Exercícios - Estrutura Proteica

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UFCSPA 
CURSO DE MEDICINA 
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA 
 
Estudo dirigido - ESTRUTURA DE PROTEÍNAS 
 
1. Defina estrutura primária de proteínas. 
2. Como ela é mantida (tipo de ligação)? E como esta estrutura é rompida? 
3. O que são proteínas multisubunidade? 
4. O que são proteínas oligoméricas? 
5. A insulina possui subunidades? Explique. 
6. Na anemia falciforme há a substituição de um resíduo de Glu por um resíduo de Val, na posição 
6 da cadeia de -globina. Esta substituição é do tipo conservativa ou não-conservativa? Este 
tipo de substituição poderia afetar a estrutura tridimensional da proteína? E sua função 
poderia ser afetada? Explique. 
7. Nas proteínas que exercem função em meio aquoso como nas proteínas citoplasmáticas ou 
do sangue, os resíduos de Val, Leu e Phe, ficariam especialmente voltados para interior 
molécula proteica Esta afirmação está correta Justifique 
8. O que é estrutura secundária? 
9. Diferencie -hélice de -conformação. 
10. Defina estrutura terciaria. 
11. Como é a estrutura terciária em proteínas fibrosas? E em proteínas globulares? 
12. Quais as forças que mantém a estrutura terciária? 
13. Exemplifique dois aminoácidos que podem formar curvas (dobras) na estrutura terciária das 
proteínas: 
14. Comente a afirmação Cada proteína globular tem uma estrutura diferente adaptada à sua 
função biológica 
15. No caso das proteínas globulares, para se entender a estrutura tridimensional completa é 
preciso analisar seu padrão de enovelamento, e há dois termos que descrevem os padrões de 
estruturas de proteínas ou elementos de cadeia polipeptídica: motivo ou estrutura super-
secundária e domínio. Explique cada um deles: 
16. O que são famílias e superfamílias de proteínas? 
17. Defina estrutura quaternária. 
18. Que forças a mantem? 
19. A insulina possui estrutura quaternária? Explique. 
20. O que é desnaturação proteica? 
21. Cite dois agentes desnaturantes. 
22. Diferencie proteína nativa de proteína desnaturada. 
23. Com relação ao processo de digestão de proteínas, qual a função do ácido clorídrico liberado 
no estômago? (Explique com base nos seus conhecimentos sobre estrutura proteica e 
desnaturação). 
24. Durante o processo de síntese proteica, a maneira mais comum das proteínas assumirem a sua 
conformação nativa é com o auxílio das chaperonas. O que são as chaperonas? Onde se 
localizam? Qual o seu papel no enovelamento proteico? 
25. Qual o destino das proteínas enoveladas de forma inadequada? 
26. Agregados intra e extracelulares de proteínas inadequadamente dobradas podem formar 
acúmulos proteicos insolúveis. Este processo de dobramento inadequado de proteínas dá 
origem a diversas doenças. Comente a relação entre os agregados proteicos e a etiologia: 
a) Do Alzheimer 
b) Da doença da vaca louca 
c) Do diabetes tipo II 
1) Estrutura primária é a sequência linear de aminoácidos
2) A ligação peptãtra é o que une os aminoácidos . Ela é rompida por hidrólise ( adição de had .
3) Proteínas multimhmidadr são aquelas com 2 ou mais cadeias polipeptídicas ( associadas de modo não covalente .
4) Ohjoméricas tem subunidades iguais , que são chamadas de protômevr .
5) A insulina possui 2 subunidades (
A e B)
, que são unidos por uma ponte dissulfeto ( união entre doisresíduosde cisterna cys).
6) A substituição do resíduo de Gto na posição 6 da P - globina por uma Val não é conservativa , pois o resíduo
de Glu é hidrofílica , e o resíduo de Val é hidrofóbico . Isso faz com que a parte hidrofílica nova (do Val ) que fica
despontada pl fora da proteína interaja com outra p - glebiwe , aglomerando as mobíubs de Hbs em fibras rígidas ,
"
adoecendo " se eritrócitos .
7) Está correto
, pois a Valina , a Leucina e a Fenilalanina são reis apolares , ou seja , seus radicais são hidrofóbicos ,
o que faz com que eles se voltem pl dentro da proteína quando em meio aquoso .
8) A estrutura secundária é a conformação espacial que a sequência de aàs adquire .
9) d- hélice: uma espiral que se forma por pontes de H entre os NM de um resíduo e o CO de outro
B- conformação ( P - pregueadd: ela é composta por pontes de H perpendiculares à espinha dorsal . Ela pode ser composta
