MR_solucoes_serie I Problemas_2020_21

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Metabolismo e Regulação (2020/2021) 
 
Soluções da 1ª Série de Problemas 
 
1. i) descarboxilação oxidativa do isocitrato a α-cetoglutarato com redução de um NAD+ a NADH. 
ii) descarboxilação oxidativa do α-cetoglutarato a succinil-CoA, com redução de um NAD+ a 
NADH. 
iii) oxidação do succinato a fumarato com redução de um FAD a FADH2. 
iv) oxidação do malato a oxaloacetato com redução de um NAD+ a NADH. 
 
2. Carbonos C3 e C4 da glucose que são perdidos na forma de CO2 quando se dá a 
descarboxilação do piruvato a acetil-CoA. 
 
3. a) 33; 12,5; 17; b)3;0;2 (vd final) 
 
 
4.a) carbono C3 do piruvato (CH3); b) carbono C1 do piruvato (COO-) 
 
 
5. A reacção de cisão da frutose-1,6-bisfosfato (F-1,6-BP) em gliceraldeído-3-fosfato (GAP) e di-
hidroxi-acetona fosfato (DHAP) é reversível. O mesmo acontecendo com a conversão de DHAP 
em GAP. Considere o esquema da glicólise no anexo da série de problemas. Verifique que a 
marcação em C1 da glucose aparece como uma marcação em C1 da F-1,6-BP. Após a reacção 
de cisão (aldolase), a marcação aparece no C1 em DHAP. A conversão de DHAP em GAP faz 
com que a marcação apareça no C3 de GAP (é o carbono que tem o grupo fosfato nas duas 
moléculas). A reacção inversa da cisão entre DHAP marcada em C1 e GAP marcado em C3 
origina F-1,6-BP marcada em C1 e C6. Conclusão: a marcação isotópica que existia apenas no 
C1 da F-1,6-BP vai aparecer distribuída pelos carbonos 1 e 6. 
 
 
 
 
6. -8.1 kJ/mol 
 
7. a) 
 
 2 
 
b) Condições anaeróbias: 5 ATP; 
 
c) Fosforilação oxidativa: 56 ATP : 
 
Oxidação completa da sacarose– Moles de ATP por fosforilação oxidativa 
NADH 4 + 12+ 4 à 20 NADH à ET cadeia respiratória --- 20x 2.5 = 50 ATP 
FADH2 4 FADH2 à ET cadeia respiratória --- 4 x 1,5 = 6.0 ATP 
= 56 ATP 
 
8. a) o substrato (álcool) foi oxidado a aldeído. A reacção envolve a redução de 1 NAD+ a NADH; 
b) o substrato (ácido carboxílico) foi reduzido a aldeído. A reacção envolve a oxidação de 1 NADH 
a NAD+. Além disso ocorre uma desfosforilação; c) o estado redox do substrato não é alterado. 
Há apenas descarboxilação; d) o substrato é descarboxilado e o aldeído é oxidado a ácido 
carboxílico. A reacção envolve a redução de 1 NAD+ a NADH; e) o substrato é reduzido. A 
reacção envolve a oxidação de 1 NADH a NAD+. (ver reacções do ciclo do ácido cítrico). 
 
9. a) cinases: catalisam a reacção de transferência do grupo fosforilo a partir do ATP. 
b) fosforilases: catalisam a reacção de fosforilação a partir de ortofosfato (Pi). 
c) fosfatases: catalisam a remoção do grupo fosforilo. 
d) isomerases: catalisam a transferência de grupos funcionais dentro da mesma molécula dando 
origem a isómeros. 
e) desidrogenases: catalisam reacções de transferência de electrões (oxidações/reduções). 
 
10. a) Fosforilação de uma serina ou tirosina de uma proteína alvo usando ATP como fonte do 
grupo fosfato 
b) proteína alvo e ATP (co-substrato) 
c) todas possuem 2 domínios ; mecanismo de “induced fit”; dependem de Mg2+ 
 
11. Quando os intermediários do ciclo de Krebs são utilizados como precursores biosintéticos a 
quantidade de oxaloacetato não é suficiente para reagir com a quantidade de acetil-CoA que 
entra no ciclo. Neste contexto faz sentido a activação alostérica da piruvato carboxilase pela 
acetil-CoA (excesso de acetil-CoA “sinaliza” para a necessidade de mais oxaloacetato). 
 
12. Metabolismo de alguns aminoácidos, (vd problema11); primeira reação da gluconeogénese 
(piruvato à oxaloacetato)) 
 
 
 
13. a) Repor intermediários do ciclo (oxaloacetato); b) Carboxilação; Papel anaplerótico (manter 
fluxo metabolitos no ciclo) e reacção inicial da gluconeogénese; c) Piruvato carboxilase; Biotina 
(vitamina H); d) Acetil-CoA 
 
 3 
14- Solução não fornecida (Vd capitulo 3) 
 
15-a) e b) PFK1 leva a formação de F1,6-BP (substrato da reação 4 da glicólise); PFK2 leva à 
formação de F2,6-BP (ativador da PFK1); 
c) glicagina inibe a produção de F2,6-BP (estimula a gluconeogénese) 
 
 
16. d) 
17. c) 
18. c) 
19. b) 
20. 
21. a) 
22. c) 
23. c) 
24. a) 
25. b) 
26. a) e b) 
27. b) 
28. d) 
29. c) 
 
 
 
 
 
 
 
x 2.5 
x 2.5 
x 2.5 
x 1.5