÔNIO CARLOS
UNIPAC - FACULDADE DE CIÊNCIAS DA SAÚDE
BIOQUÍMICA 
ESTUDO DIRIGIDO – I
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDIOS, PROTEÍNAS E ENZIMAS
 
NOME DO ALUNO: Renata Paula dos Anjos
 
NOME DO ALUNO: Aline Guedes
 
(valor 0,5) Defina os aminoácidos de acordo com a demanda do organismo, levando em consideração um indivíduo adulto. Quais são estes aminoácidos posicionados dentro de cada grupo? 
 R e s p o s t a : Os aminoácidos podem ser definidos como moléculas orgânicas que apresentam grupos — carboxila (-COOH) e amino (-NH3) — ligados a um único carbono, denominado de carbono alfa, são as unidades fundamentais de todas as proteínas. Existem 20 diferentes tipos de aminoácidos(Alanina, Arginina, Asparagina, Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Cisteína, Glicina, Glutamina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Prolina, Serina, Tirosina, Treonina, Triptofano, Valina) formando essas importantes macromoléculas, cada um com propriedades específicas.
Os grupos de aminoácidos são divididos em essencial e não essenciais, e também te os que são considerados parcialmente essenciais:
Não essenciais	 Condicionalmente essenciais	 Essenciais
Alanina	 Arginina	 Histidina
Asparagina	 Glutamina Isoleucina
Aspartato	 Glicina	 Leucina
Glutamato	 Prolina	 Lisina
Serina 	 Tirosina	 Metionina
 Cisteína	 Fenilalanina
 Treonina
 Triptofano
 Valina
 
 
 ( v a l o r 0 , 5 ) O glucagon é um peptídio com função hormonal produzida pelas células do pâncreas e secretado diretamente na corrente sanguínea com a função de regular a taxa glicêmica. Explique o mecanismo de ação deste hormônio. 
 R e s p o s t a : Baseia-se na regulação da glicemia. O glucagon é um hormônio peptídeo, produzido por células alfa do pâncreas, que aumenta os níveis de glicose no sangue. Seu efeito é oposto a de insulina, o que reduz os níveis de glicose no sangue. O pâncreas libera glucagon quando de açúcar no sangue (glicose) cair muito baixo. O glucagon faz com que o fígado para converter armazenados glicogênio em glicose, que é liberado na corrente sanguínea. Níveis de glicose elevado no sangue estimulam a liberação de insulina. A insulina permite que a glicose a ser incorporados e utilizados pelos tecidos insulino-dependentes. Assim, glucagon e insulina são parte de um sistema de feedback que mantém os níveis de glicose no sangue em um nível estável.
 
 
 ( v a l o r 0 , 5 ) Por que as proteínas de origem animal apresentam maior valor biológico dos que as proteínas de origem vegetal? o que acontece com o valor nutritivo da proteína e com sua atividade biológica após a desnaturação irreversível?
 R e s p o s t a : Porque fornecem aminoácidos de alto valor biológico. Ou seja, é uma proteína bastante completa porque contém todos os aminoácidos essenciais em quantidades e proporções ideais para responder às necessidades do nosso organismo.
O valor nutritivo da proteína continua o mesmo, pois a desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica. Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos característica da proteína (estrutura primária).
 
 
 ( v a l o r 0 , 5 ) A insulina é uma proteína com função hormonal produzida pelas células do pâncreas e secretada diretamente na corrente sanguínea com a função de regular a taxa glicêmica. Explique o mecanismo de ação deste hormônio. 
 R e s p o s t a : A função primordial da insulina é transportar glicose para dentro das células, a qual será usada para produção de energia. Com isso, também a insulina é fundamental para o controle do nível da glicemia sanguínea. A ação da insulina na célula inicia-se pela sua ligação ao receptor de membrana plasmática, ligação que ocorre com alta especificidade e afinidade, provocando mudanças conformacionais que desencadeiam reações modificadoras do metabolismo da célula-alvo, constituindo assim uma resposta celular. Os receptores não são componentes fixos, podendo variar o número de receptores para cada tipo de célula, com isso variando o grau de resposta. A ligação do complexo hormônio-receptor é forte, mas não covalente, sendo equivalente à união de um efetor alostérico com a enzima que o regula. A ativação do receptor gera um sinal que, eventualmente, resulta na ação da insulina sobre a glicose, lipídeos, o metabolismo de proteínas, garantindo diferentes efeitos metabólicos. Os efeitos promotores do crescimento de insulina aparentemente ocorrem através da ativação de receptores da família de fatores de crescimento semelhantes à insulina. Anormalidades no número de receptores de insulina, falha na atividade quinase do receptor e os vários passos de sinalização pós-receptor na ação da insulina ocorrem em estados de doença que conduzem a resistência dos tecidos.
 
 
 ( v a l o r 0 , 5 ) Explique como o monóxido de carbono interfere no transporte normal de oxigênio, efetuado pela hemoglobina. 
 R e s p o s t a : O transporte de gases pelo nosso corpo através das células é realizado pela hemoglobina, uma proteína encontrada no interior dos eritrócitos. A hemoglobina tem afinidade por outras substâncias, especialmente o monóxido de carbono (CO). Nesse caso, forma-se um composto estável (a carboxiemoglobina - HbCO) que impede a combinação do oxigênio com a hemoglobina e o seu transporte pelo sangue.
Quando o sangue chega aos tecidos, a hemoglobina, totalmente saturada de oxigênio, libera esse elemento que será utilizado na ‘combustão’ dos alimentos pelas células para a liberação de energia. 
Nos pulmões: Hb + O2 ---> HbO2. 
Nos tecidos: HbO2 ---> Hb + O2
O2 + alimentos ---> CO2 + H2O + energia
Se a tensão de O2 no sangue descer a menos de 40 mm/Hg, o fornecimento de oxigênio às células se reduzirá a zero, podendo provocar a morte por falta de oxigenação.
 
