Estudo Dirigido Bioquímica I - Aminoácidos e Proteínas

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ESTUDO DIRIGIDO – AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS . 
Emanuela Pinacé, Turma 1, Odontologia.
Q1) Qual a estrutura genérica de um aminoácido? Que características todos os 20 aminoácidos proteicos tem em comum? Qual é o aminoácido mais simples?
Com exceção da Glicina, os aminoácidos têm 1 grupo carboxila, 1 grupo R, 1 grupo amino, ligados a um carbono saturado. Os aminoácidos proteicos comuns têm 1 grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio. O aminoácido mais simples é a glicina, porque o grupo R é composto apenas por um hidrogênio.
Q2) Quais aminoácidos têm cadeias laterais que são?
a) Aromáticas: Tirosina, Fenilalanina e Triptofano.
b) Hidrocarbonetos: Alanina, Leucina, Fenilalanina, Isoleucina, Valina, Metionina, Triptofano e Treonina.
c) Aminas: Asparagina, Lisina, Glutamina e Arginina 
d) Ácidos carboxílicos: Todos eles.
e) Alcoóis: Serina, Treonina e Tirosina 
3) Como se classificam os aminoácidos e em que se baseia essa classificação?
São classificados pela capacidade de interagir com água - a polaridade - do grupo R, que varia de: apolar e hidrofóbico (não solúvel em água) ao altamente polar e hidrofílico (solúvel em água).
4) Quais os grupamentos atômicos encontrados nos aminoácidos para que assim sejam denominados?
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por cadeias de carbono, ligadas a átomos de hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, às vezes, enxofre. Contêm 1 grupo carboxila (COOH) e 1 grupo amina (NH2).
5) O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Cite o nome de dois de cada tipo.
Essenciais: Histidina e Leucina.
Essenciais-condicionais: Prolina e Tirosina.
Não-essenciais: Alanina e Asparagina.
6) Como podem ser divididos os aminoácidos segundo a capacidade de seu grupo R de se dissolver em águas? Cite o nome de três de cada tipo.
Grupos R alifáticos, apolares: Prolina, Valina e Leucina.
Grupos R aromáticos: Fenilalanina, Tirosina e Triptofano. 
Grupos R polares, não carregados: Serina, Treonina e Cisteína.
Grupos R carregados positivamente: Lisina, Histidina e Arginina.
Grupos R carregados negativamente: Aspartato, Glutamato e Metionina.
7) Qual a configuração dos aminoácidos quirais? Que tipo de configuração dos aminoácidos faz parte da constituição das proteínas na natureza?
Configurações absolutas de aminoácidos e de açúcares simples. São especificadas pelo sistema D e L, com base na configuração absoluta do açúcar de três carbonos: o gliceraldeído.
8) Quais são os aminoácidos essenciais? O que os faz essenciais?
Fenilalanina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Triptofano, Treonina e Valina.
São essenciais porque os seres humanos são incapazes de sintetizá-los (produzi-los), fazendo-se necessário que esses aminoácidos estejam presentes na rotina alimentar.
9) O que são "zwitterions"?
Do alemão, íon híbrido, o Zwitteríon é um aminoácido que ocorre ao se dissolver em água de pH neutro um aminoácido sem grupo R ionizável. Assim, ele permanece na solução como um íon bipolar, podendo agir como ácido ou base. É um composto eletricamente neutro, anfipático. Os aminoácidos se comportam como ácido pela carboxila e como base pela amina. Ao reagir, formam sal no mesmo composto.
10) Quais partes do aminoácido podem liberar H+ para a ação tamponante nos aminoácidos?
Carboxila e Amina, respectivamente: (-COOH) e (NH2). 
Inclusive, os alfa aminoácidos formam o zwitteríon com o COO negativo e a NH3 positiva, por causa da proximidade entre as duas funções. O H da carboxila é arrancado pelo N da amina.
11) Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos?
Dois aminoácidos podem ser ligados covalentemente por meio de uma ligação amida substituída a fim de produzir um dipeptídeo, chamada de ligação peptídica. O “resíduo” demonstra a perda de água – hidratante - quando um aminoácido é unido a outro. Um aminoácido em um peptídeo pode ser chamado de resíduo por conta da parte restante após a perda de elementos de água – 1 átomo de hidrogênio do grupo amino e ½ hidroxila do grupo carboxila.
12) O que entende por grupo aminoterminal e carboxiterminal? Esquematize sua explicação apontando-os na fórmula.
