ESTUDO DIRIGIDO - ENZIMAS

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CURSO: BACHARELADO EM AGRONOMIA 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA GERAL 
PROFESSORA: ANA RAQUEL 
ALUNA: ANA VICTÓRIA HONORATO DO NASCIMENTO 
 
ESTUDO DIRIGIDO 
 
1 EXPLIQUE COMO AS ENZIMAS ALTERAM A VELOCIDADE DAS 
REAÇÕES SEM ALTERAR O EQUILÍBRIO DAS REAÇÕES. 
R.: O equilíbrio da reação é dado apenas em função da diferença de energia livre entre 
produtos e reagentes, sendo que a velocidade das reações químicas (diretamente 
proporcional à energia de ativação) é expressa a partir de uma medida da variação da 
concentração de produtos ou reagentes em função do tempo. Enzimas agem como 
catalisadores biológicos, e atuam para diminuir a barreira de energia (através da 
estabilização do estado de transição) de ativação, acelerando a reação. 
2 EM UMA REAÇÃO COM VARIAS ETAPAS QUAL SERIA A ETAPA 
LIMITANTE PARA A VELOCIDADE DESSA REAÇÃO? 
R.: Está seria a etapa elementar mais lenta em um mecanismo de reação. 
3 ESCREVA A FÓRMULA DA CONSTANTE DE EQUILÍBRIO DE UMA 
REAÇÃO ENZIMÁTICA. 
R.: E+S = [ES] = E+P 
Sendo: E = Enzima; S = Substrato; ES = Complexo Enzima Substrato e P = Produto 
4 CITE OS PRINCÍPIOS DE COMO AS ENZIMAS UTILIZAM A ENERGIA DE 
LIGAÇÃO NÃO COVALENTE. 
R.: Interações não covalentes ajudam a manter o complexo ativado da enzima/substrato, 
além disso, a energia utilizada pela enzima provém principalmente das ligações não 
covalentes. 
5 É MAIS EFETIVO PARA ENZIMA SER ESPECÍFICA AO SEU SUBSTRATO 
[S] OU AO ESTADO DE TRANSIÇÃO [ES] DA REAÇÃO E-S? PORQUE? 
R.: Ao estado de transição, pois é onde as interações fracas entre as enzimas e substratos 
são otimizadas. 
6 DE QUE DERIVA A ESPECIFICIDADE DA ENZIMA PELO SUBSTRATO? 
R.: Deriva da formação de múltiplas interações fracas entre a enzima e a molécula do 
substrato específico. 
7 QUAIS FATORES CONTRIBUEM PARA A ENERGIA DE ATIVAÇÃO DE 
UMA REAÇÃO? 
R.: Superfície de contato, temperatura, concentração e catalisadores são os principais. 
Porém podemos citar também: luz, eletricidade, pressão (no caso de sistemas gasosos) e 
natureza dos reagentes (quanto maior o número de ligações dos reagentes que precisam 
ser rompidas e quanto mais fortes elas forem, mais demorada será a reação). 
8 A ENERGIA DE ATIVAÇÃO PARA ATUAR EM UMA REAÇÃO 
ENZIMÁTICA PRECISA PULAR ALGUMAS BARREIRAS, CITE 3. 
R.: Catálise geral ácido-básica, catálise covalente e a catálise por íons metálicos. 
9 DIFERENCIE OS 3 TIPOS DE CATÁLISE. 
R.: Catálise geral ácido-básica - formação de intermediários instáveis que tendem a 
quebrar-se rapidamente nas espécies reagentes que os constituem impossibilitando a 
reação). Catálise covalente - formação de uma ligação covalente transitória entre a enzima 
e o substrato. Catálise por íons metálicos - interações iônicas entre metais ligados a 
enzimas e substratos ajudam a orientar o substrato para reação ou estabilizar o estado de 
transição. 
10 COMO EXPRESSO A RELAÇÃO DA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO E A 
CONCENTRAÇÃO DO SEU SUBSTRATO? 
R.: k = (𝓀T/h)e-ΔG‡/RT 
11 DIFERENCIE COMPETIÇÃO COMPETITIVA, INCOMPETITIVA E 
MISTA. 
R.: Competitiva: o inibidor compete como substrato pelo sítio de ação, mas não são 
transformados pela E. Incompetitiva: o inibidor não se combinar com a enzima livre, nem 
afetar sua reação com o substrato normal; contudo ele se combina com o complexo ES 
para originar um complexo ternário inativo ESI, incapaz de sofrer a etapa subsequente da 
reação para produzir o produto. Mista: ligam-se tanto a E quanto a ES– em um sítio 
distinto do sítio ativo. 
12 QUAL O MECANISMO DE AÇÃO DA QUIMOTRIPSINA, RESUMA-O. 
R.: O mecanismo de ação da quimotripsina é a catálise ácido-base geral e covalente, onde 
ela forma um intermediário acil-enzima. Seu precursor (zimogénio), o 
quimotripsinogénio, é sintetizado no pâncreas, e é uma enzima inativa. Quando sofre 
clivagem com a tripsina, ele é quebrado em duas partes, que ainda ficam ligados por uma 
ligação de dissulfeto. Nisso, quando o quimotripsinogénio quebrado perde dois peptídeos 
pequenos, numa etapa chamada de ‘trans-proteólise, obtém-se (a quimotripsina). 
13 COMO SE PROCEDE O AJUSTE INDUZIDO NO FUNCIONAMENTO NA 
HEXOCINASE? 
R.: A enzima sofre uma mudança de conformação induzida pelo substrato – um ajuste 
induzido – que aproxima seus dois domínios. Essa aproximação coloca mais bem 
posicionados os grupos funcionais dos aminoácidos que vão participar da adição do 
fosfato à glicose, tornando está uma reação energeticamente favorecida. 
14 QUAL O MECANISMO DE REAÇÃO DA ENOLASE? 
R.: A reação da enolase ocorre via catálise por íon metálico. 
15 COMO SE DÁ O DESLOCAMENTO NUCLEOFÍLICO NO 
FUNCIONAMENTO DA LISOZIMA? 
R.: A lisozima utiliza catálise covalente e catálise geral ácido-básica à medida que 
promove duas reações sucessivas de deslocamento nucleofílico. 
16 COMO AGEM AS ENZIMAS ALOSTÉRICAS? 
R.: O comportamento cinético das enzimas alostéricas reflete interações cooperativas 
entre as subunidades das enzimas. 
17 QUAIS SÃO OS DOIS MECANISMOS DE REGULAÇÃO ENZIMÁTICA? 
R.: Regulação alostérica e regulação por fosforilação. 
18 EXPLIQUE A ATIVAÇÃO DE ZIMOGÊNIOS POR CLIVAGEM 
PROTEOLÍTICA. 
R.: Os zimogênios são enzimas proteolíticas inativas, que são convertidas em suas formas 
ativas em locais diferentes de onde foram sintetizados, através da ação de enzimas 
proteolíticas. Essas enzimas são inativas por não possuírem um sítio ativo, no entanto, 
quando sofrem a hidrólise em locais específicos de sua cadeia polipeptídica, ocorre a 
mudança conformacional de sua estrutura, fazendo com que ganhe uma estrutura 
tridimensional bem definida e consequente ativação do sítio alvo. Nesta ocasião, 
interações entre aminoácidos antes não permitidas passam a acontecer.