PROTEÍNAS E ENZIMAS

Prévia do material em texto

PROMEDICINA 1SISTEMA PRODÍGIO DE ENSINO
BIOLOGIA I
PROTEÍNAS E ENZIMAS
INTRODUÇÃO
São substâncias orgânicas que desempenham diversas 
funções no organismo, como transporte, defesa, coagulação, 
estrutural, hormonal, enzimática etc. 
As proteínas são produzidas a partir do processo de síntese de 
proteína que se inicia a partir da transcrição do DNA em RNA e sua 
posterior tradução em uma proteína. 
As sequências de bases nitrogenadas em nosso DNA 
correspondem a aminoácidos específicos que vão se ligando e 
formando a proteína. A união de aminoácidos ocorre por meio de 
ligações peptídicas. Por isso também chamados de polipeptídios.
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos são substâncias constituídas por uma carboxila 
(referente aos ácidos carboxílicos) e um amino (referente à amina), 
que não estão ligados diretamente.
Fonte: https://www.todamateria.com.br/aminoacidos/
Existem na natureza apenas 20 tipos diferentes de aminoácidos, 
os seres autotróficos são capazes de produzir todos eles, já os 
seres heterotróficos produzem apenas 12 aminoácidos, chamados 
de naturais ou não essenciais, e necessitam ingerir 8 aminoácidos 
considerados essências, uma vez que não conseguem produzir.
Caso os aminoácidos essenciais não forem adquiridos através 
de uma boa alimentação com variedades de frutas, legumes 
e verduras, a produção de alguns ficará prejudicada podendo 
ocasionar danos à saúde do indivíduo.
Aminoácidos
Essenciais Não Essenciais
Fenilanina Ácido Aspártico
Histidina Ácido Glutâmico
Isoleucina Alanina
Leucina Arginina
Lisina Asparagina
Metionina Cisteína
Treonina Glicina
Triptofano Glutamina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
Fonte: http://proteinasfametro3.blogspot.com/2015/11/ 
a-importancia-das-proteinas-para-nossa.html
Sempre que uma ligação peptídica se faz, uma molécula 
de água é formada. Os aminoácidos se unem por ligações de 
desidratação, e sua separação ocorre por hidrólise.
Formação de proteína por desidratação
Aminoácido + Aminoácido → Proteína + Água
Quebra de uma proteína por hidrólise
Proteína + Água → Aminoácido + Aminoácido
Fonte: https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Peptidformationball_pt_BR.svg
PROTEÍNAS
A tabela abaixo cita as principais funções das proteínas
Função da 
proteína
Nome da 
proteína Ação da proteína
Transporte Hemoglobina
Dentro da hemácia, ela 
transporta a molécula de 
oxigênio pelo sangue para os 
locais de hematose.
Defesa Anticorpo
Produzidos pelos glóbulos 
brancos, os anticorpos 
reconhecem e aniquilam 
os antígenos, protegendo 
o organismo de possíveis 
patógenos.
Contração Actina e 
miosina
As fibras musculares de actina 
deslizam sobre as fibras de 
miosina com gasto de ATP 
possibilitando o movimento do 
organismo. 
Coagulação Protrombina Presente no plasma sanguíneo, 
participa da coagulação.
PROMEDICINASISTEMA PRODÍGIO DE ENSINO2
BIOLOGIA I PROTEÍNAS E ENZIMAS
Hormonal Insulina
Permite a entrada da glicose 
nas células. Ajuda na regulação 
dos níveis de açúcar no sangue 
(glicemia).
Digestiva Enzima Acelera reações que permitem a 
digestão de alimentos. 
Estrutural Queratina Presente nas estruturas de 
unhas, pelos e chifres.
Elasticidade Colágeno
Confere elasticidade à pele. É 
a mais abundante no corpo 
humano.
O que determina o tipo e função da proteína é o número de 
aminoácidos e a ordem que ocupam na composição da proteína, 
devido a isso elas podem possuir quatro estruturas: primária, 
secundária, terciária e quaternária.
I. Primária – A estrutura primária corresponde à sequência 
linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
II. Secundária – A estrutura secundária corresponde ao 
primeiro nível de enrolamento helicoidal em formato 
espiral. 
III. Terciária – A estrutura terciária corresponde ao 
dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. 
Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma 
tridimensional específica devido ao enovelamento global 
de toda a cadeia polipeptídica.
IV. Quaternária – corresponde a duas ou mais cadeias 
polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se 
ajustam para formar a estrutura total da proteína, como 
exemplo temos a molécula da insulina que é composta 
por duas cadeias interligadas, enquanto, a hemoglobina é 
composta por quatro cadeias polipeptídicas.
Fonte: https://escolaeducacao.com.br/estrutura-das-proteinas/
Apenas no formato tridimensional específico a proteína poderá 
exercer suas funções. Por isso, é importante saber que alguns 
fatores podem alterar o formato das proteínas, como: temperatura 
e pH. 
ENZIMAS
As Enzimas são catalisadores biológicos que aceleram as 
reações químicas diminuindo a energia de ativação. Energia de 
ativação é a energia necessária para se iniciar uma reação química.
Coordenada de reação
Energia
energia de
ativação com
enzima
energia de
ativação sem
enzima
energia total 
libertada na 
reação
CO2+H2O
sem enzima
com 
enzima
produtos
C6+H12O6+O2
reagentes
Fonte: https://cursoenemgratuito.com.br/enzimas/
As enzimas são específicas para seus substratos, adotando 
o modelo “chave- fechadura", e não são perdidas após a reação. 
Possuem um local de encaixe com o substrato chamado de sítio 
ativo.
