Resumo Aminoácidos

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Bioquímica 
Estrutura e Catálise 
Aminoácidos 
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada 
resíduo de aminoácidos unido ao seu vizinho por um 
tipo de ligação covalente, ou seja, ligação peptídica. O 
termo resíduo se dá devido à perda de elementos da 
água na união de dois aminoácidos. 
→ Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos que 
normalmente compõem as proteínas. 
Aminoácidos e características estruturais 
Todos os 20 aminoácidos comuns são α-aminoácidos. 
Resíduos de aminoácidos em proteínas são 
estereoisômeros L 
Praticamente todos os compostos biológicos que 
possuem um centro quiral ocorrem de forma natural 
ou somente de forma estereoisomérica, seja D ou L. 
Os resíduos de aminoácidos das proteínas são 
exclusivamente esteroisômeros L. Os resíduos de D- 
aminoácidos são encontrados em raros e poucos 
peptídeos localizados nas paredes celulares de bactérias 
e alguns peptídeos antibióticos. 
A formação de subestruturas estáveis e repetitivas em 
proteínas geralmente requer que seus aminoácidos 
constituintes sejam de uma série estereoquímica. 
↳ Estes possuem um grupamento carboxílico e um 
grupamento amino ligados ao mesmo átomo de 
carbono (carbono α) 
Tais aminoácidos se diferenciam devido ao grupo R 
ligado também ao carbono α. Este grupamento 
lateral R é capaz de sofrer variações em estrutura, 
tamanho e carga elétrica, e influenciam a solubilidade 
dos aminoácidos em água. 
• Para todos os aminoácidos comuns exceto a 
glicina, o carbono α possui diferentes grupos em 
duas 4 ligações, são eles: um grupo carboxil, um 
grupo amino, um grupamento lateral R e um átomo 
de hidrogênio. Desta forma, o átomo de carbono α 
se caracteriza como um centro quiral. 
↳ Todas as moléculas com um centro quiral 
também são opticamente ativas- ou seja, elas 
modificam o plano da luz polarizada. 
 
 ↳ As células são capazes de sintetizar especificamente 
os isômeros L de aminoácidos porque os sítios ativos das 
enzimas são assimétricos, possibilitando que as reações 
catalisadas sejam estereoespecíficas. 
 
Aminoácidos podem ser classificados pelo 
grupamento lateral R 
• Os aminoácidos podem ser divididos em cinco 
classes principais com base nas propriedades de 
seus grupos R, em particular, suas polaridades ou 
tendências de interagir com a água em pH biológico- 
pH próximo de 7,0. 
 ↳ As polaridades dos grupamentos laterais R variam de 
apolares e hidrofóbicos até altamente polares e 
hidrofílicos. 
 
 
 
 
 
Estrutura e Catálise 
Grupamentos R e suas características 
Grupos R apolares e alifáticos: 7 
↳ Os grupamentos R nesta classe são apolares e 
hidrofóbicos. As cadeias laterais de valina, leucina, 
alanina e isoleucina tendem a se aglomerar entre si 
nas proteínas para que desta forma possam 
estabilizar a estrutura proteica através de interações 
hidrofóbicas. 
A Glicina possui a estrutura mais simples e embora 
seja mais facilmente agrupada com aminoácidos 
apolares, sua cadeia pequena não se torna relevante 
em interações hidrofóbicas. 
A Metionina faz parte desta classe por possuir um 
átomo de enxofre no grupamento lateral, fazendo 
com que este se caracterize como um tio éter 
apolar. 
A Prolina possui uma cadeia alifática com uma 
estrutura cíclica distinta. O grupo amino secundário 
(imino) de resíduos de prolina é mantido. 
Grupos R aromáticos 3 
↳ Fenilalanina, tirosina e triptofano possuem cadeias 
laterais aromáticas e são relativamente apolares 
(hidrofóbicos), fazendo com que todos possam 
participar em interações hidrofóbicas. 
- A Tirosina possui em seu grupamento lateral um 
grupo hidroxil que pode realizar ligações de 
hidrogênio e assim, se torna um importante grupo 
funcional em algumas enzimas. A Tirosina e o 
Triptofano são significativamente mais polares que a 
Fenilalanina pois ambos possuem um grupo hidroxil 
enquanto a Fenilalanina possui um nitrogênio. 
 
 
 
Grupamentos R e suas características 
Grupos R polares e não carregados: 5 
↳ Os grupos R desta classe são caracterizados como 
hidrofílicos em relação aos aminoácidos apolares pois 
possuem grupos funcionais capazes de realizar 
ligações de Hidrogênio com água. Nesta classe se 
encontram: Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina e 
Glutamina. 
A polaridade da Serina e Treonina ocorre devido à 
presença de grupos hidroxil. Já a Cisteína por ter 
um grupo sulfidril e a da Asparagina e da Glutamina 
é justificada por seus grupos amida, vale ressaltar 
que estas são amidas de outros aminoácidos. 
A Cisteína quando é oxidada dá origem à um outro 
aminoácido chamado Cistina, em que esta se forma 
por uma união realizada em uma ligação dissulfeto, 
formando a Cistina, composto altamente hidrofóbico. 
Grupos R carregados positivamente (básicos) 
↳ Os grupamentos R mais hidrofílicos são carregados 
positivamente. Os aminoácidos nos quais os grupos R 
nos quais possuem carga positiva significativa em pH 
7,0 são a Lisina (por possuir um grupo amino 
primário na posição 5 da cadeia alifática), a Arginina 
(que possui um grupo guanidina carregado 
positivamente) e a Histidina (que possui um grupo 
aromático imidazol). 
- A Histidina é o único aminoácido que possui uma 
cadeira lateral ionizável com pKa quase neutro, 
fazendo com que a Histidina esteja carregada 
positivamente (protonada) ou não carregada em pH 
7,0. Desta maneira, ela desempenha um importante 
papel em reações catalisadas por enzimas ao 
servirem como aceptoras ou doadoras de prótons. 
 
 
 
 
Estrutura e Catálise 
Grupamentos R e suas características 
Grupos R carregados negativamente (ácidos) 
↳ Os dois aminoácidos que possuem grupos R com 
uma carga líquida negativa em pH 7,0 são o 
Aspartato e o Glutamato, em que ambos 
apresentam um segundo grupo carboxil. 
Forma Zwitteriônica dos Aminoácidos 
Aminoácidos podem atuar como ácidos ou bases 
↳ Os grupos amino e carboxil de aminoácidos em 
junção com grupos R não ionizáveis de alguns 
aminoácidos podem funcionar como ácidos ou bases 
fracas. 
Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é 
dissolvido em água num pH próximo de 7,0 isso 
quer dizer um pH biológico, ele passa a existir como 
um íon dipolar ou um Zwitterion (em alemão 
significa íon híbrido). Desta maneira, ele pode atuar 
como ácido ou base e se classifica como anfótero, 
podendo ser chamado também de anfólitos.