Aminoácidos - Resumo

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Aminoácidos 
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Definição: Os aminoácidos podem ser definidos como moléculas orgânicas que apresentam grupos — carboxila 
(-COOH) e amino (-NH3) — ligados a um único carbono, denominado de carbono α (alfa). 
Função: são moléculas importantes que atuam como subunidades na construção das proteínas. 
As proteínas são macromoléculas essenciais para os seres vivos, atuando, entre outras funções, na defesa do 
organismo, na comunicação celular, no transporte de substância, na movimentação e contração de certas 
estruturas, e como catalisadores de reações químicas (enzimas). 
Estrutura: 
 
Localização: compõem a estrutura de proteínas que geram produtos tão diversos como enzimas, hormônios, 
anticorpos, transportadores, fibras musculares, proteínas das lentes dos olhos, penas, teias de aranha, chifres 
de rinocerontes, proteínas do leite, antibióticos, venenos de cogumelos e um monte de outras substâncias com 
atividades biológicas distintas. 
Classificação: (com base nas propriedades dos seus grupos R). 
→ Aminoácidos com cadeias laterais apolares; 
→ Aminoácidos com cadeias laterais polares; 
→ Aminoácidos ácidos; 
→ Aminoácidos básicos; 
→ Aminoácidos com grupos R aromáticos. 
 
 Aminoácidos com cadeias laterais apolares: 
Os grupos R nesta classe de aminoácidos são apolares e hidrofóbicos. As cadeias laterais de alanina, valina, leucina 
e isoleucina tendem a se agrupar no interior de proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações 
hidrofóbicas. 
A glicina tem a estrutura mais simples. Embora seja mais facilmente agrupada com os aminoácidos apolares, sua 
cadeia lateral muito pequena não contribui realmente para interações hidrofóbicas. 
A metionina, um dos dois aminoácidos que contém enxofre, tem um grupo tioéter ligeiramente apolar em sua 
cadeia lateral. 
A prolina tem cadeia lateral alifática com estrutura cíclica distinta. O grupo amino secundário (imino) de resíduos de 
prolina é mantido em uma configuração rígida que reduz a flexibilidade estrutural de regiões polipeptídicas 
contendo prolina. 
 
 
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Aminoácidos com cadeias laterais polares: 
Os grupos R desses aminoácidos são mais solúveis em água, ou mais hidrofílicos do que aqueles dos aminoácidos 
apolares, porque eles contêm grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água. Essa classe de 
aminoácidos inclui a serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina. 
Os grupos hidroxila da serina e treonina e os grupos amida da asparagina e glutamina contribuem para suas 
polaridades. 
A cisteína é um caso isolado aqui porque sua polaridade, devida ao seu grupo sulfidrila, é bastante modesta. A 
cisteína é um ácido fraco e pode fazer fracas ligações de hidrogênio com o oxigênio ou nitrogênio. 
A asparagina e a glutamina são as amidas de dois outros aminoácidos também encontrados em proteínas – 
aspartato e glutamato, respectivamente – nos quais a asparagina e a glutamina são facilmente hidrolisadas por ácido 
ou base. 
A cisteína é prontamente oxidada para formar um aminoácido dimérico ligado de modo covalente chamado cistina, no 
qual duas moléculas ou resíduos de cisteína são ligadas por uma ligação dissulfeto. Os resíduos ligados a dissulfetos 
são fortemente hidrofóbicos (apolares). 
 
 
Aminoácidos ácidos: 
Os dois aminoácidos que apresentam grupos R com carga negativa final em pH 7,0 são o aspartato e o glutamato, 
cada um dos quais tem um segundo grupo carboxila. 
 
Aminoácidos básicos 
Os aminoácidos nos quais os grupos R têm uma carga positiva significativa em pH 7,0 são a lisina, com um 
segundo grupo amino primário em sua cadeia alifática; a arginina, com um grupo guanidínio positivamente 
carregado; e a histidina, com um grupo imidazol aromático. Como o único aminoácido comum que tem uma cadeia 
lateral ionizável com pKa próximo da neutralidade, a histidina pode ser positivamente carregada (forma protonada) ou 
não carregada em pH 7,0. Seus resíduos facilitam muitas reações catalisadas por enzimas, funcionando como 
doadores/aceptores de prótons. 
 
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 Aminoácidos com grupos R aromáticos 
Fenilalanina, tirosina e triptofano, com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente apolares (hidrofóbicos). 
Todos podem participar em interações hidrofóbicas. 
O grupo hidroxila da tirosina pode formar ligações de hidrogênio e é um importante grupo funcional em algumas 
enzimas. A tirosina e o triptofano são significativamente mais polares do que a fenilalanina, devido ao grupo 
hidroxila da tirosina e ao nitrogênio do anel indol do triptofano. O triptofano, a tirosina e, em menor extensão, a 
fenilalanina, absorvem a luz ultravioleta. Isso explica a forte absorbância de luz com comprimento de onda de 280 nm 
característica da maior parte das proteínas, propriedade explorada por pesquisa�dores na caracterização de proteínas. 
 
Aminoácidos podem agir como ácidos e bases 
Os grupos amino e carboxila de aminoácidos, em conjunto com os grupos ionizáveis R de alguns aminoácidos, 
funcionam como ácidos e bases fracos. 
Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é dissolvido em água em pH neutro, ele permanece na solução 
como um íon bipolar, ou zwitteríon (do alemão “íon híbrido”), que pode agir como ácido ou base. Substâncias com 
essa natureza dupla (ácido-base) são anfotéricas e são frequentemente chamadas de anfólitos (a partir de 
“eletrólitos anfotéricos”). Um simples α-aminoácido monoamino monocarboxílico, como a alanina, é um ácido 
diprótico quando completamente protonado; ele tem dois grupos, o grupo -COOH e o grupo –NH3
+, que pode 
produzir dois prótons: 
 
Referências 
Nelson, David L. Princípios de bioquímica de Lehninger [recurso eletrônico] / David L. Nelson, Michael M. Cox ; 
[tradução: Ana Beatriz Gorini da Veiga ... et al.] ; revisão técnica: Carlos Termignoni ... [et al.]. – 6. ed. – Dados 
eletrônicos. – Porto Alegre : Artmed, 2014. 
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