 
 ( v a l o r 0 , 5 ) Sobre as lipoproteínas responda: 
 a ) O que são lipoproteínas? 
São o agregado molecular responsável pelo transporte de lípideos em meios líquidos, já que eles não se misturam facilmente com o plasma sanguíneo[1]. Desta forma, as gorduras são revestidas com fosfolipídeos, colesterol e proteínas; a fração proteica é chamada de apoproteína. No organismo humano, são sintetizados no fígado e no intestino delgado.
 b ) Quais são as 3 principais lipoproteínas encontradas no plasma sanguíneo? 
VLDL- São lipoproteínas de grande tamanho, porém menores do que os quilomícrons, sintetizadas no fígado.
LDL- São as lipoproteínas de baixa densidade, são partículas diminutas que, mesmo quando em grandes concentrações, não são capazes de turvar o plasma.
HDL- As lipoproteínas HDL são partículas pequenas, compostas de 50% por proteínas (especialmente a Apo A I e II, e uma pequena parcela de Apo C e Apo E), 20% de colesterol, 30% de triglicerídeos e vestígios de fosfolipídeos.
 c ) Com base em que elas são classificadas? 
As lipoproteína são classificadas com base em suas densidade, mobilidade electrophoretic, e natureza do índice da apoproteína. Baseado em sua densidade, as lipoproteína podem ser classificadas em chylomicrons, nas lipoproteína muito de baixa densidade (VLDL), em lipoproteína intermediárias da densidade (IDL), nas lipoproteína debaixa densidade (LDL), e em lipoproteína high-density (HDL).
 d ) Em que órgãos elas são sintetizadas? 
No organismo humano, são sintetizados no fígado e no intestino delgado.
 e ) Porque estas lipoproteínas são classificadas popularmente como bom colesterol e mal colesterol? 
A lipoproteína de alta densidade, ou HDL-colesterol, é o chamado ” colesterol bom”, por se acreditar que elimina o colesterol do sangue. Ter níveis elevados de HDL-colesterol poderá ajudá-lo a minorar os riscos de doença coronária. Por outro lado, os níveis baixos podem aumentar o risco de doença cardíaca.
A lipoproteína de baixa densidade, ou LDL-colesterol, é conhecido como sendo o ” colesterol mau.” O LDL-colesterol em excesso deposita-se nas artérias e pode estar na origem de doença cardíacas. Quanto maior for o nível de LDL, maior será o risco de doença cardíaca.
 
 
 ( v a l o r 0 , 5 ) Por que a caseína bovina do tipo A 1 apresenta grande poder alergênico ao organismo?
 R e s p o s t a : a Caseína A1 passa pelo processo de hidrólise, produzindo o peptídeo opioide chamado de beta-casomorfina-7 (BCM-7). Esse opióide seria o responsável pelos problemas de saúde. Em bebês e crianças menores de 3 anos, os efeitos da BCM-7 seriam ainda mais danosos, já que esse peptídeo poderia passar mais facilmente pela barreira entre intestino e circulação sanguínea, a qual ainda está em formação nessa faixa de idade.
 
 
 ( v a l o r 0 , 5 ) Sabe-se atualmente que o tradicional modelo chave-fechadura apresenta várias incoerências, e que existe um modelo mais adequado para explicar o mecanismo de ação de uma gama de enzimas. Comente esta afirmativa. 
 R e s p o s t a : Segundo o modelo da chave-fechadura proposto por Emil Fischer em 1894, uma enzima e seu substrato são complementares. As enzimas apresentam uma região específica (sítio ativo) onde o substrato se encaixa. Esse encaixe ocorre em razão das ligações formadas entre o substrato e as cadeias laterais de aminoácidos no sítio ativo. Seria como se cada substrato se encaixasse perfeitamente em uma única enzima, assim como uma chave é usada para abrir uma determinada fechadura
De acordo com esse modelo, tanto a enzima como o substrato são fatores rígidos, ou seja, não apresentam flexibilidade e, por isso, as reações enzimáticas apresentam alta especificidade. Porém, estudos comprovam que enzimas apresentam certa flexibilidade, o que viabiliza uma variedade conformacional. Além disso, alguns trabalhos comprovam que o substrato pode induzir tais mudanças.
 
 
 ( v a l o r 0 , 5 ) Explique o que é inibição competitiva, não-competitiva e inibição retroativa. ( F e e d - b a c k ) 
 R e s p o s t a : Um inibidor pode se ligar a uma enzima e bloquear a ligação do substrato, por exemplo, ao se ligar ao sítio ativo. Isso é chamado de inibição competitiva, porque o inibidor "compete" com o substrato pela enzima, isto é, somente o inibidor ou o substrato podem estar ligados em um determinado momento.
Na inibição não competitiva, o inibidor não impede o substrato de se ligar ao sítio ativo. Em vez disso, ele se liga a outro sítio e impede a enzima de realizar seu trabalho. Essa inibição é chamada de "não-competitiva", pois o inibidor e o substrato podem ambos estar ligados à enzima ao mesmo tempo.
Inibição retroativa. As enzimas metabólicas-chave geralmente são inibidas pelo produto final da via que elas controlam (inibição retroativa).
 
 
 ( v a l o r 0 , 5 ) Faça um comentário sobre a especificidade enzimática e exemplifique. 
 R e s p o s t a : As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula (ex. chave-fechadura)