O resíduo de aminoácido na extremidade com um grupo a-amino livre, em peptídeos, é chamado de resíduo aminoterminal ou N-terminal. O resíduo na outra extremidade, que tem um grupo carboxila livre, é um resíduo carboxiterminal ou C-terminal.
13) Represente a formação teórica de um tripeptídeo e sua hidrólise, liberando os 3 aminoácidos.
O tripeptídeo é formado por 3 sequências de aminoácidos que podem ser separados pela hidrólise: água agindo como um agente catalítico de quebra, gerando assim 3 aminoácidos, a exemplo da glutationa, composto por uma cisteína, glicina e glutamina.
14) O que são proteínas?
São macromoléculas formadas por cadeias de aminoácidos. 
15) O que é ligação peptídica? Como se estrutura?
É o tipo de ligação que ocorre quando 2 moléculas de aminoácidos podem se ligar covalentemente por meio de uma ligação amida substituída afim de sintetizar um dipeptídeo. 
16) Como podem ser classificadas as proteínas?
As proteínas podem ser divididas em 2 grupos: 
a) Proteínas globulares: com cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica, globular.
b) Proteínas fibrosas: com longas cadeias polipeptídicas arranjadas em folhas; 
17) O que é estrutura primária de uma proteína?
Ela consiste em um sequencial de aminoácidos unidos por ligações peptídicas, incluindo as pontes dissulfeto. É um tipo de descrição das ligações covalentes que ligam resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
18) O que você entende por estrutura secundária?
São arranjos estáveis de resíduos de aminoácidos que dão origens recorrentes a padrões estruturais. Ou seja, qualquer segmento de uma cadeia polipeptídica e descreve arranjos espaciais dos átomos na sua cadeia principal.
19) O que você entende por estrutura terciária? Em que ela difere da secundária?
A estrutura terciária é o arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína. A estrutura secundária se refere ao arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos adjacentes em um segmento polipeptídico e a estrutura terciária inclui aspectos de alcance mais longo da sequência de aminoácidos.
20) As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique.
As proteínas participam de praticamente todos os processos biológicos do corpo humano. 
Por isso, são de importância para os seres vivos. Entre as funções, destacam-se: 
1. Construção de novos tecidos do corpo humano.
2. Atuam no transporte de substâncias como, por exemplo, o oxigênio.
3. Atuam no sistema de defesa do organismo, neutralizando e combatendo vírus, bactérias e outros elementos estranhos. Vale lembrar que os anticorpos são compostos por proteínas.
4. Agem como catalizadoras de reações químicas que ocorrem no organismo dos seres humanos. As enzimas exercem esta importante função.
5. Atuam na regulação de hormônios.
6. As proteínas encontradas na membrana plasmática atuam como receptoras, emitindo sinais para que a célula possa desempenhar suas funções vitais.
21) Relacione o tipo de ligação química presente em cada nível estrutural das proteínas.
São classificadas de acordo com seu radical os grupos laterais, que variam em estrutura tamanho e carga elétrica. 
22) Diferencie proteína simples de conjugada.
Proteína que contém apenas resíduos de aminoácidos e nenhum outro constituinte químico é considerada simples. Proteína que tem componentes químicos permanentemente associados além dos aminoácidos são chamadas de proteínas conjugadas.
23) O que você entende por conformação nativa?
A conformação nativa de uma proteína denomina a estrutura tridimensional na qual essa molécula está biologicamente ativa e apresentaalgumas propriedades biológicas naturais.
24) O que você entende por proteína desnaturada? Dê exemplos.
Ocorre quando uma proteína perdeu estrutura tridimensional o suficiente para não conseguir mais exercer sua função. Podem ser desnaturadas pelo calor. Por exemplo: se a temperatura é elevada, a conformação da proteína em geral permanece intacta até que, em uma estreita faixa de temperatura, ocorre uma perda abrupta da estrutura e da função.
25) Como o processo de desnaturação pode ser realizado?
O desdobramento é um processo cooperativo: a perda de estrutura em uma parte da proteína desestabiliza as outras partes. As proteínas podem ser desnaturadas pelo calor, pHs extremos, certos solventes orgânicos miscíveis, certos solutos como ureia ou por detergentes.
26) O que é ponto isoelétrico, como pode ser calculado? Qual a relação entre pKa e ponto isoelétrico? Qual a relação entre ponto isoelétrico e poder tamponante?
Ponto Isoelétrico (pI) é o pH em que um aminoácido, polipeptídio ou proteína tem uma carga líquida igual a zero. Para sistemas mais simples, o valor do pI pode ser calculado na seguinte forma: Calcular a média aritmética dos dois valores do pKa. 
pI = (pKai + pKaj)/2