por 2 ou mais cadeias. peptídios ( fitas B) .
1H Estrutura terciária : é o arranjo tridimensional de todos os átomos da proteína .
4) Nas proteínas fibrosas a estrutura terciária é simples , pois elas são formadas por apenas um tipo de estruturasecundária
. Nas proteínas globulares, a estrutura terciária varia , devido aos diversos tipos de estruturas secundárias . Cada pvt . gbb .
tem estmt . 5- adaptada à função biológica .
127 Diversas internas entre os reis estabilizam a esta . 3' , são elas:
- Ligações iônicas / salinas : atração eletrostática entre grupos carregados com cargas opostas
- Ligações hidrofóbicas : entre radicais de aàs apolares , se aproximam e repelem a água .
- Pontes de Hidrogênio : geralmente entre H - F, O , N
- Ligações cadentes: entre os Átomos , através do compartilhamento de e- ( ex : ponto dissulfeto)
B) la aàs Pro , Thr , Ser e Gly tendem a formar curvaturas .
141 As proteínas globulares têm grande divindade e complexidade estrutural , devido ao enovelamento e dobramentos , o que garante ,consequentemente
,
diversas funções biológicas .
1 5) motivo / superestrut . 21 domínio : parte independente estaúl ou que se movimenta como
Refere- se aos tipos de estmt E que compõem uma entidade isolada ,
a eshtt. 2! Podem ser : Domínios t podemter função F na proteína
- todo o
- todo B
- d / R ( segmentos x e B intercalados)
- d t B (regiões d e B um pouco separadas)
1 6) Família proteica : classificação de proteínas com semelhantes esta# e/ou semelhantes estrut. 31 e funções .
Syserfamília proteica : famílias d pouca similaridade na estvt. A, mas com motivos e funqêes semelhantes .
1 7) Estrutura quaternária é a interação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas ( subunidades .
1 8) É mantida por ligações iônicas , patos de tl e interações hidrofobia .
B) A insulina possui estrutura quaternária , já que ela possui duas cadeias interligados de modo covalente (
s - s) .
G) Desnaturação é a alteração da estrutura proteica , mas sem romper as ligações peptídios .
2N Os agentes desnaturados podem ser físicos ( temperatura , raio X , ultra-som e químicos ( ácidos e bases fortes , detergentes , meia ,
menapttand )
22) A proteína nativa possui conformação 3D e está biologicamente ativa . A proteína desnaturada está inativa , possuindo somente a estrutura primária .
B) O adido clorídrico ( Mdl
, presente no suco gástrico, tem pH entrevamento alado, o que desnatura as proteínas e contribui para facilitar
a digestão .
2 4) As chaparmos são proteínas de choque térmico ou proteínas do estresse , que se ligam às cadeias polipeptídicas que não possuem o ddramento correto,
impedindo a sua agregação . Há chapamos eitádicas ( presente no eitosd) , como a Msp 70 , e as organelas (presentes em organelas), como a Hspbl
No enovelamento elas contribuem para um microambiente adequado e facilitam os mecanismos . Aumentam a velocidade , limitando o n° de vias não produtivas.
Podem dobrar corretamente as proteínas desdobrados ou levá- los para serem degradadas pelos prdeotsomos .
{5) As proteínas dobradas de forma inadequada são marcadas pela ubigmtina e posteriormente degradadas pelo proteassomo, um processo
dependente de ATP .
2 6) Amiloidose : doenças degenerativas causadas pela deposição de agregados proteicas em órgãos(tecidos .
a) Alzheimer : a proteína p - amiloide (A pd, formada por 40 - 43 aás, é depositado no cérebro . Quando agregado nessa configuração
esse peptdio torna - se neurotóxico
b) " Vaca louca" : A encefalopatia espongiforme bovina tem como característica um cérebro cheio de buracos. Isso ocorre quando a proteína
príon ( Pr P ) se encontra numa configuração alterada, a RP
"
lscrapid . A estrutura da Pr P é duas hélicesd, já a da
Pr P
"
,
maior parte foi convertida em folhas p . A interação da Pr P
"
com a RP transforma a última naforma Prp?
c)Diabetes tipo I : A anilina l pepthdio amiloide das ilhotas é um hormônio armazenado junto com a insulina nas células B, liberado em aumento
glicêmico . tem grandes concentrares, pode ocorrer a fibrilação ( organização em fibrilas) e a formação de amiloides , que se depositam
ao redor das ilhotas e destroem gradualmente as células B. tem essas ilhotas de células, não há produção de insulina .