Substrato entrando no
centro ativo da enzima
Complexo
enzima/substrato
Complexo
enzima/produto
Produtos deixando o
centro ativo da enzima
Produtos 
Substrato
Centro ativo
A enzima altera ligeiramente a sua
forma à medida que o substrato se liga
Fonte: https://pt.wikipedia.org/wiki/Ficheiro:Induced_fit_diagram_pt.svg
Cada enzima possui um pH e temperatura específicos de 
funcionamento, em que conseguem atingir o máximo de velocidade 
na reação, chamamos esse ponto específico de funcionamento 
de ponto ótimo. Quando uma enzima sai do seu ponto ótimo de 
funcionamento devido a uma alteração no pH ou temperatura, 
ela começa a sofrer alteração em sua estrutura, o que leva a uma 
diminuição na velocidade de atuação. Esse processo de mudança 
em sua estrutura chamamos de desnaturação.
FATORES QUE INFLUENCIAM A ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA
As enzimas podem sofrer alterações em sua estrutura devido 
às mudanças de temperatura e pH causando desnaturação. 
Outro fator que influencia na atividade enzimática é o substrato, 
à medida que se aumenta a quantidade de substrato as enzimas 
aumentam sua velocidade de atuação, porém, esse aumento chega 
à sua velocidade-limite quando todas as enzimas se encontram 
ocupadas com seus substratos.
TEMPERATURA
Baixas temperaturas inibem a ação enzimática e altas 
temperaturas desnaturam as proteínas. 
É por este motivo que um alimento congelado está com 
atividade enzimática das possíveis bactérias encontradas ali 
inibidas, mas assim que descongelamos o alimento ele pode entrar 
em ação. Diferentemente de quando fervemos um alimento, nós 
estamos desnaturando as enzimas e eliminando a possibilidade de 
uma ação das bactérias patogênicas. 
PROMEDICINA SISTEMA PRODÍGIO DE ENSINO
PROTEÍNAS E ENZIMAS
3
BIOLOGIA I
Temperatura
Desnaturação
Temperatura ótima
At
iv
id
ad
e 
en
zi
m
át
ic
a
pH
Cada enzima possui sua atividade máxima em um pH 
específico podendo perder sua função se esse pH for alterado. 
No sistema digestório humano por exemplo, sabemos que a 
amilase salivar funciona bem no pH neutro, que encontramos na 
boca, mas ao chegar ao estômago junto com o bolo alimentar, ela é 
desnaturada devido ao pH ácido do suco gástrico. 
pH
Desnaturação
Faixa de pH ótimo
Mais
Ácido
Mais
Alcalino
At
iv
id
ad
e 
en
zi
m
át
ic
a
Substrato
Quanto mais substratos, maior será a atividade enzimática, até 
o ponto de saturação. 
Velocidade máxima
Concentração do substrato
Velocidade 
da reação
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
A inibição enzimática é a redução da velocidade de uma reação 
enzimática provocada por uma molécula. As moléculas que provocam 
essa ação inibitória são chamadas de inibidores e podem ser tanto 
constituintes da própria célula como substâncias estranhas a ela.
INIBIDORES COMPETITIVOS
Esses tipos de inibidores disputam o sítio ativo da enzimacom o 
substrato, diminuindo, assim, a velocidade de atuação da enzima. O 
aumento exagerado do substrato anula o efeito competitivo do inibidor. 
Taxa de 
reação
Ausência 
de inibidor
Inibidor 
competitivo
presente
Concentração de substrato
Máxima taxa de reação
Fonte: https://pt.slideshare.net/ritarainho/enzimas-8340126
Notamos a partir do gráfico que a presença do inibidor não 
impede a atividade enzimática. A enzima tem sempre o centro ativo 
ocupado, por substrato ou pelo inibidor. 
INIBIDORES NÃO COMPETITIVOS 
Se liga na enzima alterando o seu sítio ativo, dificultando o 
encaixe do substrato, reduzindo, assim, a velocidade de atuação.
PROMEDICINASISTEMA PRODÍGIO DE ENSINO4
BIOLOGIA I PROTEÍNAS E ENZIMAS
Taxa de 
reação
Inibidor não 
competitivo
presente
Sem inibidor presente
Concentração de substrato
Fonte: https://pt.slideshare.net/ritarainho/enzimas-8340126
Notamos a partir do gráfico que a presença do inibidor impede 
a atividade enzimática 
CURIOSIDADE
Em algumas proteínas a substituição de um aminoácido 
por outro pode causar doenças e até mesmo a morte, como 
é o caso da anemia falciforme, que se dá pela substituição 
do aminoácido ácido glutâmico pelo aminoácido valina, em 
uma das cadeias de hemoglobina, causando uma alteração 
na forma da proteína toda. Essa alteração muda o formato 
do glóbulo vermelho, que passa a ser incapaz de transportar 
oxigênio. Outra consequência, grave, é o fato de hemácias 
com formato de foice grudarem umas nas outras nos 
capilares sanguíneos, o que pode provocar obstruções no 
trajeto para os tecidos.
O plasmodium, protozoário causador da malária, não 
consegue infectar as hemácias defeituosas de pessoas com 
esse tipo de anemia. Em locais onde a Malária é endêmica, 
observamos um maior número de casos de indivíduos com 
a anemia falciforme, condição herdada geneticamente, 
indicando que os indivíduos que herdam esta mutação 
genética dos pais, ainda que sofram as consequências da 
anemia, estão mais adaptados contra a Malária, doença com 
risco de morte. Belo exemplo do processo de seleção natural 
descrito por Darwin em 1856. 
Fonte: http://g1.globo.com/ciencia-e-saude/noticia/2011/11/grupo-descobre-
como-anemia-falciforme-protege-contra-malaria.html
SAIBA
ANOTAÇÕES