Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
1 Questão A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como a febre alta pode modificar essas proteínas? Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos. Induzindo a desnaturação das enzimas. Induzindo a exocitose das enzimas. Induzindo a autodigestão das enzimas. Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas. Respondido em 14/08/2020 07:30:59 Explicação: Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função. 2 Questão Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas são conhecidas como: Catalizadores Apoenzimas Inibidores enzimáticos Cofatores enzimáticos Holoenzimas Respondido em 14/08/2020 07:46:00 Explicação: Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas. 3 Questão O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é: um ativador irreversível um inibidor competitivo reversível um efetuador alostérico positivo um inibidor alostérico reversível um inibidor competitivo irreversível Respondido em 14/08/2020 08:07:34 Explicação: Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico reversível. 4 Questão Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo: misto competitivo irreversível competitivo reversível alostérico reversível alostérico irreversível Respondido em 14/08/2020 07:25:13 Explicação: Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. 5 Questão A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose, e ambas são enzimas intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). A hexoquinase depende da presença do íon magnésio para seu correto funcionamento. Explique qual o papel do magnésio neste contexto. É um inibidor alostérico É um cofator É uma proteína É um inibidor competitivo É uma coenzima Respondido em 14/08/2020 07:58:11 Explicação: A hexoquinase depende da presença de magnésio como cofator. Sem o cofator a enzima não fica ativa. 6 Questão As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar: Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a reação irá se processor São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação Respondido em 14/08/2020 08:26:29 Explicação: Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E as reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas.
Compartilhar